Исследование первичной структуры каталазы гриба Penicillium vitale. 2. Триптические пептиды модифицированной по остаткам лизина каталазы

• Veröffentlicht in: Биополимеры и клетка
• Datum: 1998
• Hauptverfasser: Левитина, Т.Л., Гусак, Н.М., Мирошниченко, О.С., Бобровская, М.Т., Гудкова, Л.В., Латышко, Н.В., Козлов, Э.А.
• Format: Artikel
• Sprache: Russisch
• Veröffentlicht: Інститут молекулярної біології і генетики НАН України 1998
• Schlagworte: Структура и функции биополимеров
• Online Zugang: https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/154693
• Назва журналу: Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
• Zitieren: Исследование первичной структуры каталазы гриба Penicillium vitale. 2. Триптические пептиды модифицированной по остаткам лизина каталазы / Т.Л. Левитина, Н.М. Гусак, О.С. Мирошниченко, М.Т. Бобровская, Л.В. Гудкова, Н.В. Латышко, Э.А. Козлов // Биополимеры и клетка. — 1998. — Т. 14, № 2. — С. 105-110. — Бібліогр.: 6 назв. — рос.

Выяснено строение 63 триптических пептидов каталазы P. vitale, модифицированной по остаткам лизина малеиновым ангидридом. 40 пептидов содержат неперекрывающиеся аминокислотные последовательности, включающие 650 остатков аминокислот, что составляет 93 % длины полипептидной цепи, установленной согласно данным рентгеноструктурного анализа. З'ясовано побудову 63 триптичних пептидів каталази Р. vitale, модифікованої за залишками лізину малеїновим ангідридом. 40 пептидів містять амінокислотні послідовності, які не перекриваються та включають 650 залишків амінокислот, що складає 93 % довжини поліпептидного ланцюга, встановленої згідно з даними рентгеноструктурного аналізу. The ammo acid sequence of 63 maleilated P. vitale catalase tryptic peptides was determined. 40 peptides have non-overlapping amino acid sequences, comprising 650 amino acid residues, which make up 93 % of the polypeptide chain based on the X-ray analysis data.