Variability of DNA structure and protein-nucleic acid reconginition
Revealing molecular mechanisms of sequence-specific recognition of DNA by proteins is one of the key tasks of biology. The current review presents the results of statistical analysis of the structural databases obtained by different scientific groups studying the conformational features of free and...
Gespeichert in:
| Veröffentlicht in: | Вiopolymers and Cell |
|---|---|
| Datum: | 2010 |
| Hauptverfasser: | , , |
| Format: | Artikel |
| Sprache: | English |
| Veröffentlicht: |
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
2010
|
| Schlagworte: | |
| Online Zugang: | https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/154185 |
| Tags: |
Tag hinzufügen
Keine Tags, Fügen Sie den ersten Tag hinzu!
|
| Назва журналу: | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| Zitieren: | Variability of DNA structure and protein-nucleic acid reconginition / O.P. Boryskina, M.Yu. Tkachenko, A.V. Shestopalova // Вiopolymers and Cell. — 2010. — Т. 26, № 5. — С. 360-372. — Бібліогр.: 80 назв. — англ, рос. |
Institution
Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine| id |
nasplib_isofts_kiev_ua-123456789-154185 |
|---|---|
| record_format |
dspace |
| spelling |
Boryskina, O.P. Tkachenko, M.Yu. Shestopalova, A.V. 2019-06-15T09:40:38Z 2019-06-15T09:40:38Z 2010 Variability of DNA structure and protein-nucleic acid reconginition / O.P. Boryskina, M.Yu. Tkachenko, A.V. Shestopalova // Вiopolymers and Cell. — 2010. — Т. 26, № 5. — С. 360-372. — Бібліогр.: 80 назв. — англ, рос. 0233-7657 DOI: http://dx.doi.org/10.7124/bc.00016A https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/154185 577.323.5 Revealing molecular mechanisms of sequence-specific recognition of DNA by proteins is one of the key tasks of biology. The current review presents the results of statistical analysis of the structural databases obtained by different scientific groups studying the conformational features of free and protein-bound DNA fragments that could be used for clarifying the mechanisms of protein-nucleic acid recognition. The analysis of the published data allowed us to make the following generalizations. The ability of DNA double helix to adopt alternative conformations, including the ones of sugar-phosphate backbone, is an intrinsic characteristic of certain DNA sequences. Such conformational transitions are the potential sources of formation of unique geometry of the dinucleotide steps and/or individual nucleotides and lead to alteration of base stacking and/or changes of the assessable surface area of atoms, and can be the criteria of recognition of DNA by protein as well. Changes in the physical properties that depend on the DNA structure, i. e. the polar/unpolar profile and electrostatic potential of the grooves, can also be used by protein for DNA readout. Расшифровка молекулярных механизмов узнавания белками конкретных последовательностей ДНК – одна из основных задач современной биологии. Настоящий обзор посвящен результатам статистического анализа структурных баз данных, полученных различными исследователями при изучении конформационных особенностей фрагментов свободной ДНК и ДНК в комплексах с белками, которые могут быть полезными при выяснении механизмов белково-нуклеинового узнавания. Анализ литературных данных позволил сделать следующие обобщения. Способность двойной спирали ДНК принимать альтернативные конформации, в том числе сахарофосфатным остовом, является «внутренним» свойством, присущим определенным последовательностям ДНК. Такие конформационные перестройки могут служить потенциальными источниками проявления уникальных особенностей геометрии различных динуклеотидных шагов и/или отдельных нуклеотидов и нарушать стэкинг оснований и/или изменять площадь доступной поверхности атомов и быть критериями для узнавания участка ДНК белком. Изменения физических свойств, зависящих от структуры ДНК, таких как полярно-неполярный профиль и электростатический потенциал желобков, также могут использоваться белками для узнавания конкретного сайта ДНК. Розшифрування молекулярних механізмів упізнавання білками конкретних послідовностей ДНК – одна із основних задач сучасної біології. Огляд присвячено результатам статистичного аналізу структурних баз даних, отриманих різними групами дослідників при вивченні конформаційних особливостей фрагментів вільної ДНК і ДНК у комплексах з білками. Такі дані використовують при дослідженні механізмів білково-нуклеїнового впізнавання. Аналіз літературних джерел дозволив зробити наступні узагальнення. Здатність подвійної спіралі ДНК набувати альтернативних конформацій, у тому числі сахарофосфатним остовом, є «внутрішньою» властивістю, яка притаманна визначеним послідовностям ДНК. Подібні конформаційні перебудови можуть слугувати потенційним джерелом прояву унікальних особливостей геометрії різних динуклеотидних фрагментів і/або окремих нуклеотидів та призводити до порушення стекінгу основ і/або змін площ доступної поверхні атомів, а також бути критеріями впізнавання білками специфічних послідовностей ДНК. Зміни фізичних властивостей, які залежать від структури ДНК, серед яких полярно-неполярний профіль і електростатичний потенціал борозенок, також можуть використовуватися білками для впізнавання конкретного сайта ДНК. en Інститут молекулярної біології і генетики НАН України Вiopolymers and Cell Reviews Variability of DNA structure and protein-nucleic acid reconginition Полиморфизм ДНК и белково-нуклеиновое узнавание Поліморфізм ДНК і білково-нуклеїнове впізнавання Article published earlier |
| institution |
Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| collection |
DSpace DC |
| title |
Variability of DNA structure and protein-nucleic acid reconginition |
| spellingShingle |
Variability of DNA structure and protein-nucleic acid reconginition Boryskina, O.P. Tkachenko, M.Yu. Shestopalova, A.V. Reviews |
| title_short |
Variability of DNA structure and protein-nucleic acid reconginition |
| title_full |
Variability of DNA structure and protein-nucleic acid reconginition |
| title_fullStr |
Variability of DNA structure and protein-nucleic acid reconginition |
| title_full_unstemmed |
Variability of DNA structure and protein-nucleic acid reconginition |
| title_sort |
variability of dna structure and protein-nucleic acid reconginition |
| author |
Boryskina, O.P. Tkachenko, M.Yu. Shestopalova, A.V. |
| author_facet |
Boryskina, O.P. Tkachenko, M.Yu. Shestopalova, A.V. |
| topic |
Reviews |
| topic_facet |
Reviews |
| publishDate |
2010 |
| language |
English |
| container_title |
Вiopolymers and Cell |
| publisher |
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України |
| format |
Article |
| title_alt |
Полиморфизм ДНК и белково-нуклеиновое узнавание Поліморфізм ДНК і білково-нуклеїнове впізнавання |
| description |
Revealing molecular mechanisms of sequence-specific recognition of DNA by proteins is one of the key tasks of biology. The current review presents the results of statistical analysis of the structural databases obtained by different scientific groups studying the conformational features of free and protein-bound DNA fragments that could be used for clarifying the mechanisms of protein-nucleic acid recognition. The analysis of the published data allowed us to make the following generalizations. The ability of DNA double helix to adopt alternative conformations, including the ones of sugar-phosphate backbone, is an intrinsic characteristic of certain DNA sequences. Such conformational transitions are the potential sources of formation of unique geometry of the dinucleotide steps and/or individual nucleotides and lead to alteration of base stacking and/or changes of the assessable surface area of atoms, and can be the criteria of recognition of DNA by protein as well. Changes in the physical properties that depend on the DNA structure, i. e. the polar/unpolar profile and electrostatic potential of the grooves, can also be used by protein for DNA readout.
Расшифровка молекулярных механизмов узнавания белками конкретных последовательностей ДНК – одна из основных задач современной биологии. Настоящий обзор посвящен результатам статистического анализа структурных баз данных, полученных различными исследователями при изучении конформационных особенностей фрагментов свободной ДНК и ДНК в комплексах с белками, которые могут быть полезными при выяснении механизмов белково-нуклеинового узнавания. Анализ литературных данных позволил сделать следующие обобщения. Способность двойной спирали ДНК принимать альтернативные конформации, в том числе сахарофосфатным остовом, является «внутренним» свойством, присущим определенным последовательностям ДНК. Такие конформационные перестройки могут служить потенциальными источниками проявления уникальных особенностей геометрии различных динуклеотидных шагов и/или отдельных нуклеотидов и нарушать стэкинг оснований и/или изменять площадь доступной поверхности атомов и быть критериями для узнавания участка ДНК белком. Изменения физических свойств, зависящих от структуры ДНК, таких как полярно-неполярный профиль и электростатический потенциал желобков, также могут использоваться белками для узнавания конкретного сайта ДНК.
Розшифрування молекулярних механізмів упізнавання білками конкретних послідовностей ДНК – одна із основних задач сучасної біології. Огляд присвячено результатам статистичного аналізу структурних баз даних, отриманих різними групами дослідників при вивченні конформаційних особливостей фрагментів вільної ДНК і ДНК у комплексах з білками. Такі дані використовують при дослідженні механізмів білково-нуклеїнового впізнавання. Аналіз літературних джерел дозволив зробити наступні узагальнення. Здатність подвійної спіралі ДНК набувати альтернативних конформацій, у тому числі сахарофосфатним остовом, є «внутрішньою» властивістю, яка притаманна визначеним послідовностям ДНК. Подібні конформаційні перебудови можуть слугувати потенційним джерелом прояву унікальних особливостей геометрії різних динуклеотидних фрагментів і/або окремих нуклеотидів та призводити до порушення стекінгу основ і/або змін площ доступної поверхні атомів, а також бути критеріями впізнавання білками специфічних послідовностей ДНК. Зміни фізичних властивостей, які залежать від структури ДНК, серед яких полярно-неполярний профіль і електростатичний потенціал борозенок, також можуть використовуватися білками для впізнавання конкретного сайта ДНК.
|
| issn |
0233-7657 |
| url |
https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/154185 |
| citation_txt |
Variability of DNA structure and protein-nucleic acid reconginition / O.P. Boryskina, M.Yu. Tkachenko, A.V. Shestopalova // Вiopolymers and Cell. — 2010. — Т. 26, № 5. — С. 360-372. — Бібліогр.: 80 назв. — англ, рос. |
| work_keys_str_mv |
AT boryskinaop variabilityofdnastructureandproteinnucleicacidreconginition AT tkachenkomyu variabilityofdnastructureandproteinnucleicacidreconginition AT shestopalovaav variabilityofdnastructureandproteinnucleicacidreconginition AT boryskinaop polimorfizmdnkibelkovonukleinovoeuznavanie AT tkachenkomyu polimorfizmdnkibelkovonukleinovoeuznavanie AT shestopalovaav polimorfizmdnkibelkovonukleinovoeuznavanie AT boryskinaop polímorfízmdnkíbílkovonukleínovevpíznavannâ AT tkachenkomyu polímorfízmdnkíbílkovonukleínovevpíznavannâ AT shestopalovaav polímorfízmdnkíbílkovonukleínovevpíznavannâ |
| first_indexed |
2025-11-24T04:42:32Z |
| last_indexed |
2025-11-24T04:42:32Z |
| _version_ |
1850842263156948992 |
| fulltext |
Ïî ëè ìîð ôèçì ÄÍÊ è áåë êî âî-íóê ëå è íî âîå
óçíà âà íèå
Å. Ï. Áî ðèñ êè íà, Ì. Þ. Òêà ÷åí êî, À. Â. Øåñ òî ïà ëî âà
Èíñòè òóò ðà äè î ôè çè êè è ýëåê òðîíè êè èì. À. ß. Óñè êî âà ÍÀÍ Óêðà è íû
Óë. Àêàäåìèêà Ïðîñ êó ðû, 12, Õàðü êîâ, Óêðà è íà, 61085
shestop@ire.kharkov.ua; ypmelezhik@yahoo.com
Ðàñ øèô ðîâ êà ìî ëå êó ëÿð íûõ ìå õà íèç ìîâ óçíà âà íèÿ áåë êà ìè êîí êðåò íûõ ïî ñëå äî âà òåëü íîñ òåé ÄÍÊ –
îäíà èç îñíîâ íûõ çà äà÷ ñî âðå ìåí íîé áè î ëî ãèè. Íàñ òî ÿùèé îá çîð ïî ñâÿ ùåí ðå çóëü òà òàì ñòà òèñ òè ÷åñ êî -
ãî àíà ëè çà ñòðóê òóð íûõ áàç äàí íûõ, ïî ëó ÷åí íûõ ðàç ëè÷ íû ìè èñ ñëå äî âà òåëÿìè ïðè èç ó÷å íèè êîí ôîðìà öè -
îí íûõ îñî áåí íîñ òåé ôðàã ìåí òîâ ñâî áîä íîé ÄÍÊ è ÄÍÊ â êîì ïëåê ñàõ ñ áåë êà ìè, êî òî ðûå ìî ãóò áûòü
ïî ëåç íû ìè ïðè âû ÿñ íå íèè ìå õà íèç ìîâ áåë êî âî-íóê ëå è íî âî ãî óçíà âà íèÿ. Àíàëèç ëè òå ðà òóð íûõ äàí íûõ ïî -
çâî ëèë ñäå ëàòü ñëå äó þ ùèå îá îá ùå íèÿ. Ñïî ñîá íîñòü äâîé íîé ñïè ðà ëè ÄÍÊ ïðè íè ìàòü àëü òåð íà òèâíûå
êîí ôîð ìà öèè, â òîì ÷èñ ëå ñà õà ðî ôîñ ôàò íûì îñòî âîì, ÿâ ëÿ åò ñÿ «âíóò ðåí íèì» ñâî éñòâîì, ïðèñó ùèì
îïðå äå ëåí íûì ïî ñëå äî âà òåëü íîñ òÿì ÄÍÊ. Òà êèå êîí ôîð ìà öè îí íûå ïå ðå ñòðîé êè ìî ãóò ñëó æèòü ïî òåí -
öè àëü íû ìè èñ òî÷ íè êà ìè ïðî ÿâ ëå íèÿ óíè êàëü íûõ îñî áåí íîñ òåé ãå î ìåò ðèè ðàç ëè÷ íûõ äè íóê ëåîòèä íûõ
øà ãîâ è/èëè îò äåëü íûõ íóê ëå î òè äîâ è íà ðó øàòü ñòý êèíã îñíî âà íèé è/èëè èç ìå íÿòü ïëî ùàäü äîñ òóï íîé
ïî âåð õíîñ òè àòî ìîâ è áûòü êðè òå ðè ÿ ìè äëÿ óçíà âà íèÿ ó÷àñ òêà ÄÍÊ áåë êîì. Èçìå íå íèÿ ôè çè ÷åñ êèõ
ñâîéñòâ, çà âè ñÿ ùèõ îò ñòðóê òó ðû ÄÍÊ, òà êèõ êàê ïî ëÿð íî-íå ïî ëÿð íûé ïðî ôèëü è ýëåê òðî ñòà òè ÷åñ êèé
ïî òåí öè àë æå ëîá êîâ, òàê æå ìî ãóò èñ ïîëü çî âàòü ñÿ áåë êà ìè äëÿ óçíàâàíèÿ êîíêðåòíîãî ñàéòà ÄÍÊ.
Êëþ ÷å âûå ñëî âà: áåë êî âî-íóê ëå è íî âîå óçíà âà íèå, ïî ëè ìîð ôèçì ÄÍÊ, ñà õà ðî ôîñ ôàò íûé îñòîâ
ÄÍÊ, àëü òåð íà òèâ íûå êîí ôîð ìà öèè.
