Конформация фибронектина при различной ионной силе раствора по данным методов кругового дихроизма и температурно-пертурбационной дифференциальной спектрофотометрии

• Published in: Биополимеры и клетка
• Date: 1989
• Main Authors: Сыкулев, Ю.К., Тэтин, С.Ю., Атамась, С.П., Матульская, Л.И., Панасюк, А.Ф., Троицкий, Г.В.
• Format: Article
• Language: Russian
• Published: Інститут молекулярної біології і генетики НАН України 1989
• Subjects: Структура и функции биополимеров
• Online Access: https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/154981
• Journal Title: Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
• Cite this: Конформация фибронектина при различной ионной силе раствора по данным методов кругового дихроизма и температурно-пертурбационной дифференциальной спектрофотометрии / Ю.К. Сыкулев, С.Ю. Тэтин, С.П. Атамась, Л.И. Матульская, А.Ф. Панасюк, Г.В. Троицкий // Биополимеры и клетка. — 1989. — Т. 5, № 3. — С. 83-88. — Бібліогр.: 20 назв. — рос.

Методами кругового дихроизма и температурно-пертурбационной дифференциальной спектрофотометрии исследована конформация фибронектина при различной ионной силе раствора. Полученные результаты указывают на то, что конформационный переход молекулы фибронектина, обусловленный увеличением ионной силы раствора, не сопровождается изменениями вторичной и третичной структур фрагментов полипептидных цепей, а связан с изменением относительного расположения и взаимодействий доменов в пространстве. Методами кругового дихроїзму і температурно-пертурбаційної диференційної спектрофотометрії досліджено конформацію фібронектину за різної іонної сили розчину. Отримані результати вказують на те, що конформаційний перехід молекули фібронектину, обумовлений збільшенням іонної сили розчину, не супроводжується змінами вторинної і третинної структур фрагментів поліпептидних ланцюгів, а пов’язаний із зміною відносного розташування і взаємодій доменів у просторі. Conformation of plasma fibronectin was determined by circular dichroism and thermal perturbation differential spectroscopy with different ionic strength of the solution. It was found that conformational transition in fibronectin molecule, induced by an increase of the ionic solution strength was followed by no changes in secondary and tertiary structure of protein but was a result of changes in relative arrangement and domain-domain interaction in space.