Молекулярная организация структуры сывороточного альбумина человека

С помощью комплекса физико-химических методов (ИК- и ЯМР-спектроскопия, круговой дихроизм и др.) в работе установлено, что молекула сывороточного альбумина человека представляет собой весьма компактную глобулу со значительным вкладом доли упорядоченных и неупорядоченных структур. За допомогою компле...

Ausführliche Beschreibung

Gespeichert in:
Bibliographische Detailangaben
Veröffentlicht in:Биополимеры и клетка
Datum:1990
Hauptverfasser: Остоловский, Е.М., Боцянский, А.Д., Борисенко, С.Н., Толкачева, Н.В.
Format: Artikel
Sprache:Russian
Veröffentlicht: Інститут молекулярної біології і генетики НАН України 1990
Schlagworte:
Online Zugang:https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/154065
Tags: Tag hinzufügen
Keine Tags, Fügen Sie den ersten Tag hinzu!
Назва журналу:Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
Zitieren:Молекулярная организация структуры сывороточного альбумина человека / Е.М. Остоловский, А.Д. Боцянский, С.Н. Борисенко, Н.В. Толкачева // Биополимеры и клетка. — 1990. — Т. 6, № 5. — С. 59-64. — Бібліогр.: 32 назв. — рос.

Institution

Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
Beschreibung
Zusammenfassung:С помощью комплекса физико-химических методов (ИК- и ЯМР-спектроскопия, круговой дихроизм и др.) в работе установлено, что молекула сывороточного альбумина человека представляет собой весьма компактную глобулу со значительным вкладом доли упорядоченных и неупорядоченных структур. За допомогою комплексу фізико-хімічних методів (ІЧ- і ЯМР-спектроскопія, круговий дихроїзм тощо) у роботі встановлено, що молекула сироваткового альбуміну людини є досить компактною глобулою зі значним внеском частки впорядкованих та невпорядкованих структур. Physicochemical methods (IR- and NMR-spectroscopy, circular dichroism, etc.) that human serum albumin molecule is a compact globule with 50 % spiral structure and with exposition of a half of tyrozil on its surface. At the same time considerable percent of polypeptide chain with disordely packed form and with small contribution of β-structure part is observed in the molecule space structure. Theoretical calculations of α-spiral parts localization in serum albumin molecule indicate that approximately equal number of amino acids residues is found in every of three domains.
ISSN:0233-7657