Аномальность поведения в монослоях иммуноглобулинов М злокачественного происхождения
Методом мономолекулярных слоев изучены шесть препаратов иммуноглобулина М (lgМ), полученных от больных макроглобулинемией Вальденстрема в сравнении с нормальными lgМ различного видового происхождения (человека, морской свинки и мыши). Показано, что на границе водные растворы NaСl – воздух нормальнaе...
Saved in:
| Published in: | Биополимеры и клетка |
|---|---|
| Date: | 1989 |
| Main Authors: | , , , , |
| Format: | Article |
| Language: | Russian |
| Published: |
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
1989
|
| Subjects: | |
| Online Access: | https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/154621 |
| Tags: |
Add Tag
No Tags, Be the first to tag this record!
|
| Journal Title: | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| Cite this: | Аномальность поведения в монослоях иммуноглобулинов М злокачественного происхождения / Н.А. Матвеева, В.А. Алешкин, Л.В. Часовникова, Д.В. Стефани, В.В. Лаврентьев // Биополимеры и клетка. — 1989. — Т. 5, № 2. — С. 89-93. — Бібліогр.: 19 назв. — рос. |
Institution
Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine| id |
nasplib_isofts_kiev_ua-123456789-154621 |
|---|---|
| record_format |
dspace |
| spelling |
Матвеева, Н.А. Алешкин, В.А. Часовникова, Л.В. Стефани, Д.В. Лаврентьев, В.В. 2019-06-15T16:58:01Z 2019-06-15T16:58:01Z 1989 Аномальность поведения в монослоях иммуноглобулинов М злокачественного происхождения / Н.А. Матвеева, В.А. Алешкин, Л.В. Часовникова, Д.В. Стефани, В.В. Лаврентьев // Биополимеры и клетка. — 1989. — Т. 5, № 2. — С. 89-93. — Бібліогр.: 19 назв. — рос. 0233-7657 DOI: http://dx.doi.org/10.7124/bc.0000AC https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/154621 576.8—097.3 Методом мономолекулярных слоев изучены шесть препаратов иммуноглобулина М (lgМ), полученных от больных макроглобулинемией Вальденстрема в сравнении с нормальными lgМ различного видового происхождения (человека, морской свинки и мыши). Показано, что на границе водные растворы NaСl – воздух нормальнaе lgМ подобно нормальным всегда ориентированы горизонтально, в то время как все патологические lgМ имели вертикальную ориентацию. В отличие от IgG для иммуноглобулинов класса М не обнаружено существенных различий в скорости поверхностей денатурации белков, полученных от здоровых доноров и больных макроглобулинемией Вальденстрема. Методом мономолекулярних шарів вивчено шість препаратів імуноглобуліну М (IgМ), отриманих від хворих на макроглобулінемію Вальденстрема порівняно з нормальними IgМ різного видового походження (людини, морської свинки і миші). Показано, що на кордоні водні розчини NaСl?повітря нормальні IgМ подібно до нормальних IgG завжди орієнтовані горизонтально, в той час як всі патологічні IgМ мали вертикальну орієнтацію. На відміну від IgG для імуноглобулінів класу М не виявлено суттєвих відмінностей у швидкості поверхонь денатурації білків, отриманих від здорових донорів і хворих на макроглобулінемію Вальденстрема. Six preparations of immunoglobulin M (IgM) from patients with Waldenstrom macro-globulinemia and normal IgM of different species (man, guinea pig and mouse) have been studied by the monomolecular layer method. Molecules of normal IgM, like molecules of normal IgG, are oriented horizontally at the aqueous NaCl solution — air interface, but abnormal IgM molecules always have vertical orientation. Unlike IgG, there were no essential differences in the surface denaturation rate for normal and abnormal IgM. Авторы выражают благодарность А.К. Курску за иммунохимический анализ чистоты препаратов. ru Інститут молекулярної біології і генетики НАН України Биополимеры и клетка Молекулярные механизмы дифференциации Аномальность поведения в монослоях иммуноглобулинов М злокачественного происхождения Аномальність поведінки в моношарах імуноглобулінів М злоякісного походження Anormalities in monolayer behavior of immunoglobulins M of malignant origin Article published earlier |
