Исследование взаимодействия ДНК с примесными белками
Исследовано взаимодействие ДНК, выделенной из селезенки коровы, с загрязняющими ее примесными белками. Показано, что последние не являются гистонами и их связи с ДНК разрушаются в присутствии мочевины, но сохраняются при высоких концентрациях Na⁺ . Примесные белки не изменяют термостабильности ДНК и...
Saved in:
| Published in: | Биополимеры и клетка |
|---|---|
| Date: | 1989 |
| Main Authors: | , , , , , |
| Format: | Article |
| Language: | Russian |
| Published: |
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
1989
|
| Subjects: | |
| Online Access: | https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/155123 |
| Tags: |
Add Tag
No Tags, Be the first to tag this record!
|
| Journal Title: | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| Cite this: | Исследование взаимодействия ДНК с примесными белками / A.А. Ахрем, В.П. Егорова, А.С. Егоров, B.И. Крот, Д.Ю. Ландо, З.А. Лука // Биополимеры и клетка. — 1989. — Т. 5, № 5. — С. 44-48. — Бібліогр.: 6 назв. — рос. |
Institution
Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine| _version_ | 1860136501368586240 |
|---|---|
| author | Ахрем, А.А. Егорова, В.П. Егоров, А.С. Крот, В.И. Ландо, Д.Ю. Лука, З.А. |
| author_facet | Ахрем, А.А. Егорова, В.П. Егоров, А.С. Крот, В.И. Ландо, Д.Ю. Лука, З.А. |
| citation_txt | Исследование взаимодействия ДНК с примесными белками / A.А. Ахрем, В.П. Егорова, А.С. Егоров, B.И. Крот, Д.Ю. Ландо, З.А. Лука // Биополимеры и клетка. — 1989. — Т. 5, № 5. — С. 44-48. — Бібліогр.: 6 назв. — рос. |
| collection | DSpace DC |
| container_title | Биополимеры и клетка |
| description | Исследовано взаимодействие ДНК, выделенной из селезенки коровы, с загрязняющими ее примесными белками. Показано, что последние не являются гистонами и их связи с ДНК разрушаются в присутствии мочевины, но сохраняются при высоких концентрациях Na⁺ . Примесные белки не изменяют термостабильности ДНК и распределены между макромолекулами неравномерно: менее 10 % ДНК содержат более 70 % всех белков.
Досліджено взаємодію ДНК, виділеної з селезінки корови, із забруднюючими її домішковими білками. Показано, що останні не є гістонами і їхні зв’язки з ДНК руйнуються за присутності сечовини, але зберігаються за високих концентрацій Na⁺. Домішкові білки не змінюють термостабільності ДНК і розподілені між макромолекулами нерівномірно: менше 10 % ДНК містять більше 70 % усіх білків.
DNA isolated from the bovine spleen has been investigated for its interaction with protein contaminants. It is shown that the contaminants are not histones and their binding is determined by the nonionic contacts which are destroyed in the presence of urea and retain with high concentrations of NaCl. The protein contaminants do not change thermostability of DNA and they are distributed irregularly among the macromolecules: less than 10 % of DNA contains more than 70 % of all the proteins.
|
| first_indexed | 2025-12-07T17:47:21Z |
| format | Article |
| fulltext |
УДК 547.963.32
A. А. Ахрем, В. П. Егорова, А. С. Егоров,
B. И. Крот, Д. Ю. Ландо, З. А. Лука
ИССЛЕДОВАНИЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ ДНК
С ПРИМЕСНЫМИ БЕЛКАМИ *
Исследовано взаимодействие ДНК, выделенной из селезенки коровы, с загрязняющими
ее примесными белками. Показано, что последние не являются гистонами и их связи
с ДНК разрушаются в присутствии мочевины, но сохраняются при высоких концент-
рациях Na+. Примесные белки не изменяют термостабильности ДНК и распределены
между макромолекулами неравномерно: менее 10 % ДНК содержат более 70 % всех
белков.
