Взаимодействие церулоплазмина человека с иммобилизованными растительными лектинами

• Veröffentlicht in: Биополимеры и клетка
• Datum: 1989
• Hauptverfasser: Саенко, Е.Л., Басевич, В.В., Ярополов, А.И.
• Format: Artikel
• Sprache: Russian
• Veröffentlicht: Інститут молекулярної біології і генетики НАН України 1989
• Schlagworte: Структура и функции биополимеров
• Online Zugang: https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/154163
• Назва журналу: Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
• Zitieren: Взаимодействие церулоплазмина человека с иммобилизованными растительными лектинами / Е.Л. Саенко, В.В. Басевич, А.И. Ярополов // Биополимеры и клетка. — 1989. — Т. 5, № 1. — С. 51-57. — Бібліогр.: 28 назв. — рос.

С использованием І¹²⁵-ЦП изучено специфическое связывание нативного и десиалированиого церулоплазмина (ЦП) человека с иммобилизованными растительными лектинами СоnА, WGA, LСА и ВS. Определены и интерпретированы параметры, характеризующие процесы связывания. На основании большого различия (более чем в 100 раз) констант диссоциации комплексов нативного и дегликозилированного ЦП с СоnА сделан вывод о том, что определяющий вклад в связывание с данным лектином вносит углеводная часть ЦП. Получены и интерпретированы зависимости параметров связывания ЦП с СоnА от концентрации ионов Са²⁺ и рН среды. З використанням І¹²⁵ -ЦП вивчено специфічне зв’язування нативного і десіальованого церулоплазміну (ЦП) людини з імобілізованими рослинними лектинами СоnА, WGA, LСА і ВS. Визначено й інтерпретовано параметри, що характеризують процеси зв’язування. На гренті великої відмінності (більш ніж у 100 разів) констант дисоціації комплексів нативного і деглікозильованого ЦП з СоnА зроблено висновок про те, що визначальний внесок у зв’язування з даними лектином вносить вуглеводна складова ЦП. Отримано і інтерпретовано залежності параметрів зв’язування ЦП з СоnА від концентрації іонів Са²⁺ і рН середовища. The specific binding of native and asialo human ceruloplasmin (CP) with immobilized plant lectins ConA, WGA, LCA and BS was investigated using P25-CP. The binding parameters were determined and interpreted. More than 100-fold difference in dissociation constants of native and deglycosylated CP complexes with ConA has permitted concluding that CP carbohydrate chains play the major role in binding with ConA. The dependences of parameters of CP binding with ConA on pH Ca²⁺-concentration were investigated and interpreted.