Влияние рибосом на термостабильность аминоацил-тРНК синтетаз печени кроликов

• Published in: Биополимеры и клетка
• Date: 1992
• Main Authors: Сана Сара, Иванов, Л.Л., Турковская, Г. В., Мартинкус, З.П., Коваленко, М.И., Ельская, А.В.
• Format: Article
• Language: Russian
• Published: Інститут молекулярної біології і генетики НАН України 1992
• Subjects: Структура и функции биополимеров
• Online Access: https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/154326
• Journal Title: Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
• Cite this: Влияние рибосом на термостабильность аминоацил-тРНК синтетаз печени кроликов / Сана Сара, Л.Л. Иванов, Г. В. Турковская, З.П. Мартинкус, М.И. Коваленко, А.В. Ельская // Биополимеры и клетка. — 1992. — Т. 8, № 3. — С. 6-9. — Бібліогр.: 15 назв. — рос, укр.

Проведено сравнительное изучение степени термостабильности свободных и ассоциированных с полирибосомами аминоацил-тРНК синтетаз печени кроликов. Показано, что ферменты, выделенные в ассоциированном с полирибосомами состоянии, более устойчивы к тепловой инактивации, чем в свободном. Установлено, что добавление как 80S рибосом, так и 40S и 60S субчастиц рибосом повышает термостабильность лейцил-тРНК. синтетазы в составе высокомолекулярного комплекса печени кролика. Проведено порівняльне дослідження ступеню термостабільності вільних та асоційованих з полірибосомами аміноацил-тРНК синтетаз печінки кролів. Показано, що ферментивиділені у асоційованому з полірибосомами стані, більш стійкі до теплової інактивації, ніж у вільному. Встановлено, що додавання як 80S рибосом, так і 40S і 60S субчасток рибосом підвищує термостабільність лейцил-тРНК синтетази у складі высокомолекулярного комплексу печінки кролів. The thermostability of free and associated with polyribosomes aminoacyl-tRNA synthetases from rabbit liver has been studied. The enzymes associated with polyribosomes are more stable to heat inactivation than the free ones. The 80S ribosomes as well as the 40S and 60S ribosomal subunits induce an increase in the thermostability of leucyl-tRNA synthetase in the high-molecular-weight comlpex from rabbit liver.