Использование полиаминов для создания высокоэффективной реконструированной системы биосинтеза белка из печени кролика
Разработана реконструированная бесклеточная белоксинтезирующая система из печени кролика, содержащая высокоочищенные гомологичные компоненты аппарата трансляции. Использование спермина и спермидина позволило оптимизировать активность системы при физиологических концентрациях Mg2+ Розроблено реконстр...
Збережено в:
| Опубліковано в: : | Биополимеры и клетка |
|---|---|
| Дата: | 1997 |
| Автор: | |
| Формат: | Стаття |
| Мова: | Російська |
| Опубліковано: |
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
1997
|
| Теми: | |
| Онлайн доступ: | https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/154663 |
| Теги: |
Додати тег
Немає тегів, Будьте першим, хто поставить тег для цього запису!
|
| Назва журналу: | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| Цитувати: | Использование полиаминов для создания высокоэффективной реконструированной системы биосинтеза белка из печени кролика / С.С. Пальчевский // Биополимеры и клетка. — 1997. — Т. 13, № 1. — С. 18-21. — Бібліогр.: 23 назв. — рос. |
Репозитарії
Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine| _version_ | 1860208275444727808 |
|---|---|
| author | Пальчевский, С.С. |
| author_facet | Пальчевский, С.С. |
| citation_txt | Использование полиаминов для создания высокоэффективной реконструированной системы биосинтеза белка из печени кролика / С.С. Пальчевский // Биополимеры и клетка. — 1997. — Т. 13, № 1. — С. 18-21. — Бібліогр.: 23 назв. — рос. |
| collection | DSpace DC |
| container_title | Биополимеры и клетка |
| description | Разработана реконструированная бесклеточная белоксинтезирующая система из печени кролика, содержащая высокоочищенные гомологичные компоненты аппарата трансляции. Использование спермина и спермидина позволило оптимизировать активность системы при физиологических концентрациях Mg2+
Розроблено реконструйовану безклітинну білоксинтезуючу систему з печінки кроля, шр містить в собі високоочищені гомологічні компоненти апарату трансляції Використання сперміну та спермідину дало змогу оптимізувати активність системи при фізіологічній концентрації Mg2+
A cell-free reconstructed protein-synthesizing system from rabbit liver has been developed. The system contains highly purified homologous components of translation apparatus and is characterized by a sufficient rate of polypeptide synthesis. The use of spermine and spermidine has allowed to optimize the activity of the system at physiological concentration of Mg2+.
|
| first_indexed | 2025-12-07T18:13:13Z |
| format | Article |
| fulltext |
I S S N 0233-7657. Биополимеры и клетка. 1997. Т. 13. № 1
С Т Р У К Т У Р А И Ф У Н К Ц И Я Б И О П О Л И М Е Р О В
Использование полиаминов для создания
высокоэффективной реконструированной
системы биосинтеза белка из печени кролика
С С. Пальчевский
Институт молекулярной биологии и генетики НАН Украины
252143, Киев, ул. Академика Заболотного, 150
Разработана реконструированная бесклеточная белоксинтезирующая система из печени кролика,
содержащая высокоочищенные гомологичные компоненты аппарата трансляции. Использование
спермина и спермидина позволило оптимизировать активность системы при физиологических
концентрациях Mg**.
Введение. Из разнообразного набора методов, по
зволяющих изучать трансляцию in vitro, ключевое
место занимает использование бесклеточных бело-
ксинтезирующих систем. Применение подобных
систем для исследования биосинтеза белка помогло
установить как общие закономерности функциони
рования белоксинтезирующего аппарата, так и спе
цифические особенности процесса трансляции у
про- и эукариот [1 ].
