Изучение роли регуляторного аргинил-связывающего участка каталитической цепи плазмина в гидролизе фибриногена

Изучено влияние аргинина и изолированного Dh-фрагмента фибриногена на скорость фибриногенолиза под действием Lys77-плазмина и его частично деградированных форм. Полученные данные свидетельствуют о низком сродстве к аргинину так называемых аргинил-связывающих участков каталитической цепи по сравнению...

Повний опис

Збережено в:
Бібліографічні деталі
Опубліковано в: :Биополимеры и клетка
Дата:1996
Автори: Золотарева, Э.Н., Бугрименко, Н.Н.
Формат: Стаття
Мова:Russian
Опубліковано: Інститут молекулярної біології і генетики НАН України 1996
Онлайн доступ:https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/154177
Теги: Додати тег
Немає тегів, Будьте першим, хто поставить тег для цього запису!
Назва журналу:Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
Цитувати:Изучение роли регуляторного аргинил-связывающего участка каталитической цепи плазмина в гидролизе фибриногена / Э.Н. Золотарева, Н.Н. Бугрименко // Биополимеры и клетка. — 1996. — Т. 12, № 5. — С. 38-45. — Бібліогр.: 21 назв. — рос.

Репозитарії

Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
Опис
Резюме:Изучено влияние аргинина и изолированного Dh-фрагмента фибриногена на скорость фибриногенолиза под действием Lys77-плазмина и его частично деградированных форм. Полученные данные свидетельствуют о низком сродстве к аргинину так называемых аргинил-связывающих участков каталитической цепи по сравнению с аргинил-связывающими участками некаталитической цепи фермента. В то же время показано, что торможение гидролиза фибриногена в присутствии Dh-фрагмента обусловлено участком, расположенным в каталитической цепи Lys77- или Lys530-плазмина. Показано, что этот эффект проявлялся на этапах как образования Х-фрагментов, так и их разрушения. Обсуждается роль регуляторного участка каталитической цепи на отдельных этапах фибриногенолиза. Вивчено вплив аргініна та ізольованого Dh-фрагмента фібриногена на швидкість фібриногенолізу під дією Lys77-плазміна та його частково деградованих форм. Одержано дані, шр свідчать про низьку спорідненість до аргініна так званих аргініл-зв'язуючих ділянок каталітичного ланцюга у порівнянні з аргиніл-зв'язуючими ділянками некаталітичного ланцюга ферменту. У той же час показано, що гальмування гідролізу фібриногена у присутності Dh-фрагмента обумовлено ділянкою каталітичного ланцюгаLys77- або Lys530-плазміна. Показано, шр цей ефект виявлявся як на стадії утворення Х-фрагментів, так і на стадії їх руйнування. Обговорюється роль регуляторної ділянки каталітичного ланцюга на окремих етапах фібриногенолізу. The effect of arginine and fibrinogen Dh-fragment on fibrinogenolysis velocity under the action of Lys77-plasmine and its partially degraded forms was studied. The results obtained revealed the low affinity to arginine of so-called arginyl-binding sites of the catalytic chain compared with arginyl-binding sites of the enzyme non-catalytic chain. At the same time fibrinogen hydrolysis inhibition at Dh-fragment presence was shown to be determined by the site located in the catalytic chain of Lys77- or Lys530-plasmine. This effect was found to occur at the stage of both X-fragments formation and their destruction. The role of catalytic chain regulatory site at some stages of fibrinogenolysis is discussed.
ISSN:0233-7657