Взаимодействие флюоресцентных аналогов АТР и тРНК с фенилаланил-тРНК синтетазой

Изучена модификация фенилаланил-тРНК синтетазы из Escherichia coli, штамм MRE-600, с помощью 1N⁶-этеноаденозин-5'-трифосфата (εАТР) в присутствии различных лигандов. Предполагается, что ковалентное присоединение εАТР происходит в области связывания 3'-конца тРНК. Получены флюоресцентные пр...

Повний опис

Збережено в:
Бібліографічні деталі
Опубліковано в: :Биополимеры и клетка
Дата:1988
Автори: Анкилова, В.Н., Гордиенко, В.А., Лаврик, О.И., Моор, Н.А.
Формат: Стаття
Мова:Russian
Опубліковано: Інститут молекулярної біології і генетики НАН України 1988
Теми:
Онлайн доступ:https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/154039
Теги: Додати тег
Немає тегів, Будьте першим, хто поставить тег для цього запису!
Назва журналу:Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
Цитувати:Взаимодействие флюоресцентных аналогов АТР и тРНК с фенилаланил-тРНК синтетазой / В.Н. Анкилова, В.А. Гордиенко, О.И. Лаврик, Н.А. Моор // Биополимеры и клетка. — 1988. — Т. 4, № 4. — С. 197-203. — Бібліогр.: 14 назв. — рос.

