Матричнозависимое связывание аминоацил-тРНК с А-участком 70S рибосом Escherichia coli в отсутствие транспептидации

• Published in: Биополимеры и клетка
• Date: 1989
• Main Authors: Дорохов, Д.В., Одинцов, В.Б., Кириллов, С.В.
• Format: Article
• Language: Russian
• Published: Інститут молекулярної біології і генетики НАН України 1989
• Subjects: Структура и функции биополимеров
• Online Access: https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/154971
• Journal Title: Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
• Cite this: Матричнозависимое связывание аминоацил-тРНК с А-участком 70S рибосом Escherichia coli в отсутствие транспептидации / Д.Б. Дорохов, В.Б. Одинцов. С.В. Кириллов // Биополимеры и клетка. — 1989. — Т. 5, № 3. — С. 60-67. — Бібліогр.: 12 назв. — рос.

Измерены константы ассоциации Phe-тPHK Phe с А-участком 70S рибосом в условиях блокирования ее связывания с P-участком деацилированной тPHK Phe . По зависимости величины константы ассоциации от температуры рассчитаны энтальпия (ΔH° ~ 11 ккал/моль) и энтропия (ΔS 0~–5 кал-моль⁻¹ - град⁻¹) этого взаимодействия. Константа ассоциации Phe-tPHKPhe, измеренная при 0 °C и блокировании Р-участка нерасщепляемым аналогом пептидил-тРНК, хорошо согласуется с этой зависимостью. Около двух ионов магния прямо или опосредованно принимают участие в матричнозависимом взаимодействии Phe-тPHKPhe с А-участком 70S рибосом. Виміряно константи асоціації Phe-тPHKPhe з А-ділянкою 70S рибосом за умов блокування її зв’язування з P-ділянкою деацильованої тPHKPhe. По залежності величини константи асоціації від температури розраховано ентальпію (ΔH0 ~ 11 ккал /моль) і ентропію (ΔS0 ~ –5 кал ·моль⁻¹·град⁻¹) цієї взаємодії. Константа асоціації Phe-tPHKPhe, виміряна за температури 0 оC і блокування Р-ділянки нерозщеплюваним аналогом пептидил-тРНК, добре узгоджується з цією залежністю. Приблизно два іони магнію прямо або опосередковано беруть участь у матричнозалежній взаємодії Phe-тPHKPhe з А-ділянкою 70S рибосом. The equilibrium binding constants of Phe-tRNAPhe to A-site of Escherichia coli ribosomes were measured when the P-site was initially preoccupied by tRNAphe. The temperature dependence of association constant values has permitted calculating enthalpy (ΔH°~ 11 kcal/mol) and entropy ΔS0 – 5 cal-mol⁻¹-degree⁻¹. Association constant of Phe-tRNAplRJ measured at 0 °C and during blocking of P-site with a unsplittable analog of peptidyl-tRNA is in good agreement with that dependence.