Белковый состав ядерного матрикса в клетках различных тканей животных

Белковый состав препаратов ядерного матрикса обладает выраженной видовой и тканевой специфичностью, выход суммарного белка в зтой фракции зависит от вида и пролиферативной активности клеток. В поддержании компактной структуры ядерного матрикса принимают участие дисульфидные группы белков. Білковому...

Повний опис

Збережено в:
Бібліографічні деталі
Опубліковано в: :Биополимеры и клетка
Дата:1989
Автори: Блохин, Д.Ю., Стручков, В.А.
Формат: Стаття
Мова:Russian
Опубліковано: Інститут молекулярної біології і генетики НАН України 1989
Теми:
Онлайн доступ:https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/154160
Теги: Додати тег
Немає тегів, Будьте першим, хто поставить тег для цього запису!
Назва журналу:Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
Цитувати:Белковый состав ядерного матрикса в клетках различных тканей животных / Д.Ю. Блохин, В.А. Стручков // Биополимеры и клетка. — 1989. — Т. 5, № 1. — С. 41-45. — Бібліогр.: 12 назв. — рос.

Репозитарії

Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
Опис
Резюме:Белковый состав препаратов ядерного матрикса обладает выраженной видовой и тканевой специфичностью, выход суммарного белка в зтой фракции зависит от вида и пролиферативной активности клеток. В поддержании компактной структуры ядерного матрикса принимают участие дисульфидные группы белков. Білковому складу препаратів ядерного матриксу притаманна виражена видова і тканинна специфічність, вихід сумарного білка у цій фракції залежить від виду та проліферативної активності клітин. У підтримці компактної структури ядерного матриксу беруть участь дисульфідні групи білків. The protein composition of nuclear matrix preparations, isolated from different animal tissues under the same conditions, possesses species and tissue specificity. The preparations of nuclear matrix are resistant to additional treatments with dissociating agents (EDTA, NaCl, urea), but their incubation in the presence of thiols results in dissociation of some proteins, that confirms the assumption on participation of disulfide intersubunit bonds in organization of skeletal structures of interphase nucleus.
ISSN:0233-7657