Біохімічні механізми регуляції скорочення гладеньких м'язів

• Veröffentlicht in: Биополимеры и клетка
• Datum: 1996
• 1. Verfasser: Данилова, В.М.
• Format: Artikel
• Sprache: Ukrainisch
• Veröffentlicht: Інститут молекулярної біології і генетики НАН України 1996
• Online Zugang: https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/154085
• Назва журналу: Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
• Zitieren: Біохімічні механізми регуляції скорочення гладеньких м'язів / В.М. Данилова // Биополимеры и клетка. — 1996. — Т. 12, № 4. — С. 5-24. — Бібліогр.: 131 назв. — укр.

В огляді проаналізовано останні досягнення в області біохімії і молекулярної фізіології регуляції скорочувальних процесів в гладеньких м'язах. Скорочення гладенького м'яза потребує фосфорилювання міозину. Цей процес пов'язаний з внутрішньоклітинним викидом Са²⁺ і наступним утворенням Са²⁺ - кальмодулінового комплексу та активацією кінази легких ланцюгів міозину. Розслаблення забезпечується дефосфорилюванням міозину за допомогою фосфатази легких ланцюгів міозину. Існує припущення, що дефосфорилювання не регулюється. Інші можливі механізми регуляції включають зв'язані з тонкими філаментами білки, такі як кальдесмон і кальпонін. В обзоре сделан анализ последних достижений в области биохимии и молекулярной физиологии регуляции сократительных процессов в гладких мышцах. Сокращение гладкой мышцы требует фосфорилирование миозина. Этот процесс связан с внутриклеточным выбросом Са²⁺ с последующим образованием Са²⁺-кальмодулипового комплекса и активацией киназы легких цепей миозина. Расслабление обеспечивается дефосфорилированием миозина с помощью фосфатазы легких цепей миозина. Предполагается, что процесс дефосфорилирования не регулируется. Другие возможные механизмы регуляции включают связанные с тонкими филаментами белки, такие как кальдесмон и кальпонин. In the review the analysis of the last achievement in the field of biochemistry and molecular physiology of contraction processes in smooth muscle are presented. Smooth muscle contraction involves myosin phosphorylation. This process is associated with intracellular Са²⁺ influx followed by Са²⁺-caltnodulin complex formation and myosin light chain kinase activation. The relaxation is provided by dephosphorylation of myosin through the agency of myosin light chain phosphatase. Dephosphorylation process is suggested not to be regulated. Other possible regulatory mechanisms include such thin filament linked proteins as caldesmonandcalponin.