Ââå äå íèå. Ðàñ øèô ðîâ êà ìî ëå êó ëÿð íûõ ìå õà íèç ìîâ
óçíà âà íèÿ áåë êà ìè êîí êðåò íûõ ïî ñëå äî âà òåëü íîñ òåé
ÄÍÊ – îäíà èç îñíîâ íûõ çà äà÷ ñî âðå ìåí íîé áè î ëî -
ãèè. Ðå øå íèå ýòîé çà äà ÷è âàæ íî íå òîëü êî äëÿ ïî íè -
ìà íèÿ ìå õà íèç ìîâ êîí òðî ëÿ áè î ëî ãè ÷åñ êèõ ïðî öåñ -
ñîâ, ëå æà ùèõ â îñíî âå ñî õðà íå íèÿ, ñ÷è òû âà íèÿ è
ïå ðå äà ÷è ãå íå òè ÷åñ êîé èí ôîð ìà öèè, íî è äëÿ ïî èñêà
ïó òåé óïðàâ ëå íèÿ ýòè ìè ïðî öåñ ñà ìè [1–3].
Äëÿ èñ ñëå äî âà íèÿ áåë êî âî-íóê ëå è íî âî ãî óçíà -
âà íèÿ øè ðî êî èñ ïîëü çó þò äàí íûå îá àòîì íîé
ñòðóê òó ðå ôðàã ìåí òîâ ÄÍÊ, áåë êîâ è èõ êîì ïëåê -
ñîâ, ïî ëó ÷åí íûå ìå òî äîì ðåí òãå íîñ òðóê òóð íî ãî
àíàëèçà (ÐÑÀ) [4–6].
Áóð íîå ðàç âè òèå êðèñ òàë ëîã ðà ôè ÷åñ êî ãî àíà -
ëè çà ñòðóê òó ðû ÄÍÊ íà ÷à ëîñü â 1979 ã., êîã äà áû ëà
îïóá ëè êî âà íà äå òàëü íàÿ ñòðóê òó ðà ãåê ñà ìå ðà
d(CGCGCG)2 [7]. È ðå çóëü òàò îêà çàë ñÿ øî êè ðó þ -
ùèì, ïî ñêîëü êó äâîé íàÿ ñïè ðàëü ýòî ãî ãåê ñà ìå ðà
ðàäèêàëüíî îò ëè ÷à ëàñü îò êà íî íè ÷åñ êèõ À- è
Â-ôîðì ÄÍÊ, îïè ñàí íûõ íà îñíîâàíèè äàí íûõ
äèô ðàê öè îí íî ãî àíà ëè çà âî ëî êîí ÄÍÊ. Ñòðóê òó ðà
îëè ãî ìå ðà d(CGCGCG)2 ïðåä ñòàâ ëÿ ëà ñî áîé çèã çà -
ãî îá ðàç íóþ ëå âóþ ñïè ðàëü, íà çâàí íóþ Z-ôîð ìîé
ÄÍÊ. Îäíîâ ðå ìåí íî áû ëè ïî ëó ÷å íû êðèñ òàë ëû
îëè ãî ìå ðîâ ñ äðó ãè ìè íóê ëå î òèä íû ìè ïî ñëå äî âà -
òåëü íîñ òÿ ìè, ñî îò âåòñòâóþùèìè À-ôîð ìå (îêòà -
ìåð d(GGTATACC)2) [8] è Â-ôîð ìå ÄÍÊ (äîäå êà -
ìåð d(CGCGAATTCGCG)2) [9, 10].
Äî äå êà ìåð d(CGCGAATTCGCG)2 – ìåñ òî ñâÿ -
çû âà íèÿ ðåñ òðèêòàçû EcoRI – áëà ãî äà ðÿ ñâî å ìó
«ïåñ òðî ìó» íóê ëå î òèä íî ìó ñî ñòà âó îêà çàë ñÿ óäîá -
íûì îá ú åê òîì äëÿ èç ó÷å íèÿ çà âè ñè ìîñ òè ïà ðà ìåò -
360
ISSN 0233-7657. Biopolymers and Cell. 2010. Vol. 26. N 5
Ó Institute of Molecular Biology and Genetics NAS of Ukraine, 2010
ðîâ ñïè ðà ëè ÄÍÊ îò íóêëå î òèä íîé ïî ñëå äî âà òåëü -
íîñ òè. Íà ïðî òÿ æå íèè ïîñëå äó þ ùèõ 10 ëåò â ðàç -
ëè÷íûõ ëà áî ðà òî ðè ÿõ èñ ñëå äî âàëè 22 âà ðè àí òà
ôðàãìåí òà d(CGCGAATTCGCG)2 [11], îò ëè ÷à þ -
ùè å ñÿ óñëî âè ÿ ìè êðèñ òàë ëè çà öèè, è ñäå ëà íû âû âî -
äû î òîì, ÷òî øè ðè íà ìà ëî ãî æå ëîá êà è èç ãèá îñè
ñïè ðà ëè ÄÍÊ ÿâ ëÿ þò ñÿ ñèê âåíñ-ñïå öè ôè÷ íû ìè.
Ñó ùåñ òâåí íîå ñó æå íèå ìà ëî ãî æå ëîá êà (äî
3,5 C) îêà çà ëîñü õà ðàê òåð íûì äëÿ ÀÒ-ó÷àñ òêîâ [12]
è íå ïðè ñó ùèì GC-ôðàã ìåí òàì ÄÍÊ. Â ðå çóëü òà òå
íå áîëü øàÿ øè ðè íà ìà ëî ãî æå ëîá êà ïî çâî ëÿ åò
ñôîð ìè ðî âàòü ñÿ íà AATT-ôðàã ìåí òå óïî ðÿ äî ÷åí -
íîé ñòðóê òó ðå ãèä ðàò íîé âî äû [13] – «õðåá òó» ãèä -
ðà òà öèè, êî òî ðûé, â ñâîþ î÷å ðåäü, ñïî ñî áñòâó åò
ñî õðà íå íèþ àíî ìàëü íî óçêî ãî ìà ëî ãî æå ëîá êà â
îá ëàñ òè AATT-êëàñ òå ðà. Âû âîä î ñèê âåíñ-ñïå öè -
ôè÷ íîé ñïî ñîá íîñ òè ê äå ôîð ìà öèè äâîé íîé ñïè ðà -
ëè ÄÍÊ ñäå ëàí ïî ñëå ôèê ñà öèè ÿð êî âû ðà æåí íî ãî
èç ãè áà îñè ñïè ðà ëè (10°–20°) â ìåñ òàõ ñî å äè íå íèÿ
G–C- è A–T-ó÷àñ òêîâ (GC/AT junction) [10].
Àâòîðàìè ðàáîò [10–13] âû ñêà çà íî ïðåä ïî ëî -
æå íèå î òîì, ÷òî íà îñíî âå îá ú å äè íå íèÿ ðå çóëü òà -
òîâ àíà ëè çà ëî êàëü íûõ ñïè ðàëü íûõ ïà ðà ìåò ðîâ
ðàç ëè÷ íûõ íóê ëå î òèä íûõ ïî ñëå äî âà òåëü íîñ òåé ñ
äàí íû ìè î êîí òàê òàõ îñíî âà íèé è àìè íî êèñ ëîò -
íûõ îñòàò êîâ â áåë êî âî-íóê ëå è íî âûõ êîì ïëåê ñàõ
ìîæ íî áó äåò îïðå äå ëèòü, êàê ñòðóê òó ðà äâîé íîé
ñïè ðà ëè çà âè ñèò îò íóê ëå î òèä íîé ïî ñëå äî âà òåëü -
íîñ òè, è óñòà íî âèòü óíè âåð ñàëü íûå ïðà âè ëà «óçíà -
âà íèÿ» áåë êà ìè îïðå äå ëåí íûõ ïî ñëå äî âà òåëü íîñ -
òåé ÄÍÊ. Íî ê íà ñòî ÿ ùå ìó âðå ìå íè ýòè ïðà âè ëà íå
ñôîð ìó ëè ðî âà íû, ïðå æäå âñå ãî, èç-çà âû ñî êîé êîí -
ôîð ìà öè îí íîé ïîä âèæ íîñ òè ÄÍÊ è îò ñó òñòâèÿ
ïðåä ñêà çó å ìîñ òè ïðè ðå à ëè çà öèè âçà è ìî äå éñòâèé
àìè íî êèñ ëî òà–îñíîâàíèå â ñàéòàõ ñâÿ çû âà íèÿ.
 ïî ñëåä íåå äå ñÿ òè ëå òèå ìå õà íèçìû áåë êî âî-
íóê ëå è íî âî ãî óçíà âà íèÿ èçó÷àþò ñ èñ ïîëü çî âà íè -
åì ñòà òèñ òè ÷åñ êî ãî àíà ëè çà äàí íûõ ÐÑÀ âû ñî êî ãî
ðàç ðå øå íèÿ êðèñ òàë ëîâ ÄÍÊ, áåë êîâ è èõ êîì ïëåê -
ñîâ [14–16], äîñ òóï íûõ áëà ãî äà ðÿ ñî çäà íèþ ñòðóê -
òóð íûõ áàç äàí íûõ (PDB, NDB, Swiss Prot è äð.)
[17, 18]. Êðî ìå òî ãî, ïðè ìå íÿ þò ìå òî äû êîì ïüþ -
òåð íî ãî ìî äå ëè ðî âà íèÿ (ñì., íà ïðè ìåð [19– 24]) è
ýêñ ïå ðè ìåí òàëü íî èñ ñëå äó þò ðàç ëè÷ íûå ôè çè -
êî-õè ìè ÷åñ êèå ïà ðà ìåò ðû áåë êî âî-íóê ëå è íî âî ãî
êîì ïëåê ñî îá ðà çî âà íèÿ: èç ìå íå íèå ïëî ùà äè ïî âåð -
õíîñ òè, äîñ òóï íîé ðàñ òâî ðè òå ëþ [16]; âàðüèðî âà -
íèå êîí ôîð ìà öè îí íûõ ïà ðà ìåò ðîâ è óïà êîâ êè
ÄÍÊ ïðè âçà è ìî äå éñòâèè ñ áåë êà ìè [2–4]; íà ðó øå-
íèå ðåëü å ôà ïî âåð õíîñ òåé áåë êîâ è ÄÍÊ â ïðî öåñ -
ñå ôîð ìè ðî âà íèÿ êîìïëåêñîâ [25]. Ïðèìåíåíèå òà -
êî ãî êîìïëåêñíîãî ïîäõîäà ïîçâîëèëî âûäåëèòü
äâà îñíîâíûõ ìåõàíèçìà, ïî êîòîðûì ïðîèñõîäèò
áåëêî âî-íóê ëå è íî âî ãî óçíàâàíèå.
1. Ïðÿ ìîå, èëè ñïå öè ôè ÷åñ êîå, óçíà âà íèå (Di-
rect Readout). Ïðè ýòîì áåë êè âçà è ìî äå éñòâó þò ñ
ïîñëå äî âà òåëü íîñ òÿ ìè ÄÍÊ, ôîð ìè ðóÿ ïðÿ ìûå
êîíòàê òû (Í-ñâÿ çè) ìåæ äó àìè íî êèñ ëîò íû ìè îñ-
òàò êà ìè è óíè êàëü íû ìè àòîì íû ìè ãðóï ïà ìè îñíî -
âà íèé (çà ìåñ òè òå ëÿ ìè â ïî ëî æå íè ÿõ Ñ4 ïè ðè ìè äè -
íîâ è Ñ6 è N6 ïóðèíîâ) â áîëüøîì æåëîáêå [1, 6].
2. Íåï ðÿ ìîå óçíà âà íèå (Indirect Readout), ïðè
êî òî ðîì áå ëîê ñâÿçûâàåòñÿ ñ íå ñïå öè ôè ÷åñ êè ìè
ãðóï ïà ìè îñíî âà íèé è ñà õà ðî ôîñ ôàò íî ãî îñòî âà, à
óçíà âà íèå îá óñëîâ ëå íî óíè êàëü íîñ òüþ êîí ôîð ìà -
öèè îïðå äå ëåí íî ãî ó÷àñ òêà ÄÍÊ èëè åãî ñïî ñîá -
íîñ òüþ ê äå ôîð ìà öèè [1, 6, 17, 26–28]. Êðè òå ðè ÿ ìè
óçíà âà íèÿ â ýòèõ ñëó ÷à ÿõ ìî ãóò áûòü èç ìå íå íèÿ ëî -
êàëü íîé ãå î ìåò ðèè ïàð îñíî âà íèé èëè ñà õà ðî ôîñ -
ôàò íî ãî îñòî âà; èç ãè áû èëè èç ëî ìû ôðàã ìåí òà
ÄÍÊ; îñî áåí íîñ òè ðåëü å ôà áîëü øî ãî è ìà ëî ãî æå -
ëîá êîâ; óïî ðÿ äî ÷åí íàÿ ãèä ðàò íàÿ îá îëî÷ êà. Òà êèå
îñî áåí íîñ òè ñòðóê òó ðû ìî ãóò ñó ùåñ òâî âàòü â êîí -
êðåò íîì ôðàã ìåí òå ÄÍÊ èç íà ÷àëü íî èëè âîç íè êàòü
â ðå çóëü òà òå ñâÿ çû âà íèÿ ñ ëè ãàí äà ìè (äðó ãè ìè áåë -
êà ìè, èî íà ìè, áè î ëî ãè ÷åñ êè àêòèâíûìè ìàëûìè
ìîëåêóëàìè) è äåãèäðàòàöèè ñàéòà ñâÿçûâàíèÿ,
ïðåäøåñòâóþùèõ äàííîìó âçàèìîäåéñòâèþ.
Ñîâ ìåñ òíûé àíà ëèç ñòðóê òóð íûõ äàí íûõ è ôè çè -
êî-õè ìè ÷åñ êèõ ñâîéñòâ êîì ïëåê ñîâ ïî çâî ëèë îïðå äå -
ëèòü îñíîâ íûå òè ïû êîí òàê òîâ áåë êîâ è ÄÍÊ: ýëåê -
òðî ñòà òè ÷åñ êèå, Âàí-äåð-âà àëü ñî âû è ãèä ðî ôîá íûå
âçà è ìî äå éñòâèÿ â êîì ïëåê ñàõ [29–32]; îá ðà çî âà íèå âî -
äî ðîä íûõ ñâÿ çåé [15, 33], âêëþ ÷àÿ ñâÿ çè C–H...O [34];
âçà è ìî äå éñòâèÿ êà òè îí–p-ñèñ òå ìà [35]; âçà è ìî äåé-
ñòâèÿ, îñóùåñòâëÿþùèåñÿ ÷åðåç ìîëåêóëû ñâÿçàííîé
âîäû [19, 36].
Îñíîâ íûå âû âî äû, ñäå ëàí íûå ïî ðå çóëü òà òàì
òà êèõ èñ ñëå äî âà íèé, ñëå äó þ ùèå.
1. Êîì ïëåê ñî îá ðà çî âà íèå ÄÍÊ ñ áåë êà ìè, êàê
ïðà âè ëî, ïðî èñ õî äèò ñ èñ ïîëü çî âà íè åì îá îèõ ìå -
õà íèç ìîâ – ïðÿ ìî ãî è íåïðÿìîãî.
361
ÁÎ ÐÈÑ ÊÈ ÍÀ Å. Ï., ÒÊÀ ×ÅÍ ÊÎ Ì. Þ., ØÅÑ ÒÎ ÏÀ ËÎ ÂÀ À. Â.
2. Âêëà äû äâóõ ìå õà íèç ìîâ â ðå à ëè çà öèþ áåë -
êî âî-íóê ëå è íî âî ãî óçíà âà íèÿ âàðü è ðó þò â çà âè ñè -
ìîñ òè îò ñå ìå éñòâà áåë êîâ, ïî ñëå äî âà òåëü íîñ òè
ÄÍÊ â ñàé òå ñâÿçûâàíèÿ è èíûõ ôàêòîðîâ.
