Одержання і властивості глікофорину плазматичної мембрани еритроцитів курей

Одержано глікопротеїни плазматичних мембран еритроцитів курей шляхом екстракції ізольованих мембран сумішшю хлороформ – ізопропанол Методом електрофорезу в пластині поліакриламідного гелю з DS-Na виявлено основні Шифф-позитивні фракції з молекулярною масою (м. м.) 28,55, 130,140,155 кДа, а також мін...

Full description

Saved in:
Bibliographic Details
Published in:Биополимеры и клетка
Date:1996
Main Authors: Стасик, Т.В., Луцик-Кордовський, М.Д.
Format: Article
Language:Ukrainian
Published: Інститут молекулярної біології і генетики НАН України 1996
Online Access:https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/154166
Tags: Add Tag
No Tags, Be the first to tag this record!
Journal Title:Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
Cite this:Одержання і властивості глікофорину плазматичної мембрани еритроцитів курей / Т.В. Стасик, М.Д. Луцик-Кордовський // Биополимеры и клетка. — 1996. — Т. 12, № 4. — С. 94-99. — Бібліогр.: 14 назв. — укр.

Institution

Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
_version_ 1862684505001689088
author Стасик, Т.В.
Луцик-Кордовський, М.Д.
author_facet Стасик, Т.В.
Луцик-Кордовський, М.Д.
citation_txt Одержання і властивості глікофорину плазматичної мембрани еритроцитів курей / Т.В. Стасик, М.Д. Луцик-Кордовський // Биополимеры и клетка. — 1996. — Т. 12, № 4. — С. 94-99. — Бібліогр.: 14 назв. — укр.
collection DSpace DC
container_title Биополимеры и клетка
description Одержано глікопротеїни плазматичних мембран еритроцитів курей шляхом екстракції ізольованих мембран сумішшю хлороформ – ізопропанол Методом електрофорезу в пластині поліакриламідного гелю з DS-Na виявлено основні Шифф-позитивні фракції з молекулярною масою (м. м.) 28,55, 130,140,155 кДа, а також мінорні фракції з м. м. 22, 40, 80 к Да. Специфічні до О-глікозидних ланцюгів лектини арахісу і хлібного дерева зв'язувалися з зонами 28 і 55 к Да. За допомогою препаративного електрофорезу одержано в чистому стані сіалоглікопротеїни 28 і 55 кДси При повторному електрофорезі останнього, крім основної фракції 55 к Да, виявлялася фракція з м. м. 28 к Да. Це є свідченням того, що глікопротеїн 55 кДа є димерною формою глікопротеїну 28 кДа. Сіалоглікопротеїн 28 кДа взаємодіяв з лектинами арахісу, хлібного дерева, зародків пшениці, рицини, сочевиці, квасолі, виноградного слимака, кори золотого дощу і не зв'язувався з конканаваліном А. За своїми властивостями сіалоглікопротеїни 28 і 55 к Да подібні до глікофоринів людини і ссавців. Получены гликопротеины плазматических мембран эритроцитов кур путем экстракции изолированных мембран смесью хлороформ–изопропанол. Методом электрофореза в пластине полиакриламидного геля с DS-Na выявлены основные Шифф-позитивные фракции с молекулярной массой (м. м.) 28, 55, 130,140,155 кДа, а также минорные фракции с м. м. 22, 40, 80 к Да. Специфические к О-гликозидным цепям лектины арахиса и хлебного дерева связывались с зонами 28 и 55 кДа. С помощью препаративного электрофореза получены в чистом состоянии сиалогликопротеины 28 и 55 кДа. При повторном электрофорезе последнего, кроме основной фракции 55 кДа, выявлялась фракция с м. м. 28 кДа. Это свидетельствует о том, что гликопротеин 55 кДа является димерной формой гликопротеина 28 кДа. Сиалогликопротеин 28 кДа взаимодействует с лектинами арахиса, хлебного дерева, зародышей пшеницы, клещевины, чечевицы, фасоли, виноградной улитки, коры золотого дождя и не