Особое значение при изучении функциониро
вания отдельных компонентов имеет создание ре
конструированных систем биосинтеза белка. При
создании таких систем обычно используют компо
ненты белоксинтезирующего аппарата, выделенные
из различных объектов, что существенно снижает
их информативность. Т а к , к настоящему моменту
в литературе не обнаружено описания высокоэф
фективной гомологичной системы животного про
исхождения. Кроме того, в разработанных системах
трансляции синтетических полинуклеотидов, не
имеющих инициирующих кодонов, оптимальная
концентрация M g 2 + варьирует от 7 до 10 мМ, что
является нефизиологичным для функционирования
белоксинтезирующего аппарата. В то же время
показано, что введение полиаминов в M g 2 + / N H 4
+
систему из Escherichia coli приводит как к умень
шению оптимальной концентрации Mg 2 + , так и к
увеличению уровня синтеза поли(Рпе) [2, 3 ] .
© С С. ПАЛЬЧЕВСКИЙ, 1997
В настоящей работе впервые описана реконст
руированная белоксинтезирующая система, состоя
щая из очищенных гомологичных компонентов из
печени кролика и характеризующаяся высокой ско
ростью полипептидного синтеза. Использование
спермина и спермидина позволило оптимизировать
активность системы при физиологических концент
рациях Mg 2 + .
Создание такой системы позволит в дальней
шем изучить ряд специфических особенностей ап
парата трансляции высших эукариот.
Материалы и методы. В экспериментах ис
пользовали ATP, G T P , эметин, креатинфосфоки-
назу («Sigma», С Ш А ) , креатинфосфат, H E P E S
(«Calbiochem», С Ш А ) ; полиШ) («Boehringer Мап-
nheim», Г е р м а н и я ) ; /?-меркаптоэтанол, NH 4 C1,
MgCl 2 , аммоний ванадат («Мегск», Германия);
[ 1 4 С]фенилаланин (13,32 Г Б к / м м о л ь , UVVVR, Че
хия); спермидин («Serva», Германия); спермин
(«Fluka», Швейцария).
Одним из необходимых условий создания дан
ной реконструированной бесклеточной системы яв
лялось использование в ней гомологичных компо
нентов белоксинтезирующего аппарата. Для этого
из печени кролика были выделены 80S рибосомы и
их субчастицы, суммарные АРСазы, факторы элон
гации (EF-J, EF-2), препараты суммарной тРНК и
индивидуальной т Р Н К Р Ь е .
Для получения 40S и 60S субчастиц рибосом
использовали метод [4 ] с модификациями, описан-
18
ПОЛИАМИНЫ ДЛЯ СОЗДАНИЯ СИСТЕМЫ БИОСИНТЕЗА БЕЛКА
ными в [5 ]. 80S рибосомы получали реассоциацией
субчастиц при соотношении 4 0 S / 6 0 S = 1/1,2.
Суммарный препарат аминоацил-тРНК синте-
таз (АРСаз) выделяли по модифицированному ме
тоду, как в [6] . EF-1 получали, используя комби
нирование гель-фильтрации и ионообменной хро
матографии, по [7] . EF-2 выделяли, согласно [8] .
С у м м а р н у ю т Р Н К в ы д е л я л и , согласно [ 9 ] .