| institution |
Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| collection |
DSpace DC |
| title |
Аномальность поведения в монослоях иммуноглобулинов М злокачественного происхождения |
| spellingShingle |
Аномальность поведения в монослоях иммуноглобулинов М злокачественного происхождения Матвеева, Н.А. Алешкин, В.А. Часовникова, Л.В. Стефани, Д.В. Лаврентьев, В.В. Молекулярные механизмы дифференциации |
| title_short |
Аномальность поведения в монослоях иммуноглобулинов М злокачественного происхождения |
| title_full |
Аномальность поведения в монослоях иммуноглобулинов М злокачественного происхождения |
| title_fullStr |
Аномальность поведения в монослоях иммуноглобулинов М злокачественного происхождения |
| title_full_unstemmed |
Аномальность поведения в монослоях иммуноглобулинов М злокачественного происхождения |
| title_sort |
аномальность поведения в монослоях иммуноглобулинов м злокачественного происхождения |
| author |
Матвеева, Н.А. Алешкин, В.А. Часовникова, Л.В. Стефани, Д.В. Лаврентьев, В.В. |
| author_facet |
Матвеева, Н.А. Алешкин, В.А. Часовникова, Л.В. Стефани, Д.В. Лаврентьев, В.В. |
| topic |
Молекулярные механизмы дифференциации |
| topic_facet |
Молекулярные механизмы дифференциации |
| publishDate |
1989 |
| language |
Russian |
| container_title |
Биополимеры и клетка |
| publisher |
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України |
| format |
Article |
| title_alt |
Аномальність поведінки в моношарах імуноглобулінів М злоякісного походження Anormalities in monolayer behavior of immunoglobulins M of malignant origin |
| description |
Методом мономолекулярных слоев изучены шесть препаратов иммуноглобулина М (lgМ), полученных от больных макроглобулинемией Вальденстрема в сравнении с нормальными lgМ различного видового происхождения (человека, морской свинки и мыши). Показано, что на границе водные растворы NaСl – воздух нормальнaе lgМ подобно нормальным всегда ориентированы горизонтально, в то время как все патологические lgМ имели вертикальную ориентацию. В отличие от IgG для иммуноглобулинов класса М не обнаружено существенных различий в скорости поверхностей денатурации белков, полученных от здоровых доноров и больных макроглобулинемией Вальденстрема.
Методом мономолекулярних шарів вивчено шість препаратів імуноглобуліну М (IgМ), отриманих від хворих на макроглобулінемію Вальденстрема порівняно з нормальними IgМ різного видового походження (людини, морської свинки і миші). Показано, що на кордоні водні розчини NaСl?повітря нормальні IgМ подібно до нормальних IgG завжди орієнтовані горизонтально, в той час як всі патологічні IgМ мали вертикальну орієнтацію. На відміну від IgG для імуноглобулінів класу М не виявлено суттєвих відмінностей у швидкості поверхонь денатурації білків, отриманих від здорових донорів і хворих на макроглобулінемію Вальденстрема.
Six preparations of immunoglobulin M (IgM) from patients with Waldenstrom macro-globulinemia and normal IgM of different species (man, guinea pig and mouse) have been studied by the monomolecular layer method. Molecules of normal IgM, like molecules of normal IgG, are oriented horizontally at the aqueous NaCl solution — air interface, but abnormal IgM molecules always have vertical orientation. Unlike IgG, there were no essential differences in the surface denaturation rate for normal and abnormal IgM.
