Можно ли «привить» к белковой глобуле «чужой» активный центр?

Если белковая глобула является только твердым «фундаментом» для активного центра, то к ней можно «привить» — при помощи направленных точечных мутаций — и другой активный центр. В рамках этой гипотезы указаны мутации, которые нужно ввести в лизоцим фага Т4 для придания ему протеазной активности. Якщо...

Ausführliche Beschreibung

Gespeichert in:
Bibliographische Detailangaben
Veröffentlicht in:Биополимеры и клетка
Datum:1989
ISSN:0233-7657
1. Verfasser: Финкельштейн, А.В.
Format: Artikel
Sprache:Russisch
Veröffentlicht: Інститут молекулярної біології і генетики НАН України 1989
Schlagworte:
Online Zugang:https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/154296
Tags: Tag hinzufügen
Keine Tags, Fügen Sie den ersten Tag hinzu!
Назва журналу:Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
Zitieren:Можно ли «привить» к белковой глобуле «чужой» активный центр? / А.В. Финкелыытейн // Биополимеры и клетка. — 1989. — Т. 5, № 1. — С. 89-93. — Бібліогр.: 11 назв. — рос.

Institution

Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
Beschreibung
Zusammenfassung:Если белковая глобула является только твердым «фундаментом» для активного центра, то к ней можно «привить» — при помощи направленных точечных мутаций — и другой активный центр. В рамках этой гипотезы указаны мутации, которые нужно ввести в лизоцим фага Т4 для придания ему протеазной активности. Якщо білкова глобула є лише твердим «фундаментом» для активного центру, то до неї можна «прищепити» – за допомогою спрямованих точкових мутацій – і інший активний центр. У рамках цієї гіпотези вказано мутації, які потрібно ввести в лізоцим фага Т4 для надання йому протеазної активності. If a protein globule serves only as a rigid «foundation» for the active site, then the other «alien» active site can be «grafted» onto it by site-directed mutagenesis. Under this hypothesis, the mutations are singled out which should be introduced to the T4 phage lysozyme to «graft» it the protease activity.
ISSN:0233-7657