TPHKPhe, P h e - T P H K p h e , A c P h e - T P H K p h e получали
методом обращенной фазы в системе H P L C на
колонке Nucleosil С4 в градиенте концентрации
метанола [10]. Инкубационная смесь для синтеза
полифенилаланина объемом 50 мкл содержала 20
мМ H E P E S - K O H , рН 7,5, переменные концентра
ции ионов магния, аммония, полиаминов спермина
и спермидина, 2 мМ /?-меркаптоэтанол, 1 мМ АТР,
0,4 мМ G T P , 10 мМ креатинфосфат, 2 мкг креа-
тинфосфокиназы, 100 мкг поли(Ш, 194 пмоль
[ , 4 C ] P h e - T P H K P h e , 20 пмоль EF-1, 10 пмоль EF-2,
5 пмоль рибосом. В некоторых экспериментах ис
пользовали не РИе-тРНК Р Ь е , а суммарную тРНК,
которую преинкубировали в течение 10 мин при 37
°С в указанной смеси, дополнительно содержащей
20 мкМ [ 1 4 С]-фенилаланин, 70 мкг тРНК и 250
мкг суммарного препарата АРСаз . Последующую
инкубацию осуществляли при той же температуре
в течение 10 мин. Трансляцию останавливали до
бавлением 0,5 мл 0,1 М КОН с последующим
инкубированием смеси на протяжении 20 мин для
разрушения аминоацил-тРНК. После окончания
инкубации количество синтезированного полифе
нилаланина определяли по радиоактивности Т Х У -
нерастворимого осадка на фильтрах G F / C («What-
man», Англия) в счетчике RackBeta 1219 фирмы
« L K B » (Швеция).
Для связывания А с [ , 4 С ]РЬе-тРНК Р Ь е инкуба
ционная смесь содержала в 30 мкл 20 мМ H E P E S -
KOH, рН 7,6, 100 мМ NH 4 C1, 4 мМ MgCl 2 , 0,6 мМ
спермин, 0,8 мМ спермидин, 3,2 пмоль 80 S рибо
сом, 50 мкг полиШ) и переменные количества
А с [ 1 4 С ] Р Ь е - т Р Н К Р Н е . Время инкубации 15 мин при
37 °С. Связывание А с [ І 4 С ] Р п е - т Р Н К Р И е с рибосома
ми определяли фильтрованием через нитроцеллю-
лозные фильтры.
Результаты и обсуждение. Для бесклеточных
белоксинтезирующих систем, разработанных к на
стоящему времени, характерно варьирование в ши
роких пределах концентраций и соотношений ка
тионов, аминокислот, компонентов NTP-регенери-
рующей системы и т. д. В данной работе выбор
концентраций ATP, G T P , АТР-регенерирующей
системы, /?-меркаптоэтанола был произведен на
основе ранее полученных результатов по разработ
ке нефракционированных бесклеточных систем из
животных тканей [11] .
Наиболее важным моментом при создании бес
клеточной системы, соответствующей работе аппа
рата трансляции in vivo, является использование
физиологических концентраций Mg 2*, оказывающе
го критическое влияние на конформацию и взаимо
действие компонентов аппарата трансляции. На
рис. 1, а, представлены результаты определения
оптимальной концентрации ионов M g 2 + для синтеза
полифенилаланина в бесклеточной системе из пе
чени кролика. Наблюдается колоколообразная за
висимость эффективности трансляции от концент
рации ионов Mg 2 + , оптимум которой расположен в
пределах 4—5 мМ. Полученные значения согласу
ются с результатами, описанными для других бело
ксинтезирующих систем, разработанных с исполь
зованием полиаминов. Т а к , добавление спермина,
спермидина и путресцина существенно понижает
• — - — і — • — і — • — і — • — і — • — і — • 1 — • і • і • — і — і і і і і і і 1 — і — і — і — і — і — і — 1 — і — і — і — і — і — і —
0 2 4 б 8 10 0 50 150 250 мМ 0 0.5 1.0 1.5 0 0.5 1.0 1.5 мМ
Рис. 1. Зависимость включения [ м С ] ф е н и л а л а н и н а в продукт трансляции в бесклеточной системе из печени кролика от
концентрации: а — ионов магния; б — ионов аммония; в — спермина; г — спермидина
19
ПАЛЬ НЕВСКИЙ С С.
оптимальную концентрацию Mg + в системах раз-
ного происхождения до 2—5 мМ [12—13].
Зависимость уровня включения фенилаланина
в продукт трансляции от концентрации ионов ам
мония представлена на р и с 1, б. Эффективный
синтез происходит в пределах концентраций NH 4 C1
от 100 до 150 мМ.