связывается с конканавалином А. По своим свойствам сиалогликопротеины 28 и 55 кДа подобны гликофоринам человека и млекопитающих. Membrane glycoproteins of hen red blood cells were obtained by extraction of isolated membranes with chloroform – isopropanol mixture. Polyacrylamide slab gel electrophoresis in the presence of DS-Na revealed several major fractions with molecular weights 28,55,130,140,155 kDa and minor fractions with M. W. 22, 40, 50 kDa. Specific to O-glycosidic chains peanut and jack fruit lectins bound with<28 kDa and 55 kDa bands. Sialoglycoproteins with M. W. 28 kDa and 55 kDa were obtained in pure state by preparative electrophoresis. After subsequent electrophoresis of 55 kDa glycoprotein besides the main band 55 kDa fraction with M. W. 28 kDa was revealed. It is suggested that glycoprotein with M. W. 55 kDa is a dimeric form of 28 kDa glycoprotein. Sialoglycoprotein 28 kDa interacted with lectins of peanut, jack fruit, wheat germ, castor bean, lentil, red kidney bean, garden snail, laburnum anagyroides bark and did not bind concanavalin A. The properties of Sialoglycoproteins with M. W. 28 kDaand 55 kDa resemble that of human and mammalian glycophorins.
first_indexed 2025-12-07T15:58:24Z
format Article
fulltext
id nasplib_isofts_kiev_ua-123456789-154166
institution Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
issn 0233-7657
language Ukrainian
last_indexed 2025-12-07T15:58:24Z
publishDate 1996
publisher Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
record_format dspace
spelling Стасик, Т.В.
Луцик-Кордовський, М.Д.
2019-06-15T09:24:45Z
2019-06-15T09:24:45Z
1996
Одержання і властивості глікофорину плазматичної мембрани еритроцитів курей / Т.В. Стасик, М.Д. Луцик-Кордовський // Биополимеры и клетка. — 1996. — Т. 12, № 4. — С. 94-99. — Бібліогр.: 14 назв. — укр.
0233-7657
DOI: http://dx.doi.org/10.7124/bc.00043F
https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/154166
591.111.1:612.111:547.963.1
Одержано глікопротеїни плазматичних мембран еритроцитів курей шляхом екстракції ізольованих мембран сумішшю хлороформ – ізопропанол Методом електрофорезу в пластині поліакриламідного гелю з DS-Na виявлено основні Шифф-позитивні фракції з молекулярною масою (м. м.) 28,55, 130,140,155 кДа, а також мінорні фракції з м. м. 22, 40, 80 к Да. Специфічні до О-глікозидних ланцюгів лектини арахісу і хлібного дерева зв'язувалися з зонами 28 і 55 к Да. За допомогою препаративного електрофорезу одержано в чистому стані сіалоглікопротеїни 28 і 55 кДси При повторному електрофорезі останнього, крім основної фракції 55 к Да, виявлялася фракція з м. м. 28 к Да. Це є свідченням того, що глікопротеїн 55 кДа є димерною формою глікопротеїну 28 кДа. Сіалоглікопротеїн 28 кДа взаємодіяв з лектинами арахісу, хлібного дерева, зародків пшениці, рицини, сочевиці, квасолі, виноградного слимака, кори золотого дощу і не зв'язувався з конканаваліном А. За своїми властивостями сіалоглікопротеїни 28 і 55 к Да подібні до глікофоринів людини і ссавців.