|
| issn |
0233-7657 |
| url |
https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/154621 |
| citation_txt |
Аномальность поведения в монослоях иммуноглобулинов М злокачественного происхождения / Н.А. Матвеева, В.А. Алешкин, Л.В. Часовникова, Д.В. Стефани, В.В. Лаврентьев // Биополимеры и клетка. — 1989. — Т. 5, № 2. — С. 89-93. — Бібліогр.: 19 назв. — рос. |
| work_keys_str_mv |
AT matveevana anomalʹnostʹpovedeniâvmonosloâhimmunoglobulinovmzlokačestvennogoproishoždeniâ AT aleškinva anomalʹnostʹpovedeniâvmonosloâhimmunoglobulinovmzlokačestvennogoproishoždeniâ AT časovnikovalv anomalʹnostʹpovedeniâvmonosloâhimmunoglobulinovmzlokačestvennogoproishoždeniâ AT stefanidv anomalʹnostʹpovedeniâvmonosloâhimmunoglobulinovmzlokačestvennogoproishoždeniâ AT lavrentʹevvv anomalʹnostʹpovedeniâvmonosloâhimmunoglobulinovmzlokačestvennogoproishoždeniâ AT matveevana anomalʹnístʹpovedínkivmonošarahímunoglobulínívmzloâkísnogopohodžennâ AT aleškinva anomalʹnístʹpovedínkivmonošarahímunoglobulínívmzloâkísnogopohodžennâ AT časovnikovalv anomalʹnístʹpovedínkivmonošarahímunoglobulínívmzloâkísnogopohodžennâ AT stefanidv anomalʹnístʹpovedínkivmonošarahímunoglobulínívmzloâkísnogopohodžennâ AT lavrentʹevvv anomalʹnístʹpovedínkivmonošarahímunoglobulínívmzloâkísnogopohodžennâ AT matveevana anormalitiesinmonolayerbehaviorofimmunoglobulinsmofmalignantorigin AT aleškinva anormalitiesinmonolayerbehaviorofimmunoglobulinsmofmalignantorigin AT časovnikovalv anormalitiesinmonolayerbehaviorofimmunoglobulinsmofmalignantorigin AT stefanidv anormalitiesinmonolayerbehaviorofimmunoglobulinsmofmalignantorigin AT lavrentʹevvv anormalitiesinmonolayerbehaviorofimmunoglobulinsmofmalignantorigin |
| first_indexed |
2025-11-26T11:51:57Z |
| last_indexed |
2025-11-26T11:51:57Z |
| _version_ |
1850620233519202304 |
| fulltext |
Молекулярные
механизмы
H дифференцировки
УДК 576.8—097.3
АНОМАЛЬНОСТЬ ПОВЕДЕНИЯ
В МОНОСЛОЯХ ИММУНОГЛОБУЛИНОВ M
ЗЛОКАЧЕСТВЕННОГО ПРОИСХОЖДЕНИЯ *
Н. А. Матвеева, В. А. Алешкин,
Л. В. Часовникова, Д. В. Стефани, В. В. Лаврентьев
Введение. В настоящее время большинство исследователей рассматри-
вает иммуноглобулины (Ig), вырабатываемые при злокачественных
поражениях системы В-лимфоцитов, как нормальный продукт патоло-
гического клона клеток. Однако в работах [1, 2], посвященных патоге-
незу, клинике и диагностике моноклональных иммуноглобулинопатий,
нередко подчеркивается необычность некоторых физико-химических
свойств парапротеинов.
В последние годы показано, что при лимфопролиферативных за-
болеваниях наблюдаются различные нарушения хромосом, причем число
и характер хромосомных аномалий коррелирует с тяжестью заболе-
вания [3]. Наиболее часто встречаются нарушения, связанные с транс-
локациями, в результате которых ген с-тус переносится в непосредст-
венную близость или даже внедряется в область хромосом, кодирую-
щую цепи иммуноглобулинов [4]. С другой стороны, известно, что при
лимфопролиферативных заболеваниях нередко синтезируются явно де-
фективные иммуноглобулины, и степень нарушения структуры может
быть различной. Особенно ярко это проявляется при болезни тяжелых
цепей.