Природные полиамины присутствуют во всех
клетках и являются поливалентными катионами,
играющими заметную роль в таких процессах, как
репликация Д Н К , транскрипция и трансляция.
Эксперименты с различными бесклеточными систе
мами показали, что действие полиаминов на транс
ляцию синтетических полинуклеотидов проявляет
ся в стимуляции синтеза и частичном замещении
действия ионов Mg 2 + . Они влияют на такие этапы
трансляции, как аминоацилирование [14] , связы
вание аминоацил-тРНК с рибосомой [15J, инициа
ция белкового синтеза [16—17] , элонгация пептид
ной цепи [18 ]. Полиамины обнаружены в изолиро
ванных рибосомах, но неизвестно, ассоциированы
ли они с рибосомами in vivo. Их рассматривают как
мощные синергисты Mg 2 + , способствующие ассоци
ации субчастиц в рибосому. Влияние спермина и
спермидина на уровень трансляции полиШ) в бес
клеточной белоксинтезирующей системе показано
на рис. 1 в, г. Диапазон концентраций спермина и
спермидина для разработки данной системы был
выбран в соответствии с [3] . Стимуляция синтеза
полифенилаланина спермином наиболее выражена
при концентрации 0,5—0,8 мМ, что соответствует
их содержанию в тканях животных [19] . С возра
станием концентрации (1,5 мМ) эффективность
включения быстро уменьшалась. Такая зависи
мость работы системы от спермина наблюдалась
как в отсутствие, так и в присутствии спермидина.
Эффект спермидина выражен существенно меньше.
0 1 2 3 4 5
Соотношение тРНК/рибосома
Рис. 2. Связывание A c [ I 4 C J P h e - T P H K p h e с 80S рибосомами из
печени кролика: / — + п о л и Ш ) ; 2— - п о л и Ш )
0 1 2 1 0 1 2 мМ
Рис. 3. Влияние различных концентраций ванадата аммония (а)
и эметина (б) на эффективность трансляции поли(Ь') в бескле
точной белоксинтезирующей системе из печени кролика
Для характеристики качества системы белко
вого синтеза in vitro можно использовать два кри
терия: а) синтез белка должен происходить с близ
кими к in vivo скоростью и точностью; б) фракция
рибосом, участвующих в белковом синтезе, должна
быть максимально близкой к 100 %. Известно, что
синтез бактериальных белков осуществляется со
скоростью 10-20 пептидных связей за 1 с на рибо
сому, у позвоночных — приблизительно в три раза
медленнее. В оптимизированной системе из Е. coli
была достигнута скорость полипептидного синтеза,
близкая in vivo [20] . В лучших экспериментах
полученной системы достигнута скорость 0,2—0,4
пептидной связи за 1 с на рибосому, что характе
ризует ее как достаточно эффективную из описан
ных реконструированных систем высших эукариот.
Второй критерий был частично проверен в
экспериментах по связыванию т Р Н К с рибосомой,
которое в определенной степени дает возможность
установить фракцию активных рибосом. Связыва
ние проводили в оптимизированных, как описано
выше, условиях. Обнаружено, что в отсутствие
полиШ) 0,9 молекулы А с Р п е - т Р Н К Р Н е связывается
с одной 80S рибосомой, в то время как в присутст
вии поли(Ш связывание достигает 1,66 молекулы
AcPhe-TPHK p h e на 80S рибосому (рис. 2) . Посколь
ку максимум две молекулы А с Р п е - т Р Н К Р Ь е могут
быть связаны с одной 80S рибосомой, то в данном
случае 83 % рибосом активны в связывании тРНК.
Указанная величина является довольно высокой
при сравнении с величинами активных в связыва
нии рибосом из других систем [2, 3 , 20] . На
основании вышеизложенного можно заключить,
что полученная реконструированная бесклеточная
система близка по условиям функционирования к
физиологическим.
