Intra- and intermolecular interactions mediated by adaptor protein Ruk/CIN85/SETA
Ruk/CIN85l SETA is a member of a separate and evolutionary conserved family of adapter I scaffold proteins implicated in apoptic and receptor tyrosine kinases signalling, rearrangement of actin cytoskeleton and cell adhesion, podocyte and T cell functions. Self-regulation through intra- and intercel...
Saved in:
| Published in: | Біополімери і клітина |
|---|---|
| Date: | 2005 |
| Main Authors: | , , , , , , , , |
| Format: | Article |
| Language: | English |
| Published: |
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
2005
|
| Subjects: | |
| Online Access: | https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/155118 |
| Tags: |
Add Tag
No Tags, Be the first to tag this record!
|
| Journal Title: | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| Cite this: | Intra- and intermolecular interactions mediated by adaptor protein Ruk/CIN85/SETA / O.M. Ilnytska, V.R. Drel, H.Yu. Shuvayeva, S.V. Havrylov, Ya.Ya. Fedyshyn, O.M. Mayevska, N.I. Ihumentseva, I.T. Gout, V.L. Buchman // Біополімери і клітина. — 2005. — Т. 21, № 1. — С. 48-54. — Бібліогр.: 32 назв. — англ. |
Institution
Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine| _version_ | 1862679612965781504 |
|---|---|
| author | Ilnytska, O.M. Drel, V.R. Shuvayeva, H.Yu. Havrylov, S.V. Fedyshyn, Ya.Ya. Mayevska, O.M. Ihumentseva, N.I. Gout, I.T. Buchman, V.L. |
| author_facet | Ilnytska, O.M. Drel, V.R. Shuvayeva, H.Yu. Havrylov, S.V. Fedyshyn, Ya.Ya. Mayevska, O.M. Ihumentseva, N.I. Gout, I.T. Buchman, V.L. |
| citation_txt | Intra- and intermolecular interactions mediated by adaptor protein Ruk/CIN85/SETA / O.M. Ilnytska, V.R. Drel, H.Yu. Shuvayeva, S.V. Havrylov, Ya.Ya. Fedyshyn, O.M. Mayevska, N.I. Ihumentseva, I.T. Gout, V.L. Buchman // Біополімери і клітина. — 2005. — Т. 21, № 1. — С. 48-54. — Бібліогр.: 32 назв. — англ. |
| collection | DSpace DC |
| container_title | Біополімери і клітина |
| description | Ruk/CIN85l SETA is a member of a separate and evolutionary conserved family of adapter I scaffold proteins implicated in apoptic and receptor tyrosine kinases signalling, rearrangement of actin cytoskeleton and cell adhesion, podocyte and T cell functions. Self-regulation through intra- and intercellular interactions can be supposed for RuklCIN85l SETA as this protein contains SH3 domains and proline-rich sequence, localized within one polypeptide chain, as well as C-terminal coiled-coil region. The ability of Ruk proline-rich motifs to interact with its own SH3 domains in an intramolecular fashion and coiled-coil region to mediate oligomerization between different isoforms was assessed in GST pull down experiments. It was shown that both Ruk SH3A and to a less extent SH3B domains can interact with its own proline-rich sequences in a cooperative manner, while coiled-coil region provide for isoforms oligomerization. SH3C domain appear exerts conformational constraints, imposed on coiled-coil region, restricting the level of oligomerization. We also demonstrated that the ability of exogenous ligands to interact with Ruk polyprotine motifs is changing during the course of TNFa-induced apoptosis of human myelomonocytic W37 cells.
