Идентификация фосфодиэстеразы цАМФ, чувствительной к ионам Са²⁺ и кальмодулину, и ее возможная роль во взаимодействии аденилатциклазной системы с фитогормонами
В двухсуточных проростках ржи (Secale cereale sp.) идентифицирована фосфодиэстераза (ФДЭ) цАМФ, чувствительная к метилксантинам, ионам и кальмодулину, аналогичная ферменту животных клеток. В системе in vitro продемонстрированы регуляторные эффекты цитокининов и абсцизовой кислоты на ФДЭ цАМФ. Сделан...
Saved in:
| Published in: | Биополимеры и клетка |
|---|---|
| Date: | 1997 |
| Main Authors: | , , |
| Format: | Article |
| Language: | Russian |
| Published: |
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
1997
|
| Subjects: | |
| Online Access: | https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/155126 |
| Tags: |
Add Tag
No Tags, Be the first to tag this record!
|
| Journal Title: | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| Cite this: | Идентификация фосфодиэстеразы цАМФ, чувствительной к ионам Са²⁺ и кальмодулину, и ее возможная роль во взаимодействии аденилатциклазной системы с фитогормонами / И.В. Драговоз, В.К. Яворская, Ю.П. Мельничук // Биополимеры и клетка. — 1997. — Т. 13, № 2. — С. 116-120. — Бібліогр.: 18 назв. — рос. |
Institution
Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine| _version_ | 1860244990691639296 |
|---|---|
| author | Драговоз, И.В. Яворская, В.К. Мельничук, Ю.П. |
| author_facet | Драговоз, И.В. Яворская, В.К. Мельничук, Ю.П. |
| citation_txt | Идентификация фосфодиэстеразы цАМФ, чувствительной к ионам Са²⁺ и кальмодулину, и ее возможная роль во взаимодействии аденилатциклазной системы с фитогормонами / И.В. Драговоз, В.К. Яворская, Ю.П. Мельничук // Биополимеры и клетка. — 1997. — Т. 13, № 2. — С. 116-120. — Бібліогр.: 18 назв. — рос. |
| collection | DSpace DC |
| container_title | Биополимеры и клетка |
| description | В двухсуточных проростках ржи (Secale cereale sp.) идентифицирована фосфодиэстераза (ФДЭ) цАМФ, чувствительная к метилксантинам, ионам и кальмодулину, аналогичная ферменту животных клеток. В системе in vitro продемонстрированы регуляторные эффекты цитокининов и абсцизовой кислоты на ФДЭ цАМФ. Сделано предположение о возможной роли фермента метаболизма цАМФ во взаимодействии аденилатциклазной системы с фитогормонами.
У дводобових проростках жита (Secede cerele sp.) ідентифіковано фосфодіестеразу цАМФ, чутливу до метилкеантинів, іонів Са і кальмодуліну, аналогічну ферментові тваринних клітин. В системі in vitro продемонстровано регуляторні ефекти цитокінінів і абсцизовї кислоти на ФДЕ цАМФ. Зроблено припущення про можливу роль ферменту метаболізму цАМФ у взаємодії аденілатциклазної системи з фітогормонамй.
cAMP PDE sensitive to methylxanthine, Ca²⁺ ions and calmoduline and similar to animal PDE has been identificated in 2 days old rye seedlings (Secale cereate). The regulatory effect of cytokinins and abscisic acid on rye PDE has been shown in vitro. The conclusion is made on the possible role of cAMP metabolism enzyme in the interrelation of adenylate cyclase system with phytohormones.
|
| first_indexed | 2025-12-07T18:35:34Z |
| format | Article |
| fulltext |
ISSN 0233-7657. Биополимеры и клетка. 1997. Т. 13. № 2
Идентификация фосфодиэстеразы цАМФ,
чувствительной к ионам Са 2 + и кальмодулину,
и ее возможная роль во взаимодействии
аденилатциклазной системы с фитогормонами
И. В. Драговоз, В- К- Яворская, [Ю. П. Мельничук
Институт физиологии растений и генетики НАН Украины
252022, Киев, ул. Васильковская, 3 1 / 1 7
В двухсуточных проростках ржи (Secale cereale sp.) идентифицирована фосфодиэстераза (ФДЭ)
цАМФ, чувствительная к метилксантинам, ионам и кальмодулину, аналогичная ферменту
животных клеток. В системе in vitro продемонстрированы регуляторные эффекты цитокининов
и абсцизовой кислоты на ФДЭ цАМФ. Сделано предположение о возможной роли фермента
метаболизма иАМФ во взаимодействии аденилатциклазной системы с фитогормонами.
Введение. Гормональный сигнал передается на ге
ном животных клеток с помощью вторичных по
средников, усиливающих этот сигнал [1 ]. Наибо
лее изученными среди них являются цАМФ,
цГМФ, а также С а 2 + , действие которого реализует
ся с участием Са 2 + -связывающего белка кальмоду-
лина или без него. Наряду с этим в клетках
животных функционируют и другие вторичные по
средники — инозитолтрифосфат и диацилглицерол,
действующие совместно как с С а 2 + , так и с цАМФ-
зависимыми рецепторными системами [2 ].