3. Îòíî ñè òåëü íûé âêëàä îïðå äå ëÿ åò ñÿ êîí êðåò -
íûì òè ïîì áåë êà è ñòðóê òó ðîé ôðàã ìåí òà ÄÍÊ, îá -
ðà çó þ ùèõ êîì ïëåêñ. Ïî ý òî ìó åãî òðóä íî îöå íèòü
è óñòà íî âèòü îá ùèå ïðà âè ëà áåë êî âî-íóê ëå è íî âî -
ãî óçíàâàíèÿ [37].
 ïðåä ñòàâ ëåí íîì îá çî ðå ìû êîí öåí òðè ðó åì
âíè ìà íèå íà ðå çóëü òà òàõ ñòà òèñ òè ÷åñ êî ãî àíà ëè çà
ñòðóê òóð íûõ áàç äàí íûõ, ïî ëó ÷åí íûõ ðàç ëè÷ íû ìè
ãðóï ïà ìè èñ ñëå äî âà òå ëåé ïðè èç ó÷å íèè êîí ôîð ìà -
öè îí íûõ îñî áåí íîñ òåé ôðàã ìåí òîâ ñâî áîä íîé
ÄÍÊ è ÄÍÊ â êîì ïëåê ñàõ ñ áåë êà ìè. Ñèñ òå ìà òè çà -
öèÿ òà êîé èí ôîð ìà öèè ïî çâî ëèò íàì áî ëåå êîð ðåê -
òíî ñôîð ìó ëè ðî âàòü ïðî áëå ìû, âîç íè êà þ ùèå ïðè
îïè ñà íèè ìå õà íèç ìîâ âçà è ìî äå éñòâèÿ áå ëîê–ÄÍÊ,
â òîì ÷èñëå è áîëåå ðàçíîîáðàçíîãî ìåõàíèçìà íå-
ïðÿ ìî ãî óçíàâàíèÿ.
Ïî ëè ìîð ôèçì äâîé íîé ñïè ðà ëè ÄÍÊ. Ïî ëè -
ìîð ôèçì ÄÍÊ è ïðî áëå ìà áåë êî âî-íóê ëå è íî âî ãî óç-
íà âà íèÿ. Ïî ëè ìîð ôèçì ÄÍÊ è åå ñïî ñîá íîñòü ê èç -
ìå íå íè ÿì ïðè îá ðà çî âà íèè êîì ïëåê ñîâ ñ áåë êà ìè –
ïðî áëå ìà, èìå þ ùàÿ íå ïîñ ðå äñòâåí íîå áè î ëî ãè -
÷åñ êîå çíà ÷å íèå. Äëÿ åå ðå øå íèÿ íå îá õî äè ìî 1)
îöåíèòü êîí ôîð ìà öè îííóþ ïîä âèæ íîñòü, ïðè ñó -
ùóþ ñòðóê òó ðå ÄÍÊ, è 2) ñðàâ íèòü ñ äàí íû ìè î ïå -
ðåñòðîé êàõ äâîé íîé ñïè ðà ëè ÄÍÊ, èí äó öè ðî âàí -
íûõ âçà è ìî äå éñòâè ÿ ìè ñ áåë êà ìè. Íà ñå ãî äíÿ èç -
âåñ òíî, ÷òî ñòðóê òó ðà äâîé íîé ñïè ðà ëè ÄÍÊ ïðè
êîì ïëåê ñî îá ðà çî âà íèè ñ ðàç ëè÷ íû ìè áè î ëî ãè ÷åñ -
êè çíà ÷è ìû ìè ìî ëå êó ëà ìè â öå ëîì ñî õðà íÿ åò ñÿ.
Ïðè ýòîì äëÿ êî ðîò êèõ ôðàã ìåí òîâ ÄÍÊ îá íà ðó æå -
íà ñó ùåñ òâåí íàÿ âà ðè à áåëü íîñòü, êî òî ðàÿ ïðè âî -
äèò ê îá ðà çî âà íèþ ðàç ëè÷ íûõ êîí ôîð ìà öè îí íûõ
ñî ñòî ÿ íèé, èìå þ ùèõ âû ñî êóþ ñèê âåíñ-ñïå öè ôè÷ -
íîñòü. ßâëÿ åò ñÿ ëè íà áëþ äà å ìàÿ ñòðóê òóð íàÿ ãèá -
êîñòü ÄÍÊ ñâî éñòâîì, ïðè ñó ùèì êîí êðåò íûì ïî -
ñëå äî âà òåëü íîñ òÿì, èëè ñòè ìó ëè ðó åò ñÿ âçà è ìî äåé-
ñòâè ÿ ìè ñ áåë êà ìè, îñòà åò ñÿ íåïî íÿò íûì.
Ñïî ñîá íîñòü ê èç ìå íå íè ÿì ñòðóê òó ðû äâîé íîé
ñïè ðà ëè îñî áåí íî âàæ íà äëÿ íàä åæ íî ãî óçíà âà íèÿ
áåë êà ìè îïðå äå ëåí íûõ ñàé òîâ ÄÍÊ ïðè ôîð ìè ðî -
âà íèè áåë êî âî-íóê ëå è íî âûõ êîì ïëåê ñîâ [38]. Ñâÿ -
çû âà íèå áåë êîâ, êàê ïðà âè ëî, âû çû âà åò èç ìå íå íèÿ
îðè åí òà öèè îñíî âà íèé è ñòðóê òó ðû ñà õà ðî ôîñ ôàò íî -
ãî îñòî âà. Òà êèå ëî êàëü íûå êîí ôîð ìà öè îí íûå ïå ðå -
ñòðîé êè ÄÍÊ ìî ãóò ñòàòü ïðè÷èíîé îá ðà çî âà íèÿ
èç ãè áîâ èëè êèí êîâ, êàê ýòî íà áëþ äà åò ñÿ, íà ïðè -
ìåð, â ñèê âåíñ-ñïå öè ôè÷ íîì ÑÀЖÄÍÊ-êîì ïëåê ñå
[39] èëè ïðè ôîð ìè ðî âà íèè íóê ëå î ñî ìû è çà êðó ÷è -
âà íèè ÄÍÊ âîê ðóã ãèñ òî íîâ [40]. Î÷å âèä íî, ñèê -
âåíñ-ñïå öè ôè÷ íûå îò êëî íå íèÿ ñòðóê òó ðû ÄÍÊ îò
êà íî íè ÷åñ êîé Â-ôîð ìû ÿâ ëÿ åò ñÿ ñêîðåå ïðàâèëîì,
÷åì èñêëþ÷åíèåì, è îíè, íåñîìíåííî, èãðàþò ñó-
ùåñòâåí íóþ ðîëü â ïðîöåññå áåë êî âî-íóêëå è íî âî -
ãî óçíàâàíèÿ [24].
Íå îá õî äè ìîñòü äå òàëü íî ãî èñ ñëå äî âà íèÿ ìå õà íèç -
ìîâ êîí ôîð ìà öè îí íîé èç ìåí ÷è âîñ òè ÄÍÊ ïðè îá ðà -
çî âà íèè êîì ïëåê ñîâ ñ áåë êà ìè äèê òó åò ñÿ òàê æå
òåì, ÷òî ïî êà íå óäàëîñü ñôîð ìó ëè ðî âàòü óíè âåð -
ñàëü íûå ïðà âè ëà ñèê âåíñ-ñïå öè ôè÷ íî ãî áåë êî -
âî-íóê ëå è íî âî ãî óçíà âà íèÿ, àíà ëî ãè÷ íûå ïðè íöè -
ïó êîì ïëå ìåí òàð íîñ òè, êî òî ðûé óïðàâ ëÿ åò ïðî öåñ -
ñîì ôîð ìè ðî âà íèÿ äâîé íîé ñïè ðà ëè ÄÍÊ [41]. Òî
åñòü èäåÿ î «êî äå óçíà âà íèÿ» ìåæ äó àìè íî êèñ ëî òà -
ìè è íóê ëå î òè äà ìè ïî êà íå íà õî äèò ïîä òâåð æäå -
íèÿ [42]. Íå âîç ìîæ íîñòü óñòà íîâ ëå íèÿ òà êî ãî êî äà
îá ú ÿñ íÿ åò ñÿ, â ÷àñ òíîñ òè, ñóùåñòâîâàíèåì îãðîì-
íî ãî ÷èñëà ñòåïåíåé ñâîáîäû â ìåñòàõ êîíòàêòîâ
áåëîê–ÄÍÊ ïðè îáðàçîâàíèè êîìïëåêñîâ [29].
Ôîð ìû äâîé íîé ñïè ðà ëè ÄÍÊ è èõ êðè òå ðèè.
Èòàê, áåë êî âî-íóê ëå è íî âîå óçíà âà íèå íå ïîñ ðåäñò-
âåí íî ñâÿ çà íî ñî ñïî ñîá íîñ òüþ ìî ëå êó ëû ÄÍÊ ìå -
íÿòü ñâîþ êîí ôîð ìà öèþ. Âàæ íåé øèé âîï ðîñ, èìå -
þ ùèé îñî áóþ áè î ëî ãè ÷åñ êóþ çíà ÷è ìîñòü, – êàê
êîíôîð ìà öè îí íàÿ èç ìåí ÷è âîñòü ÄÍÊ íà ëî êàëü -
íîì óðîâ íå (îðè åí òà öèÿ ïàð íóêëåîòèäîâ, êîí ôè -
ãó ðà öèÿ îò äåëü íûõ «øà ãîâ» äâîé íîé ñïè ðà ëè – äè -
íóê ëå î òè äîâ, êîí ôîð ìà öèÿ ñà õà ðîôîñ ôàò íî ãî îñ-
òî âà) âëè ÿ åò íà ãëî áàëü íóþ ñòðóê òó ðó ìî ëå êó ëû
ÄÍÊ è íà âçà è ìî äå éñòâèå ñ áåë êà ìè [3]? Ïî ý òî ìó
íå îá õî äè ìî îïðå äå ëèòü êðè òå ðèè, ñ ïî ìîùüþ êî -
òî ðûõ ìîæ íî óñòà íî âèòü, íàáëþäàþòñÿ ëè è êàêèå
èìåííî êîíôîðìàöèîííûå ïåðåñòðîéêè â ïðîöåññå
îáðàçîâàíèÿ áåëêîâî-íóêëåèíîâûõ êîìïëåêñîâ.
Ñòðóê òóð íûå ðàç ëè ÷èå ìåæ äó À- è Â-ôîð ìà ìè
äâîé íîé ñïè ðà ëè ÄÍÊ, ïî ëó ÷åí íûå èç ÐÑÀ âî ëî -
êîí, õà ðàê òå ðè çó þò ñÿ ðÿ äîì êîí ôîð ìà öè îí íûõ ïà -
ðà ìåò ðîâ [43–49]. Ê íèì îò íî ñÿò: ïà ðà ìåò ðû ñïè ðà -
ëè (óãîë ñïè ðàëü íî ãî âðà ùå íèÿ ìåæ äó äâó ìÿ ñî -
362
ÏÎ ËÈ ÌÎÐ ÔÈÇÌ ÄÍÊ È ÁÅË ÊÎ ÂÎ-ÍÓÊ ËÅ È ÍÎ ÂÎÅ ÓÇÍÀ ÂÀ ÍÈÅ
ñåä íè ìè îñòàò êà ìè – twist; ðàñ ñòî ÿ íèå ìåæ äó íóê-
ëå î òè äà ìè âäîëü îñè ñïè ðà ëè – rise; øàã ñïè ðà ëè –
axial rise; óãîë íà êëî íà ïà ðû – tilt), ñìå ùå íèå ïàð
îñíî âà íèé îò íî ñè òåëü íî îñè ñïè ðà ëè (x-displace-
ment), øè ðè íà è ãëó áè íà æå ëîá êîâ, âèð òó àëü íûå
âíóò ðè öå ïî ÷å÷ íûå ðàñ ñòî ÿ íèÿ (dpp, dC1'C1' ) (òàáë. 1),
ôà çî âûé óãîë ïñåâ äîâ ðà ùå íèÿ ñà õà ðîâ Ð è êîí-
ôîð ìà öèÿ ñà õà ðî ôîñ ôàò íî ãî îñòî âà.
Êîí ôîð ìà öèè ñà õà ðî ôîñ ôàò íî ãî îñòî âà îïè -
ñû âà þò ñ ïî ìîùüþ ïðåä ïî÷ òè òåëü íûõ êîí ôè ãó ðà -
öèé ñà õàð íûõ îñòàò êîâ è òîð ñè îí íûõ óãëîâ
ïî ëè íóê ëå î òèä íûõ öå ïåé. Àíàëèç ñòðóê òó ðû íóê -
ëå î òè äîâ ïî êà çàë, ÷òî îñòàò êè ñà õà ðîâ íà õî äÿò ñÿ â
îä íîé èç äâóõ íà è áî ëåå âå ðî ÿò íûõ êîí ôîð ìà öèé:
Ñ3'-ýí äî ñ 0° < Ð < 36° (Â-ôîð ìà) è Ñ2'-ýí äî ñ 144° <
Ð < 190° (À-ôîð ìà) [43]. Ïå ðåê ëþ ÷å íèå ñà õà ðà èç
C3'- â C2'-ýí äî-êîí ôîð ìà öèþ ñî ïðî âîæ äà åò ñÿ èç -
ìå íå íè åì ïî ëî æå íèÿ íóê ëå î òè äà îò íî ñè òåëü íî
äåçîê ñè ðè áî çû (ðèñ. 1). Â ðå çóëü òà òå ýòî ãî äîñ òóï -
íîñòü ãèä ðî ôîá íûõ àòî ìîâ äëÿ îá ðà çî âà íèÿ êîí -
363
ÁÎ ÐÈÑ ÊÈ ÍÀ Å. Ï., ÒÊÀ ×ÅÍ ÊÎ Ì. Þ., ØÅÑ ÒÎ ÏÀ ËÎ ÂÀ À. Â.
Ïàðàìåòð
À-ÄÍÊ Â-ÄÍÊ
Âîëîêíà Êðèñòàëëû Âîëîêíà Êðèñòàëëû
Ïàðàìåòðû ñïèðàëè
óãîë ñïèðàëüíîãî âðàùåíèÿ (helical twist, ãðàä) 32,7 ± 1,2 32,5 36,0 36,5
ñìå ùå íèå (ï. í. âäîëü îñè) (axial rise, z, C) 2,55 2,8 3,4 3,3
âû ñî òà íà âè òîê (rise C) (øàã ñïè ðà ëè) 28,8 – 35,6 ± 4,4 –
ñìå ùå íèå îò îñè ñïè ðà ëè (õ, C) 4,4 ̧4,9 4,2 –0,14 –0,2
óãîë íà êëî íà ïà ðû (tilt, ãðàä) 20,0 – –5,9 –
Ðàç ìå ðû æå ëîá êîâ, C
áîëü øîé æå ëî áîê 8,0 ± 2,7à
12,9± 2,6 17,2± 0,1à
17,4
ìà ëûé æå ëî áîê (øè ðè íà) 16,7± 0,1à 15,8± 0,5 12,1± 0,4à 10,8
áîëü øîé æå ëî áîê 13,0 ± 0,5á – 8,5â –
ìà ëûé æå ëî áîê (ãëó áè íà) 2,6 ± 0,2á – 7,5â –
Îðè åí òà öèÿ ïàð îñíî âà íèé
òâèñò (twist, ãðàä) 30,3 31,1 36,0 36,0
ðîëë (roll, ãðàä) 12,4 8,0 0,6 1,7
ñëàéä (slide, C) -1,4 –1,53 0,45 0,23
òèëò (base-pair tilt, ãðàä) 22,6 14,6 2,8 2,1
Âèð òó àëü íûå ìåæ öå ïî ÷å÷ íûå ðàñ ñòî ÿ íèÿ, C
dpp 5,5 6,0 6,6 6,7
dC1'C1' 5,4 5,5 4,9 4,9
Ïî ëî æå íèå ôîñ ôà òîâ, C
Õp –0,9 –1,7 –3,0 –3,0
Óp 8,4 8,5 8,9 8,9
Zp 2,5 2,2 0,6 –0,4
à[51]; á[45]; â[43]; ã[48].