RuklCIN85lSETA є представником окремої еволюційно консервативної родини адаптернихі риштувальних білків, залучених до апоптичного сигналювання і сигналювання, залежного від рецепторних тирозинових протеїнкіназ, перебудови актинового цитоскелету і адгезії клітин, контролю функцій подоцитів і Т клітин. Оскільки Ruk/CIN85/ SETA містить одно часно SH3 домени і багаті на пролін послідовності на рівні одного поліпептидного ланцюга та С-кінцевий суперспіралізований район, можна припустити, що його біологічна активність регулюється за рахунок внутрішньо- і міжмолекулярних взаємодій. Здатність багатих на пролін мотивів Ruk взаємодіяти з власними SH3 доменами та суперспіралізованої ділянки — опосередковувати олігомеризацію різних ізоформ досліджували за допомогою методу зв'язування in vitro GST-злитих білків. Показано, шр SH3A і, в меншій мірі, SH3B домени Ruk кооперативно взаємодіють із власними багатими на пролін послідовностями, у той час як суперспіралізований район забезпечує олігомеризацію ізоформ. Не виключено при цьому, що SH3C домен чинить конформаційний вплив на суперспіралізований район, обмежуючи, в такий спосіб, ступінь олігомеризації. Нами також встановлено, що здатність екзогенних лігандів взаємодіяти з багатими на пролін мотивами Ruk координовано змінюється протягом TNFa-індукованого апоптозу мієломоноцитарних клітин лінії U937.
Ruk/CIN85l SETA is a member of a separate and evolutionary conserved family of adapter I scaffold proteins implicated in apoptic and receptor tyrosine kinases signalling, rearrangement of actin cytoskeleton and cell adhesion, podocyte and T cell functions. Self-regulation through intra- and intercellular interactions can be supposed for RuklCIN85l SETA as this protein contains SH3 domains and proline-rich sequence, localized within one polypeptide chain, as well as C-terminal coiled-coil region. The ability of Ruk proline-rich motifs to interact with its own SH3 domains in an intramolecular fashion and coiled-coil region to mediate oligomerization between different isoforms was assessed in GST pull down experiments. It was shown that both Ruk SH3A and to a less extent SH3B domains can interact with its own proline-rich sequences in a cooperative manner, while coiled-coil region provide for isoforms oligomerization. SH3C domain appear exerts conformational constraints, imposed on coiled-coil region, restricting the level of oligomerization. We also demonstrated that the ability of exogenous ligands to interact with Ruk polyprotine motifs is changing during the course of TNFa-induced apoptosis of human myelomonocytic W37 cells.
|
| first_indexed | 2025-12-07T15:44:05Z |
| format | Article |
| fulltext | |
| id | nasplib_isofts_kiev_ua-123456789-155118 |
| institution | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| issn | 0233-7657 |
| language | English |
| last_indexed | 2025-12-07T15:44:05Z |
| publishDate | 2005 |
| publisher | Інститут молекулярної біології і генетики НАН України |
| record_format | dspace |
| spelling | Ilnytska, O.M. Drel, V.R. Shuvayeva, H.Yu. Havrylov, S.V. Fedyshyn, Ya.Ya. Mayevska, O.M. Ihumentseva, N.I. Gout, I.T. Buchman, V.L. 2019-06-16T09:19:55Z 2019-06-16T09:19:55Z 2005 Intra- and intermolecular interactions mediated by adaptor protein Ruk/CIN85/SETA / O.M. Ilnytska, V.R. Drel, H.Yu. Shuvayeva, S.V. Havrylov, Ya.Ya. Fedyshyn, O.M. Mayevska, N.I. Ihumentseva, I.T. Gout, V.L. Buchman // Біополімери і клітина. — 2005. — Т. 21, № 1. — С. 48-54. — Бібліогр.: 32 назв. — англ. 0233-7657 DOI: http://dx.doi.org/10.7124/bc.0006DB https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/155118 577.112.7 Ruk/CIN85l SETA is a member of a separate and evolutionary conserved family of adapter I scaffold proteins implicated in apoptic and receptor tyrosine kinases signalling, rearrangement of actin cytoskeleton