Intra- and intermolecular interactions mediated by adaptor protein Ruk/CIN85/SETA

Intra- and intermolecular interactions mediated by adaptor protein Ruk/CIN85/SETA

Ruk/CIN85l SETA is a member of a separate and evolutionary conserved family of adapter I scaffold proteins implicated in apoptic and receptor tyrosine kinases signalling, rearrangement of actin cytoskeleton and cell adhesion, podocyte and T cell functions. Self-regulation through intra- and intercel...

Ausführliche Beschreibung

Gespeichert in:
Bibliographische Detailangaben
Veröffentlicht in:Біополімери і клітина
Datum:2005
Hauptverfasser: Ilnytska, O.M., Drel, V.R., Shuvayeva, H.Yu., Havrylov, S.V., Fedyshyn, Ya.Ya., Mayevska, O.M., Ihumentseva, N.I., Gout, I.T., Buchman, V.L.
Format: Artikel
Sprache:English
Veröffentlicht: Інститут молекулярної біології і генетики НАН України 2005
Schlagworte:
Клітинна біологія
Online Zugang:https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/155118
Tags: Tag hinzufügen
Keine Tags, Fügen Sie den ersten Tag hinzu!
Назва журналу:Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
Zitieren:Intra- and intermolecular interactions mediated by adaptor protein Ruk/CIN85/SETA / O.M. Ilnytska, V.R. Drel, H.Yu. Shuvayeva, S.V. Havrylov, Ya.Ya. Fedyshyn, O.M. Mayevska, N.I. Ihumentseva, I.T. Gout, V.L. Buchman // Біополімери і клітина. — 2005. — Т. 21, № 1. — С. 48-54. — Бібліогр.: 32 назв. — англ.