Òàá ëè öà 1
Ñòðóê òóð íûå ïà ðà ìåò ðû À- è Â-ÄÍÊ äëÿ âî ëî êîí è êðèñ òàë ëè ÷åñ êèõ ñòðóê òóð ÄÍÊ (äàí íûå ÐÑÀ) [50]
òàê òîâ ñ áåë êà ìè ó À-ÄÍÊ è Â-ÄÍÊ ðàç ëè ÷à åò ñÿ
[52].
Ïî äàí íûì ÐÑÀ âî ëî êîí ÄÍÊ, óñòà íîâ ëå íî,
÷òî îñíîâ íû ìè êðè òå ðè ÿ ìè äëÿ îò íå ñå íèÿ ñòðóê òó -
ðû ÄÍÊ ê À- èëè Â-ôîð ìå äâîé íîé ñïè ðà ëè ÿâ ëÿ -
þò ñÿ êîí ôîð ìà öèÿ ñà õà ðîâ [53, 54]; ñïè ðàëü íûå ïà -
ðà ìåò ðû rise è twist [43]; øè ðè íà è ãëó áè íà æå ëîá -
êîâ [55]. Î÷å âèä íî, ÷òî çíà ÷å íèÿ ýòèõ ïàðàìåòðîâ
âçàèìîñâÿçàíû äðóã ñ äðóãîì.
Ðàç ëè ÷è ÿ ìè â êîí ôîð ìà öèè äåç îêñè ðè áî çû ó
ÄÍÊ â À- è Â-ôîðìàõ îá óñëîâ ëå íû âà ðè à öèè ðàñ -
ñòî ÿ íèé ìåæ äó àòî ìà ìè ôîñ ôî ðà ñî ñåä íèõ ôîñ ôàò -
íûõ ãðóïï îä íîé ïî ëè íóê ëå î òèä íîé öå ïè (òàáë. 1,
dpp). Ïî ý òî ìó ñïè ðà ëè À- è Â-òè ïà çà êðó ÷å íû ïî-
ðàç íî ìó, ÷òî ñî îò âå òñòâó åò ðàç íûì óãëàì ñïèðàëü -
íî ãî âðà ùå íèÿ (twist). Çíà ÷å íèå óãëà íà êëî íà ïà ðû
(tilt) òàê æå ñó ùåñ òâåí íî îò ëè ÷à åò ñÿ äëÿ ñïè ðà ëåé
À- è Â-òè ïà è, ñëå äî âà òåëü íî, êîð ðå ëè ðó åò ñ êîí -
ôîð ìà öè åé ñà õà ðà (Ñ3'-ýí äî ó Â-ôîð ìû è Ñ2'-ýí äî
èëè ýê âè âà ëåí òíàÿ åé Ñ3'-ýê çî ó À-ôîð ìû) [43].
Êðî ìå òî ãî, À- è Â-ôîð ìû ÄÍÊ ðàç ëè÷ íû ïî âå -
ëè ÷è íå ñìå ùå íèÿ ïà ðû îñíî âà íèé îò îñè ñïè ðà ëè
(x-displacement). Ó Â-ÄÍÊ îñü ñïè ðà ëè ïðî õî äèò
÷å ðåç ïà ðó íóê ëå î òè äîâ (ñìå ùå íèå ~ 0,2 C).  À-
ÄÍÊ èç-çà áîëü øî ãî ñìå ùå íèÿ ïàð îò íî ñè òåëü íî
îñè (–4,4 ̧ –4,9 C) ïî ëè íóê ëå î òèä íûå öå ïè îá âè âà -
þò îñü, îá ðà çóÿ âíóò ðè ïî ëûé öè ëèíäð. Ïà ðû íóê -
ëå î òè äîâ ðàñ ïî ëî æå íû ïî ïå ðè ôå ðèè ñïè ðà ëè, ÷òî
ïðè âî äèò ê îá ðà çî âà íèþ î÷åíü ãëó áî êî ãî, óçêî ãî
áîëü øî ãî æå ëîá êà è ìåë êî ãî, øè ðî êî ãî ìà ëî ãî æå -
ëîá êà. Ó Â-ÄÍÊ æå ëîá êè ìå íåå âû ðà æå íû, èõ ãëó -
áè íà ïðè ìåð íî îäè íà êî âà, íî øè ðè íà ðàç ëè ÷à åò ñÿ:
áîëü øîé æå ëî áîê øè ðå ìà ëî ãî (òàáë. 1).
Ñ ïî ìîùüþ ÐÑÀ âû ñî êî ãî ðàç ðå øå íèÿ êðèñ -
òàë ëîâ ÄÍÊ îïðå äå ëå íû áî ëåå òîí êèå ÷åð òû À- è
Â-ôîðì äâîé íîé ñïè ðà ëè [56]. Íà óðîâ íå îò äåëü -
íûõ äè íóê ëå î òèä íûõ «øà ãîâ» ñòðóê òó ðà ÄÍÊ îêà -
çà ëàñü íå ðå ãó ëÿð íîé, ñó ùåñ òâåí íî çà âè ñÿ ùåé îò
íóêëå î òèä íîé ïî ñëå äî âà òåëü íîñ òè è íà êàæ äîì
êîíêðåò íîì «øà ãå» èìå þ ùåé õà ðàê òå ðèñ òè êè, îò -
ëè ÷à þ ùè å ñÿ îò ñðåä íèõ çíà÷åíèé äëÿ êà íî íè ÷åñ -
êèõ À- è Â-ôîðì.
Ïåð âûå äàí íûå î êðèñ òàë ëè ÷åñ êèõ ñòðóê òó ðàõ
À- è Â-ÄÍÊ âûÿâèëè ñó ùåñ òâåí íûå ðàç ëè ÷èÿ ïî
òðåì èç øåñ òè ëî êàëü íûõ ïà ðà ìåò ðîâ (local dimer
step parameters, ðèñ. 2) – twist, roll, slide [57].
Íà è áîëü øèå îò ëè ÷èÿ ó À- è Â-ôîðì ïðè ñòà òè-
ñòè ÷åñ êîì àíà ëè çå èõ êðèñ òàë ëè ÷åñ êèõ ñòðóê òóð îá -
íàðó æå íû äëÿ ïà ðà ìåò ðîâ slide è roll: ó A-ÄÍÊ slide
364
ÏÎ ËÈ ÌÎÐ ÔÈÇÌ ÄÍÊ È ÁÅË ÊÎ ÂÎ-ÍÓÊ ËÅ È ÍÎ ÂÎÅ ÓÇÍÀ ÂÀ ÍÈÅ
C3´
C2'
C3'-endo
C2'-endo
C1´
C4'
O4´
3'
5´
5 '
3 '
Ðèñ. 1. Ïå ðåê ëþ ÷å íèå äåçîêñèðèáîçû èç C3'- â C2'-ýíäî-êîí -
ôîð ìà öèþ
Shift (Dx)
Slide (Dy)
Rise (Dz)
Tilt (t)
Roll (r)
Twist (w)
y y
y y
y y
z z
zz
z z
x x
x x
x x
Ðèñ. 2. Ëî êàëü íûå ïà ðà ìåò ðû äè íóê ëå î òèä íî ãî øàãà [58]
ðà âåí –1,57 (± 0,38) C, roll – 7,9 (± 5,6)°; ó B-ÄÍÊ slide
–0,21 (±0,074) C, roll –0,2 (±5,7)° [59]. Òî åñòü, ®
À-ïå ðå õîä ñî ïðî âîæ äà åò ñÿ ðàñ êðó ÷è âà íè åì ïàð îñ-
íîâà íèé, óâå ëè ÷å íè åì roll è óìåíü øå íè åì slide. Ñõå -
ìà âîç ìîæ íî ãî ïå ðå õî äà èç Â- â À-ôîð ìó ïðè èç ìå-
íå íèè ýòèõ äâóõ ïà ðà ìåò ðîâ ïðåä ñòàâ ëå íà íà ðèñ. 3.
 êà ÷åñ òâå äî ïîë íè òåëü íî ãî äèñ êðè ìè íà öè îí -
íî ãî ôàê òî ðà ïðè îò íå ñå íèè äè íóê ëå î òè äîâ ê À-
èëè Â-òè ïó ïðåä ëî æå íî èñ ïîëü çî âàòü ñðåä íåå ðàñ -
ñòî ÿ íèå âäîëü îñè z ìåæ äó àòî ìà ìè ôîñ ôî ðà ñî ñåä -
íèõ íóê ëå î òè äîâ – Zp (òàáë. 1), Zp > 1,5 C ó À-ÄÍÊ
è Zp < 0,5 C ó Â-ÄÍÊ [50, 60]. Ïðè ýòîì âå ëè ÷è íà
Zp êîð ðå ëè ðó åò ñî çíà ÷å íè åì óãëà c: êî ýô ôè öè åíò
êîð ðå ëÿ öèè ñî ñòàâ ëÿ åò ïî ðÿä êà –1,0.
Êðî ìå òî ãî, «À-ôèëü íûå» (èëè «À-ïî äî áíûå»)
äè íóê ëå î òèä íûå øà ãè (GG-CC, GT-AC), â òîì ÷èñ -
ëå è â ñî ñòà âå Â-ÄÍÊ, ìî ãóò èìåòü ñïè ðàëü íûå ïà -
ðà ìåò ðû, õà ðàê òåð íûå äëÿ À-ÄÍÊ: îò ðè öà òåëü íûé
slide, ïî ëî æè òåëü íîå Zp, áîëü øåå çíà ÷å íèå roll è
ìåíüøåå – twist. «À-ôîá íûå» (èëè «Â-ïî äî áíûå»)
äè íóê ëå î òèä íûå øà ãè (AA-TT è GA-TC) èìå þò
çíà ÷å íèÿ ýòèõ æå ïàðàìåòðîâ, õàðàêòåðíûå äëÿ Â-
ôîð ìû [3].
Ñòý êèíã ó À- è Â-ÄÍÊ òàê æå ðàç ëè ÷à åò ñÿ. Â
äâîé íûõ ñïè ðà ëÿõ Â-òè ïà ñòý êèíã â îñíîâ íîì îãðà -
íè ÷åí âçà è ìî äå éñòâè ÿ ìè ìåæ äó îñíî âà íè ÿ ìè îä -
íîé ïî ëè íóê ëå î òèä íîé öå ïè (âíóò ðè öå ïî ÷å÷ íûé
ñòý êèíã).  À-ñïè ðà ëÿõ â ñòý êèí ãå ó÷àñ òâó þò è
îñíî âà íèÿ, ïðè íàä ëå æà ùèå ðàç íûì öå ïÿì, ò. å.
èìå åò ìåñ òî êàê âíóò ðè-, òàê è ìåæ öå ïî ÷å÷ íûé ñòý -
êèíã. Ýòî îá óñëîâ ëå íî äâó ìÿ ïðè ÷è íà ìè [43]. Âî-
ïåð âûõ, óãîë ìåæ äó ñî ñåä íè ìè íóê ëå î òè äà ìè
(twist) â ñïè ðà ëÿõ À-òè ïà ìåíü øå (30°–32,7°), ÷åì â
ñïè ðà ëÿõ Â-òè ïà (36°–45°), ÷òî ñïîñîáñòâó åò îá ðà -
çî âà íèþ îá îèõ âè äîâ ñòý êèí ãà. Âî-âòî ðûõ, íà êëîí
ïàð (tilt), ïî ëî æè òåëü íûé â ñïè ðà ëÿõ À-òè ïà è îò -
ðè öà òåëü íûé â ñïè ðà ëÿõ Â-òè ïà, ïðè âî äèò ê óâå ëè -
÷åíèþ ïå ðå êðû âà íèÿ ïàð â ïåð âîì ñëó ÷àå è ê
óìåíü øå íèþ – âî âòî ðîì.
Èçâåñ òíî, ÷òî ó ÄÍÊ â êîì ïëåê ñàõ ñ áåë êà ìè
ïðèñó òñòâó åò áîëü øåå êî ëè ÷åñ òâî À-«ïî äî áíûõ»
íóê ëå î òè äîâ, ÷à ùå ðàñ ïî ëà ãà þù èõñÿ â âè äå íå -
áîëü øèõ êëàñ òå ðîâ â îä íîé èç öå ïåé ÄÍÊ â ìåñ òàõ
êîí òàê òà ÄÍÊ è áåë êà. Äî êîí öà íå ïî íÿò íî, èí äó -
öè ðó åò ñÿ ëè òà êîé Â ® À-ïå ðå õîä âçà è ìî äå éñòâè -
åì ñ áåë êîì èëè ïðî èñ õî äèò ñà ìîñ òî ÿ òåëü íî, âû -
ïîë íÿÿ ðîëü ôàêòîðà óçíàâàíèÿ äëÿ áåëêà [52].
Ëî êàëü íûå âà ðè à öèè ñòðóê òó ðû ñà õà ðî ôîñ ôàò -
íî ãî îñòî âà òàê æå ìî ãóò áûòü «ñèã íà ëà ìè» ïðè ðå -
à ëè çà öèè íå ïðÿ ìî ãî ìå õà íèç ìà áåë êî âî-íóê ëå è íî -
âî ãî óçíà âà íèÿ è ó÷àñ òâî âàòü â ïðî öåñ ñå ñòðóê òóð -
íîé «ïîäãîíêè» ñàéòà ñâÿçûâàíèÿ ÄÍÊ [62, 63].
Êàê èç âåñ òíî, êîí ôîð ìà öèÿ ñà õà ðî ôîñ ôàò íî ãî
îñòî âà äâîé íîé ñïè ðà ëè â íà ïðàâ ëå íèè Ð ® O5' ®
Ñ5' ® Ñ4' îïè ñû âà åò ñÿ òîð ñè îí íû ìè óãëà ìè a, b, g,
d, e, z; ïÿòüþ ýí äî öèê ëè ÷åñ êè ìè òîð ñè îí íû ìè óã-
ëà ìè ñà õà ðà n0 ̧ n4 è óãëîì c, îïðå äå ëÿ þ ùèì îðè åí -
òàöèþ îñíî âà íèÿ îò íî ñè òåëü íî ñà õàð íî ãî êîëü öà
(ðèñ. 4).
Âå ëè ÷è íû òîð ñè îí íûõ óãëîâ, èç ìå íÿ þ ùè å ñÿ â
äè à ïà çî íå 180° ± 60° (120° ̧240°), ïðè íÿ òî îá îçíà -
÷àòü êàê òðàíñ (t)-êîí ôîð ìà öèè; â ïðåä å ëàõ 60° ± 60°
(0° ̧120°) è 300° ± 60° (240° ̧360°) êàê ãîø+ (g+)- è
ãîø– (g–)-êîí ôîð ìà öèè ñî îò âå òñòâåí íî.