Парапротеины, не обладающие явными дефектами структуры, мо-
гут тем не менее обладать свойствами, отличающими их от нормаль-
ных белков. У некоторых парапротеинов, например, наблюдается повы-
шенная склонность к образованию агрегатов, обусловленная не
высокой концентрацией в крови, а особенностями структуры [5]. При-
близительно в 30 % случаев обнаруживается аномальное гликозилиро-
вание миеломных IgG: помимо углеводов в Fc-фрагментах они обла-
дают дополнительным углеводом в Fab-фрагментах [6—9]. Наблюдают-
ся не только количественные, но и качественные отличия углеводных
составов нормальных и миеломных IgG [9]. Между тем установлено,
что углевод в Fc-фрагменте, во-первых, определяет взаимную ориента-
цию Су2-доменов и, во-вторых, возможно, как следствие первого пре-
пятствует протеолизу [10]. Среди иммуноглобулинов миеломного про-
исхождения встречаются крио- и пироглобулины.
Все перечисленные выше особенности Ig, синтезируемых при лим-
фопролиферативных заболеваниях, позволяют подвергнуть сомнению
гипотезу о полной тождественности парапротеинов иммуноглобулинам
нормальной сыворотки. Идею о патологичности миеломных белков выс-
казывали авторы [11], показавшие, что миеломный IgG отличается от
IgG донора более полярным окружением тирозиновых и триптофано-
вых остатков молекулы.
* Представлена членом редколлегии В. И. Ивановым.
БИОПОЛИМЕРЫ И КЛЕТКА.— 1989.—Т. 5, № 2 89
Ранее нами было показано [12, 15, 18], что иммуноглобулины клас-
са G различного видового происхождения, выделенные из нормальной
сыворотки, а также антидансильные и антидинитрофенильные антитела
свиньи отличаются от миеломных IgG человека и мыши по двум приз-
накам. Во-первых, молекулам миеломных IgG свойственна вертикаль-
ная ориентация в монослоях на границе вода — воздух, в то время как
молекулам нормальных IgG — горизонтальная. Во-вторых, IgG мие-
ломного происхождения быстрее денатурируют на границе фаз. Целью
данной работы было проверить, существуют ли между нормальными и
патологическими IgM различия, аналогичные таковым между нор-
мальными и миеломными IgG.
Материалы и методы. Иммуноглобулины M из нормальных сывороток человека,
морской свинки и мыши выделяли комбинацией методов гидрофобной хроматографии
на протамин-сефарозе с последующей гель-фильтрацией на Toyopearl HW55 (fine).
Протамин-сефарозный сорбент готовили согласно [16]. В качестве основы использова-
ли CNBr-сефарозу НПО «Биолар» (Олайне). Иммуноглобулины M из сывороток боль-
ных макроглобулинемией Вальденстрема выделяли методом двух последовательных
гель-фильтраций на сефадексе G-200 («Pharmacia», Швеция). Все препараты были им-
мунохимически чистыми.
Монослои IgM получали, осторожно наслаивая раствор белка из микропипетки
на поверхность раствора NaCl в ванне Ленгмюра. Развиваемое при сжатии монослоя
поверхностное давление π измеряли по модифицированному методу Вильгельми [17]
с точностью ± 0 , 1 5 мН/м. Молекулярную массу IgM принимали равной 900000. По кри-
вым поверхностное давление — площадь на молекулу в монослое (π — А) определяли
площадь А о, занимаемую одной белковой молекулой в плотноупакованном монослое
[12]. Измерения проводили при температуре 2 0 ± 1 °С.
