Индуцируемая олигонуклеотидным субстратом димеризация эндодезоксирибонуклеазы Mval

• Published in: Биополимеры и клетка
• Date: 1988
• Main Authors: Овечкина, Л.Г., Попова, С.Р., Зиновьев, В.В., Вайткявичюс, Д.П., Янулайтис, А.А., Горбунов, Ю.А., Малыгин, Э.Г.
• Format: Article
• Language: Russian
• Published: Інститут молекулярної біології і генетики НАН України 1988
• Subjects: Краткие сообщения
• Online Access: https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/154051
• Journal Title: Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
• Cite this: Индуцируемая олигонуклеотидным субстратом димеризация эндодезоксирибонуклеазы Mval / Л.Г. Овечкина, С.Р. Попова, В.В. Зиновьев, Д.П. Вайткявичюс, А.А. Янулайтис, Ю.А. Горбунов, Э.Г. Малыгин // Биополимеры и клетка. — 1988. — Т. 4, № 5. — С. 269-272. — Бібліогр.: 11 назв. — рос.

Методом электрофореза в денатурирующих условиях определена молекулярная масса эндодезоксирибонуклеазы MvaL. Показано, что исследованный белок состоит из одной субъединицы молекулярной массы 31 300±400. Близкие значения получены при ультрацентрифугировании фермента в градиенте концентрации сахарозы и гель-фильтрации. В присутствии олигонуклеотидного субстрата наблюдается увеличение молекулярной массы фермента до 53 000 ± З000 Да, что связано с димеризацией белка при образовании фермент-субстратного комплекса. Методом електрофорезу за денатурувальних умов визначено молекулярну масу ендодезоксирибонуклеази MvaL. Показано, що досліджуваний білок складається з однієї субодиниці з молекулярною масою 31300 ± 400. Близькі значення отримано при ультрацентрифугуванні ферменту в градієнті концентрації сахарози і гель-фільтрації. За присутності олігонуклеотидного субстрату спостерігається збільшення молекулярної маси ферменту до 53000 ± 3000 Да, що пов’язано з димеризацією білка при утворенні фермент-субстратного комплексу. Molecular weight of the endonuclease Mval was determined by the method of gel electrophoresis under denaturing conditions. The enzyme consists of a single polypeptide chain with molecular weight of 31300±400 dalton. Similar data are obtained by gel filtration and sucrose density gradient centrifugation. In the presence of substrate the oligonucleotide molecular weight of endonuclease Mval increases up to 53000±3000 dalton, that is related to protein dimerization during the formation of the enzyme-substrate complex.