Äëÿ À- è Â-ôîðì ÄÍÊ îïðå äå ëå íû ñðåä íèå çíà ÷å -
íèÿ âñåõ òîð ñè îí íûõ óãëîâ (òàáë. 2). Ñðàâ íå íèå ðå -
çóëü òà òîâ ìíî ãî ÷èñ ëåí íûõ èñ ñëå äî âà íèé ïî êàçûâàåò,
÷òî íå ëüçÿ âû äå ëèòü êà êîé-ëè áî îäèí óãîë, âå ëè ÷è íà
êî òî ðî ãî áûëà áû êðèòåðèåì À- èëè Â-ôîð ìû.
Ïðè àíà ëè çå ñó ùåñ òâåí íûõ îò êëî íå íèé âå ëè ÷èí
òîð ñè îí íûõ óãëîâ, îá íà ðó æåí íûõ ó äè íóê ëå î òèä íûõ
øà ãîâ äî äå êà ìå ðà d(CGCGAATTCGCG)2 [10], âû ñêà -
çà íî ïðåä ïî ëî æå íèå î òîì, ÷òî èñ òî÷ íè êîì âû ñî -
êîé êîí ôîð ìà öè îí íîé ãèá êîñ òè Â-ôîð ìû ÄÍÊ ìî -
ãóò áûòü âðà ùå íèÿ âîê ðóã ñâÿ çåé Î3'P–Î5'C5' (óãîë
365
ÁÎ ÐÈÑ ÊÈ ÍÀ Å. Ï., ÒÊÀ ×ÅÍ ÊÎ Ì. Þ., ØÅÑ ÒÎ ÏÀ ËÎ ÂÀ À. Â.
à á â ã
Ðèñ. 3. Äâó õý òàï íûé ïå ðå õîä èç Â- â À-ôîð ìó ÄÍÊ ïðè èç ìå íå -
íèè ñïè ðàëü íûõ ïà ðà ìåò ðîâ (slide è roll): à – èäå à ëè çè ðî âàííàÿ
Â-ôîð ìà ÄÍÊ; á – ïå ðå õîä â ïðî ìå æó òî÷ íóþ ôîð ìó â ðå çóëü òà -
òå ñìå ùå íèÿ ïàð îñíîâàíèé äðóã îò íî ñè òåëü íî äðó ãà íà 1,5 C
(èç ìå íå íèå slide); â – àëü òåð íà òèâ íàÿ ïðî ìå æó òî÷ íàÿ ôîð ìà,
ïî ëó ÷åí íàÿ âðà ùå íè åì ïàð îñíîâàíèé íà 12î (èç ìå íå íèå roll);
ã – À-ôîð ìà, ïî ëó ÷åí íàÿ âñëå äñòâèå îä íî âðå ìåííîãî èç ìå íå -
íèÿ slide è roll (ñìå ùå íèå è ïî âî ðîò ïàð îñíîâàíèé) [56]
a) è C3'Î3'–PÎ5' (óãîë z). Îäíà êî îêà çà ëîñü, ÷òî åñ -
ëè óãîë z ñó ùåñ òâåí íî îò ëè ÷à åò ñÿ äëÿ äè íóê ëå î -
òèä íûõ øà ãîâ (311° ̧170°), òî óãîë a èç ìå íÿ åò ñÿ â
ïðåä å ëàõ g–-êîí ôîð ìà öèè (319° ̧ 280°) (òàáë. 2) [64].
Ðàç ëè÷ íû ìè àâ òî ðà ìè ïðåä ëà ãà ëèñü êîì áè íà -
öèè äâóõ óãëîâ, ïðåä ïî ëî æè òåëü íî õà ðàê òåð íûå
äëÿ îä íîé èç ôîðì äâîé íîé ñïè ðà ëè. Ó Â-ÄÍÊ çíà -
÷è ìûå êîð ðå ëÿ öèè îá íà ðó æå íû äëÿ ïàð c–d, c–z, d–
z, e–z, e–b è z–b (àíà ëèç ÐÑÀ ñòðóê òó ðû äî äå êà ìå ðà
d(CGCGAATTCGCG)2) [64], ó À-ÄÍÊ – äëÿ ïàð
c–d, c–e, c–a, e–a, z–a, z–g, a–b è a–g (àíà ëèç ÐÑÀ
ñòðóê òó ðû òåò ðà ìå ðà d(CÑGG)2) [53].
Òàê, âû ÿâ ëå íî, ÷òî çíà ÷å íèÿ ïà ðû óãëîâ c è d
êîð ðå ëè ðó þò ñ êîí ôîð ìà öè åé ñà õà ðà è ìî ãóò áûòü
ðåêî ìåí äî âà íû â êà ÷åñ òâå êðè òå ðèåâ À- èëè Â-
ÄÍÊ [65]. Ýòè ðå çóëü òà òû áû ëè äî ïîë íå íû ïðè
àíà ëè çå äîñ òà òî÷ íî áîëü øîé âû áîð êè êðèñ òàë ëè -
÷åñ êèõ ñòðóê òóð è ïðè âû ïîë íå íèè ìî ëå êó ëÿð íî-
äè íà ìè ÷åñ êî ãî ìî äå ëè ðî âà íèÿ [66, 67].
Ïîä òè ïû Â- è À-ôîðì ÄÍÊ. Êàê ñëå äó åò èç ðå -
çóëü òà òîâ, ïðåä ñòàâ ëåí íûõ â òàáë. 2, óãëû b è g ñà -
õà ðî ôîñ ôàò íî ãî îñòî âà ó À- è Â-ôîðì îò ëè ÷à þò ñÿ
íå çíà ÷è òåëü íî, îñòà âà ÿñü â t- è g+-êîí ôîð ìà öè ÿõ
ñî îò âå òñòâåí íî. Ïðè ýòîì á\ëüøàÿ âà ðè à áåëü íîñòü
çà ôèê ñè ðî âà íà äëÿ óãëà b (PO5'–C5'C4'), çíà ÷å íèå
êî òî ðî ãî êîð ðå ëè ðó åò ñ âå ëè ÷è íà ìè óãëîâ e è z
âäîëü öå ïè. Óãîë d, ñâÿ çàí íûé ñ êîí ôîð ìà öè åé ñà -
õà ðîâ, ïðî ÿâ ëÿ åò íà è áîëü øóþ èç ìåí ÷è âîñòü, à ïà -
ðà óãëîâ e è z âàðü è ðó åò â ðàì êàõ äâóõ äèñ êðåò íûõ
ñî ñòî ÿ íèé: (t, g–) èëè (g–, t). Èìåí íî ïî íà ëè ÷èþ
äâóõ êîí ôîð ìà öèé ó ïà ðû óãëîâ e è z ââå äå íî ïðåä -
ñòàâ ëå íèå î ñó ùåñ òâî âà íèè äâóõ ïîä òè ïîâ Â-ôîð -
ìû ÄÍÊ: BI (e: z = t, g–) è BII (e: z = g–, t).
Ïîä òèï BI ñî îò âå òñòâó åò êëàñ ñè ÷åñ êîé Â-ôîð -
ìå ÄÍÊ [68] è õà ðàê òå ðè çó åò ñÿ óïà êîâ êîé ñà õà ðà
C2'-ýí äî ñ óãëîì d » 135°, g–-êîí ôîð ìà öè ÿ ìè òîð ñè -
366
ÏÎ ËÈ ÌÎÐ ÔÈÇÌ ÄÍÊ È ÁÅË ÊÎ ÂÎ-ÍÓÊ ËÅ È ÍÎ ÂÎÅ ÓÇÍÀ ÂÀ ÍÈÅ
Ôîðìà ÄÍÊ
Óãîë, ãðàä
a b g d e z c
A-ÄÍÊà 308 ± 2 175 ± 3 42 ± 1 79 ± 1 212 ± 2 305 ± 2 203 ± 1
A-ÄÍÊá 293 ± 17 174 ± 14 56 ± 14 81 ± 7 203 ± 12 289 ± 12 199 ± 8
B-ÄÍÊâ 314 213 36 157 155 264 262
B-ÄÍÊã 299 ± 8 180 ± 14 57 ± 8 122 ± 21 177 ± 25 269 ± 34 241 ± 14
B-ÄÍÊä 298 ± 15 176 ± 9 48 ± 11 128 ± 13 184 ± 11 265 ± 10 241 ± 8
à[45]; â[44] – äàí íûå äëÿ âî ëî êîí ÄÍÊ; á, ã[64, 65]; ä[10, 56] – äàí íûå äëÿ êðèñ òàë ëîâ ÄÍÊ.
Òàá ëè öà 2
Çíà ÷å íèÿ òîð ñè îí íûõ óãëîâ äëÿ À- è Â-ôîðì ÄÍÊ
N
PO O
P
O3'
O O
a
b
g
d
e
z
n1
n2
n3
n4
c
C5'
C4'
C4'
C1'
C2'
C3'
O3'
O5'
O5'
Ðèñ. 4. Ñèñ òå ìà íó ìå ðà öèè àòî ìîâ è îïðå äå ëå íèå òîð ñè îí íûõ
óãëîâ [43]
îí íûõ óãëîâ z è a + 1 (çíà ÷å íèå z » 260° íè æå, ÷åì ó
A-ÄÍÊ), à òàê æå çíà ÷å íè ÿ ìè c, òè ïè÷ íû ìè äëÿ B-
ÄÍÊ (» 260°) (òàáë. 3).
Êîí ôîð ìà öèè ÂI è ÂII îò ëè ÷à þò ñÿ ïî ëî æå íè åì
ôîñ ôàò íûõ ãðóïï ïî îò íî øå íèþ ê æå ëîá êàì äâîé -
íîé ñïè ðà ëè ÄÍÊ. Ó ïîä òè ïà BI ôîñ ôàò ðàñ ïî ëî -
æåí ïðàê òè ÷åñ êè ñèì ìåò ðè÷ íî îò íî ñè òåëü íî îáî-
èõ æå ëîá êîâ, â òî âðå ìÿ êàê ó ïîä òè ïà BII ôîñ ôàò
ðàçâåð íóò ïî íà ïðàâ ëå íèþ ê ìà ëî ìó æå ëîá êó (ðèñ.
5, à, á).
Ïå ðå õîä ìåæ äó êîí ôîð ìà öè ÿ ìè ÂI è ÂII ïðî èñ -
õî äèò â ðå çóëü òà òå îä íî âðå ìåí íî ãî èç ìå íå íèÿ
äâóõ òîð ñè îí íûõ óãëîâ e è z. Ïî ý òî ìó ïîä òè ïû Â-
ôîð ìû ÄÍÊ ìîæ íî îïè ñàòü ðàç íîñ òüþ e – z: » –90°
ó ÂI-ÄÍÊ è » +90° ó ÂII-ÄÍÊ [67]. Èçìå íÿ þò ñÿ è
òîð ñè îí íûå óãëû c, a + 1 è b + 1, íî ýòè ïå ðå ñòðîé -
êè îá û÷ íî âçà è ìî êîì ïåí ñè ðó å ìû.
Ðàâ íî âå ñèå ÂI « ÂII ÷ó âñòâè òåëü íî ê íóê ëå î -
òèä íî ìó ñî ñòà âó è ïî ñëå äî âà òåëü íîñ òè íóê ëåîòè -
äîâ [70, 71]. Êîí ôîð ìà öèÿ BI ÷à ùå íà áëþ äà åò ñÿ ó
øà ãîâ ïè ðè ìè äèí (R)–ïè ðè ìè äèí (R) è ïó ðèí (Y)–
ïó ðèí (Y) è – ðåæå ó êîì áè íè ðî âàí íûõ øà ãîâ YR è
RY. Ñ äðó ãîé ñòî ðî íû, êîì áè íè ðî âàí íûå øàãè
ïðåäïî ÷òè òåëü íû äëÿ ïîäòèïà BII, â ÷àñ òíîñ òè, äëÿ
øà ãà YR (òàáë. 4).
Äâà èëè áî ëåå êîí ôî ðìå ðîâ BII ðåä êî ñëå äó þò
äðóã çà äðó ãîì, ïî ñêîëü êó êîí ôîð ìà öèÿ BII ñî ïðî -
âîæ äà åò ñÿ ëî êàëü íûì è ãëî áàëü íûì èñ êà æå íè åì
ñòðóê òó ðû ÄÍÊ: ó òåò ðà íóê ëå î òè äà, èìå þ ùå ãî âñå
÷å òû ðå ôîñ ôàò íûå ãðóï ïû BII-òè ïà, çà ôèê ñè ðî âàí
èç ãèá, àíà ëî ãè÷ íûé íà áëþ äà å ìî ìó â êîì ïëåê ñàõ ñ
áåë êà ìè [71]. Òî åñòü øà ãè BII–BII òðå áó þò ñòà áè -
ëè çà öèè âíåø íè ìè ñè ëà ìè, íà ïðè ìåð, êðèñ òàë ëè -
÷åñ êîé óïà êîâ êîé èëè âçà è ìî äå éñòâè ÿ ìè ñ áåë êîì.
Êîí ôîð ìà öèÿ ôîñ ôàò íîé ãðóï ïû, îò âå ÷à þ ùàÿ
ïîä òè ïó BII, âëè ÿ åò íà ñïè ðàëü íûå ïà ðà ìåò ðû îñ-
íî âà íèé [71]: äëÿ íåå îá íà ðó æå íû òîëü êî îò ðèöà -
òåëü íûå çíà ÷å íèÿ roll è áîëüøèå çíà÷åíèÿ twist.
Îáùèå çíà ÷å íèÿ õ-displacement ÷ó âñòâè òåëü íû
ê êî ëè ÷åñ òâó äè íóê ëå î òèä íûõ øà ãîâ BII â ñòðóê òó -
ðå ôðàã ìåí òà, èìå þ ùå ãî êëàñ ñè ÷åñ êóþ Â-ôîð ìó.
Ïðè ~20 %-ì ñî ñòà âå BII-øà ãîâ õ-displacement ïî -
ëî æè òåëü íî, ò. å. îñíî âà íèÿ ñìå ùå íû â áîëü øîé
æå ëî áîê, òîã äà êàê ó Â-ôîð ìû ñðåä íåå çíà ÷å íèå õ-
displacement ðàâ íî –1,5 C (òàáë. 1). Ïî øè ðè íå æå -
ëîá êîâ BII-ÄÍÊ íå çíà ÷è òåëü íî îò ëè ÷à åò ñÿ îò BI-
ÄÍÊ, ìîæ íî ëèøü îò ìå òèòü òåí äåí öèþ ê ðàñ êðû -
òèþ áîëü øî ãî æå ëîá êà [68].
Ïîäîáíî Â-ôîð ìå ÄÍÊ À-ôîð ìà òàê æå èìå åò äâà
ïîä òè ïà: AI, èëè êëàñ ñè ÷åñ êàÿ À-ôîð ìà, è AII. Âïåð -
âûå àëü òåð íà òèâ íàÿ êîí ôîð ìà öèÿ AII îá íà ðó æå íà äëÿ
öåí òðàëü íî ãî äè íóê ëå î òèä íî ãî øà ãà C–G ó êðèñ òàë -
ëè ÷åñ êîé ñòðóê òó ðû äóï ëåê ñà d(CCCCGGGG)2 [72].
Êîí ôîð ìà öèè óãëîâ a, b, g ñà õà ðî ôîñ ôàò íî ãî îñòî âà
ýòî ãî øà ãà ñî îò âå òñòâó þò t-êîí ôîð ìà öè ÿì, ëî êàëü -
íûé twist çíà ÷è òåëü íî ìåíü øå (25°) ïî ñðàâ íå íèþ ñ
åãî ñðåä íèì çíà ÷å íè åì äëÿ À-ôîð ìû (33,5°).