Получены гликопротеины плазматических мембран эритроцитов кур путем экстракции изолированных мембран смесью хлороформ–изопропанол. Методом электрофореза в пластине полиакриламидного геля с DS-Na выявлены основные Шифф-позитивные фракции с молекулярной массой (м. м.) 28, 55, 130,140,155 кДа, а также минорные фракции с м. м. 22, 40, 80 к Да. Специфические к О-гликозидным цепям лектины арахиса и хлебного дерева связывались с зонами 28 и 55 кДа. С помощью препаративного электрофореза получены в чистом состоянии сиалогликопротеины 28 и 55 кДа. При повторном электрофорезе последнего, кроме основной фракции 55 кДа, выявлялась фракция с м. м. 28 кДа. Это свидетельствует о том, что гликопротеин 55 кДа является димерной формой гликопротеина 28 кДа. Сиалогликопротеин 28 кДа взаимодействует с лектинами арахиса, хлебного дерева, зародышей пшеницы, клещевины, чечевицы, фасоли, виноградной улитки, коры золотого дождя и не связывается с конканавалином А. По своим свойствам сиалогликопротеины 28 и 55 кДа подобны гликофоринам человека и млекопитающих.
Membrane glycoproteins of hen red blood cells were obtained by extraction of isolated membranes with chloroform – isopropanol mixture. Polyacrylamide slab gel electrophoresis in the presence of DS-Na revealed several major fractions with molecular weights 28,55,130,140,155 kDa and minor fractions with M. W. 22, 40, 50 kDa. Specific to O-glycosidic chains peanut and jack fruit lectins bound with<28 kDa and 55 kDa bands. Sialoglycoproteins with M. W. 28 kDa and 55 kDa were obtained in pure state by preparative electrophoresis. After subsequent electrophoresis of 55 kDa glycoprotein besides the main band 55 kDa fraction with M. W. 28 kDa was revealed. It is suggested that glycoprotein with M. W. 55 kDa is a dimeric form of 28 kDa glycoprotein. Sialoglycoprotein 28 kDa interacted with lectins of peanut, jack fruit, wheat germ, castor bean, lentil, red kidney bean, garden snail, laburnum anagyroides bark and did not bind concanavalin A. The properties of Sialoglycoproteins with M. W. 28 kDaand 55 kDa resemble that of human and mammalian glycophorins.
Роботу фінансовано з фонду фундаментальних досліджень при ДКНТ України.
uk
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
Биополимеры и клетка
Одержання і властивості глікофорину плазматичної мембрани еритроцитів курей
Получение и свойства гликофорина плазматической мембраны куриных эритроцитов
Isolation and properties of glycophorin from plasma membrane of hen red blood cells
Article
published earlier
spellingShingle Одержання і властивості глікофорину плазматичної мембрани еритроцитів курей
Стасик, Т.В.
Луцик-Кордовський, М.Д.
title Одержання і властивості глікофорину плазматичної мембрани еритроцитів курей
title_alt Получение и свойства гликофорина плазматической мембраны куриных эритроцитов
Isolation and properties of glycophorin from plasma membrane of hen red blood cells
title_full Одержання і властивості глікофорину плазматичної мембрани еритроцитів курей
title_fullStr Одержання і властивості глікофорину плазматичної мембрани еритроцитів курей
title_full_unstemmed Одержання і властивості глікофорину плазматичної мембрани еритроцитів курей
title_short Одержання і властивості глікофорину плазматичної мембрани еритроцитів курей
title_sort одержання і властивості глікофорину плазматичної мембрани еритроцитів курей
url https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/154166
work_keys_str_mv AT stasiktv oderžannâívlastivostíglíkoforinuplazmatičnoímembranieritrocitívkurei
AT lucikkordovsʹkiimd oderžannâívlastivostíglíkoforinuplazmatičnoímembranieritrocitívkurei
AT stasiktv polučenieisvoistvaglikoforinaplazmatičeskoimembranykurinyhéritrocitov
AT lucikkordovsʹkiimd polučenieisvoistvaglikoforinaplazmatičeskoimembranykurinyhéritrocitov
AT stasiktv isolationandpropertiesofglycophorinfromplasmamembraneofhenredbloodcells
AT lucikkordovsʹkiimd isolationandpropertiesofglycophorinfromplasmamembraneofhenredbloodcells