Молекулярная организация структуры сывороточного альбумина человека
С помощью комплекса физико-химических методов (ИК- и ЯМР-спектроскопия, круговой дихроизм и др.) в работе установлено, что молекула сывороточного альбумина человека представляет собой весьма компактную глобулу со значительным вкладом доли упорядоченных и неупорядоченных структур. За допомогою компле...
Saved in:
| Published in: | Биополимеры и клетка |
|---|---|
| Date: | 1990 |
| Main Authors: | , , , |
| Format: | Article |
| Language: | Russian |
| Published: |
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
1990
|
| Subjects: | |
| Online Access: | https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/154065 |
| Tags: |
Add Tag
No Tags, Be the first to tag this record!
|
| Journal Title: | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| Cite this: | Молекулярная организация структуры сывороточного альбумина человека / Е.М. Остоловский, А.Д. Боцянский, С.Н. Борисенко, Н.В. Толкачева // Биополимеры и клетка. — 1990. — Т. 6, № 5. — С. 59-64. — Бібліогр.: 32 назв. — рос. |
Institution
Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine| Summary: | С помощью комплекса физико-химических методов (ИК- и ЯМР-спектроскопия, круговой дихроизм и др.) в работе установлено, что молекула сывороточного альбумина человека представляет собой весьма компактную глобулу со значительным вкладом доли упорядоченных и неупорядоченных структур.
За допомогою комплексу фізико-хімічних методів (ІЧ- і ЯМР-спектроскопія, круговий дихроїзм тощо) у роботі встановлено, що молекула сироваткового альбуміну людини є досить компактною глобулою зі значним внеском частки впорядкованих та невпорядкованих структур.
Physicochemical methods (IR- and NMR-spectroscopy, circular dichroism, etc.) that human serum albumin molecule is a compact globule with 50 % spiral structure and with exposition of a half of tyrozil on its surface. At the same time considerable percent of polypeptide chain with disordely packed form and with small contribution of β-structure part is observed in the molecule space structure. Theoretical calculations of α-spiral parts localization in serum albumin molecule indicate that approximately equal number of amino acids residues is found in every of three domains.
|
|---|---|
| ISSN: | 0233-7657 |