Сравнительный анализ вторичной структуры тубулинов и FtsZ-белков

• Published in: Біополімери і клітина
• Date: 2001
• Main Authors: Ныпорко, А.Ю., Блюм, Я.Б.
• Format: Article
• Language: Russian
• Published: Інститут молекулярної біології і генетики НАН України 2001
• Subjects: Структура та функції біополімерів
• Online Access: https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/154336
• Journal Title: Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
• Cite this: Сравнительный анализ вторичной структуры тубулинов и FtsZ-белков / А.Ю. Ныпорко, Я.Б. Блюм // Біополімери і клітина. — 2001. — Т. 17, № 1. — С. 61-69. — Бібліогр.: 29 назв. — рос.

Проанализирована вторичная структура молекул тубулинов и FtsZ-белков из эволюционно отдаленных организмов. Выявлено, что большинство элементов вторичной структуры являются общими для всех исследуемых белков, но при этом каждый белок содержит также уникальные структурные элементы Стабильность вторичной структуры молекул во времени четко отли­чается для класса тубулинов и класса FtsZ. В случае тубулинов можно говорить о присущей этим белкам динамической метастабильности вторичной структуры Проаналізовано вторинну структуру молекул тубулінів та FtsZ-білків з еволюційно віддалених організмів. Виявлено, що більшість елементів вторинної структури є спільними для всіх досліджуваних білків, але при цьому кожний білок має також і унікальні структурні елементи. Стабільність вто­ринної структури молекул у часі чітко відрізняється для класу тубулінів і класу FtsZ. У випадку тубулінів можна говорити про властиву цим білкам динамічну метастабільність вторинної структури. The secondary structure of tubulin and FtsZ molecules from evolutionary distant organisms was analyzed. It was revealed that a majority of the secondary structure elements is common for all proteins investigated, but each protein has also unique structure elements. The time stability of molecules secondary structure is clearly different for the tubulin and FtsZ classes. In the case of tubulin we can speak about dynamic metastability of the secondary structure specific for these proteins.