Чтобы проверить, насколько адекватна разра
ботанная система к действию ингибиторов белково
го синтеза, были использованы ингибитор эукарио-
20
ПОЛИАМИНЫ ДЛЯ СОЗДАНИЯ СИСТЕМЫ БИОСИНТЕЗА БЕЛКА
тической трансляции на неустановленном этапе
алкалоид эметин [21 ] и ванадат аммония — инги
битор трансляции различных эукариотических сис
тем [21, 22 ] . Действие этих ингибиторов на транс
ляцию рибосомами полиШ) представлено на рис. 3.
Наблюдается 50 %-е ингибирование включения
фенилаланина при добавлении относительно высо
кой концентрации эметина (3 мМ), в то время как
в системе трансляции из дрожжей такой уровень
ингибирования был достигнут уже при 0,5 мМ
концентрации эметина [23 ]. Ванадат аммония сни
жает уровень синтеза полифенилаланина на 20 %
при концентрации 3 мМ. Эти данные свидетельст
вуют о том, что разработанная система довольно
устойчива к действию ингибиторов трансляции.
С. С. Лальчевський
Використання поліамінів для розробки високоефективної рекон
струйованої системи біосинтезу білка з печінки кроля
Резюме
Розроблено реконструйовану безклітинну білоксинтезуючу си
стему з печінки кроля, шр містить в собі високоочищені
гомологічні компоненти апарату трансляції Використання
сперміну та спермідину дало змогу оптиміз^вати активність
системи при фізіологічній концентрації Mg .
S. S. Palchevskii
The use of polyamines for creation of effective reconstructed protein
synthesizing system from rabbit liver
Summary
A cell-free reconstructed protein-synthesizing system from rabbit
liver has been developed. The system contains highly purified
homologous components of translation apparatus and is charac
terized by a sufficient rate of polypeptide synthesis. The use of
spermine and spermidine has allowed to optimize the activity of the
system at physiological concentration of Mg .
С П И С О К Л И Т Е Р А Т У Р Ы
1. Угарова Т. Ю. Эукариотические бесклеточные белоксин-
тезирующие системы / / Итоги науки и техники.—M.:
В И Н И Т И , 1976.—Т. 7 . — С . 5 8 — 1 4 1 .
2.. Rheinberger H.-J., Nierhaus К. Н. The ribosomal Е site at low
M g 2 + : Coordinate inactivation of ribosomal functions at M g 2 +
concentrations below 10 mM and its prevention by polyamines
/ / J . Biomol. Struct. D y n . — 1 9 8 7 . — 5 , N 2 .—P. 435—446.
3. Bartetzko A , Nierhaus К. H. M g 2 + / N H 4
+ / p o l y a m i n e system
for polyuridine-dependent polyphenylalanine synthesis with
near in vivo characteristics / / Meth. Enzymol .—1988.—164.—
P. 650—658.
4. Falvey A. K.t Staehelin T. Structure and function of mam
malian ribosomes. I. Isolation and characterization of active
liver ribosomal subunits / / J . Мої. Biol .—1970.—53, N 1.—
P. 1 — 19.
5. Потапов А. П., Овчаренко Г. В., Солдаткин К. А. Полу
чение и характеристика 40S- и 608-субчастиц рибосом из
печени кролика / / Методы молекуляр. биологии: Сб. науч.
тр .—Киев: Наук, думка, 1986 .—С. 100—105.
6. Keller Е., Zamecnik P. The effect of guanosine diphosphate
and triphosphate on the incorporation of labelled amino acids
into proteins / / J . Biol. C h e m . — 1 9 5 6 . — 2 2 1 , N 1.—P. 4 5 —
49.
7. Negrutskii B. S., Budkevich Т. K , Shalak V. F. et al Rabbit
translation elongation factor l a stimulates the activity of
homologous aminoacyl-tRNA synthetase / / F E B S L e t t —
1996 .—382.—P. 18—20.
