Строение некоторых пептидов, полученных расщеплением каталазы гриба Penicillium vitale стафилококковой протеиназой

Установлено строение 38 пептидов, полученных из продукта расщепления каталазы гриба P. vitale стафилококковой протеиназой. Пептиды включают в сумме 467 остат­ков аминокислот. Из 38 пептидов 16 имеют полностью или частично перекрывающиеся последовательности. Неперекрывающиеся аминокислотные последова...

Ausführliche Beschreibung

Gespeichert in:
Bibliographische Detailangaben
Veröffentlicht in:Биополимеры и клетка
Datum:1994
Hauptverfasser: Бобровская, М.Т., Латышко, Н.В., Левитина, Т.Л., Мирошниченко, О.С., Гудкова, Л.В., Козлов, Э.А.
Format: Artikel
Sprache:Russisch
Veröffentlicht: Інститут молекулярної біології і генетики НАН України 1994
Online Zugang:https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/155066
Tags: Tag hinzufügen
Keine Tags, Fügen Sie den ersten Tag hinzu!
Назва журналу:Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
Zitieren:Строение некоторых пептидов, полученных расщеплением каталазы гриба Penicillium vitale стафилококковой протеиназой / М.Т. Бобровская, Н.В. Латышко, Т.Л. Левитина, О.С. Мирошниченко, Л.В. Гудкова, Э.А. Козлов // Биополимеры и клетка. — 1994. — Т. 10, № 2. — С. 49-51. — Бібліогр.: 6 назв. — рос.

Institution

Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
Beschreibung
Zusammenfassung:Установлено строение 38 пептидов, полученных из продукта расщепления каталазы гриба P. vitale стафилококковой протеиназой. Пептиды включают в сумме 467 остат­ков аминокислот. Из 38 пептидов 16 имеют полностью или частично перекрывающиеся последовательности. Неперекрывающиеся аминокислотные последовательности насчиты­вают 334 остатка аминокислот. Розщепленням трипсином i ручним методом секвенування встановлено побудову 38 пептидів, що містять в суммі 467 залишків амшокислот. 16 пептидів мають послідовності що повністю або частково перекриваются. Амінокислотні послідовності, що не перекриваються, нараховують 334 залишки. The structure of 38 peptides was determined by means of tryptic hydrolysis of the peptides and sequencing by manual Edman degradation method. 38 peptides include 467 amina acid residues. 16 peptides have completely or partially overlapping amino acid sequences. Non-overlapping sequences of the peptides comprise 334 amino acid residues.
ISSN:0233-7657