Результаты и обсуждение. Поведение в монослоях IgM здоровых
доноров η больных макроглобулинемией Вальденстрема сравнивали по
тем же параметрам, что и IgG [12]. Были изучены шесть препаратов
IgM больных макроглобулинемией, среди которых был один криогло-
булин, и нормальные IgM различного видового происхождения (чело-
века, мыши и морской свинки). Для всех указанных белков были опре-
Рис. 1. Зависимость предельной площади A0 от времени формирования монослоя при
различных концентрациях NaCl в подлежащем растворе: а — д л я нормального IgM
человека (/—0,5; 2—0,75; 5—1,0 М); б — д л я IgM, выделенного из сыворотки боль-
ного И (/—0,3; 2—0,5; 3—1,0 М)
Fig. 1. Characteristic area A0 versus time of monolayer formation for monolayers of
normal human IgM at different NaCl concentrations in the aqueous phase: a — for hu-
man normal IgM (/—0.5; 2—0.75; 5—1.0 M); 6 — f o r IgM isolated from the patient'
serum (/—0.3; 2—0.5; 5—1.0 M)
делены площади A0y занимаемые в монослое одной белковой молекулой
через различные промежутки времени t с момента образования моно-
слоя. Эти данные для нормального IgM человека и для одного из па-
рапротеинов приведены на рис. Ι ,α , б. Д л я нормальных IgM мыши и
морской свинки получены результаты, аналогичные представленным на
рис. Ι ,α , а для всех патологических IgM, включая криоглобулин, зави-
симости А о от t принципиально не отличались друг от друга.
Представленные графики характеризуют кинетику поверхностной
денатурации белковых молекул, заключающуюся в том, что молекулы
90 БИОПОЛИМЕРЫ И КЛЕТКА — 1989.— Т. 5, № 2
постепенно утрачивают свою третичную структуру и распластываются
на поверхности таким образом, что все полипептидные цепи распола-
гаются в плоскости границы раздела.
Из рис. 1 видно, что на начальном этапе процесса поверхностной
денатурации зависимость A0 от t имеет линейный характер. Угол на-
клона прямой к оси абсцисс характеризует скорость поверхностной де-
натурации, а отрезок, отсекаемый на оси ординат, соответствует пло-
щади, занимаемой нативной молекулой IgM в монослое при ^=O(А 'о ) .
Увеличение концентрации NaCl в
подлежащем растворе приводит к
возрастанию скорости денатурации
молекул, но, как и следовало ожи-
дать, не влияет на значение Af
0.
Как упоминалось, нормальные
IgG отличаются от миеломных
очень высокой устойчивостью к по-
верхностной денатурации. Стабиль-
ность нативной структуры патоло-
гических IgM, однако, оказалась
близкой к устойчивости нормаль-
ных белков этого же класса. Сле-
Рис. 2. Схема строения молекулы IgM по
данным работы [19]
Fig. 2. Scheme of the IgM molecule structu-
re [19]
довательно, данный признак не может рассматриваться в качестве
критерия при определении патологичности IgM.
Для IgG было показано [18], что значение Ar
0 соответствует раз-
мерам этих молекул по данным рентгеноструктурного анализа. Так
как молекула IgG не обладает сферической симметрией, по значению
Af
0 удалось установить ориентацию молекул на границе раздела во-
да — воздух, оказавшейся горизонтальной для нормальных и верти-
кальной для миеломных IgG.
Ориентация патологических и нормальных IgM в монослоях
на границе водные растворы NaCl — воздух
Abnormal and normal IgM molecules orientation in monolayers
at aqeous NaCl s6tution — air interface
IgM A Q , Н М * / М О -
лекулу белка
Ориентация
При патологии у больных
И 9 0 Вертикальная
Г 9 0 »
H 105 » ж 9 7
Π (криоглобулин) 105
А 7 5 »
В норме
Человек 3 4 5 Горизонтальная » Мышь 3 6 0
Горизонтальная »
Морская свинка 3 6 0 »
У всех изученных патологических IgM величины предельной пло-
щади A'0 близки к значению 90 нм2/молекулу, которое примерно в
четыре раза меньше соответствующих площадей для нормальных IgM
(350—360 нм2/молекулу белка). Величины предельной площади А'о
для всех изученных IgM представлены в таблице.
БИОПОЛИМЕРЫ И КЛЕТКА.— 1989 —Т. 5, № 2 91
Для интерпретации полученных различий в площади на молекулу
нормальных и патологических IgM использовали схему строения и раз-
меры молекулы по данным [19], воспроизведенным на рис. 2. Естест-
венно предположить, что различия между IgM здоровых доноров и
больных макроглобулинемией аналогичны таковым между нормаль-
ными и миеломными IgG, т. е. что нормальные IgM ориентированы в
монослоях горизонтально, а патологические — вертикально.