8. Iwasaki K, Kaziro Y. Polypeptide chain elongation factors
from pig liver / / Meth. Enzymol .—1979 .—60 .—P. 657—676.
9. Brungraber E. F. A simplified procedure for the preparation of
«soluble» RNA from rat liver / / Biochem. and Biophys. Res.
Communs.—962.—8, N 1.—P. 1—3.
10. Triana-Alonso F. J., Chakraburtty K, Nierhaus К. H. The
elongation factor 3 unique in higher fungi and essential for
protein biosynthesis is an E site factor II J. Biol. Chem.—
1995.—270, N 35 .—P. 20473—20478 .
И . Желтовская Я . Турковская Г. В., Яремчук А. Д.,
Ельская А. В. Эукариотические т Р Н К - з а в и с и м ы е бес
клеточные системы биосинтеза белка / / Методы моле
куляр. биологии: Сб. науч. т р . — К и е в : Наук, думка,
1979 .—С. 9 0 - 9 8 .
12. Takeda Y. Polyamines and protein synthesis. I. The effect of
polyamines on cell free polyphenylalanine synthesis in Es
cherichia coli II J . Biochem.—1969.—66, N 3 . — P . 345—349.
13. Atkins J. F.f Lewis J. В., Anderson C. W., Gesteland R. F.
Enhanced differential synthesis of proteins in a mammalian
cell-free system by addition of polyamines / / J . Biol. Chem.—
1975.—250, N 14 .—P. 5 6 8 8 — 5 6 9 5 .
14. Igarashi K, Eguchi K, Tanaka M., Hirose S. Effect of
polyamines on isoleucyl-tRNA formation by rat-liver isoleucyl-
tRNA synthetase / / Eur. J . B iochem.—1978 .—82.—P. 301 —
307.
15. Igarashi K, Sugawara K, Izumi I. et al. Effect of polyamines
on polyphenylalanine synthesis by Escherichia coli and rat-
liver ribosomes / / I b i d . — 1 9 7 4 . — 4 8 . — P . 425—502 .
16. Konicki K., Kramer G., Pinphanickakary P., Hardesty B.
Polyamines are necessary for maximum in vitro synthesis of
globin peptides and play a role in chain initiation / / Arch.
Biochem. and B iophys .—1975 .—169 .—P. 192—198.
17. Igarashi K, Kojima M., Watanabe Y. et al. Stimulation of
polypeptide synthesis by spermidine at the level of initiation in
rabbit reticulocyte and wheat germ cell-free systems / / Bio
chem. and Biophys. Res. Communs .—1980 .—97 .—P. 480—
486.
18. Hunter A. R., Farrel P., Jackson R. J., Hunt T. The role of
polyamines in cell-free protein synthesis in the wheat-germ
system / / Eur. J . B iochem.—1977 .—75 .—P. 149—157.
19. Tabor C. W., Tabor H. 1,4 diaminobutane (putrescine),
spermidine and spermine / / Annu. Rev. Biochem.—1976.—
4 5 . — P . 285—306.
20. Wagner E. G. H., Jelenc P. C , Ehrenberg M., Kurland С. C.
Rate of elongation of polyphenylalanine in vitro II Eur. J .
Biochem.—1982.—122.—P. 193—197.
21 . Vazquez D. Inhibitors of protein biosynthesis.—Berlin: Sprin
ger, 1979.—P. 161 — 168.
22. Uritani M., Miyazaki M. Characterization of the ATPase and
G T P a s e activities of elongation factor 3 (EF-3) purified from
yeast / / J . Biochem.—1988.—103, N 3 . — P . 522—530 .
23. Jimenez A.t Carrasco L.t Vazquez D. Enzymic and nonenzymic
translocation by yeast polysomes. Site of action of a number of
inhibitors / / Biochemistry.—1977.—16, N 21 .—P. 4727—
4730.
