Application of MALDI-TOF mass spectrometry for study on fibrillar and oligomeric aggregates of alpha-synuclein

Application of MALDI-TOF mass spectrometry for study on fibrillar and oligomeric aggregates of alpha-synuclein

Aim. To study the -synuclein (ASN) aggregates of different structural origin, namely amyloid fibrils and spherical oligomers, in comparison with a native protein. Methods. MALDI TOF mass spectrometry and atomic for- ce microscopy (AFM). Results. The mass spectra of native and fibrillar ASN have simi...

Повний опис

Збережено в:
Бібліографічні деталі
Опубліковано в: :Вiopolymers and Cell
Дата:2014
Автори: Severinovskaya, O.V., Kovalska, V.B., Losytskyy, M.Yu., Cherepanov, V.V., Subramaniam, V., Yarmoluk, S.M.
Формат: Стаття
Мова:English
Опубліковано: Інститут молекулярної біології і генетики НАН України 2014
Теми:
Structure and Function of Biopolymers
Онлайн доступ:https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/154302
Теги: Додати тег
Немає тегів, Будьте першим, хто поставить тег для цього запису!
Назва журналу:Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
Цитувати:Application of MALDI-TOF mass spectrometry for study on fibrillar and oligomeric aggregates of alpha-synuclein / O.V. Severinovskaya, V.B. Kovalska, M.Yu. Losytskyy, V.V. Cherepanov, V. Subramaniam, S.M. Yarmoluk // Вiopolymers and Cell. — 2014. — Т. 30, № 3. — С. 190-196. — Бібліогр.: 26 назв. — англ.

