Сравнительное исследование физико-химических свойств тирозил-тРНК синтетаз из Thermus thermophilus и Escherichia coli

• Veröffentlicht in: Биополимеры и клетка
• Datum: 1998
• Hauptverfasser: Егорова, С.П., Яремчук, А.Д., Тукало, М.А.
• Format: Artikel
• Sprache: Russian
• Veröffentlicht: Інститут молекулярної біології і генетики НАН України 1998
• Schlagworte: Структура и функции биополимеров
• Online Zugang: https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/154990
• Назва журналу: Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
• Zitieren: Сравнительное исследование физико-химических свойств тирозил-тРНК синтетаз из Thermus thermophilus и Escherichia coli / С.П. Егорова, А.Д. Яремчук, М.А. Тукало // Биополимеры и клетка. — 1998. — Т. 14, № 2. — С. 144-151. — Бібліогр.: 17 назв. — рос.

Проведено сравнение физико-химических свойств тирозил-тРНК синтетаз (КФ 6.1.1.1) из Т. thermophilus и Е. coli Определены величины констант Михаэлиса для тРНКТуr из мезофила и термофила, L-тирозина и АТР в реакции аминоацилирования. тирозил-тРНК синтетазой из Т. thermophilus при 37, 65 и 75 °С, оптимальные концентрации KСl в реакциях перекрестного аминоацилирования. Осуществлен сравнительный анализ аминокислотного состава термофильной и мезофильной тирозил-тРНК синтетаз. Получены температурные зависимости скоростей реакций пирофосфатного обмена и аминоацилирования тРНК, температурные зависимости термостабильности обоих ферментов. У роботі порівняно фізико-хімічні властивості тирозил-тРНК синтетаз (КФ 6.1.1.1) із Т. thermophilus і Е. coli. Визначено величини констант Міхаеліса для тРНКTyr із мезофіла і термофіла, L-тирозину і АТР в реакціях аміноацилювання тирозил-тРНК синтетазою із Т. thermophilus при 37, 65 і 75 °С, оптимальні концентрації KСІ в реакціях перехресного аміноацилювання. Здійснено порівняльний аналіз амінокислотного складу термофільної і мезофільної тирозил-тРНК синтетаз. Отримано температурні залежності швидкостей реакцій АТР-[32Р] пірофосфатного обміну і аміноацилювання тРНК, температурні залежності термостабільності обох ферментів. A comparative study of the physical and chemical properties of the tyrosyl-tRNA synthetases from T. thermophilus and E. coli has been carried out. KM values for tRNATyr from T. termophilus and E. coli, for L-tyrosine and ATP, as well as their temperature dependences were determined. The KCl effects were studied for the aminoacylation of the homologous tRNATyr and heterologous tRNATyr species. A comparative analysis of amino acid composition of the tyrosyl-tRNA synthetases from T. thermophilus and E. coli has been carried out. Temperature dependences of tRNA aminoacylation and [32P]PPi-ATP exchange rates and the thermostability curves for tyrosyl-tRNA synthetases from T. thermophilus and E. coli were determined.