and cell adhesion, podocyte and T cell functions. Self-regulation through intra- and intercellular interactions can be supposed for RuklCIN85l SETA as this protein contains SH3 domains and proline-rich sequence, localized within one polypeptide chain, as well as C-terminal coiled-coil region. The ability of Ruk proline-rich motifs to interact with its own SH3 domains in an intramolecular fashion and coiled-coil region to mediate oligomerization between different isoforms was assessed in GST pull down experiments. It was shown that both Ruk SH3A and to a less extent SH3B domains can interact with its own proline-rich sequences in a cooperative manner, while coiled-coil region provide for isoforms oligomerization. SH3C domain appear exerts conformational constraints, imposed on coiled-coil region, restricting the level of oligomerization. We also demonstrated that the ability of exogenous ligands to interact with Ruk polyprotine motifs is changing during the course of TNFa-induced apoptosis of human myelomonocytic W37 cells. RuklCIN85lSETA є представником окремої еволюційно консервативної родини адаптернихі риштувальних білків, залучених до апоптичного сигналювання і сигналювання, залежного від рецепторних тирозинових протеїнкіназ, перебудови актинового цитоскелету і адгезії клітин, контролю функцій подоцитів і Т клітин. Оскільки Ruk/CIN85/ SETA містить одно часно SH3 домени і багаті на пролін послідовності на рівні одного поліпептидного ланцюга та С-кінцевий суперспіралізований район, можна припустити, що його біологічна активність регулюється за рахунок внутрішньо- і міжмолекулярних взаємодій. Здатність багатих на пролін мотивів Ruk взаємодіяти з власними SH3 доменами та суперспіралізованої ділянки — опосередковувати олігомеризацію різних ізоформ досліджували за допомогою методу зв'язування in vitro GST-злитих білків. Показано, шр SH3A і, в меншій мірі, SH3B домени Ruk кооперативно взаємодіють із власними багатими на пролін послідовностями, у той час як суперспіралізований район забезпечує олігомеризацію ізоформ. Не виключено при цьому, що SH3C домен чинить конформаційний вплив на суперспіралізований район, обмежуючи, в такий спосіб, ступінь олігомеризації. Нами також встановлено, що здатність екзогенних лігандів взаємодіяти з багатими на пролін мотивами Ruk координовано змінюється протягом TNFa-індукованого апоптозу мієломоноцитарних клітин лінії U937. Ruk/CIN85l SETA is a member of a separate and evolutionary conserved family of adapter I scaffold proteins implicated in apoptic and receptor tyrosine kinases signalling, rearrangement of actin cytoskeleton and cell adhesion, podocyte and T cell functions. Self-regulation through intra- and intercellular interactions can be supposed for RuklCIN85l SETA as this protein contains SH3 domains and proline-rich sequence, localized within one polypeptide chain, as well as C-terminal coiled-coil region. The ability of Ruk proline-rich motifs to interact with its own SH3 domains in an intramolecular fashion and coiled-coil region to mediate oligomerization between different isoforms was assessed in GST pull down experiments. It was shown that both Ruk SH3A and to a less extent SH3B domains can interact with its own proline-rich sequences in a cooperative manner, while coiled-coil region provide for isoforms oligomerization. SH3C domain appear exerts conformational constraints, imposed on coiled-coil region, restricting the level of oligomerization. We also demonstrated that the ability of exogenous ligands to interact with Ruk polyprotine motifs is changing during the course of TNFa-induced apoptosis of human myelomonocytic W37 cells. en Інститут молекулярної біології і генетики НАН України Біополімери і клітина Клітинна біологія Intra- and intermolecular interactions mediated by adaptor protein Ruk/CIN85/SETA Внутрішньо- і міжмолекулярні взаємодії, опосередковані адаптерним білком Ruk/CIN85/SETA Внутри- и межмолекулярные взаимодействия, опосредованные адаптерным белком Ruk/CIN85/SETA Article published earlier |