Введение. Для разработки эффективных промышленных методов вы-
деления и очистки нуклеиновых кислот необходимы данные о харак-
тере их взаимодействия с загрязняющими примесными белками, при-
сутствующими в образцах. Это позволит найти оптимальные условия
разрушения комплекса. Целесообразно также исследовать влияние
примесных белков на стабильность двойной спирали Д Н К , поскольку
ряд методов очистки включает нагревание растворов, содержащих
Д Н К , до 60і—70 °С. В связи с этим в дайной работе проведено физи-
ко-химическое исследование комплексообразования Д Н К с остаточ-
ными примесными белками, выделена фракция Д Н К , ими обогащен-
ная, и исследована термостабильность Д Н К в составе этой фракции.
Материалы и методы. В работе использовали додецилсульфат натрия (DS-Na),
бычий сывороточный альбумин (БСА), цитохром С, яичный альбумин, химотрипсиноген
фирмы «Serva» (ФРГ). Отечественные реактивы имели квалификацию «хч» или «осч»
и не требовали дополнительной очистки. Концентрированные растворы ДНК очищали
от белковых примесей и РНК с помощью гидроксиапатита (Ленинград).
Спектральные характеристики ДНК получали на спектрофотометре СФ-26
(«ЛОМО», СССР) и UV-VIS («Carl Zeiss», ГДР) . Мутность образцов особо чистой
Д Н К определяли при помощи спектрофотометра Shimadzu-3000 («Shimadzu», Япония).
В работе применяли образцы ДНК, выделенные из селезенки коровы различными спо-
собами и содержащие от 0,26 до 10 % белковых примесей.
Ультрацентрифугирование растворов Д Н К проводили в 0,005 M или 0,15 M NaCl
(90 000 g, 30 мин) на центрифуге VAC-601 («Janetzki», ГДР) при концентрации ДНК
1 мг/мл.
Для электронно-микроскопических исследований использовали метод белковой
пленки [II] (JEM-ilOOO; «JEOL», Япония), ускоряющее напряжение 80 кВ.
Плавление ДНК осуществляли в термостатированной ячейке собственной конст-
рукции на спектрофотометре СФ-26. Все образцы содержали 2· IO - 4 M натриевой соли
этилендиаминтетрауксусной кислоты. Точность измерения температуры 0,05 °С. Ско-
рость нагрева 0,5 град/мин.
Качественный состав белков осадка определяли электрофорезом в 18 %-ном гю-
лиакриламидном геле в присутствии DS-Na [2]. В качестве маркеров использовали хи-
мотрипсиноген (27 000), яичный альбумин (45 000), БСА (67 000). Окрашивание про-
водилось кумасси G-250.
Светорассеяние в области поглощения Д Н К оценивали с помощью известной ли-
нейной зависимости логарифма оптической плотности (D) от логарифма длины волны
(λ) : IgD = A—η·ΐ£λ, где величина η определяется размером частиц. По значению η
вычисляли также размеры агрегатов, образующих комплекс ДНК с примесными бел-
ками [3, 4].
Для повышения точности определения содержания белковых примесей в ДНК мо-
дифицировали метод Лоури и др. [5]. Использовали следующие растворы: і M
Na2CO3+0,54 M NaOH (А); -0,02 M CuS0 4 +0;04 M цитрат натрия (Б); 46 мл раствора
А + 5 мл раствора Б (В).
Измерение проводили, добавляя к 2,9 мл раствора белка 0,1 мл 17 %-ного DS-Na,
0,6 мл раствора В и через 10 мин — 0,3 мл реактива Фолина. Как и в [5], спектральные
изменения определяли при λ = 750 нм. При низком содержании белка в образцах ДНК
(менее 0,7 %) DS-Na не вводили, поскольку светорассеяние в этом случае искажений
не вызывает. Концентрация ДНК при измерении 1—2 мг/мл. Способ позволяет регист-
рировать до 0,05 % белковых примесей.