Ñðåä íèå âå ëè ÷è íû âñåõ òîð ñè îí íûõ óãëîâ äëÿ
ïîä òè ïîâ AI è AII ïðåä ñòàâ ëå íû â òàáë. 3. Ó ðàç ëè÷ -
íûõ ôðàã ìåí òîâ ÄÍÊ, èìå þ ùèõ À-ôîð ìó äâîé íîé
ñïè ðà ëè, ðàç áðîñ çíà ÷å íèé (îò íî ñè òåëü íî íå áîëü -
øîé) çà ôèê ñè ðî âàí òîëü êî äëÿ òðåõ èç ñå ìè òîð ñè -
îí íûõ óãëîâ ñà õà ðî ôîñ ôàò íî ãî îñòî âà. Ýòî óãëû a,
g è â ìåíü øåé ñòå ïå íè b. Ïî ý òî ìó êðè òå ðè ÿ ìè îò íå -
ñå íèÿ ôðàã ìåí òà ÄÍÊ ê îä íî ìó èç äâóõ ïîä òè ïîâ
À-ôîð ìû (AI èëè AII) ÿâ ëÿ þò ñÿ çíà ÷å íèÿ òîð ñè îí -
íûõ óãëîâ a (Î3'ЖO5'C5') è g (O5'C5'–C4'C3'). Òà êèì
îá ðà çîì, äâå êîí ôîð ìà öèè À-ÄÍÊ ðàç ëè ÷à þò ñÿ îðè -
åí òà öè åé ñà õà ðîâ îò íî ñè òåëü íî ñâÿ çåé P–O5'–C5'–C4'
[38].
Äëÿ ïîä òè ïà AI õà ðàê òåð íà g–/g+-êîí ôîð ìà öèÿ
òîð ñè îí íûõ óãëîâ a/g, à äëÿ AII çíà ÷å íèÿ òîð ñè îí -
íûõ óãëîâ a è g íà õî äÿò ñÿ â t-îá ëàñ òè, ÷òî îá óñëîâ -
ëè âà åò ïðàê òè ÷åñ êè ïëà íàð íîå ðàñ ïî ëî æå íèå àòî -
ìîâ O3'–P–O5'–C5'–C4'–C3' 3'-êîí öå âûõ íóê ëå î òè -
äîâ, ëåã êî ïðè íè ìà å ìîå ïó ðè íà ìè è õó æå – ïè ðè-
ìè äè íà ìè. Òà êèå âå ëè ÷è íû a è g ìî ãóò îá ðà çî âàòü ñÿ
èç êëàñ ñè ÷åñ êîé À-ôîð ìû, ó êî òî ðîé a/g = 300°/60°,
ïðè âðà ùå íèè âîê ðóã ñî îò âå òñòâó þ ùèõ ñâÿ çåé ïî
òè ïó äâè æå íèÿ êî ëåí âà ëà («crankshaft»), ýô ôåê òèâ -
367
ÁÎ ÐÈÑ ÊÈ ÍÀ Å. Ï., ÒÊÀ ×ÅÍ ÊÎ Ì. Þ., ØÅÑ ÒÎ ÏÀ ËÎ ÂÀ À. Â.
Ïîä òèï
ÄÍÊ
Óãîë, ãðàä
a b g d e z c
BI 299 179 48 133 187 263 250
BII 293 143 46 143 251 168 278
AI 295 173 54 82 206 285 200
AII 146 192 183 85 197 289 203
Òàá ëè öà 3
Ñðåä íèå çíà ÷å íèÿ òîð ñè îí íûõ óãëîâ äëÿ ïîä òè ïîâ Â- è
À-ôîðì ÄÍÊ [38]
íî êîì ïåí ñè ðó þ ùå ãî ïå ðå êëþ ÷å íèå òîð ñè îí íûõ
óãëîâ òà êèì îá ðà çîì, ÷òî áû îá ùåå íà ïðàâ ëå íèå
îñòî âà ïðàê òè ÷åñ êè íå ìå íÿ ëîñü [73, 74]. Òî åñòü
ïðè AI ® AII-ïå ðå õî äå íà áëþ äà åò ñÿ ñêîð ðå ëè ðî -
âàí íîå èç ìå íå íèå òîð ñè îí íûõ óãëîâ â íà ïðàâ ëå -
íèè P ® O5' ® C5' ® C4', ïðè âî äÿ ùåå ê îò íî ñè -
òåëü íîé ïå ðå îðè åí òà öèè äåç îêñè ðè áîç ñ ñî õðà íå -
íè åì ïî ëî æå íèÿ îñíî âà íèé ïðàê òè ÷åñ êè áåç èçìå-
íåíèé (ðèñ. 5, â, ã) [61].
Ðàâ íî âå ñèå ÀI « ÀII, òàê æå êàê è ÂI « ÂII, çà âè -
ñèò îò íóê ëå î òèä íî ãî ñî ñòà âà è ïî ñëå äî âà òåëü íîñ òè
îñíî âà íèé: ïîä òèï AII ÷à ùå íà áëþ äà åò ñÿ ó YR-ïî ñëå -
äî âà òåëü íîñ òåé è ìà ëî ïðåä ñòàâ ëåí â ïî ñëå äî âà òåëü -
íîñ òÿõ RY è YY (òàáë. 4) [38].
Íåê ëàñ ñè ÷åñ êèå êîí ôîð ìà öèè ñà õà ðî ôîñ -
ôàò íî ãî îñòî âà ÄÍÊ â ñàé òàõ ñâÿ çû âà íèÿ ñ áåë -
êà ìè. Ñîã ëàñ íî äàí íûì áîëü øî ãî êî ëè ÷åñ òâà ðà -
áîò ïî êðèñ òàë ëîã ðà ôèè ôðàã ìåí òîâ ÄÍÊ è áåë êî -
âî-íóê ëå è íî âûõ êîì ïëåê ñîâ, íà êîï ëåí íûõ ê íà-
ñòî ÿ ùå ìó âðå ìå íè, êî ëè ÷åñ òâî íóê ëå î òè äîâ ñ íå -
êëàñ ñè ÷åñ êè ìè êîí ôîð ìà öè ÿ ìè ñà õà ðî ôîñ ôàò íî ãî
îñòî âà ó ÄÍÊ â ñî ñòà âå êîì ïëåê ñîâ ñ áåë êà ìè çíà -
÷è òåëü íî ïðå âû øà åò ñî äåð æà íèå òà êèõ íóê ëå î òè -
äîâ â ñâî áîä íîé ÄÍÊ. Òàê, íà ïðè ìåð, ÷àñ òî òà
âñòðå ÷à å ìîñ òè àëü òåð íà òèâ íûõ êîí ôîð ìà öèé òîð -
ñè îí íî ãî óãëà g ó ÄÍÊ, âçà è ìî äå éñòâó þ ùåé ñ áåë -
êîì, óâå ëè ÷è âà åò ñÿ â ~5 ðàç ïî ñðàâ íå íèþ ñî ñâî -
áîä íîé Â-ÄÍÊ [75, 76].
Ïðè ýòîì äëÿ À- è Â-ôîðì, à òàêæå BI- è BII-
ïîä òè ïîâ â ñâî áîä íîé è ñâÿ çàí íîé ñ áåë êîì ÄÍÊ
ðàç ëè ÷à þò ñÿ íå òîëü êî êîí ôîð ìà öèè ñà õà ðî ôîñ -
ôàò íî ãî îñòî âà, íî è çíà ÷å íèÿ ñïè ðàëü íûõ ïà ðà-
ìåò ðîâ roll, twist è tilt (òàáë. 5).
Äà ëåå ïðè âå äå íû íå ñêîëü êî õà ðàê òåð íûõ ïðè -
ìå ðîâ êîì ïëåê ñîâ ÄÍÊ ñ áåë êà ìè, ãäå ïðè ñó òñòâó -
þò íóê ëå î òè äû ñ íå êëàñ ñè ÷åñ êè ìè êîí ôîð ìà öè ÿ -
ìè ñà õà ðî ôîñ ôàò íî ãî îñòî âà è ãäå ýòè íóê ëå î òè äû
ìî ãóò èñ ïîëü çî âàòü ñÿ â ïðîöåññå óçíàâàíèÿ ÄÍÊ
áåëêîì.
Ïå ðå õîä â àëü òåð íà òèâ íóþ êîí ôîð ìà öèþ AII
öåí òðàëü íî ãî äè íóê ëå î òèä íî ãî øà ãà C–G äóï ëåê ñà
d(CCCCGGGG)2 ìî æåò áûòü èñ ïîëü çî âàí êàê ñèã -
íàë äëÿ óçíà âà íèÿ áåë êîì «ñâî å ãî» ñàé òà ñâÿ çû âà -
íèÿ, íà ïðè ìåð, ðåñ òðèê òà çîé MspI, êî òî ðàÿ ðàç ðå -
çà åò èìåí íî ôðàã ìåíò CCGG íå çà âè ñè ìî îò íóê ëå -
î òèä íî ãî ñî ñòà âà ñî ñåä íèõ ïî ñëå äî âà òåëü íîñ òåé
[72].
Áå ëîê BPV-1 E2 óçíà åò ïî ñëå äî âà òåëü íîñòü
ÄÍÊ (ãåê ñà ìåð d(GACGTC)2) ïî èç ãè áó â ìà ëûé
æå ëî áîê è ïî BII-êîí ôîð ìà öèè öåí òðàëü íî ãî C–G-
øà ãà [77]. Äëÿ êîì ïëåê ñà ãå òå ðî äè ìåð íî ãî ÿäåð íî -
ãî ðå öåï òî ðà íà ñå êî ìûõ, ñî ñòî ÿ ùå ãî èç ýê äè çî íî -
âî ãî ðå öåï òî ðà (EcR) è óëüòðàñ ïè ðàê ëà (USP) (PDB
368
ÏÎ ËÈ ÌÎÐ ÔÈÇÌ ÄÍÊ È ÁÅË ÊÎ ÂÎ-ÍÓÊ ËÅ È ÍÎ ÂÎÅ ÓÇÍÀ ÂÀ ÍÈÅ
O
O
P
O
O-e
z
P
O
O
O
P
BI
BII
g –
g –
2'
3 '
4 '
à á
O
O
P
O
O
Î-
a b g
AI
AII
a
b
g
â
t
t
1'
ã
Ðèñ. 5. Äè àã ðàì ìà äâóõ îñíîâ íûõ
êîí ôîð ìà öèé Â-ÄÍÊ: à – ïîä òè ïû BI
è BII ðàç ëè ÷à þò ñÿ îðè åí òà öè åé îò íî -
ñè òåëü íî C3'O3'–O5'P-ñâÿ çè, îïðå äå -
ëÿ å ìîé òîð ñè îí íû ìè óãëà ìè e è z
[61]; á – BI (ïóí êòèð) – óãëû e, z èìå -
þò (t, g–)-êîí ôîð ìà öèè; BII – óãëû e,
z èìå þò (g–, t)-êîí ôîð ìà öèè ñî îò âåò-
ñòâåí íî [64]; â – ñó ïåðïî çè öèÿ ïîä òè -
ïîâ A-ÄÍÊ, ñî îò âå òñòâó þ ùàÿ ñêîð -
ðå ëè ðî âàí íîé ïå ðå ñòðîé êå ñâÿ çåé â
ñà õà ðî ôîñ ôàò íîì îñòî âå: ïîä òèï ÀI
è ïîä òèï AII ðàç ëè ÷à þò ñÿ îðè åí òà öè -
åé îò íî ñè òåëü íî PO5'–C5'C4'-ñâÿ çè,
îá óñëîâ ëåí íîé óãëà ìè a, b è g (ã) [61]
Ïîä òèï
ÄÍÊ
RR RY YR YY
BI 32,94 16,17 20,29 30,59
BII 20,11 25,44 54,43 0
AI 17,14 30,71 29,64 22,5
AII 32,72 1,8 63,63 1,8
Òàá ëè öà 4
×àñ òî òà âñòðå ÷à å ìîñ òè êîí ôîð ìà öèé ÂI, ÂII è AI, AII (%)
äëÿ øà ãîâ RR, RY, YR è YY ñâî áîä íîé ÄÍÊ [38]
èí äåêñ 1R0O [78]), â êî òî ðîì ìåñ òîì ñâÿ çû âà íèÿ
ÿâ ëÿ åò ñÿ ïà ëèí äðîì íûé äóï ëåêñ d(5'-AGGTCAAT
GACCT-3'), îá íà ðó æå íî [76], ÷òî àäå íèí â ñòàð òî -
âîé òî÷ êå ñàé òà ñâÿ çû âà íèÿ èìå åò À-ïî äî áíóþ
óïà êîâ êó äåç îêñè ðè áî çû è t-êîí ôîð ìà öèþ òîð ñè -
îí íî ãî óãëà g (ðèñ. 6). Äëÿ áîëü øè íñòâà àíà ëî ãè÷ -
íûõ êîì ïëåê ñîâ (à ïî òà êî ìó æå ïðè íöè ïó èäåò
ñâÿ çû âà íèå ñ ÄÍÊ ðå öåï òî ðîâ ñòå ðî èä íûõ è íå ñòå -
ðî èä íûõ ãîð ìî íîâ ó ìëå êî ïè òà þ ùèõ) àäå íèí â
ñòàð òî âîé òî÷ êå èìå åò Â-ïî äî áíóþ óïà êîâ êó äå-
çîêñè ðè áî çû è g+-êîí ôîð ìà öèþ óãëà g, õà ðàê òåð -
íóþ äëÿ êëàñ ñè ÷åñ êîé Â-ôîð ìû ÄÍÊ [79]. Âå ðî ÿò -
íî, àäå íèí ñ àëü òåð íà òèâ íîé êîí ôîð ìà öè åé ñà õà -
ðî ôîñ ôàò íî ãî îñòî âà ìî æåò ñëó æèòü ñèã íà ëîì ïðè
óçíà âà íèè ñâî å ãî ìåñ òà ñâÿ çû âà íèÿ äëÿ áåë êîâ, îá -
ðà çó þ ùèõ äàí íûé âû ñî êîñ ïå öè ôè÷ íûé êîì ïëåêñ.
Íåê ëàñ ñè ÷åñ êèå êîí ôîð ìà öèè ñà õà ðî ôîñ ôàò -
íî ãî îñòî âà øè ðî êî ïðåä ñòàâ ëå íû â ñòðóê òó ðå íóê -
ëå î ñîì (â ÷àñ òíîñ òè, íóê ëå î ñî ìà 1KX5, [36]), ãäå
íà áëþ äà åò ñÿ ðå ãó ëÿð íîå ÷å ðå äî âà íèå BI- è BII-
êîí ôîð ìà öèé, èç ìå íÿ þ ùèõ ñÿ ïðè ïðÿ ìûõ áåë êî -
âî-íóê ëå è íî âûõ âçà è ìî äå éñòâè ÿõ ê áî ëåå äå ôîð -
ìè ðî âàí íûì òè ïàì B-êîí ôîð ìå ðîâ, äëÿ êî òî ðûõ
õà ðàê òåð íû ïå ðå êëþ ÷å íèÿ òîð ñè îí íûõ óãëîâ a + 1
è g + 1 («ïå ðå êëþ ÷åí íàÿ» BI-ÄÍÊ) è íà ëè ÷èå íå -
ñêîëü êèõ íóê ëå î òè äîâ ñ ñó ùåñ òâåí íûì ðàç áðî ñîì
çíà ÷å íèé óãëîâ z è a + 1.  äàí íîì ñëó ÷àå ìîæ íî
ïðåä ïîëîæèòü, ÷òî íóê ëå î òè äû ñ àëü òåð íà òèâ íû ìè
êîí ôîð ìà öè ÿ ìè ñà õà ðî ôîñ ôàò íî ãî îñòî âà â íóê ëå î -
ñî ìå ìî ãóò áûòü âàæ íû íå òîëü êî äëÿ îá åñ ïå ÷å íèÿ
îïòè ìàëü íûõ óñëî âèé âçà è ìî äå éñòâèÿ ñ ãèñ òî íà ìè,
íî è äëÿ íå ïðÿ ìî ãî óçíà âà íèÿ äðó ãè ìè áåë êà ìè «ñâî -
èõ» ñàé òîâ íà íóê ëå î ñîì íîé ÄÍÊ.
