Возможное кодирование цитохрома С₁ участками митохондриального генома

Проведено сравнение аминокислотных последовательностей и рассчитаны показатели гомологичности для цитохромов С₁-типа и белков НД6, кодируемых участками митохондриального генома. Последние обладают наибольшей гомологичностью по отношению к цитохрому С₁. В геноме митохондрий ген, кодирующий белок HД6,...

Full description

Saved in:
Bibliographic Details
Published in:Биополимеры и клетка
Date:1992
Main Authors: Береговская, Н.Н., Савич, А.В.
Format: Article
Language:Russian
Published: Інститут молекулярної біології і генетики НАН України 1992
Subjects:
Online Access:https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/154420
Tags: Add Tag
No Tags, Be the first to tag this record!
Journal Title:Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
Cite this:Возможное кодирование цитохрома С₁ участками митохондриального генома / Н.Н. Береговская, А.В. Савич // Биополимеры и клетка. — 1992. — Т. 8, № 4. — С. 33-38. — Бібліогр.: 8 назв. — рос, укр.

Institution

Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
id nasplib_isofts_kiev_ua-123456789-154420
record_format dspace
spelling Береговская, Н.Н.
Савич, А.В.
2019-06-15T15:19:23Z
2019-06-15T15:19:23Z
1992
Возможное кодирование цитохрома С₁ участками митохондриального генома / Н.Н. Береговская, А.В. Савич // Биополимеры и клетка. — 1992. — Т. 8, № 4. — С. 33-38. — Бібліогр.: 8 назв. — рос, укр.
0233-7657
DOI: http://dx.doi.org/10.7124/bc.00032C
https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/154420
517.150.6
Проведено сравнение аминокислотных последовательностей и рассчитаны показатели гомологичности для цитохромов С₁-типа и белков НД6, кодируемых участками митохондриального генома. Последние обладают наибольшей гомологичностью по отношению к цитохрому С₁. В геноме митохондрий ген, кодирующий белок HД6, расположен рядом с геном, кодирующим цитохром b – компоненту II комплекса дыхательной цепи, в который входит и цитохром С₁.
Проведено порівняння амінокислотних послідовностей та розраховано показники гомологічності для цитохромів С₁-типу і білків НД6, які кодуються ділянками мітохондріального геному. Останні мають найбільшу гомологічність у відношенні до цитохрому С₁. У геномі мітохондрій ген, який кодує білок НД6, розташований поряд з геном, що кодує цитохром b – компоненту II комплексу дихального ланцюга, до якого входить і цитохром С₁.
The amino acid sequences are compaired and the homology indexes are calculated for cytochromes of C₁-type and for ND6 proteins coded on the mitochondrial genome. The ND6 proteins have greatest homology index with the cytochrome C₁. In mitochondrial genome the gene coding the ND6 protein is arranged next to the gene coding the cytochrome b, a component of the 2nd complexes of respiratory chain, in which is contain also the cytochrome C₁.
ru
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
Биополимеры и клетка
Структура и функции биополимеров
Возможное кодирование цитохрома С₁ участками митохондриального генома
Можливе кодування цитохрому С₁, ділянками мітохондріального геному
Possibility of cytochrome С₁ coding in mammalian mitochondrial genome
Article
published earlier
institution Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
collection DSpace DC
title Возможное кодирование цитохрома С₁ участками митохондриального генома
spellingShingle Возможное кодирование цитохрома С₁ участками митохондриального генома
Береговская, Н.Н.
Савич, А.В.
Структура и функции биополимеров
title_short Возможное кодирование цитохрома С₁ участками митохондриального генома
title_full Возможное кодирование цитохрома С₁ участками митохондриального генома
title_fullStr Возможное кодирование цитохрома С₁ участками митохондриального генома
title_full_unstemmed Возможное кодирование цитохрома С₁ участками митохондриального генома
title_sort возможное кодирование цитохрома с₁ участками митохондриального генома
author Береговская, Н.Н.
