Изучение роли регуляторного аргинил-связывающего участка каталитической цепи плазмина в гидролизе фибриногена
Изучено влияние аргинина и изолированного Dh-фрагмента фибриногена на скорость фибриногенолиза под действием Lys77-плазмина и его частично деградированных форм. Полученные данные свидетельствуют о низком сродстве к аргинину так называемых аргинил-связывающих участков каталитической цепи по сравнению...
Збережено в:
| Опубліковано в: : | Биополимеры и клетка |
|---|---|
| Дата: | 1996 |
| Автори: | , |
| Формат: | Стаття |
| Мова: | Russian |
| Опубліковано: |
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
1996
|
| Онлайн доступ: | https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/154177 |
| Теги: |
Додати тег
Немає тегів, Будьте першим, хто поставить тег для цього запису!
|
| Назва журналу: | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| Цитувати: | Изучение роли регуляторного аргинил-связывающего участка каталитической цепи плазмина в гидролизе фибриногена / Э.Н. Золотарева, Н.Н. Бугрименко // Биополимеры и клетка. — 1996. — Т. 12, № 5. — С. 38-45. — Бібліогр.: 21 назв. — рос. |
Репозитарії
Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine| Резюме: | Изучено влияние аргинина и изолированного Dh-фрагмента фибриногена на скорость фибриногенолиза под действием Lys77-плазмина и его частично деградированных форм. Полученные данные свидетельствуют о низком сродстве к аргинину так называемых аргинил-связывающих участков каталитической цепи по сравнению с аргинил-связывающими участками некаталитической цепи фермента. В то же время показано, что торможение гидролиза фибриногена в присутствии Dh-фрагмента обусловлено участком, расположенным в каталитической цепи Lys77- или Lys530-плазмина. Показано, что этот эффект проявлялся на этапах как образования Х-фрагментов, так и их разрушения. Обсуждается роль регуляторного участка каталитической цепи на отдельных этапах фибриногенолиза.
Вивчено вплив аргініна та ізольованого Dh-фрагмента фібриногена на швидкість фібриногенолізу під дією Lys77-плазміна та його частково деградованих форм. Одержано дані, шр свідчать про низьку спорідненість до аргініна так званих аргініл-зв'язуючих ділянок каталітичного ланцюга у порівнянні з аргиніл-зв'язуючими ділянками некаталітичного ланцюга ферменту. У той же час показано, що гальмування гідролізу фібриногена у присутності Dh-фрагмента обумовлено ділянкою каталітичного ланцюгаLys77- або Lys530-плазміна. Показано, шр цей ефект виявлявся як на стадії утворення Х-фрагментів, так і на стадії їх руйнування. Обговорюється роль регуляторної ділянки каталітичного ланцюга на окремих етапах фібриногенолізу.
The effect of arginine and fibrinogen Dh-fragment on fibrinogenolysis velocity under the action of Lys77-plasmine and its partially degraded forms was studied. The results obtained revealed the low affinity to arginine of so-called arginyl-binding sites of the catalytic chain compared with arginyl-binding sites of the enzyme non-catalytic chain. At the same time fibrinogen hydrolysis inhibition at Dh-fragment presence was shown to be determined by the site located in the catalytic chain of Lys77- or Lys530-plasmine. This effect was found to occur at the stage of both X-fragments formation and their destruction. The role of catalytic chain regulatory site at some stages of fibrinogenolysis is discussed.
|
|---|---|
| ISSN: | 0233-7657 |