Institution

Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
id nasplib_isofts_kiev_ua-123456789-155118
record_format dspace
spelling Ilnytska, O.M.
Drel, V.R.
Shuvayeva, H.Yu.
Havrylov, S.V.
Fedyshyn, Ya.Ya.
Mayevska, O.M.
Ihumentseva, N.I.
Gout, I.T.
Buchman, V.L.
2019-06-16T09:19:55Z
2019-06-16T09:19:55Z
2005
Intra- and intermolecular interactions mediated by adaptor protein Ruk/CIN85/SETA / O.M. Ilnytska, V.R. Drel, H.Yu. Shuvayeva, S.V. Havrylov, Ya.Ya. Fedyshyn, O.M. Mayevska, N.I. Ihumentseva, I.T. Gout, V.L. Buchman // Біополімери і клітина. — 2005. — Т. 21, № 1. — С. 48-54. — Бібліогр.: 32 назв. — англ.
0233-7657
DOI: http://dx.doi.org/10.7124/bc.0006DB
https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/155118
577.112.7
Ruk/CIN85l SETA is a member of a separate and evolutionary conserved family of adapter I scaffold proteins implicated in apoptic and receptor tyrosine kinases signalling, rearrangement of actin cytoskeleton and cell adhesion, podocyte and T cell functions. Self-regulation through intra- and intercellular interactions can be supposed for RuklCIN85l SETA as this protein contains SH3 domains and proline-rich sequence, localized within one polypeptide chain, as well as C-terminal coiled-coil region. The ability of Ruk proline-rich motifs to interact with its own SH3 domains in an intramolecular fashion and coiled-coil region to mediate oligomerization between different isoforms was assessed in GST pull down experiments. It was shown that both Ruk SH3A and to a less extent SH3B domains can interact with its own proline-rich sequences in a cooperative manner, while coiled-coil region provide for isoforms oligomerization. SH3C domain appear exerts conformational constraints, imposed on coiled-coil region, restricting the level of oligomerization. We also demonstrated that the ability of exogenous ligands to interact with Ruk polyprotine motifs is changing during the course of TNFa-induced apoptosis of human myelomonocytic W37 cells.
RuklCIN85lSETA є представником окремої еволюційно кон­сервативної родини адаптернихі риштувальних білків, залуче­них до апоптичного сигналювання і сигналювання, залежного від рецепторних тирозинових протеїнкіназ, перебудови актинового цитоскелету і адгезії клітин, контролю функцій подоцитів і Т клітин. Оскільки Ruk/CIN85/ SETA містить одно­ часно SH3 домени і багаті на пролін послідовності на рівні одного поліпептидного ланцюга та С-кінцевий суперспіралізований район, можна припустити, що його біологічна ак­тивність регулюється за рахунок внутрішньо- і міжмолеку­лярних взаємодій. Здатність багатих на пролін мотивів Ruk взаємодіяти з власними SH3 доменами та суперспіралізованої ділянки — опосередковувати олігомеризацію різних ізоформ до­сліджували за допомогою методу зв'язування in vitro GST-зли­тих білків. Показано, шр SH3A і, в меншій мірі, SH3B домени Ruk кооперативно взаємодіють із власними багатими на пролін послідовностями, у той час як суперспіралізований район забезпечує олігомеризацію ізоформ. Не виключено при цьому, що SH3C домен чинить конформаційний вплив на суперспіралізований район, обмежуючи, в такий спосіб, ступінь олігомеризації. Нами також встановлено, що здатність екзо­генних лігандів взаємодіяти з багатими на пролін мотивами Ruk координовано змінюється протягом TNFa-індукованого апоптозу мієломоноцитарних клітин лінії U937.
Ruk/CIN85l SETA is a member of a separate and evolutionary conserved family of adapter I scaffold proteins implicated in apoptic and receptor tyrosine kinases signalling, rearrangement of actin cytoskeleton and cell adhesion, podocyte and T cell functions. Self-regulation through intra- and intercellular interactions can be supposed for RuklCIN85l SETA as this protein contains SH3 domains and proline-rich sequence, localized within one polypeptide chain, as well as C-terminal coiled-coil region. The ability of Ruk proline-rich motifs to interact with its own SH3 domains in an intramolecular fashion and coiled-coil region to mediate oligomerization between different isoforms was assessed in GST pull down experiments. It was shown that both Ruk SH3A and to a less extent SH3B domains can interact with its own proline-rich sequences in a cooperative manner, while coiled-coil region provide for isoforms oligomerization. SH3C domain appear exerts conformational constraints, imposed on coiled-coil region, restricting the level of oligomerization. We also demonstrated that the ability of exogenous ligands to interact with Ruk polyprotine motifs is changing during the course of TNFa-induced apoptosis of human myelomonocytic W37 cells.