Результаты и обсуждение. Наличие примесных белков в составе
образцов Д Н К вызывает достаточно сильное помутнение растворов, ко-
торое удобно регистрировать при λ ^ 3 2 0 нм, т. е. в области длин волн,
* Представлена членом редколлегии В. И. Ивановым.
44 ISSN 0233-7657. Б И О П О Л И М Е Р Ы И КЛЕТКА. 1989. Т. 5. № 5
где поглощение Д Н К отсутствует. Если для высокоочищенных образ-
цов (содержание белка менее 0 , 4 % ) D320 не превышает 0,02 опт. ед.
при концентрации Д Н К 1 мг/мл (толщина кюветы 1 см), то после вы-
деления по стандартным методикам, используемым различными фир-
мами, D320 может превышать 0,4 опт. ед. (рис. 1, а). Из рис. 1 (б)
видно, что имеет место корреляция между содержанием примесных
белков и помутнением растворов. Кроме суммарного содержания бел-
Fi^. I. Spectra of DNA samples characterized by different protein content (a) and op-
tica ] density dependence (D3^0) on the protein content (6). DNA concentration — 1 mg/ml
к ов, помутнение определяется их составом, что обусловливает суще-
ственный разброс данных для различных образцов (рис. 1 ,6) .
Ультрацентрифугирование растворов, проводимое при низкой
(0,005 M NaCl) и средней (0,15 M NaCl) ионной силе, дает одинако-
вые результаты: образуется плотный осадок, а мутность снижается от
0,2—0,4 до 0,07—0,1 опт. ед. (λ = 320 им). При этом относительное со-
держание белка в осадке, в который включено менее 10 % всей Д Н К ,
составляет 45—60 % при содержании белка в исходном образце 2—
3 %· Это показывает, что белки распределены между молекулами Д Н К
неравномерно. Меньшая часть молекул практически полностью запол-
нена белками, а остальные почти не содержат их.
Выделенный в результате ультрацентрифугирования осадок уда-
стся полностью растворить в 0,005 M NaCl. Однако даже при разбав-
лении этого раствора до концентрации Д Н К 30 мкг/мл наблюдается
сильная мутность, которая полностью не исчезает в присутствии 0,5 %-
ного DS-Na.
Помутнение раствора Д Н К дает возможность оценить размеры аг-
регатов, образующих комплекс Д Н К — белок. Однако стандартная
процедура [6] в данном случае неприемлема, поскольку, как указано
н [3, 4], коэффициент преломления для подобных (содержащих много
воды) систем близок к единице. Поэтому, как и в [4], мы использова-
ли зависимость η от величины частиц, полученную в [3] для бактерий
различных размеров.
Зависимость IgD от IgX хорошо аппроксимируется линейной функ-
цией, угловой коэффициент которой (η) практически не зависит от
концентрации Д Н К и близок к единице, что соответствует размерам
частиц ~ 150 им. Этот результат подтверждают и данные электронной
микроскопии. На фотографиях четко видны агрегаты примерно таких
же размеров, из которых торчат «хвосты» Д Н К . Д л я образцов Д Н К ,
содержащих менее 0,5 % примесных белков, подобные агрегаты не
обнаруживаются (данные не приведены).
Как правило, методы выделения Д Н К из ядер ориентированы па
удаление гистопов, которые в ядре составляют подавляющую часть
белков. Можно было предположить, что основную массу примесных
ISSN <>2лЗ-7Г>57. БИОПОЛИМЕРЫ II КЛЕТКА. 1989. Т. 5. № 5 45
белков также составляют гистоны. Тогда в присутствии 2 M NaCl
комплекс должен полностью разрушаться, поскольку в этих условиях
гистоны с Д Н К не взаимодействуют. Однако при увеличении содержа-
ния в растворе Na+ от 0,005 до 2 M мутность практически не изменя-
ется (рис. 2) . Это доказывает, что примесные белки не являются гис-
тонами и образование агрегатов обусловлено не солеобразпыми взаи-
модействиями, а гидрофобными контактами и водородными связями.