Репозитарії

Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
id nasplib_isofts_kiev_ua-123456789-154302
record_format dspace
spelling Severinovskaya, O.V.
Kovalska, V.B.
Losytskyy, M.Yu.
Cherepanov, V.V.
Subramaniam, V.
Yarmoluk, S.M.
2019-06-15T12:32:39Z
2019-06-15T12:32:39Z
2014
Application of MALDI-TOF mass spectrometry for study on fibrillar and oligomeric aggregates of alpha-synuclein / O.V. Severinovskaya, V.B. Kovalska, M.Yu. Losytskyy, V.V. Cherepanov, V. Subramaniam, S.M. Yarmoluk // Вiopolymers and Cell. — 2014. — Т. 30, № 3. — С. 190-196. — Бібліогр.: 26 назв. — англ.
0233-7657
DOI: http://dx.doi.org/10.7124/bc.000895
https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/154302
577.336 + 667.287.4 + 543.51
Aim. To study the -synuclein (ASN) aggregates of different structural origin, namely amyloid fibrils and spherical oligomers, in comparison with a native protein. Methods. MALDI TOF mass spectrometry and atomic for- ce microscopy (AFM). Results. The mass spectra of native and fibrillar ASN have similar character, i. e. they are characterized by the well pronounced peak of protein molecular ion, the low molecular weight associates, and rather low contain of fragmentation products. The spectrum of oligomeric aggregate is characterized by the high contain of fragmentation products, low intensity of protein molecular ion and the absence of peaks of associates. Conclusions. The difference between the spectra of fibrillar and oligomeric ASN could be explained, first, by the different content of the «residual» monomeric ASN and the protein degradation products in the studied samples, and, second, by the different structure-depended mechanisms of the protein degradation induced by the laser ionization. We suggested that the MALDI-TOF mass spectroscopy is a method useful for the investigation of ASN aggregation and characterization of its high order self-associates; besides, there is an interest in estimating the potency of the MALDI-TOF for the analysis of aggregation of various amyloidogenic proteins.
Мета. Вивчення агрегатів альфа-синуклеїну (ASN) різного структурового походження, а саме – амілоїдних фібрил і сферичних олігомерів порівняно з нативним білком. Методи. MALDI-TOF мас-спектрометрія та атомно-силова мікроскопія (АFМ). Результати. Мас-спектри нативного і фібрилярного ASN мають подібний характер – для них характерні інтенсивний пік молекулярного іона білка, піки низькомолекулярних асоціатов та досить незначний вміст продуктів фрагментації білка. У той же час у спектрі олігомерних агрегатів спостерігаються висока концентрація продуктів фрагментації білка, низька інтенсивність молекулярного іона та відсутність піків самоасоціатів. Висновки. Різницю між спектрами фибрилярного та олігомерного ASN можна пояснити як наявністю у зразках «залишкового» ASN і продуктів деградації білка, так і різними структурово залежними механізмами руйнування цих двох видів агрегатів при лазерній десорбції/іонізації. MALDI-TOF мас-спектрометрію можна запропонувати як метод вивчення агрегації та аналізу високомолекулярних агрегатів ASN. Також представляє інтерес визначення ефективності цього методу для дослідження агрегатів різних амілоїдогенних білків.
Цель. Изучение агрегатов альфа-синуклеина (ASN) различной структуры, а именно – амилоидных фибрилл и сферических олигомеров в сравнении с нативным белком. Методы. MALDI-TOF масс-спектрометрия и атомно-силовая микроскопия (АFМ). Результаты. Масс-спектры нативного и фибриллярного ASN имеют подобный характер – для них характерны интенсивный пик молекулярного иона белка, пики низкомолекулярных ассоциатов, а также достаточно незначительное содержание продуктов фрагментации белка. В то же время в спектре олигомерных агрегатов наблюдаются высокая концентрация продуктов фрагментации белка, молекулярный ион низкой интенсивности и отсутствие пиков ассоциатов белка. Выводы. Различие между спектрами фибриллярного и олигомерного ASN можно объяснить как содержанием «избытка» ASN и продуктов деградации белка, так и различными структурно-зависимыми механизмами разрушениями этих двух видов агрегатов при лазерной десорбции/ионизации. MALDI-TOF масс-спектрометрию можно предложить в качестве метода изучения агрегации и анализа высокомолекулярных агрегатов ASN. Также представляет интерес определение эффективности MALDI-TOF для исследования агрегатов различных амилоидогенных белков.