 çà êëþ ÷å íèå ìîæ íî ñäå ëàòü ñëå äó þ ùèå îá îá -
ùå íèÿ. Ñïî ñîá íîñòü äâîé íîé ñïè ðà ëè ÄÍÊ ïðè íè -
ìàòü àëü òåð íà òèâ íûå êîí ôîð ìà öèè, â òîì ÷èñ ëå ñà -
õà ðî ôîñ ôàòíûì îñòî âîì, ÿâ ëÿ åò ñÿ «âíóò ðåí íèì»
ñâî éñòâîì, ïðè ñó ùèì îïðå äå ëåí íûì ïî ñëå äî âà -
òåëü íîñ òÿì ÄÍÊ. Òà êèå êîí ôîð ìà öè îí íûå ïå ðå -
ñòðîé êè ìî ãóò ñëóæèòü ïî òåí öè àëü íû ìè èñ òî÷ íè -
êà ìè ïðî ÿâ ëå íèÿ óíè êàëü íûõ îñî áåí íîñ òåé ãå î -
ìåò ðèè ðàç ëè÷ íûõ äè íóê ëå î òèä íûõ øà ãîâ è/èëè
îò äåëü íûõ íóê ëå î òè äîâ è ïðè âî äèòü ê íà ðó øå íèþ
ñòý êèí ãà îñíî âà íèé è/èëè èç ìå íå íèþ ïëî ùà äè
äîñ òóï íîé ïî âåð õíîñ òè àòî ìîâ, à òàê æå áûòü êðè -
òå ðè ÿ ìè óçíà âà íèÿ ó÷àñ òêà ÄÍÊ áåë êîì.  ðå çóëü -
òà òå èç ìå íå íèÿ êîí ôîð ìà öèè ìå íÿ þò ñÿ è íå êî òî -
ðûå ôè çè ÷åñ êèå ñâî éñòâà, çà âè ñÿ ùèå îò ñòðóê òó ðû,
íà ïðè ìåð, ïî ëÿð íî-íå ïî ëÿð íûé ïðî ôèëü è ýëåê -
òðî ñòà òè ÷åñ êèé ïî òåí öè àë ìà ëî ãî è áîëü øî ãî æå -
ëîáêîâ, ÷òî òàê æå ìî æåò èñ ïîëü çî âàòüñÿ áåë êà ìè
äëÿ óçíà âà íèÿ êîí êðåò íî ãî ñàé òà ÄÍÊ [15, 75]. Ýòî
369
ÁÎ ÐÈÑ ÊÈ ÍÀ Å. Ï., ÒÊÀ ×ÅÍ ÊÎ Ì. Þ., ØÅÑ ÒÎ ÏÀ ËÎ ÂÀ À. Â.
Ôîð ìà ÄÍÊ Twist, ãðàä Rise, C Roll, ãðàä Tilt, ãðàä
A-ÄÍÊ 31,8 2,9 1,2 –0,2
Ñâî áîä íàÿ B-ÄÍÊ 34,9 3,4 2,8 0,6
Ñâÿ çàí íàÿ B-ÄÍÊ 32,1 3,4 – –
Ñâî áîä íàÿ Â-ÄÍÊ
BI/BI 34,3 3,3 3,9 1,1
BI/BII 37,8 3,4 –3,9 0,4
BII/BII 46,8 3,4 –7,7 –1,9
Ñâÿ çàí íàÿ B-ÄÍÊ
BI/BI 31,4 3,4 4,9 0,6
BI/BII 37,2 3,4 –2 0,7
BII/BII 44 3,5 –8,7 –0,8
Òàá ëè öà 5
Ñðåä íèå çíà ÷å íèÿ ñïè ðàëü íûõ ïà ðà ìåò ðîâ À- è Â-ÄÍÊ [69] è
äè íóê ëå î òèä íûõ øà ãîâ ñ BI- è/èëè BII-êîí ôîð ìà öè ÿ ìè [71]
Ðèñ. 6. A-ïî äî áíàÿ óïà êîâ êà äåç îêñè ðè áî çû è t-êîí ôîð ìà öèÿ
óãëà g ó àäå íè íà â ñòàð òî âîé òî÷ êå ñàé òà ñâÿ çû âà íèÿ áåë êîâ â
êîì ïëåê ñå ãå òå ðî äè ìåð íî ãî ðå öåï òî ðà ñ äóï ëåê ñîì d(5'-
AGGTCAATGACCT-3') (PDB èí äåêñ1R0O) [78]
îêàçàëîñü âàæíûì, íàïðèìåð, äëÿ áåë êîâ Hox-
ãðóï ïû [80]. Îäíàêî îïèñàíèå óíèâåðñàëüíûõ ìå -
õà íèç ìîâ íåïðÿìîãî óçíàâàíèÿ ÄÍÊ áåëêàìè òðå-
áó åò äàëüíåéøèõ èññëåäîâàíèé.
O. P. Boryskina, M. Yu. Tkachenko, A. V. Shestopalova
Variability of DNA structure and protein-nucleic acid reconginition
A. Usikov Institute of Radio Physics and Electronics,
NAS of Ukraine
12, Akademika Proskury Str., Kharkov, Ukraine, 61085
Summary
Revealing molecular mechanisms of sequence-specific recognition
of DNA by proteins is one of the key tasks of biology. The current
review presents the results of statistical analysis of the structural
databases obtained by different scientific groups studying the
conformational features of free and protein-bound DNA fragments
that could be used for clarifying the mechanisms of protein-nucleic
acid recognition. The analysis of the published data allowed us to
make the following generalizations. The ability of DNA double helix
to adopt alternative conformations, including the ones of sugar-
phosphate backbone, is an intrinsic characteristic of certain DNA
sequences. Such conformational transitions are the potential
sources of formation of unique geometry of the dinucleotide steps
and/or individual nucleotides and lead to alteration of base sta-
cking and/or changes of the assessable surface area of atoms, and
can be the criteria of recognition of DNA by protein as well. Chan-
ges in the physical properties that depend on the DNA structure, i. e.
the polar/unpolar profile and electrostatic potential of the grooves,
can also be used by protein for DNA readout.
Keywords: protein-nucleic acid recognition, variability of DNA
structure, sugar-phosphate DNA backbone, alternative confor-
mations.
Î. Ï. Áî ðèñê³íà, Ì. Þ. Òêà ÷åí êî, Ã. Â. Øåñ òî ïà ëî âà
Ïîë³ìîðô³çì ÄÍÊ ³ á³ëêî âî-íóê ëå¿ íî âå âï³çíà âàí íÿ
Ðå çþ ìå
Ðîç øèô ðó âàí íÿ ìî ëå êó ëÿð íèõ ìå õàí³çì³â óï³çíà âàí íÿ á³ëêà ìè êîí -
êðåò íèõ ïîñë³äîâ íîñ òåé ÄÍÊ – îäíà ³ç îñíîâ íèõ çà äà÷ ñó ÷àñ íî¿
á³îëî㳿. Îãëÿä ïðè ñâÿ ÷å íî ðå çóëü òà òàì ñòà òèñ òè÷ íî ãî àíàë³çó
ñòðóê òóð íèõ áàç äà íèõ, îò ðè ìàíèõ ð³çíè ìè ãðó ïà ìè äîñë³äíèê³â
ïðè âèâ ÷åíí³ êîí ôîð ìàö³éíèõ îñîá ëè âîñ òåé ôðàã ìåíò³â â³ëüíî¿
ÄÍÊ ³ ÄÍÊ ó êîì ïëåê ñàõ ç á³ëêà ìè. Òàê³ äàí³ âè êî ðèñ òî âó þòü ïðè
äîñë³äæåíí³ ìå õàí³çì³â á³ëêî âî-íóê ëå¿ íî âî ãî âï³çíà âàí íÿ. Àíàë³ç
ë³òå ðà òóð íèõ äæåðåë äîç âî ëèâ çðî áè òè íà ñòóïí³ óçà ãàëü íåí íÿ.
Çäàòí³ñòü ïîäâ³éíî¿ ñï³ðàë³ ÄÍÊ íàáóâàòè àëü òåð íà òèâíèõ êîí -
ôîð ìàö³é, ó òîìó ÷èñë³ ñà õà ðî ôîñ ôàò íèì îñòîâîì, º «âíóò-
ð³øíüîþ» âëàñ òèâ³ñòþ, ÿêà ïðè òà ìà ííà âèç íà ÷å íèì ïîñë³äîâ íîñ -
òÿì ÄÍÊ. Ïîä³áí³ êîí ôîð ìàö³éí³ ïå ðå áó äî âè ìî æóòü ñëóãóâàòè
ïî òåíö³éíèì äæå ðå ëîì ïðî ÿâó óí³êàëü íèõ îñîá ëè âîñ òåé ãå î ìåòð³¿
ð³çíèõ äèíóê ëå î òèä íèõ ôðàã ìåíò³â ³/àáî îêðå ìèõ íóê ëå î òèä³â òà
ïðè çâî äèòè äî ïî ðó øåí íÿ ñòåê³íãó îñíîâ ³/àáî çì³í ïëîù äîñ òóï -
íî¿ ïî âåðõí³ àòîì³â, à òàêîæ áóòè êðè òåð³ÿìè âï³çíà âàí íÿ á³ëêà -
ìè ñïå öèô³÷íèõ ïîñë³äîâ íîñ òåé ÄÍÊ. Çì³íè ô³çè÷ íèõ âëàñ òè-
âîñ òåé, ÿê³ çà ëåæàòü â³ä ñòðóê òó ðè ÄÍÊ, ñå ðåä ÿêèõ
ïî ëÿð íî-íå ïî ëÿð íèé ïðîô³ëü ³ åëåê òðîñ òà òè÷ íèé ïî òåíö³àë áî ðî -
çå íîê, òà êîæ ìîæóòü âè êî ðèñ òîâó âà òè ñÿ á³ëêà ìè äëÿ âï³çíà âàí -
íÿ êîí- êðåò íî ãî ñàé òà ÄÍÊ.
Êëþ ÷îâ³ ñëî âà: á³ëêî âî-íóê ëå¿ íî âå âï³çíà âàí íÿ, ïîë³ìîðô³çì
ÄÍÊ, ñà õà ðî ôîñ ôàò íèé îñòîâ ÄÍÊ, àëü òåð íà òèâí³ êîí ôîð -
ìàö³¿.
ÑÏÈÑÎÊ ËÈÒÅÐÀÒÓÐÛ
1. Gromiha M. M., Siebers J. G., Selvaraj S., Kono H., Sarai A.
Intermolecular and intramolecular readout mechanisms in
protein-DNA recognition // J. Mol. Biol.–2004.–337, N 1.–
P. 285–294.
2. Steitz T. A. Structural studies of protein-nucleic acid inter-
action: the sources of sequence-specific binding // Q. Rev.
Biophys.–1990.–23, N 3.–P. 205–280.
3. Marathe A., Karandur D., Bansal M. Small local variations in
B-form DNA lead to a large variety of global geometries
which can accommodate most DNA-binding protein motifs //
BMC Struct. Biol.–2009.–9.–P. 24.
4. Kono H., Sarai A. Structure-based prediction of DNA target
sites by regulatory proteins // PROTEINS: Structure,
Function, and Genetics.–1999.– 35, N 1.–P.114–131.
5. Bernstein F. C., Koetzle T. F., Williams G. J., Meyer E. F. Jr.,
Brice M. D., Rodgers J. R., Kennard O., Shimanouchi T.,
Tasumi M. The Protein Data Bank: a computer-based archival
file for macromolecular structures // J. Mol. Biol.–1977.–
112, N 3.– P. 535–542.
6. Sarai A., Kono H. Protein-DNA recognition patterns and pre-
dictions // Annu. Rev. Biophys. Biomol. Struct.–2005.–34.–
P. 379–398.
7. Wang A. H., Quigley G. J., Kolpak F. J., Crawford J. L., van
Boom J. H., van der Marel G. A., Rich A. Molecular structure
of a lefthanded double helical DNA fragment at atomic reso-
lution // Nature.–1979.–282, N 5740.–P. 680–686.
8. Shakked Z., Rabinovich D., Kennard O., Cruse W. B., Salis-
bury S. A., Viswamitra M. A. Sequence-dependent confor-
mation of an A-DNA double helix. The crystal structure of
the octamer d(G-G-T-A-T-A-C-C) // J. Mol. Biol.–1983.–
166, N 2.–P. 183–201.
9. Wing R., Drew H., Takano T., Broka C., Tanaka S., Itakura
K., Dickerson R. E. Crystal structure analysis of a complete
turn of B-DNA // Nature.–1980.–287, N 5784.–P. 755–758.
10. Dickerson R. E., Drew H. R. Structure of a B-DNA dodeca-
mer. II. Influence of base sequence on helix structure // J.
Mol. Biol.–1981.–149, N 4.–P. 761–786.
11. Dickerson R. E. What do we really know about B-DNA? //
Structure and methods DNA and RNA: Proceedings of the
Sixth Conversation in Biomolecular Stereodynamics / Eds R.
H. Sarma, M. H. Sarma.–New York: Adenine press, 1990.–
Vol. 3.–P. 1–38.
12. Drew H. R., Dickerson R. E. Structure of a B-DNA dodeca-
mer. III. Geometry of hydration // J. Mol. Biol.–1981.–151,
N 3.–P. 535–556.
13. Kopka M. L., Fratini A. V., Drew H. R., Dickerson R. E. Orde-
red water structure of a B-DNA dodecamer. A quantitative
study // J. Mol. Biol.–1983.–163, N 1.–P. 129–146.
370
ÏÎ ËÈ ÌÎÐ ÔÈÇÌ ÄÍÊ È ÁÅË ÊÎ ÂÎ-ÍÓÊ ËÅ È ÍÎ ÂÎÅ ÓÇÍÀ ÂÀ ÍÈÅ
14. Jones S., van Heyningen P., Berman H. M., Thornton J. M.
Protein-DNA interactions: A structural analysis // J. Mol.
Biol.–1999.–287, N 5.–P. 877–896.
15. Luscombe N. M., Laskowski R. A., Thornton J. M. Amino
acids-base interaction: a three-dimensional analysis of prote-
in-DNA interactions at an atomic level // Nucl. Acids Res.–
2001.–29, N 13.–P. 2860–2874.
16. Ahmad S., Gromiha M. M., Sarai A. Analysis and prediction
of DNA-binding proteins and their binding residues based on
composition, sequence and structural information //
Bioinformatics.–2004.–20, N 4.–P. 477–486.
17. Berman H. M. The Protein Data Bank: a historical perspec-
tive // Acta Crystallogr. A.–2008.–64 , pt 1.–P. 88–95.
18. Berman H. M., Olson W. K., Beveridge D. L., Westbrook J.,
Gelbin A., Demeny T., Hsieh S. H., Srinivasan A. R., Schnei-
der B. The nucleic acid database. A comprehensive relational
database of three-dimensional structures of nucleic acids //
Biophys. J.–1992.–63, N 3.–P. 751–759.