Рис. 2. Спектры образца Д Н К с содержа-
нием белка 2,8 % в различных растворах
(концентрация Д Н К 1 мг/мл): 7—0,005 M
NaCl; 2—0,15 M NaCl; 3—1 M Na2SO4;
4—2 M NaCl; 5—0,005 M N'aCl+2 M моче-
вина; 6—0,15 NaCl+Ο,Ι %-нын DS-Na
Fig. 2. Spcctra of DNA samples with protein
content 2.8 % in different solutions (DNA
concent ra t ion—1 mg/ml ) : 1—0.005 M
NaCl; 2—0.15 M NaCI; 3—1 M Na2SO4; 4—
2 M NaCl; 5—0.005 M N a C l + 2 M urea; 6—
0,15 M NaC1+0.1 % sodium dodecvl sul-
fate
Последнее подтверждается и резким уменьшением помутнения раство-
ра в присутствии 2 M мочевины даже при низкой ионной силе (рис. 2).
Агрегаты также эффективно разрушает DS-Na, в присутствии которого
Д320 уменьшается до 0,04—0,07 опт. ед. (рис. 2).
Д л я прямого доказательства негистоповой природы белковых за-
грязнений был проведен электрофорез в присутствии DS-Na (рис. 3).
В результате выявлено пять полос, соответствующих молекулярным
массам (45—55)-IO3 и три полосы — более 75· IO3. Выявлено также
небольшое количество гистопов, но их содержание в суммарном белке
пе превышает 5 %.
Нами обнаружен еще один эффективный способ удаления агрега-
тов. Если в раствор Д Н К в 0,2 M NaCl (концентрация Д Н К 1 мг/мл)
ввести 0,02—0,05 объема суспензии сорбента гидроксиапатита, переме-
шать (15—30 мин), а затем провести низкоскоростное центрифугиро-
вание ( ~ 2 5 0 0 g") или грубую фильтрацию, то мутность снижается
примерно в три раза. При этом содержание Р Н К уменьшается в 2,5—
4 раза, белка — в 3 раза, а Д Н К — менее чем на 10 %.
Проведенные исследования показали, что данный эффект объясня-
ется тем, что насыщенный Д Н К гидроксиапатит сохраняет достаточно
высокую адсорбционную емкость по отношению к Р Н К . Поскольку
Д Н К в растворе в 30—200 раз больше, чем Р Н К , то описанная обработ-
ка гидроксиапатитом резко уменьшает относительное содержание по-
следней. По-видимому, аналогичный эффект имеет место и для при-
месных белков.
На рис. 4 представлены кривые плавления Д Н К и осадка, получен-
ного в результате ультрацентрифугироваиия. Плавление показывает,
что белковые загрязнения пе влияют иа термостабилыюсть Д Н К .
Однако гиперхромный эффект для осадка почти в 2 раза ниже, чем
для исходного образца, и составляет 18—20 %. После вычитания свето-
рассеяния из суммарного значения Д>во для нативной и денатуриро-
ванной Д Н К получаем величину гиперхромпого эффекта, равную 33 %.
Это значение соответствует исходному образцу ( 3 5 % , если пе учиты-
вать теплового расширения раствора) . Гиперхромизм растворенного
осадка составляет 32 % в случае использования вместо 0,005 M NaCl
0,005 M DS-Na, что свидетельствует о разрушении агрегатов.