Репозитарії

Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
id nasplib_isofts_kiev_ua-123456789-154039
record_format dspace
spelling Анкилова, В.Н.
Гордиенко, В.А.
Лаврик, О.И.
Моор, Н.А.
2019-06-15T06:20:21Z
2019-06-15T06:20:21Z
1988
Взаимодействие флюоресцентных аналогов АТР и тРНК с фенилаланил-тРНК синтетазой / В.Н. Анкилова, В.А. Гордиенко, О.И. Лаврик, Н.А. Моор // Биополимеры и клетка. — 1988. — Т. 4, № 4. — С. 197-203. — Бібліогр.: 14 назв. — рос.
0233-7657
DOI: http://dx.doi.org/10.7124/bc.00022A
https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/154039
577.152.611
Изучена модификация фенилаланил-тРНК синтетазы из Escherichia coli, штамм MRE-600, с помощью 1N⁶-этеноаденозин-5'-трифосфата (εАТР) в присутствии различных лигандов. Предполагается, что ковалентное присоединение εАТР происходит в области связывания 3'-конца тРНК. Получены флюоресцентные производные тРНКPhe, содержащие этено-аденозин в 3'-концевой АССА-последовательности, и исследовано их взаимодействие с фенилаланил-тРНК синтетазой.
Вивчено модифікацію фенілаланіл-тРНК синтетази з Escherichia coli, штам MRE-600, за допомогою 1N⁶-етеноаденозин-5'-трифосфату (εАТР) за присутності різних лігандів. Передбачається, що ковалентне приєднання εАТР відбувається в області зв’язування 3'-кінця тРНК. Отримано флуоресцентні похідні тРНКPhe, що містять етеноаденозин у 3'-кінцевий АССА-послідовності, і досліджено їхню взаємодію з фенілаланіл-тРНК синтетазою.
Affinity modification of E. coli MRE-600 phenylalanyl-tRNA synthetase by 1,N⁶-etheno-adenosine-5-triphosphate (εATP) in the presence of different ligands has been investigated. ATP conversion into εATP results in the disturbance of specific contacts of nucle-otide with the ATP binding site in the enzyme. The εATP covalent attachment site is assumed To be situated in the tRNA 3'-terminus recognizing site. Fluorescent tRNAPhe analogs have been prepared by replacing adenosine 73 or 76 by 1,N⁶-ethenoadenosine. The activity of these analogs has been investigated in the aminoacylation. The low yield of photoinduced covalent attachment of these derivatives to phenylalanyl-tRNA synthetase is observed.
Авторы благодарны Н.В. Булычеву за проведение ряда экспериментов, В.Н. Подусту и Г.А. Невинскому за предоставление препаратов εΑΤΡ и А.С. Буторину за препарат АТР [СТР] : тРНК нуклеотидилтрансферазы.
ru
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
Биополимеры и клетка
Структура и функции биополимеров
Взаимодействие флюоресцентных аналогов АТР и тРНК с фенилаланил-тРНК синтетазой
Взаємодія флуоресцентних аналогів АТР і тРНК з фенілаланін-тРНК синтетазою
Interaction of fluorescent ATP and tRNA analogs with phenylalanyl-tRNA synthetase
Article
published earlier
institution Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
collection DSpace DC
title Взаимодействие флюоресцентных аналогов АТР и тРНК с фенилаланил-тРНК синтетазой
spellingShingle Взаимодействие флюоресцентных аналогов АТР и тРНК с фенилаланил-тРНК синтетазой
Анкилова, В.Н.
Гордиенко, В.А.
Лаврик, О.И.
Моор, Н.А.
Структура и функции биополимеров
title_short Взаимодействие флюоресцентных аналогов АТР и тРНК с фенилаланил-тРНК синтетазой
title_full Взаимодействие флюоресцентных аналогов АТР и тРНК с фенилаланил-тРНК синтетазой
title_fullStr Взаимодействие флюоресцентных аналогов АТР и тРНК с фенилаланил-тРНК синтетазой
title_full_unstemmed Взаимодействие флюоресцентных аналогов АТР и тРНК с фенилаланил-тРНК синтетазой
title_sort взаимодействие флюоресцентных аналогов атр и трнк с фенилаланил-трнк синтетазой
author Анкилова, В.Н.
Гордиенко, В.А.
Лаврик, О.И.
Моор, Н.А.
author_facet Анкилова, В.Н.
Гордиенко, В.А.
Лаврик, О.И.
Моор, Н.А.
topic Структура и функции биополимеров
topic_facet Структура и функции биополимеров
publishDate 1988
language Russian
container_title Биополимеры и клетка
publisher Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
format Article
title_alt Взаємодія флуоресцентних аналогів АТР і тРНК з фенілаланін-тРНК синтетазою
Interaction of fluorescent ATP and tRNA analogs with phenylalanyl-tRNA synthetase
description Изучена модификация фенилаланил-тРНК синтетазы из Escherichia coli, штамм MRE-600, с помощью 1N⁶-этеноаденозин-5'-трифосфата (εАТР) в присутствии различных лигандов. Предполагается, что ковалентное присоединение εАТР происходит в области связывания 3'-конца тРНК. Получены флюоресцентные производные тРНКPhe, содержащие этено-аденозин в 3'-концевой АССА-последовательности, и исследовано их взаимодействие с фенилаланил-тРНК синтетазой. Вивчено модифікацію фенілаланіл-тРНК синтетази з Escherichia coli, штам MRE-600, за допомогою 1N⁶-етеноаденозин-5'-трифосфату (εАТР) за присутності різних лігандів. Передбачається, що ковалентне приєднання εАТР відбувається в області зв’язування 3'-кінця тРНК. Отримано флуоресцентні похідні тРНКPhe, що містять етеноаденозин у 3'-кінцевий АССА-послідовності, і досліджено їхню взаємодію з фенілаланіл-тРНК синтетазою. Affinity modification of E. coli MRE-600 phenylalanyl-tRNA synthetase by 1,N⁶-etheno-adenosine-5-triphosphate (εATP) in the presence of different ligands has been investigated. ATP conversion into εATP results in the disturbance of specific contacts of nucle-otide with the ATP binding site in the enzyme. The εATP covalent attachment site is assumed To be situated in the tRNA 3'-terminus recognizing site. Fluorescent tRNAPhe analogs have been prepared by replacing adenosine 73 or 76 by 1,N⁶-ethenoadenosine. The activity of these analogs has been investigated in the aminoacylation. The low yield of photoinduced covalent attachment of these derivatives to phenylalanyl-tRNA synthetase is observed.
issn 0233-7657
url https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/154039
citation_txt Взаимодействие флюоресцентных аналогов АТР и тРНК с фенилаланил-тРНК синтетазой / В.Н. Анкилова, В.А. Гордиенко, О.И. Лаврик, Н.А. Моор // Биополимеры и клетка. — 1988. — Т. 4, № 4. — С. 197-203. — Бібліогр.: 14 назв. — рос.
work_keys_str_mv AT ankilovavn vzaimodeistvieflûorescentnyhanalogovatritrnksfenilalaniltrnksintetazoi
AT gordienkova vzaimodeistvieflûorescentnyhanalogovatritrnksfenilalaniltrnksintetazoi
AT lavrikoi vzaimodeistvieflûorescentnyhanalogovatritrnksfenilalaniltrnksintetazoi
AT moorna vzaimodeistvieflûorescentnyhanalogovatritrnksfenilalaniltrnksintetazoi
AT ankilovavn vzaêmodíâfluorescentnihanalogívatrítrnkzfenílalaníntrnksintetazoû
AT gordienkova vzaêmodíâfluorescentnihanalogívatrítrnkzfenílalaníntrnksintetazoû
AT lavrikoi vzaêmodíâfluorescentnihanalogívatrítrnkzfenílalaníntrnksintetazoû
AT moorna vzaêmodíâfluorescentnihanalogívatrítrnkzfenílalaníntrnksintetazoû
AT ankilovavn interactionoffluorescentatpandtrnaanalogswithphenylalanyltrnasynthetase
AT gordienkova interactionoffluorescentatpandtrnaanalogswithphenylalanyltrnasynthetase
AT lavrikoi interactionoffluorescentatpandtrnaanalogswithphenylalanyltrnasynthetase
AT moorna interactionoffluorescentatpandtrnaanalogswithphenylalanyltrnasynthetase
first_indexed 2025-11-30T17:44:50Z
last_indexed 2025-11-30T17:44:50Z
_version_ 1850858361887653888