19. Reddy C. K., Das A., Jayaram B. Do water molecules mediate
protein-DNA recognition? // J. Mol. Biol.–2001.–314, N 3.–
P. 619–632.
20. Ahmad S., Keskin O., Sarai A., Nussinov R. Protein–DNA in-
teractions: structural, thermodynamic and clustering patterns
of conserved residues in DNA-binding proteins // Nucl. Acids
Res.–2008.–36, N 18.–P. 5922–5932.
21. Wellenzohn B., Flader W., Winger R. H., Hallbrucker A., Ma-
yer E., Liedl K. R. Complex of B-DNA with polyamides fre-
ezes DNA backbone flexibility // J. Am. Chem. Soc.–2001.–
123, N 21.–P. 5044–5049.
22. Wellenzohn B., Flader W., Winger R. H., Hallbrucker A., Ma-
yer E., Liedl K. R. Indirect readout of the trp-repressor-
operator complex by B-DNA’s backbone conformation tran-
sitions // Biochemistry.–2004.–41, N 12.–P. 4088–4095.
23. Hartmann B., Sullivan M. R., Harris L. F. Operator recog-
nition by the phage 434 cI repressor: MD simulations of free
and bound 50-bp DNA reveal important differences between
the OR1 and OR2 sites // Biopolymers.–2003.–68, N 2.–
P. 250–264.
24. Rohs R., West S. M., Liu P., Honig B. Nuance in the double-
helix and its role in protein-DNA recognotion // Curr. Opin.
Struct. Biol.–2009.–19, N 2.–P. 171–177.
25. Pabo C. O., Nekludova L. Geometric analysis and compari-
son of protein-DNA interfaces: why is there no simple code
for recognition // J. Mol. Biol.–2000.–301, N 3.–P. 597–624.
26. Lankas F., Sponer J., Langowski J., Cheatham T. E. 3rd. DNA
basepair step deformability inferred from molecular dyna-
mics simulations // Biophys. J.–2003.–85, N 5.–P. 2872–
2883.
27. Dickerson R. E. DNA bending: the prevalence of kinkiness
and the virtues of normality // Nucl. Acids Res.–1998.–26,
N 8.–P. 1906–1926.
28. Aeling K. A., Opel M. L., Steffen N. R., Tretyachenko-Ladok-
hina V., Hatfield G. W., Lathrop R. H., Senear D. F. Indirect
recognition in sequence-specific DNA binding by E. coli in-
tegration host factor: the role of DNA deformation energy // J.
Biol. Chem.–2006.–281, N 51.–P. 39236–39248.
29. Ahmad S., Sarai A. Moment-based prediction of DNA-bin-
ding proteins // J. Mol. Biol.–2004.–341, N 1.–P. 65–71.
30. Nadassy K., Wodak S. J., Janin J. Structural features of prote-
in-nucleic acid recognition sites // Biochemistry.–1999.–38,
N 7.–P. 1999–2017.
31. Matthew J. B., Ohlendorf D. H. Electrostatic deformation of
DNA by a DNA-binding protein // J. Biol. Chem.–1985.–260,
N 10.–P. 5860–5862.
32. Lejeune D., Delsaux N., Charloteaux B., Thomas A., Brasse-
ur R. Protein-nucleic acid recognition: statistical analysis of
atomic interactions and influence of DNA structure // Pro-
teins.–2005.–61, N 2.–Ð. 258–271.
33. Mandel-Gutfreund Y., Schueler O., Margalit H. Comprehen-
sive analysis of hydrogen bonds in regulatory protein–DNA
complexes: in search of common principles // J. Mol. Biol.–
1995.–253, N 2.–P. 370–382.
34. Mandel-Gutfreund Y., Margalit H., Jernigan R. L., Zhurkin
V. B. A role for CH...O interactions in protein-DNA recogni-
tion // J. Mol. Biol.–1998.–277, N 5.–P. 1129–1140.
35. Gromiha M. M., Santhosh C., Ahmad S. Structural analysis of
cation-pi interactions in DNA binding proteins // Int. J. Biol.
Macromol.–2004.–34, N 3.–P. 203–211.
36. Davey C. A., Sargent D. F., Luger K., Maeder A. W., Rich-
mond T. J. Solvent mediated interactions in the structure of
the nucleosome core particle at 1.9 C resolution // J. Mol.
Biol.–2002.–319, N 5.–P. 1097–1113.
37. Prabakaran P., Siebers J. G., Ahmad S., Gromiha M. M., Sin-
garayan M. G., Sarai A. Classification of protein-DNA com-
plexes based on structural descriptors // Structure.–2006.–14,
N 9.–P. 1355–1367.
38. Svozil D., Kalina J., Omelka M., Schneider B. DNA confor-
mations and their sequence preferences // Nucl. Acids Res.–
2008.–36, N 11.–Ð. 3690–3706.
39. Schultz S. C., Shields G. C., Steitz T. A. Crystal structure of a
CAP-DNA complex: the DNA is bent by 90 degrees // Scien-
ce.–1991.–253, N 5023.–P. 1001–1007.
40. Luger K., Mader A. W., Richmond R. K., Sargent D. F., Rich-
mond T. J. Crystal structure of the nucleosome core particle at
2.8 C resolution // Nature.–1997.–389, N 6648.–P. 251–260.
41. Matthews B. W. No code for recognition // Nature.–1988.–
335, N 6188.–P. 294–295.
42. Seeman N. C., Rosenberg J. M., Rich A. Sequence specific re-
cognition of double helical nucleic acids by proteins // Proc.
Nat. Acad. Sci. USA.–1976.–73, N 3.–P. 804–808.
43. Saenger W. Principles of nucleic acids structure.–Ì.: Ìir,
1987.–583 p.
44. Arnott S., Hukins D. W. Refinement of the structure of B-
DNA and implications for the analysis of X-ray diffraction
data from fibers of biopolymers // J. Mol. Biol.–1973.–81,
N 2.–P. 93–105.
45. Chandrasekaran R., Wang M., He R.-G., Puigianer L. G., By-
ler M. A., Milliane R. P., Arnott S. A re-examination of the
crystal structure of A-DNA using fiber diffraction data // J.
Biomol. Struct. Dyn.–1986.–6, N 6.–P. 1189–1202.
46. Arnott S., Hukins D. W. Optimised parameters for A-DNA
and B-DNA // Biochem. Biophys. Res. Communs.–1972.–47,
N 6.–P. 1504–1509.
47. Dickerson R. E. Definitions and nomenclature of nucleic acid
structure components // Nucl. Acids Res.–1989.–17, N 5.–
P. 1797–1803.
48. Sinden R. R. DNA structure and function.–New York: Acad.
press, 1994.–398 p.
49. Rich A., Norheim A., Wang A. H. J. The chemistry and biolo-
gy of left-handed Z-DNA // Ann. Rev. Biochem.–1984.–
53.–P. 791–846.
371
ÁÎ ÐÈÑ ÊÈ ÍÀ Å. Ï., ÒÊÀ ×ÅÍ ÊÎ Ì. Þ., ØÅÑ ÒÎ ÏÀ ËÎ ÂÀ À. Â.
50. Lu X.-J., Shakked Z., Olson W. K. A-form conformational
motifs in ligand-bound DNA structures // J. Mol. Biol.–
2000.–300, N 4.–P. 819–840.
51. van Dam L., Levitt M. H. BI Nucleotides in the B and C forms
of natural-sequence polymeric DNA: a new model for the C
form of DNA // J. Mol. Biol. – 2000.–304, N 4.–P. 541–561.
52. Tolstorukov M. Y., Jernigan R. L., Zhurkin V. B. Protein–
DNA hydrophobic recognition in the minor groove is fa-
cilitated by sugar switching // J. Mol. Biol.–2004.–337, N 1.–
P. 65–76.
53. Conner B. N., Yun C., Dickerson J. L., Dickerson R. E. Helix
geometry and hydration in an A-DNA tetramer: IC-C-G-G //
J. Mol. Biol.–1984.–174, N 4.–P. 663–695.
54. Dickerson R. E. Base sequence and helix structure variation
in B and A DNA // J. Mol. Biol.–1983.–166, N 3.–P. 419–
441.
55. Bhattacharyya D., Bansal M. Groove width and depth of B-
DNA structures depend on local variation in slide // J.
Biomol. Struct. Dyn.–1992.–10, N 1.–P. 213–226.
56. Dickerson R. E., Ng H. L. DNA structure from A to B // Proc.
Nat. Acad. Sci. USA.–2001.–98, N 13.–P. 6986–6988.
57. Bingman C., Li X., Zon G., Sundaralingam M. Crystal and
molecular structure of d(GTGCG CAC): investigation of the
effects of base sequence on the conformation of octamer
duplexes // Biochemistry.–1992.–31, N 51.–P. 12803–12812.
58. Olson W. K., Bansal M., Burley S. K., Dickerson R. E., Gers-
tein M., Harvey S. C., Heinemann U., Lu X. J., Neidle S.,
Shakked Z., Sklenar H., Suzuki M., Tung C. S., Westhof E.,
Wolberger C., Berman H. M. A standard reference frame for
the description of nucleic acid base-pair geometry // J. Mol.
Biol.–2001.–313, N 1.–P. 229–233.
59. Gorin A. A., Zhurkin V. B., Olson W. K. B-DNA Twisting cor-
relates with base-pair morphology // J. Mol. Biol.–1995.–
247, N 1.–P. 34–48.
60. Lu X., Olson W. K. 3DNA: software package for the analysis,
rebuilding and visualization of three-dimensional nucleic
acid structure // Nucl. Acids Res.–2003.–31, N 17.–P. 5108–
5121.
61. Sims G. E., Kim S.-H. Global mapping of nucleic acid confor-
mational space: dinucleoside monophosphate conformations
and transition pathways among conformational classes //
Nucl. Acids Res.–2003.–31, N 19.–Ð. 5607–5616.
62. Wenz C., Jeltsch A., Pingoud A. Probing the indirect readout
of the restriction enzyme EcoRV mutational analysis of con-
tacts to the DNA backbone // J. Biol. Chem.–1996.–271,
N 10.–P. 5565–5573.
63. Zhang Y., Zhiqun X., Hegde R. S., Shakked Z., Crothers D. M.
Predicting indirect readout effects in protein-DNA inter-
actions // Proc. Nat. Acad. Sci. USA.–2004.–101, N 22.–
P. 8337–8341.
64. Schneider B., Neidle S., Berman H. M. Conformations of the
sugar–phosphate backbone in helical DNA crystal structures
// Biopolymers.–1997.–42, N 1.–P. 113–124.
65. Fratini A. V., Kopka M. L., Drew H. R., Dickerson R. E. Re-
versible bending and helix geometry in a B-DNA dodecamer:
CGCGAATTBrCGCG* // J. Biol. Chem.–1982.–257, N 24.–
P. 14686–14707.
66. Varnai P., Djuranovic D., Lavery R., Hartmann B. a-g transi-
tions in the B-DNA backbone // Nucl. Acids Res.–2002.–30,
N 24.–P. 5398–5406.
67. Dixit S. B., Beveridge D. L., Case D. A., Cheatham T. E. 3rd,
Giudice E., Lankas F., Lavery R., Maddocks J. H., Osman R.,
Sklenar H., Thayer K. M., Varnai P. Molecular dynamics si-
mulations of the 136 unique tetranucleotide sequences of
DNA oligonucleotides. II: sequence context effects on the
dynamical structures of the 10 unique dinucleotide steps //
Biophys. J.–2005.–89, N 6.–Ð. 3721–3740.
68. Grzeskowiak K., Yanagi K., Prive G. G., Dickerson R. E. The
structure of B-helical C-G-A-T-C-G-A-T-C-G and compa-
rison with C-C-A-A-C-G-T-T-G-G. The effect of base pair
reversals // J. Biol. Chem.–1991.–266, N 14.–Ð. 8861–8883.
69. Hartmann B., Piazzola D., Lavery R. BI-BII transitions in B-
DNA // Nucl. Acids Res.–1993.–21, N 3.–Ð. 561–568.
70. Bertrand H., Ha-Duong T., Fermandjian S., Hartmann B.
Flexibility of the B-DNA backbone: effects of local and nei-
ghbouring sequences on pyrimidine-purine steps // Nucl.
Acids Res.–1998.–26, N 5.–Ð. 1261–1267.
71. Djuranovic D., Hartmann B. Conformational characteristics
and correlations in crystal structures of nucleic acid oligonuc-
leotides: evidence for sub-states // J. Biomol. Struc. Dyn.–
2003.–20, N 6.–Ð. 771–788.
72. Haran T. E., Shakked Z., Wang A. H., Rich A. The crystal
structure of d(CCCCGGGG): a new A-form variant with an
extended backbone conformation // J. Biomol. Struct. Dyn.–
1987.–2, N 2.–P. 199–217.
73. Wang A. H.-J., Fujii S., van Boom J. H., Rich A. Molecular
structure of the octamer d(G-G-C-C-G-G-C-C): modified A-
DNA // Proc. Nat. Acad. Sci. USA.–1982.–79, N 13.–
P. 3968–3972.
74. Shakked Z., Rabinovich D., Kennard O., Cruse W. B. T., Sa-
lisbury S. A., Viswamitra M. A. Sequence-dependent confor-
mation of an A-DNA double helix. The crystal structure of
the octamer d(G-G-T-A-T-A-C-C) // J. Mol. Biol.–1983.–
166, N 2.–P. 183–201.
75. Tkachenko M. Y., Boryskina O. P., Shestopalova A. V., Tol-
storukov M. Y. ProtNA-ASA: Protein-nucleic acid structural
database with information on accessible surface area // Int. J.
Quant. Chem.–2010.–110, N 1.–P. 230–232.
76. Boryskina O. P., Tkachenko M. Y., Shestopalova À. V., Tol-
storukov Ì. Y. DNA accessible surface area and indirect pro-
tein-DNA recognition: study by bioinformatical approach:
Proc. 7th EBSA Eur. Biophys. Congr. (Genova, Italy, July
11–15 2009) // Eur. Biophys. J.–2009.–38 (Suppl. 1).–P. S62.
77. Rozenberg H., Rabinovich D., Frolow F., Hegde R. S., Shak-
ked Z. Structural code for DNA recognition revealed in crys-
tal structures of papillomavirus E2-DNA targets // Proc. Nat.
Acad. Sci. USA.–1998.–95, N 26.–P. 5194–5199.
78. Devarakonda S., Harp J. M., Kim Y., Ozyhar A., Rastinejad
F. Structure of the heterodimeric ecdysone receptor DNA-
binding complex // EMBO J.–2003.–22, N 21.–Ð. 5827–
5840.
79. Sierk M. L., Zhao Q., Rastinejad F. DNA deformability as a
recognition feature in the reverb response element // Bio-
chemistry.–2001.–40, N 43.–Ð. 12833–12843.
80. Joshi R., Passner J. M., Rohs R., Jain R., Sosinsky A., Crick-
more M. A., Jacob V., Aggarwal A. K., Honig B., Mann R. S.
Functional specificity of a Hox protein mediated by the re-
cognition of minor groove structure // Cell.–2007.–131, N 3.–
P. 530–543.
UDC 577.323.5
Received 26.01.10
372
ÏÎ ËÈ ÌÎÐ ÔÈÇÌ ÄÍÊ È ÁÅË ÊÎ ÂÎ-ÍÓÊ ËÅ È ÍÎ ÂÎÅ ÓÇÍÀ ÂÀ ÍÈÅ
|