Примерно для 40 % образцов наличие остаточных белков проявля-
ется в уменьшении оптической плотности раствора иа 10+-40 % при
изменении температуры от 67 до 90 °С (рис. 4). Обычно подобные
эффекты обусловлены выпадением комплекса в осадок при депатура-
46 ISSN 0233-7657. БИОПОЛИМЕРЫ И КЛЕТКА. 1989. Т. 5. № 5
ции Д Н К . Однако в нашем случае образования осадка не наблюдается,
мутность раствора при нагревании не изменяется. Кроме этого, при
ренатурации комплекса с уменьшением температуры от 90 до 70 °С
происходит некоторое увеличение оптической плотности раствора ( λ =
= 260 нм) . Д л я исходного образца Д Н К подобные эффекты отсутст-
вуют. Все это указывает на то, что снижение величины D2со после
плавления связано не с выпадением Д Н К в осадок, а с изменением
Рис. 3. Разделение белков осадка (а) и смеси (б) БСА (/—67 ООО); яичного альбуми-
на (II—45 ООО) и химотрипсиногена (III—27 ООО)
Fig. 3. Gel-electrophorcsis of pellet proteins (a) and mixture (b) of chymotrypsinogen
(27 kD) chicken egg albumin (45 kD) and bovine albumin (67 kD)
Рис. 4. Кривые денатурации (I—4) и ренатурации (5, 6) исходного образца ДНК
(2, 3, 6) и растворенного осадка (1, 4, 5): 1—осадок в 0,005 M NaCl; 2— ДНК в
0,005 M NaCl; 3 — ДНК в 0,005 M Ds-Na; 4 — осадок в 0,005 M DS-Na; 5 — репатурация
системы 6 — ренатурации систем 2—4
Fig. 4. Dcnaturation (I—4) and renaturation (5, 6) curves of DNA sample (2, 3, в) and
dissolved pellet (1, 4, 5): 1 — pellet in 0.005 M NaCl; 2 — DNA in 0.005 M NaCl; 3 —
DNA in 0.005 M DS-Na; 4 — pellet in 0.005 M DS-Na; 5 — renaturation of the I system;
в — renaturation of the 2—4 systems
характера взаимодействия с примесными белками. Наличие или от-
сутствие эффекта определяется составом примесных белков и их
количеством.
При замене NaCl па DS-Na значение D2q0 при температуре, боль-
шей 70 °С, пе уменьшается, что свидетельствует о разрушении комп-
лекса.
Заключение. В результате проведенного исследования можно сде-
лать следующие выводы. Белки, загрязняющие образцы Д Н К , явля-
ются, в основном, негистоновыми белками. Гистопы составляют —5 %
примесей. Главную роль в связывании примесных белков с Д Н К вы-
полняют водородные связи и гидрофобные контакты. Ресуспепдирова-
пие в растворе Д Н К гидроксиапатита и последующее низкоскоростное
центрифугирование или фильтрация в 2,5—3 раза уменьшают мут-
ность раствора Д Н К .
Примесные белки не изменяют термостабильности Д Н К , поэтому не
препятствуют использованию при выделении и очистке Д Н К приемов,
связанных с нагреванием.
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ
1. Devis R. M., Simon M., Davidson N. Electron microscope heteroduplcx methods ?or
mapping regions of base sequence homology in nucleic a c i d s / / M e i h . Enzvmo].—
1971,— D21.— P. 413—428.
2. Thomas J. O., Kornberg R. D. An octamer of histones in chromatin and in free solu-
tion / / Proc. Nat. Acad. Sci. USA.— 1975.—72, N 6.—P. 2626—2633.
47 ISSN 0233-7657. БИОПОЛИМЕРЫ И КЛЕТКА. 1989. Т. 5. № 5
3. Фиксман Б. А. Светорассеяние взвесей бактерий в видимой области спектра / /Био-
физика,— 1963,—8, № 3.—С. 380—384.
4. Евдокимов Ю. M., Скуридин С. Г., Акименко Η. М. Жидкокристаллические микро-
фазы низкомолекулярных двухцепочечных нуклеиновых кислот и синтетических по-
линуклеотидов//Высокомолекуляр. соединения.— 1984.— А26, № 11.— С. 2403—
2410.
δ. Protein measurements with Folin phenol reagent / О. H. Lowry, N. J. Rosebrouh,
A. L. Farr, R. J. R a n d a l l / / J . Biol. Chem.— 1961.—193, N 1.—P. 265—275.
6. Слоним И. Я. Определение размера частиц по светорассеянию / / Оптика и спектро-
скопия,— 1970.—8, № 1,—С. 98—108.