У Д К 577 .217 .39
Поступила в редакцию 31.07.96
21
|
| id | nasplib_isofts_kiev_ua-123456789-154663 |
| institution | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| issn | 0233-7657 |
| language | Russian |
| last_indexed | 2025-12-07T18:13:13Z |
| publishDate | 1997 |
| publisher | Інститут молекулярної біології і генетики НАН України |
| record_format | dspace |
| spelling | Пальчевский, С.С. 2019-06-15T17:30:29Z 2019-06-15T17:30:29Z 1997 Использование полиаминов для создания высокоэффективной реконструированной системы биосинтеза белка из печени кролика / С.С. Пальчевский // Биополимеры и клетка. — 1997. — Т. 13, № 1. — С. 18-21. — Бібліогр.: 23 назв. — рос. 0233-7657 DOI: http://dx.doi.org/10.7124/bc.000461 https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/154663 577.217.39 Разработана реконструированная бесклеточная белоксинтезирующая система из печени кролика, содержащая высокоочищенные гомологичные компоненты аппарата трансляции. Использование спермина и спермидина позволило оптимизировать активность системы при физиологических концентрациях Mg2+ Розроблено реконструйовану безклітинну білоксинтезуючу систему з печінки кроля, шр містить в собі високоочищені гомологічні компоненти апарату трансляції Використання сперміну та спермідину дало змогу оптимізувати активність системи при фізіологічній концентрації Mg2+ A cell-free reconstructed protein-synthesizing system from rabbit liver has been developed. The system contains highly purified homologous components of translation apparatus and is characterized by a sufficient rate of polypeptide synthesis. The use of spermine and spermidine has allowed to optimize the activity of the system at physiological concentration of Mg2+. ru Інститут молекулярної біології і генетики НАН України Биополимеры и клетка Структура и функции биополимеров Использование полиаминов для создания высокоэффективной реконструированной системы биосинтеза белка из печени кролика Використання поліамінів для розробки високоефективної реконструйованої системи біосинтезу білка з печінки кроля The use of polyamines for creation of effective reconstructed protein synthesizing system from rabbit liver Article published earlier |
| spellingShingle | Использование полиаминов для создания высокоэффективной реконструированной системы биосинтеза белка из печени кролика Пальчевский, С.С. Структура и функции биополимеров |
| title | Использование полиаминов для создания высокоэффективной реконструированной системы биосинтеза белка из печени кролика |
| title_alt | Використання поліамінів для розробки високоефективної реконструйованої системи біосинтезу білка з печінки кроля The use of polyamines for creation of effective reconstructed protein synthesizing system from rabbit liver |
| title_full | Использование полиаминов для создания высокоэффективной реконструированной системы биосинтеза белка из печени кролика |
| title_fullStr | Использование полиаминов для создания высокоэффективной реконструированной системы биосинтеза белка из печени кролика |
| title_full_unstemmed | Использование полиаминов для создания высокоэффективной реконструированной системы биосинтеза белка из печени кролика |
| title_short | Использование полиаминов для создания высокоэффективной реконструированной системы биосинтеза белка из печени кролика |
| title_sort | использование полиаминов для создания высокоэффективной реконструированной системы биосинтеза белка из печени кролика |
| topic | Структура и функции биополимеров |
| topic_facet | Структура и функции биополимеров |
| url | https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/154663 |
| work_keys_str_mv | AT palʹčevskiiss ispolʹzovaniepoliaminovdlâsozdaniâvysokoéffektivnoirekonstruirovannoisistemybiosintezabelkaizpečenikrolika AT palʹčevskiiss vikoristannâpolíamínívdlârozrobkivisokoefektivnoírekonstruiovanoísistemibíosintezubílkazpečínkikrolâ AT palʹčevskiiss theuseofpolyaminesforcreationofeffectivereconstructedproteinsynthesizingsystemfromrabbitliver |