Савич, А.В.
author_facet Береговская, Н.Н.
Савич, А.В.
topic Структура и функции биополимеров
topic_facet Структура и функции биополимеров
publishDate 1992
language Russian
container_title Биополимеры и клетка
publisher Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
format Article
title_alt Можливе кодування цитохрому С₁, ділянками мітохондріального геному
Possibility of cytochrome С₁ coding in mammalian mitochondrial genome
description Проведено сравнение аминокислотных последовательностей и рассчитаны показатели гомологичности для цитохромов С₁-типа и белков НД6, кодируемых участками митохондриального генома. Последние обладают наибольшей гомологичностью по отношению к цитохрому С₁. В геноме митохондрий ген, кодирующий белок HД6, расположен рядом с геном, кодирующим цитохром b – компоненту II комплекса дыхательной цепи, в который входит и цитохром С₁. Проведено порівняння амінокислотних послідовностей та розраховано показники гомологічності для цитохромів С₁-типу і білків НД6, які кодуються ділянками мітохондріального геному. Останні мають найбільшу гомологічність у відношенні до цитохрому С₁. У геномі мітохондрій ген, який кодує білок НД6, розташований поряд з геном, що кодує цитохром b – компоненту II комплексу дихального ланцюга, до якого входить і цитохром С₁. The amino acid sequences are compaired and the homology indexes are calculated for cytochromes of C₁-type and for ND6 proteins coded on the mitochondrial genome. The ND6 proteins have greatest homology index with the cytochrome C₁. In mitochondrial genome the gene coding the ND6 protein is arranged next to the gene coding the cytochrome b, a component of the 2nd complexes of respiratory chain, in which is contain also the cytochrome C₁.
issn 0233-7657
url https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/154420
citation_txt Возможное кодирование цитохрома С₁ участками митохондриального генома / Н.Н. Береговская, А.В. Савич // Биополимеры и клетка. — 1992. — Т. 8, № 4. — С. 33-38. — Бібліогр.: 8 назв. — рос, укр.
work_keys_str_mv AT beregovskaânn vozmožnoekodirovaniecitohromas1učastkamimitohondrialʹnogogenoma
AT savičav vozmožnoekodirovaniecitohromas1učastkamimitohondrialʹnogogenoma
AT beregovskaânn možlivekoduvannâcitohromus1dílânkamimítohondríalʹnogogenomu
AT savičav možlivekoduvannâcitohromus1dílânkamimítohondríalʹnogogenomu
AT beregovskaânn possibilityofcytochromes1codinginmammalianmitochondrialgenome
AT savičav possibilityofcytochromes1codinginmammalianmitochondrialgenome
first_indexed 2025-11-25T21:08:30Z
last_indexed 2025-11-25T21:08:30Z
_version_ 1850551295218286592
fulltext 3. Liem R. К. H., Scheraga Η. A. Mechanism of action of thrombin on fibrinogen. III. Partial mapping of the active sites of thrombin and trypsin/ /Arch. Biochem. and Bio- phys.— 1973,— 158, N. 1 ,—P. 387—395. 4." Mechanism of action of thrombin on fibrinogen. Size of the Αα-fibrinogen-like peptide that contacts the active side of thrombin./J. C. Meinwald, R. A. Martinelli1 G. W. van Nispen et a l . / /B iochemis try— 1980,— 19, N 16 ,—P. 3820—3825. 