en
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
Вiopolymers and Cell
Structure and Function of Biopolymers
Application of MALDI-TOF mass spectrometry for study on fibrillar and oligomeric aggregates of alpha-synuclein
Використання методу MALDI-TOF масс-спектрометрії для вивчення фібрилярних та олігомерних агрегатів альфа-синуклеїну
Использование метода MALDI-TOF масс-спектрометрии для изучения фибриллярных и олигомерных агрегатов альфа-синуклеина
Article
published earlier
institution Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
collection DSpace DC
title Application of MALDI-TOF mass spectrometry for study on fibrillar and oligomeric aggregates of alpha-synuclein
spellingShingle Application of MALDI-TOF mass spectrometry for study on fibrillar and oligomeric aggregates of alpha-synuclein
Severinovskaya, O.V.
Kovalska, V.B.
Losytskyy, M.Yu.
Cherepanov, V.V.
Subramaniam, V.
Yarmoluk, S.M.
Structure and Function of Biopolymers
title_short Application of MALDI-TOF mass spectrometry for study on fibrillar and oligomeric aggregates of alpha-synuclein
title_full Application of MALDI-TOF mass spectrometry for study on fibrillar and oligomeric aggregates of alpha-synuclein
title_fullStr Application of MALDI-TOF mass spectrometry for study on fibrillar and oligomeric aggregates of alpha-synuclein
title_full_unstemmed Application of MALDI-TOF mass spectrometry for study on fibrillar and oligomeric aggregates of alpha-synuclein
title_sort application of maldi-tof mass spectrometry for study on fibrillar and oligomeric aggregates of alpha-synuclein
author Severinovskaya, O.V.
Kovalska, V.B.
Losytskyy, M.Yu.
Cherepanov, V.V.
Subramaniam, V.
Yarmoluk, S.M.
author_facet Severinovskaya, O.V.
Kovalska, V.B.
Losytskyy, M.Yu.
Cherepanov, V.V.
Subramaniam, V.
Yarmoluk, S.M.
topic Structure and Function of Biopolymers
topic_facet Structure and Function of Biopolymers
publishDate 2014
language English
container_title Вiopolymers and Cell
publisher Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
format Article
title_alt Використання методу MALDI-TOF масс-спектрометрії для вивчення фібрилярних та олігомерних агрегатів альфа-синуклеїну
Использование метода MALDI-TOF масс-спектрометрии для изучения фибриллярных и олигомерных агрегатов альфа-синуклеина
description Aim. To study the -synuclein (ASN) aggregates of different structural origin, namely amyloid fibrils and spherical oligomers, in comparison with a native protein. Methods. MALDI TOF mass spectrometry and atomic for- ce microscopy (AFM). Results. The mass spectra of native and fibrillar ASN have similar character, i. e. they are characterized by the well pronounced peak of protein molecular ion, the low molecular weight associates, and rather low contain of fragmentation products. The spectrum of oligomeric aggregate is characterized by the high contain of fragmentation products, low intensity of protein molecular ion and the absence of peaks of associates. Conclusions. The difference between the spectra of fibrillar and oligomeric ASN could be explained, first, by the different content of the «residual» monomeric ASN and the protein degradation products in the studied samples, and, second, by the different structure-depended mechanisms of the protein degradation induced by the laser ionization. We suggested that the MALDI-TOF mass spectroscopy is a method useful for the investigation of ASN aggregation and characterization of its high order self-associates; besides, there is an interest in estimating the potency of the MALDI-TOF for the analysis of aggregation of various amyloidogenic proteins. Мета. Вивчення агрегатів альфа-синуклеїну (ASN) різного структурового походження, а саме – амілоїдних фібрил і сферичних олігомерів порівняно з нативним білком. Методи. MALDI-TOF мас-спектрометрія та атомно-силова мікроскопія (АFМ). Результати. Мас-спектри нативного і фібрилярного ASN мають подібний характер – для них характерні інтенсивний пік молекулярного іона білка, піки низькомолекулярних асоціатов та досить незначний вміст продуктів фрагментації білка. У той же час у спектрі олігомерних агрегатів спостерігаються висока концентрація продуктів фрагментації білка, низька інтенсивність молекулярного іона та відсутність піків самоасоціатів. Висновки. Різницю