Иіі-т биоорг. химии АН БССР, Минск
IIII-T физиологии АН БССР, Минск
Белорус, гос. ун-т им. В. И. Ленина, Минск
Ин-т фотобиологии АН БССР, Минск
Получено 10.03.89
STUDIES OF DNA INTERACTION WITH PROTEIN CONTAMINANTS
A. A. Akhrem, V. P. Egorova, A. S. Egorov, V. I. Krot, D. Yu. Lando, Z. A. Luka
Institute of Bioorganic Chemistry,
Academy of Sciences of the Byelorussian SSR, Minsk
Institute of Physiology,
Academy of Sciences of the Byelorussian SSR, Minsk
Lenin Byelorussian State University, Minsk
Institute of Photobiology,
Academy of Sciences of the Byelorussian SSR, Minsk
S u m m a r у
DNA isolated from the bovine spleen has been investigated for its interaction with
protein contaminants. It is shown that the contaminants are not histones and their bin-
ding is determined by the nonionic contacts which are destroyed in the presence of urea
and retain with high concentrations of NaCl. The protein contaminants do not change
thermostability of DNA and they are distributed irregularly among the macromolecules:
less than 10 % of DNA contains more than 7'0 % of all the proteins.
УДК 577.323.425
В. А. Сорокин, В. JI. Галкин, В. А. Валеев,
Е. С. Архипова, Г. О. Гладченко, Ю. П. Благой
ИЗУЧЕНИЕ ЭНЕРГЕТИКИ
ГИДРАТАЦИИ КОМПОНЕНТОВ НУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТ
МЕТОДОМ ДИФФЕРЕНЦИАЛЬНОЙ УФ-СПЕКТРОСКОПИИ *
Для определения термодинамических параметров гидратации оснований нуклеотидов
измерены температурные зависимости дифференциальных УФ-спектров поглощения
водных растворов CMP, GMP, UMP, IMP, AMP и Guo. С помощью двухуровневой
термодинамической модели вычислены энтальпия (АИ) и энтропия (AS) гидратации
молекул воды, образующих внутренний моногидратный слой вблизи оснований. Для
UMP, IMP, GMP и Guo гидратация приводит к возрастанию энтропии, которое вносит
основной вклад в изменение свободной энергии Гиббса (AG). Для CMP энталышйный
и энтропийный члены сравнимы по величине, чем объясняется аномально низкое значе-
ние |ДС|. Обнаружена корреляция между величиной АН и значениями дипольного мо-
мента основного состояния. Гидратация приводит к возрастанию энергии электронных
переходов оснований.
Введение. Для выяснения энергетики специфических взаимодействий
Д Н К с низкомолекулярными лигандами в водных растворах необходи-
ма информация о термодинамических параметрах, характеризующих
гидратацию гетероатомов оснований нуклеотидов.
Хотя калориметрия является прямым и наиболее точным методом
определения теплот гидратации, она не позволяет разделить вклады,
* Представлена членом редколлегии Н. В. Желтовским.