5. Liem R. K. H., Scheraga H. A. Mechanism of action of thrombin on librinogen. IV. Further mapping of the' active site of thrombin and trypsin/ /Arch. Biochem. and Bio- phys. Α.— 1974,— 160, N 1 .—P. 333—339. 6. Study of specificity of thrombin with tripeptidyl-p-nitroanilide substrates/M. Pozsgay , G. C. Szabo, E. Bajusz et a l . / / E u r . J. Biochem.—1981,—115, N 3.—·Ρ. 491—495. 7. Inhibition of thrombin and trypsin by tripeptide aldehyds. / S. Bajusz, E. Barabas, P. Tolney et a ! . / / I n t . J. Peptide and Protein Res.— 1978,— 12, N 1 ,—P. 217—221. 8. Fenton I. W. II. Regulation of thrombin generation and funct ion / /Semin . Throm. Hemost.— 1988,— 14, N 3 , — P . 234—240. 9.. Пояркова С. Α., Кибирев В. К·,, Серебряный С. Б. Исследование ингибиторного действия метиловых эфиров аргининсодержащих олигопептидов на тромбин й трип- син / /Укр. биохим. журн.— 1987— 58, № 5,— С. 5—11. 10. Пояркова С. А., Кибирев В. К·, Серебряный С. Б. Ингибирование протеолитической активности тромбина метиловыми эфирами аргининсодержащих олигопептидов // Укр. биохим. журн,— 1986,—58, № 6 .—С. 3—7. 11. Клесов А. А., Березин И. В. Применение интегральной формы уравнения скорости для определения кинетических констант ферментативной реакции//Биохимия.— 1972,—36, № 1,—С, 170—183. 12. The refine 1,9 A crystal structure of human α-thrombin: interaction with D-Phe-Pro- Arg-chloromethylketone and significance of the Tyr-Pro-Pro-Trp insertion s e g m e n t / W. Bode, I. Mayer, U. Baumann et a l . / / E M B O J.— 1989.—"'8, N 11 ,—P. 3467—3475. 13. Бахшиев Η. Г. Спектроскопия межмолекулярных взаимодействий.— Л . : Наука, 1972.—265 с. - 14. Свердлова Щ. В. Электронные спектры в органической химии.— JI. : Химия, 1973.— 248 с. 15. Лакович Дж. Основы флюоресцентной спектроскопии.— М.: Мир, 1986.— 496 с. 16. Струкова С. M., Семенова О. А., Киреева Ε. Ф. Регуляция активности а—β/γ форм тромбина гепарином и индолом // Биохимия.— 1980.— 45, № 4.— С. 738—748. Ін-т біоорг. хімії і нафтохімії AH України, Одержано 10.12.91 Київ УДК 517.150.в Η. Н. Береговська, О. В. Савич МОЖЛИВЕ КОДУВАННЯ ЦИТОХРОМУ C1 ДІЛЯНКАМИ МІТОХОНДРІАЛЬНОГО ГЕНОМУ Проведено порівняння амінокислотних послідовностей та розраховано показники гомо- логічності для цитохромів С1-типу і білків НД6, які кодуються ділянками мітохондрі- ального геному. Останні мають найбільшу гомологічність у відношенні до цитохрому C1. У геномі мітохондрій ген, який кодує білок НД6, розташований поряд з геном, що кодує цитохром Ь — компоненту II комплексу дихального ланцюга, до якого входить і цитохром C1. Визначення структури мітохондріального геному дрозофіли [1] вия- вило, що склад його той самий, що й у генома мітохондрій хребетних, але порядок розташування дещо інший. Ці розбіжності продемонстро- вано на мал. 1, де геном дрозофіли поділено на чотири ділянки, які різ- няться за напрямом зчитування інформації з мРНК. У порівнянні з геномом дрозофіли у мітохондріальному геномі хребетних (людина, бик, миша, амфібія) ділянки 2 і 4 помінялися місцями. Крім того, як видно з цього малюнка, помінялося положення ділянок, які кодують 10 тРНК. Послідовність генів у геномі дрозофіли відтворює поступо- ве ускладнення у процесі еволюції дихального ланцюга. На ділянці 1 кодується елемент НАДН-дегідрогеназного комплексу НД1. На ді- Η. Н. БЕРЕГОВСЬКА, О. В. САВИЧ, 1992 ISSN 0233-7657. БІОПОЛІМЕРИ І КЛІТИНА. 