між спектрами фибрилярного та олігомерного ASN можна пояснити як наявністю у зразках «залишкового» ASN і продуктів деградації білка, так і різними структурово залежними механізмами руйнування цих двох видів агрегатів при лазерній десорбції/іонізації. MALDI-TOF мас-спектрометрію можна запропонувати як метод вивчення агрегації та аналізу високомолекулярних агрегатів ASN. Також представляє інтерес визначення ефективності цього методу для дослідження агрегатів різних амілоїдогенних білків. Цель. Изучение агрегатов альфа-синуклеина (ASN) различной структуры, а именно – амилоидных фибрилл и сферических олигомеров в сравнении с нативным белком. Методы. MALDI-TOF масс-спектрометрия и атомно-силовая микроскопия (АFМ). Результаты. Масс-спектры нативного и фибриллярного ASN имеют подобный характер – для них характерны интенсивный пик молекулярного иона белка, пики низкомолекулярных ассоциатов, а также достаточно незначительное содержание продуктов фрагментации белка. В то же время в спектре олигомерных агрегатов наблюдаются высокая концентрация продуктов фрагментации белка, молекулярный ион низкой интенсивности и отсутствие пиков ассоциатов белка. Выводы. Различие между спектрами фибриллярного и олигомерного ASN можно объяснить как содержанием «избытка» ASN и продуктов деградации белка, так и различными структурно-зависимыми механизмами разрушениями этих двух видов агрегатов при лазерной десорбции/ионизации. MALDI-TOF масс-спектрометрию можно предложить в качестве метода изучения агрегации и анализа высокомолекулярных агрегатов ASN. Также представляет интерес определение эффективности MALDI-TOF для исследования агрегатов различных амилоидогенных белков.
issn 0233-7657
url https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/154302
fulltext
citation_txt Application of MALDI-TOF mass spectrometry for study on fibrillar and oligomeric aggregates of alpha-synuclein / O.V. Severinovskaya, V.B. Kovalska, M.Yu. Losytskyy, V.V. Cherepanov, V. Subramaniam, S.M. Yarmoluk // Вiopolymers and Cell. — 2014. — Т. 30, № 3. — С. 190-196. — Бібліогр.: 26 назв. — англ.
work_keys_str_mv AT severinovskayaov applicationofmalditofmassspectrometryforstudyonfibrillarandoligomericaggregatesofalphasynuclein
AT kovalskavb applicationofmalditofmassspectrometryforstudyonfibrillarandoligomericaggregatesofalphasynuclein
AT losytskyymyu applicationofmalditofmassspectrometryforstudyonfibrillarandoligomericaggregatesofalphasynuclein
AT cherepanovvv applicationofmalditofmassspectrometryforstudyonfibrillarandoligomericaggregatesofalphasynuclein
AT subramaniamv applicationofmalditofmassspectrometryforstudyonfibrillarandoligomericaggregatesofalphasynuclein
AT yarmoluksm applicationofmalditofmassspectrometryforstudyonfibrillarandoligomericaggregatesofalphasynuclein
AT severinovskayaov vikoristannâmetodumalditofmassspektrometríídlâvivčennâfíbrilârnihtaolígomernihagregatívalʹfasinukleínu
AT kovalskavb vikoristannâmetodumalditofmassspektrometríídlâvivčennâfíbrilârnihtaolígomernihagregatívalʹfasinukleínu
AT losytskyymyu vikoristannâmetodumalditofmassspektrometríídlâvivčennâfíbrilârnihtaolígomernihagregatívalʹfasinukleínu
AT cherepanovvv vikoristannâmetodumalditofmassspektrometríídlâvivčennâfíbrilârnihtaolígomernihagregatívalʹfasinukleínu
AT subramaniamv vikoristannâmetodumalditofmassspektrometríídlâvivčennâfíbrilârnihtaolígomernihagregatívalʹfasinukleínu
AT yarmoluksm vikoristannâmetodumalditofmassspektrometríídlâvivčennâfíbrilârnihtaolígomernihagregatívalʹfasinukleínu
AT severinovskayaov ispolʹzovaniemetodamalditofmassspektrometriidlâizučeniâfibrillârnyhioligomernyhagregatovalʹfasinukleina
AT kovalskavb ispolʹzovaniemetodamalditofmassspektrometriidlâizučeniâfibrillârnyhioligomernyhagregatovalʹfasinukleina
AT losytskyymyu ispolʹzovaniemetodamalditofmassspektrometriidlâizučeniâfibrillârnyhioligomernyhagregatovalʹfasinukleina
AT cherepanovvv ispolʹzovaniemetodamalditofmassspektrometriidlâizučeniâfibrillârnyhioligomernyhagregatovalʹfasinukleina
AT subramaniamv ispolʹzovaniemetodamalditofmassspektrometriidlâizučeniâfibrillârnyhioligomernyhagregatovalʹfasinukleina
AT yarmoluksm ispolʹzovaniemetodamalditofmassspektrometriidlâizučeniâfibrillârnyhioligomernyhagregatovalʹfasinukleina
first_indexed 2025-11-26T00:21:59Z
last_indexed 2025-11-26T00:21:59Z
_version_ 1850600466200657920

Схожі ресурси