При горизонтальной ориентации молекул IgM в монослое площадь
на молекулу не может быть меньше суммы площадей наибольших се-
чений субъединиц (IgMs) плюс площадь, заключенная между С-конце-
выми доменами субъединиц. Эта площадь составляет приблизительно
330 им2. Вертикально ориентированная молекула IgM должна зани-
мать в монослое площадь, близкую к сумме площадей поперечных се-
чений десяти Fab-фрагментов, т. е. ~ 8 0 нм2. Из сопоставления рассчи-
танных площадей с экспериментальными значениями А\ очевидно, что
площади, занимаемые нормальными IgM в монослое, независимо от
видового происхождения соответствуют горизонтальной ориентации
молекул в монослое. Отклонения от соответствующей рассчитанной
площади составляют менее 10 %. IgM больных макроглобулинемией
ориентированы в монослоях вертикально. Для патологических IgM от-
клонения экспериментальных значений площадей от рассчитанного не-
сколько больше (порядка 30 %), что вполне закономерно, так как чем
меньший отрезок отсекает прямая на оси ординат, тем больше относи-
тельная погрешность в определении величины отсекаемого отрезка.
Таким образом, факт отличия патологических IgM от нормальных по
ориентации в монослоях можно считать установленным достоверно.
Мы считали, что при вертикальной ориентации патологических мо-
лекул происходит поворот мономерных субъединиц вокруг дисульфид-
ных связей. Предполагаемая конфигурация молекулы IgM отличается
от «столообразной», принимаемой молекулой в результате взаимодей-
ствия с антигеном и которой должна соответствовать площадь в моно-
слое не менее 150 нм2.
Следовательно, между нормальными и патологическими IgM су-
ществуют различия, аналогичные ранее установленным между нор-
мальными и миеломными IgG. Таким образом, метод мономолекуляр-
ных слоев позволяет достоверно отличить белок, связанный с патоло-
гиями типа множественного миеломатоза и макроглобулинемии Валь-
денстрема, от нормальных иммуноглобулинов, выделенных из крови
здоровых доноров.
Авторы выражают благодарность А. К. Курску за иммунохимиче-
ский анализ чистоты препаратов.
ANORMALITIES IN MONOLAYER BIHAVIOUR
OF IMMUNOGLOBULINS M OF MALIGNANT ORIGIN
N. A. Matveeva,,V. A. Alyoshkin, L. V. Chasovnikova, D. V. Stefani,V. V. Lavrentyev
N. I. Pirogov Second Order of Lenin Medical Institute, Moscow
G. N. Gabrichevsky Research Institute of Epidemiology and Microbiology,
Ministry of Public Health, RSFSR, Moscow
S u m m a r y
Six preparations of immunoglobulin M (IgM) from patients with Waldenstrom macro-
globulinemia and normal IgM of different species (man, guinea pig and mouse) have
been studied by the monomolecular layer method. Molecules of normal IgM, like mole-
cules of normal IgG, are oriented horizontally at the aqueous NaCl solution — air inter-
face, but abnormal IgM molecules always have vertical orientation. Unlike IgG, there
were no essential differences in the surface denaturation rate for normal and abnor-
mal IgM.
92 БИОПОЛИМЕРЫ И КЛЕТКА — 1 9 8 9 . - Т . 5, N° 2
1. Андреева Η. EЧернохвостова Ε. В. Иммуноглобулинопатии.—Μ.: Медицина,
' 1985.—240 с. о „
2. Яворковский JI. Парапротеинемия и ее клиническое значение — Р и г а : Зваигзне,
1981.—255 с. . .
3 Cytogenetic s tudy in multiple m y e l o m a / A . Ferti, A. Panam, G. Arapakis, S. Kap-
t i s / / C a n c e r Genet, and Cytogenet.— 1984.—12, >N 3 .—P. 247—253.