| spellingShingle | Intra- and intermolecular interactions mediated by adaptor protein Ruk/CIN85/SETA Ilnytska, O.M. Drel, V.R. Shuvayeva, H.Yu. Havrylov, S.V. Fedyshyn, Ya.Ya. Mayevska, O.M. Ihumentseva, N.I. Gout, I.T. Buchman, V.L. Клітинна біологія |
| title | Intra- and intermolecular interactions mediated by adaptor protein Ruk/CIN85/SETA |
| title_alt | Внутрішньо- і міжмолекулярні взаємодії, опосередковані адаптерним білком Ruk/CIN85/SETA Внутри- и межмолекулярные взаимодействия, опосредованные адаптерным белком Ruk/CIN85/SETA |
| title_full | Intra- and intermolecular interactions mediated by adaptor protein Ruk/CIN85/SETA |
| title_fullStr | Intra- and intermolecular interactions mediated by adaptor protein Ruk/CIN85/SETA |
| title_full_unstemmed | Intra- and intermolecular interactions mediated by adaptor protein Ruk/CIN85/SETA |
| title_short | Intra- and intermolecular interactions mediated by adaptor protein Ruk/CIN85/SETA |
| title_sort | intra- and intermolecular interactions mediated by adaptor protein ruk/cin85/seta |
| topic | Клітинна біологія |
| topic_facet | Клітинна біологія |
| url | https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/155118 |
| work_keys_str_mv | AT ilnytskaom intraandintermolecularinteractionsmediatedbyadaptorproteinrukcin85seta AT drelvr intraandintermolecularinteractionsmediatedbyadaptorproteinrukcin85seta AT shuvayevahyu intraandintermolecularinteractionsmediatedbyadaptorproteinrukcin85seta AT havrylovsv intraandintermolecularinteractionsmediatedbyadaptorproteinrukcin85seta AT fedyshynyaya intraandintermolecularinteractionsmediatedbyadaptorproteinrukcin85seta AT mayevskaom intraandintermolecularinteractionsmediatedbyadaptorproteinrukcin85seta AT ihumentsevani intraandintermolecularinteractionsmediatedbyadaptorproteinrukcin85seta AT goutit intraandintermolecularinteractionsmediatedbyadaptorproteinrukcin85seta AT buchmanvl intraandintermolecularinteractionsmediatedbyadaptorproteinrukcin85seta AT ilnytskaom vnutríšnʹoímížmolekulârnívzaêmodííoposeredkovaníadapternimbílkomrukcin85seta AT drelvr vnutríšnʹoímížmolekulârnívzaêmodííoposeredkovaníadapternimbílkomrukcin85seta AT shuvayevahyu vnutríšnʹoímížmolekulârnívzaêmodííoposeredkovaníadapternimbílkomrukcin85seta AT havrylovsv vnutríšnʹoímížmolekulârnívzaêmodííoposeredkovaníadapternimbílkomrukcin85seta AT fedyshynyaya vnutríšnʹoímížmolekulârnívzaêmodííoposeredkovaníadapternimbílkomrukcin85seta AT mayevskaom vnutríšnʹoímížmolekulârnívzaêmodííoposeredkovaníadapternimbílkomrukcin85seta AT ihumentsevani vnutríšnʹoímížmolekulârnívzaêmodííoposeredkovaníadapternimbílkomrukcin85seta AT goutit vnutríšnʹoímížmolekulârnívzaêmodííoposeredkovaníadapternimbílkomrukcin85seta AT buchmanvl vnutríšnʹoímížmolekulârnívzaêmodííoposeredkovaníadapternimbílkomrukcin85seta AT ilnytskaom vnutriimežmolekulârnyevzaimodeistviâoposredovannyeadapternymbelkomrukcin85seta AT drelvr vnutriimežmolekulârnyevzaimodeistviâoposredovannyeadapternymbelkomrukcin85seta AT shuvayevahyu vnutriimežmolekulârnyevzaimodeistviâoposredovannyeadapternymbelkomrukcin85seta AT havrylovsv vnutriimežmolekulârnyevzaimodeistviâoposredovannyeadapternymbelkomrukcin85seta AT fedyshynyaya vnutriimežmolekulârnyevzaimodeistviâoposredovannyeadapternymbelkomrukcin85seta AT mayevskaom vnutriimežmolekulârnyevzaimodeistviâoposredovannyeadapternymbelkomrukcin85seta AT ihumentsevani vnutriimežmolekulârnyevzaimodeistviâoposredovannyeadapternymbelkomrukcin85seta AT goutit vnutriimežmolekulârnyevzaimodeistviâoposredovannyeadapternymbelkomrukcin85seta AT buchmanvl vnutriimežmolekulârnyevzaimodeistviâoposredovannyeadapternymbelkomrukcin85seta |