48 ISSN 0233-7657. Б И О П О Л И М Е Р Ы И КЛЕТКА. 1989. Т. 5. № 5
|
| id | nasplib_isofts_kiev_ua-123456789-155123 |
| institution | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| issn | 0233-7657 |
| language | Russian |
| last_indexed | 2025-12-07T17:47:21Z |
| publishDate | 1989 |
| publisher | Інститут молекулярної біології і генетики НАН України |
| record_format | dspace |
| spelling | Ахрем, А.А. Егорова, В.П. Егоров, А.С. Крот, В.И. Ландо, Д.Ю. Лука, З.А. 2019-06-16T09:25:46Z 2019-06-16T09:25:46Z 1989 Исследование взаимодействия ДНК с примесными белками / A.А. Ахрем, В.П. Егорова, А.С. Егоров, B.И. Крот, Д.Ю. Ландо, З.А. Лука // Биополимеры и клетка. — 1989. — Т. 5, № 5. — С. 44-48. — Бібліогр.: 6 назв. — рос. 0233-7657 DOI: http://dx.doi.org/10.7124/bc.0000E3 https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/155123 547.963.32 Исследовано взаимодействие ДНК, выделенной из селезенки коровы, с загрязняющими ее примесными белками. Показано, что последние не являются гистонами и их связи с ДНК разрушаются в присутствии мочевины, но сохраняются при высоких концентрациях Na⁺ . Примесные белки не изменяют термостабильности ДНК и распределены между макромолекулами неравномерно: менее 10 % ДНК содержат более 70 % всех белков. Досліджено взаємодію ДНК, виділеної з селезінки корови, із забруднюючими її домішковими білками. Показано, що останні не є гістонами і їхні зв’язки з ДНК руйнуються за присутності сечовини, але зберігаються за високих концентрацій Na⁺. Домішкові білки не змінюють термостабільності ДНК і розподілені між макромолекулами нерівномірно: менше 10 % ДНК містять більше 70 % усіх білків. DNA isolated from the bovine spleen has been investigated for its interaction with protein contaminants. It is shown that the contaminants are not histones and their binding is determined by the nonionic contacts which are destroyed in the presence of urea and retain with high concentrations of NaCl. The protein contaminants do not change thermostability of DNA and they are distributed irregularly among the macromolecules: less than 10 % of DNA contains more than 70 % of all the proteins. ru Інститут молекулярної біології і генетики НАН України Биополимеры и клетка Структура и функции биополимеров Исследование взаимодействия ДНК с примесными белками Дослідження взаємодії ДНК з домішковими білками Studies of DNA interaction with protein contaminants Article published earlier |
| spellingShingle | Исследование взаимодействия ДНК с примесными белками Ахрем, А.А. Егорова, В.П. Егоров, А.С. Крот, В.И. Ландо, Д.Ю. Лука, З.А. Структура и функции биополимеров |
| title | Исследование взаимодействия ДНК с примесными белками |
| title_alt | Дослідження взаємодії ДНК з домішковими білками Studies of DNA interaction with protein contaminants |
| title_full | Исследование взаимодействия ДНК с примесными белками |
| title_fullStr | Исследование взаимодействия ДНК с примесными белками |
| title_full_unstemmed | Исследование взаимодействия ДНК с примесными белками |
| title_short | Исследование взаимодействия ДНК с примесными белками |
| title_sort | исследование взаимодействия днк с примесными белками |
| topic | Структура и функции биополимеров |
| topic_facet | Структура и функции биополимеров |
| url | https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/155123 |
| work_keys_str_mv | AT ahremaa issledovanievzaimodeistviâdnksprimesnymibelkami AT egorovavp issledovanievzaimodeistviâdnksprimesnymibelkami AT egorovas issledovanievzaimodeistviâdnksprimesnymibelkami AT krotvi issledovanievzaimodeistviâdnksprimesnymibelkami AT landodû issledovanievzaimodeistviâdnksprimesnymibelkami AT lukaza issledovanievzaimodeistviâdnksprimesnymibelkami AT ahremaa doslídžennâvzaêmodíídnkzdomíškovimibílkami AT egorovavp doslídžennâvzaêmodíídnkzdomíškovimibílkami AT egorovas doslídžennâvzaêmodíídnkzdomíškovimibílkami AT krotvi doslídžennâvzaêmodíídnkzdomíškovimibílkami AT landodû doslídžennâvzaêmodíídnkzdomíškovimibílkami AT lukaza doslídžennâvzaêmodíídnkzdomíškovimibílkami AT ahremaa studiesofdnainteractionwithproteincontaminants AT egorovavp studiesofdnainteractionwithproteincontaminants AT egorovas studiesofdnainteractionwithproteincontaminants AT krotvi studiesofdnainteractionwithproteincontaminants AT landodû studiesofdnainteractionwithproteincontaminants AT lukaza studiesofdnainteractionwithproteincontaminants |