4. Klein G. The role of chromosomal translocations in oncogene transposition into
functionally active gene regions: a mechanism in ca rc inogenes i s / /Hered i tas .—
1984.—100, N 2 .—P. 169.
5. Aggregation of IgG in vivo. 2. Physicochemical properties of the isolated protein /
S. Kochwa, E. Smith, M. Brownell, L. R. Wasse rman/ /B iochemis t ry .— 1966.—5,
N 1.—P. 277—285.
6. Abel C. A., Spiegelberg H. L., Grey Η. M. The carbohydrate content of f ragments and
polypeptide chains of human vG-myeloma proteins of different heavy-chain subclas-
ses / / Ib id .—1968 .—7, N 4 .—P. 1271—1278.
7. The structure of glycopeptide of human ^G-myeloma proteins / R. Kornfeld, J. Kel-
ler, J. Baenziger, S. K o r n f e l d / / J . Biol. C h e m . - 1971.—246, N 10.—P. 3259—3268.
8. A monoclonal immunoglobulin Gl in which some molecules possess glycosylated light
chains. 1. Site of glycosylation / G. Savvidon, M. Klein, C. Horn et a l . / / М о ї . Im-
munol.— 1981,—18, N 9 .—P. 793—805.
9. Structural and numerical variations of the carbohydrate moiety of immunoglobulin
G / T . Mizuochi, T. Taniguchi, A. Shimisu, A. K o b a t a / / J . Immunol— 1982.—129,
N 5 .—P. 2016—2020.
10 .Burton D. R. Immunoglobulin G: functional s i t e s / / М о ї . Immunol.— 1985.—22,
N 3 .—P. 161—206.
11. Структурные особенности белка, характерного для G-миелом / Б. О. Проценко,
В. П. Короткоручко, JI. М. Сенько, О. П. Д е м ч е н к о / / У к р . биохим. журн.— 1976.—
48, № 1.—С. 78—81.
12. О различии ориентации и устойчивости к поверхностной денатурации в моносло-
ях нормальных и миеломных иммуноглобулинов / Л. В. Часовникова, Н. А. Мат-
веева, Д. В. Стефани, В. В. Лаврентьев / / Молекуляр. генетика, микробиология и
вирусология.— 1983.—№ 3.—С. 39—43.
13. Кульберг А. # . Молекулярная иммунология.— М. : Высш. шк., 1985.—287 с.
14. Sela M., Mozes E. Dependence of chemical nature of antibodies on the net electrical
charge of antigen 11 Proc. Nat. Acad. Sci. USA.— 1966.—55, N 2.— P. 445—452.
15. Часовникова JI. B., Матвеева Η. Α., Лаврентьев В. В. Изучение ориентации, кон-
формационной устойчивости и поверхностного потенциала иммуноглобулинов в мо-
номолекулярных слоях / /Биофизика .— 1982.—27, № 1.— С. 17—19.
16. Hudson L.f Hay F. С. Practical immunology.—Oxford etc.: Blackwell, 1988.—220 p.
17. Трапезников А. А. Температурная зависимость давления монослоев как новый
метод исследования кристаллогидратов высших алифатических соединений / / Журн.
физ. химии.— 1945.—19, № 4—5.—С. 228—238.
18. Одинаковый характер различий между нормальными и миеломными IgG мыши и
человека методом монослоев / Л. В. Часовникова, В. В. Лаврентьев, В. А. Алешкин
и др. / / Б ю л . эксперим. биологии и медицины.— 1984.—98, JMb 7.—С. 63—65.
19. Dorrington К JMihaesco С. Subunit structure of human vM-globulins / / Immuno-
chemistry.— 1970,—7, N 7 .—P. 651—660.
Второй Моск. гос. мед. ин-т
им. Н. И. Пирогова МЗ РСФСР
НИИ эпидемиологии и микробиологии
им. Г. Н. Габричевского МЗ РСФСР, Москва
Получено 03.06.87
БИОПОЛИМЕРЫ И КЛЕТКА.— 1989.—Т. 5, № 2
93
|