en
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
Біополімери і клітина
Клітинна біологія
Intra- and intermolecular interactions mediated by adaptor protein Ruk/CIN85/SETA
Внутрішньо- і міжмолекулярні взаємодії, опосередковані адаптерним білком Ruk/CIN85/SETA
Внутри- и межмолекулярные взаимодействия, опосредованные адаптерным белком Ruk/CIN85/SETA
Article
published earlier
institution Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
collection DSpace DC
title Intra- and intermolecular interactions mediated by adaptor protein Ruk/CIN85/SETA
spellingShingle Intra- and intermolecular interactions mediated by adaptor protein Ruk/CIN85/SETA
Ilnytska, O.M.
Drel, V.R.
Shuvayeva, H.Yu.
Havrylov, S.V.
Fedyshyn, Ya.Ya.
Mayevska, O.M.
Ihumentseva, N.I.
Gout, I.T.
Buchman, V.L.
Клітинна біологія
title_short Intra- and intermolecular interactions mediated by adaptor protein Ruk/CIN85/SETA
title_full Intra- and intermolecular interactions mediated by adaptor protein Ruk/CIN85/SETA
title_fullStr Intra- and intermolecular interactions mediated by adaptor protein Ruk/CIN85/SETA
title_full_unstemmed Intra- and intermolecular interactions mediated by adaptor protein Ruk/CIN85/SETA
title_sort intra- and intermolecular interactions mediated by adaptor protein ruk/cin85/seta
author Ilnytska, O.M.
Drel, V.R.
Shuvayeva, H.Yu.
Havrylov, S.V.
Fedyshyn, Ya.Ya.
Mayevska, O.M.
Ihumentseva, N.I.
Gout, I.T.
Buchman, V.L.
author_facet Ilnytska, O.M.
Drel, V.R.
Shuvayeva, H.Yu.
Havrylov, S.V.
Fedyshyn, Ya.Ya.
Mayevska, O.M.
Ihumentseva, N.I.
Gout, I.T.
Buchman, V.L.
topic Клітинна біологія
topic_facet Клітинна біологія
publishDate 2005
language English
container_title Біополімери і клітина
publisher Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
format Article
title_alt Внутрішньо- і міжмолекулярні взаємодії, опосередковані адаптерним білком Ruk/CIN85/SETA
Внутри- и межмолекулярные взаимодействия, опосредованные адаптерным белком Ruk/CIN85/SETA
description Ruk/CIN85l SETA is a member of a separate and evolutionary conserved family of adapter I scaffold proteins implicated in apoptic and receptor tyrosine kinases signalling, rearrangement of actin cytoskeleton and cell adhesion, podocyte and T cell functions. Self-regulation through intra- and intercellular interactions can be supposed for RuklCIN85l SETA as this protein contains SH3 domains and proline-rich sequence, localized within one polypeptide chain, as well as C-terminal coiled-coil region. The ability of Ruk proline-rich motifs to interact with its own SH3 domains in an intramolecular fashion and coiled-coil region to mediate oligomerization between different isoforms was assessed in GST pull down experiments. It was shown that both Ruk SH3A and to a less extent SH3B domains can interact with its own proline-rich sequences in a cooperative manner, while coiled-coil region provide for isoforms oligomerization. SH3C domain appear exerts conformational constraints, imposed on coiled-coil region, restricting the level of oligomerization. We also demonstrated that the ability of exogenous ligands to interact with Ruk polyprotine motifs is changing during the course of TNFa-induced apoptosis of human myelomonocytic W37 cells. RuklCIN85lSETA є представником окремої еволюційно кон­сервативної родини адаптернихі риштувальних білків, залуче­них до апоптичного сигналювання і сигналювання, залежного від рецепторних тирозинових протеїнкіназ, перебудови актинового цитоскелету і адгезії клітин, контролю функцій подоцитів і Т клітин. Оскільки Ruk/CIN85/ SETA містить одно­ часно SH3 домени і багаті на пролін послідовності на рівні одного поліпептидного ланцюга та С-кінцевий суперспіралізований район, можна припустити, що його біологічна ак­тивність регулюється за рахунок внутрішньо- і міжмолеку­лярних взаємодій. Здатність багатих на пролін мотивів Ruk взаємодіяти з власними SH3 доменами та суперспіралізованої ділянки — опосередковувати олігомеризацію різних ізоформ до­сліджували за допомогою методу зв'язування in vitro GST-зли­тих білків. Показано, шр SH3A і, в меншій мірі, SH3B домени Ruk кооперативно взаємодіють із власними багатими на пролін послідовностями, у той час як суперспіралізований район забезпечує олігомеризацію ізоформ. Не виключено при цьому, що SH3C домен чинить конформаційний вплив на суперспіралізований