Взаимодействие флюоресцентных аналогов АТР и тРНК с фенилаланил-тРНК синтетазой

• Опубліковано в: : Биополимеры и клетка
• Дата: 1988
• Автори: Анкилова, В.Н., Гордиенко, В.А., Лаврик, О.И., Моор, Н.А.
• Формат: Стаття
• Мова: Russian
• Опубліковано: Інститут молекулярної біології і генетики НАН України 1988
• Теми: Структура и функции биополимеров
• Онлайн доступ: https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/154039
• Назва журналу: Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
• Цитувати: Взаимодействие флюоресцентных аналогов АТР и тРНК с фенилаланил-тРНК синтетазой / В.Н. Анкилова, В.А. Гордиенко, О.И. Лаврик, Н.А. Моор // Биополимеры и клетка. — 1988. — Т. 4, № 4. — С. 197-203. — Бібліогр.: 14 назв. — рос.

Изучена модификация фенилаланил-тРНК синтетазы из Escherichia coli, штамм MRE-600, с помощью 1N⁶-этеноаденозин-5'-трифосфата (εАТР) в присутствии различных лигандов. Предполагается, что ковалентное присоединение εАТР происходит в области связывания 3'-конца тРНК. Получены флюоресцентные производные тРНКPhe, содержащие этено-аденозин в 3'-концевой АССА-последовательности, и исследовано их взаимодействие с фенилаланил-тРНК синтетазой. Вивчено модифікацію фенілаланіл-тРНК синтетази з Escherichia coli, штам MRE-600, за допомогою 1N⁶-етеноаденозин-5'-трифосфату (εАТР) за присутності різних лігандів. Передбачається, що ковалентне приєднання εАТР відбувається в області зв’язування 3'-кінця тРНК. Отримано флуоресцентні похідні тРНКPhe, що містять етеноаденозин у 3'-кінцевий АССА-послідовності, і досліджено їхню взаємодію з фенілаланіл-тРНК синтетазою. Affinity modification of E. coli MRE-600 phenylalanyl-tRNA synthetase by 1,N⁶-etheno-adenosine-5-triphosphate (εATP) in the presence of different ligands has been investigated. ATP conversion into εATP results in the disturbance of specific contacts of nucle-otide with the ATP binding site in the enzyme. The εATP covalent attachment site is assumed To be situated in the tRNA 3'-terminus recognizing site. Fluorescent tRNAPhe analogs have been prepared by replacing adenosine 73 or 76 by 1,N⁶-ethenoadenosine. The activity of these analogs has been investigated in the aminoacylation. The low yield of photoinduced covalent attachment of these derivatives to phenylalanyl-tRNA synthetase is observed.