1992. Т. 8. № 4 8 5 о о t> ι ρ в о μ > P СО τ - E ЄН 3 fe P W P LD E ν- CM со IO ЧО о — C O v f m k O c - O O a i . ο * - < \ ι ο ο · < ί ι Λ ΐ £ > ι ~ < χ ι σ · . T- V- г - - г , V - V- OJ OJ OJ OJ OJ OJ OJ CJ CJ OJ 1 ч J-V3 CC и Ё2 c ^ Зі ^ со LiT1 СО CD СО g го « ~ - p j n ^ i n i a t - o o o * 'J OJ CNJ OJ OJ OJ OJ OJ OJ SB ISSN 0233-7657. Б І О П О Л Ш Е Р И І КЛІТИНА. 1992. Т. 8. № 4 S о S о S л ς га 'а, =t s о X —V о,—, S- —. я " S Я Ь CU О Ь S а о , ь S а я В ся га Я Bt X К S m' ' a S £ я U ь О) • х о О) . CL. Ч X W ГО Ч Ю Щ га га M II ISJ I S S N 0233-7657. Б ІОПОЛІМЕРИ І КЛІТИНА. 1992. Т. 8. № 4 87 лянці 2 — щ е один білок НАДН-дегідрогеназного комплексу НД6 і цитохром Ь, який входить до комплексу II дихального ланцюга. На ділянці 3 кодуються три білки НАДН-дегідрогеназного комплексу НД4Ь, НД4 та НД5. На 4-й ділянці — ще два білки НАДН-дегідроге- назного комплексу НД2 та НДЗ, три білки з останнього III комплек- су дихального ланцюга — компоненти цитохромоксидази та дві АТФази. У комплексі II дихального ланцюга, крім цитохрому Ь, є й цито- хром Сі. В нашій роботі [2] виявлено, що білок НД6, як.ий кодуєть- ся на тій самій ділянці мітохондріального геному, при зчитуванні у зворотньому напрямі у високому ступені Є ГОМОЛОГІЧНИМ цитохрому C l . Далі ми наведемо додаткові аргументи на користь того, що білок НД6 при зчитузанні у зворотньому напрямку є гомологічним цито- хрому Сі. На мал. 2 зіставлено амінокислотні послідовності білків Н Д 6 та різних цитохромів С. Це порівняння дещо відрізняється від запропо- нованого в роботі [2]. Розрахунок показників гомологічності СвіДн м іж двома послідовностями провадили за формулою, запропонованою в ро- боті [3]: г __ А + Ai ^відн JJ . де А — число збігів однакових амінокислотних залишків; А\ — число збігів різних амінокислотних залишків, але належних до тієї самої гру- пи з наступних семи: 1) G, А, Р; 2) V, L, І; 3) S, Т; 4) С, М; 5) К, R, Н; 6) D, Е, Q, N; 7) F, Y, W. Величина N означає число пар аміноки- слотних залишків, які порівнюються, виключаючи ті ділянки, де хоча б у одної з порівнювальних послідовностей є пропуски (делеції). Роз- рахунки на ЕОМ ЕК.ЛІПС проведено для повних послідовностей та для ділянок, які прилягають у цитохромах C до гену і зображені на мал. 2 (33 позиції з 26 до 58). Для семи груп білків з різною кількі- стю білків у кожній групі обчислювали середні арифметичні значення Свідн, які наведені у таблиці. З таблиці видно, що білок Н Д 6 най- ближчий за показником до цитохрому C i . При порівнянні ділянок, які прилягають до генів, спостерігається якісно та сама картина, але по- казники гомологічності для них, як правило, вищі, ніж для повних по- слідовностей. В усіх цитохромів типу C є ділянка з п'яти амінокислот- них залишків, які безпосередньо прилягають