район, обмежуючи, в такий спосіб, ступінь олігомеризації. Нами також встановлено, що здатність екзо­генних лігандів взаємодіяти з багатими на пролін мотивами Ruk координовано змінюється протягом TNFa-індукованого апоптозу мієломоноцитарних клітин лінії U937. Ruk/CIN85l SETA is a member of a separate and evolutionary conserved family of adapter I scaffold proteins implicated in apoptic and receptor tyrosine kinases signalling, rearrangement of actin cytoskeleton and cell adhesion, podocyte and T cell functions. Self-regulation through intra- and intercellular interactions can be supposed for RuklCIN85l SETA as this protein contains SH3 domains and proline-rich sequence, localized within one polypeptide chain, as well as C-terminal coiled-coil region. The ability of Ruk proline-rich motifs to interact with its own SH3 domains in an intramolecular fashion and coiled-coil region to mediate oligomerization between different isoforms was assessed in GST pull down experiments. It was shown that both Ruk SH3A and to a less extent SH3B domains can interact with its own proline-rich sequences in a cooperative manner, while coiled-coil region provide for isoforms oligomerization. SH3C domain appear exerts conformational constraints, imposed on coiled-coil region, restricting the level of oligomerization. We also demonstrated that the ability of exogenous ligands to interact with Ruk polyprotine motifs is changing during the course of TNFa-induced apoptosis of human myelomonocytic W37 cells.
issn 0233-7657
url https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/155118
citation_txt Intra- and intermolecular interactions mediated by adaptor protein Ruk/CIN85/SETA / O.M. Ilnytska, V.R. Drel, H.Yu. Shuvayeva, S.V. Havrylov, Ya.Ya. Fedyshyn, O.M. Mayevska, N.I. Ihumentseva, I.T. Gout, V.L. Buchman // Біополімери і клітина. — 2005. — Т. 21, № 1. — С. 48-54. — Бібліогр.: 32 назв. — англ.
work_keys_str_mv AT ilnytskaom intraandintermolecularinteractionsmediatedbyadaptorproteinrukcin85seta
AT drelvr intraandintermolecularinteractionsmediatedbyadaptorproteinrukcin85seta
AT shuvayevahyu intraandintermolecularinteractionsmediatedbyadaptorproteinrukcin85seta
AT havrylovsv intraandintermolecularinteractionsmediatedbyadaptorproteinrukcin85seta
AT fedyshynyaya intraandintermolecularinteractionsmediatedbyadaptorproteinrukcin85seta
AT mayevskaom intraandintermolecularinteractionsmediatedbyadaptorproteinrukcin85seta
AT ihumentsevani intraandintermolecularinteractionsmediatedbyadaptorproteinrukcin85seta
AT goutit intraandintermolecularinteractionsmediatedbyadaptorproteinrukcin85seta
AT buchmanvl intraandintermolecularinteractionsmediatedbyadaptorproteinrukcin85seta
AT ilnytskaom vnutríšnʹoímížmolekulârnívzaêmodííoposeredkovaníadapternimbílkomrukcin85seta
AT drelvr vnutríšnʹoímížmolekulârnívzaêmodííoposeredkovaníadapternimbílkomrukcin85seta
AT shuvayevahyu vnutríšnʹoímížmolekulârnívzaêmodííoposeredkovaníadapternimbílkomrukcin85seta
AT havrylovsv vnutríšnʹoímížmolekulârnívzaêmodííoposeredkovaníadapternimbílkomrukcin85seta
AT fedyshynyaya vnutríšnʹoímížmolekulârnívzaêmodííoposeredkovaníadapternimbílkomrukcin85seta
AT mayevskaom vnutríšnʹoímížmolekulârnívzaêmodííoposeredkovaníadapternimbílkomrukcin85seta
AT ihumentsevani vnutríšnʹoímížmolekulârnívzaêmodííoposeredkovaníadapternimbílkomrukcin85seta
AT goutit vnutríšnʹoímížmolekulârnívzaêmodííoposeredkovaníadapternimbílkomrukcin85seta
AT buchmanvl vnutríšnʹoímížmolekulârnívzaêmodííoposeredkovaníadapternimbílkomrukcin85seta
AT ilnytskaom vnutriimežmolekulârnyevzaimodeistviâoposredovannyeadapternymbelkomrukcin85seta
AT drelvr vnutriimežmolekulârnyevzaimodeistviâoposredovannyeadapternymbelkomrukcin85seta
AT shuvayevahyu vnutriimežmolekulârnyevzaimodeistviâoposredovannyeadapternymbelkomrukcin85seta
AT havrylovsv vnutriimežmolekulârnyevzaimodeistviâoposredovannyeadapternymbelkomrukcin85seta
AT fedyshynyaya vnutriimežmolekulârnyevzaimodeistviâoposredovannyeadapternymbelkomrukcin85seta
AT mayevskaom vnutriimežmolekulârnyevzaimodeistviâoposredovannyeadapternymbelkomrukcin85seta
AT ihumentsevani vnutriimežmolekulârnyevzaimodeistviâoposredovannyeadapternymbelkomrukcin85seta
AT goutit vnutriimežmolekulârnyevzaimodeistviâoposredovannyeadapternymbelkomrukcin85seta
AT buchmanvl vnutriimežmolekulârnyevzaimodeistviâoposredovannyeadapternymbelkomrukcin85seta
first_indexed 2025-12-07T15:44:05Z
last_indexed 2025-12-07T15:44:05Z
_version_ 1850864823508664320

Ähnliche Einträge