до гену: С— —CH. У по- слідовності білка НД6 ця група не зберігається. Перший залишок ци- стеїну C зберігається у двох випадках з п'яти, в інших його замінено на тирозин Y або на фенілаланін F. Слід відзначити, що в цих аміно- кислотах є близькі кодуючі триплети: TCT (С, цистеїн), TAT (Y, ти- Середні показники гомологічності СВІДН між амінокислотними послідовностями 6ілків НД6 та цитохромів C-типу Б ілок НД6 C1 С F C66S C5 C5si Білок Число б і л к і в у г р у п і 5 1 7 3 4 2 1 6 88 ISSN 0233-7657. БІОПОЛІМЕРИ І КЛІТИНА. 1992. Т. 8. Кя 4 85 НД6 0,58; 0,54 0,37 0,25 0,20 0,27і 0,20 0,21 0,26 • C1 0',34 X 0,32 0,25 0,28 0,23 0,21 0,33 C 0,29 0,54' 0,77; 0,69 0,57 0,40і 0,30 0,27 0,36 С? 0,24 0,40 0,54 0,5»; 0,61· 0,40 0,29· 0,29 (),36 F 0,30 0,42 0,49 0,5&; 0,&8; 0,68і 0,38 0,36 0,37 С665 0,24 0,36 0,44< 0,56 0,46і 0,66; 0,63 0,50 0,38 G6 0,27 • 0,30 0,314 0,43 0,4*1 0,42 X 0,44> G6 8I. 'О.Зб -0,5» ' 0,6.6 0,62 0,56і 0,4<l· 0,&1 0,76і; 0,77 розин), TTT (F, фенілаланін). Другий залишок цистеїну (C) у двох випадках замінений на залишок іншої амінокислоти, яка містить сір- ку,— метіоніну (M) або на лейцин (L), близький за структурою до метіоніну. Таким чином, на ділянці Н Д 6 при зчитуванні у зворотньому на- прямку кодується білок, в якого досить ближний предок з цитохро-, Мал. 2. Порівняння амінокислотних послідовностей білків, НД6 (за даними робіт [1, 4]) та цитохромів С-типу (заданими робіт [5—$]) мом Сі. У геномі мітохондрій як дрозофіли, так і хребетних ділянка НД6 є суміжною з такою, яка кодує іншу компоненту комплексу II дихального ланцюга — цитохром Ь. СПИСОК ЛІТЕРАТУРИ 1. Clary D. O., Wolstenholme D. R. The mitochondrial DNA molecule of Drosophila yakuda·. Nucleotide sequence, gene organization and genetic code/ /J. Мої. Evol.— 1985,—22, N 2 ,—P, 252—271. 2. Савич А. В., Береговская Η. Η. Эволюция и изменчивость белков энергетической системы клеток/ /Биол. журн. Армении— 1989,—42, № 9 — 1 0 , — С . 822—829. 3. Береговская Н. H., Савич А. В. Возможное кодирование железосерных белков в мито- хондриальном геноме млекопитающих//Биополимеры и клетка.— 1988.— 4, №5.-— С. 238—245. 4. The complete nucleotide sequence of the Xenopus leavis mitochondrial genome/ B. A. Roe, D.-P. Ma, R. K. Wilson, J. F. N. Wong/ /J . Biol. C h e m . - 1985.—260, N 17,— P. 9759—9777. 5. The complete amino acid sequence of bovine cytochrome Ci/S. Wakabajashi, H. Mat- zubara, H. Kim Chong et al. / /Biochem. and Biophys. Res. Communs.— 1980.— 97, N 4 ,—P. 1548—1554. 6. Dayhof V. O:,'Hunt T, L. Protein sequence database.— Washington : O. C., 1981.— 265 p. 7. Narita K., Titani K. Comparison of the primary structures of cytochromes C from two species of yeast / /Proc. Jap. Acad — 1965,— ί6, N 9,— P. 831—836. 8. Dikerson R. E., Timkovich R., Amassy R. Y. The cytochrome C fold and the evolution of bacterial energy metabo!ism//J. Мої. Biol.— 1976,— 100,—P. 473—491. Наук.-інж. центр, антомат. біотехн. систем «Сонар» Одержано 02.12.91 Ін-ту кібернетики AH України ім. В. М. Глушкова, Київ 88 ISSN 0233-7657. БІОПОЛІМЕРИ І КЛІТИНА. 1992. Т. 8. Кя 4 85