К работе этих «усилителей» причастен ряд
рецепторных и сопрягающих белков (в первую
очередь ГТФ-связывающих) , обеспечивающих за
счет белок-белкового взаимодействия передачу и
параметры активации клетки [3 ].
Внешние сигналы, в том числе фитогормоны,
регулируют различные процессы растительных
клеток. Однако биохимический механизм преобра
зования этих сигналов, включающий функциони
рование вторичных посредников, изучен недоста
точно. Сравнительно недавно установлено, что в
опосредовании сигналов клеток растений участву
ют ионы С а 2 + , а аналогичная функция цАМФ
долгое время считалась спорной [4 ]. Имеются дан-
© И В Д Р А Г О В О З , В К Я В О Р С К А Я , [Ю. П. М Е Л Ь Н И Ч У К ] ,
1997
ные о том, что Са + регулирует активность более
десяти «рецепторных» ферментов, которые рас
сматриваются как своеобразные «молекулярные
мишени», способствующие реализации эффекта
внешних сигналов [3 ]. Одним из них является
фосфодиэстераза цАМФ (ФДЭ) с низким сродством
к цАМФ (К м ~ 10 4 М) , регулируемая комплексом
С а 2 + — кальмодулин. Этот фермент достаточно ос
новательно исследован в клетках животных, и
лишь отдельные публикации указывают на воз
можность существования аналогичной формы в
клетках растений [2, 5 ] .
ФДЭ растений отличаются большим разнооб
разием как в отношении рН-оптимума реакции
разложения субстрата, так и чувствительности к
дивалентным ионам (Mg 2*, Мп 2 + ) и метилксанти
нам. Большинство из них проявляло активность
при кислых значениях рН и, в отличие от живо
тных ФДЭ, являлось неспецифичным к цАМФ как
к субстрату. Некоторые из этих ферментов в той
или иной мере были чувствительными к комплексу
С а 2 + — кальмодулин [6 J, но детального изучения
регуляции ферментов этим комплексом не прово
дилось. Можно лишь предполагать, что общность
биохимических механизмов регуляции разнообраз
ных процессов в клетках животных и растений
обусловлена зависимостью активности этого фер-
116
мента от ионов кальция . Особый интерес представ
ляет исследование участия С а 2 + — кальмодулин-за-
висимой ФДЭ в молекулярных механизмах дейст
вия фитогормонов.
В связи с этим цель нашей работы состояла в
выделении, очистке и исследовании свойств ФДЭ
цАМФ, чувствительной к ионам С а 2 + и кальмоду-
лину, а также в изучении характера взаимодейст
вия между ней и фитогормонами противоположно
го физиологического действия, в частности, абсци-
зовой кислотой и цитокинином.
Материалы и методы. В качестве объекта ис
следования использовали двухдневные проростки
озимой ржи (Secale cereale sp.) сорта Вятка-2,
выращенные в термостате в стерильных условиях
при температуре 2 4 ± 1 °С. Фермент выделяли с
помощью метода, основанного на фракционирова
нии белков ( N H 4 ) 2 S 0 4 и очистке соответствующей
фракции ионообменной хроматографией [7 ]. Для
этого навеску растительного материала (10—15 г)
гомогенизировали в буферном растворе: (10 мМ
трис-HCl, рН 7,4, 2 мМ MgCl 2 , 2 мМ ЭДТА, 2 мМ
/?-меркаптоэтанол, 0,5 мМ Ф М С Ф (буфер А). Го
могенат центрифугировали (70 ООО g, 1 ч) , а
супернатант фракционировали сульфатом аммония
(от 0 до 50 % и от 50 до 80 % насыщения).
Поскольку основная масса ФДЭ-белка осаждалась
в интервале насыщения от 50 до 80 %, эту фрак
ц и ю к о н ц е н т р и р о в а л и ц е н т р и ф у г и р о в а н и е м
(20 000 g, 20 мин) , растворяли в минимальном
объеме буфера для экстракции и диализовали в
течение 16 ч для удаления ( N H 4 ) 2 S 0 4 . Отдиализо-
ванный раствор использовали для дальнейшей очи
стки фермента методом ионообменной хроматогра
фии на колонках с ДЭАЭ-целлюлозой (16 х 1,5
ДЭ-52, «Sigma», С Ш А ) . Элюцию проводили линей
ным градиентом К О (0—1 М) в буфере для экст
ракции (буфер А). Отдельные фракции концентри
ровали с помощью повторного высаливания до 80
% насыщения ( N H 4 ) 2 S 0 4 . Активность Ф Д Э опреде
ляли микрометодом, описанным Гулиевым и соавт.
[8 ]. Концентрацию белка определяли по Лоури
[9 J. Фермент инкубировали в среде следующего
состава: 10 мМ трис-HCl, рН 7,2, 20 мМ MgCl 2 ,
0,5—3 мМ цАМФ («Serva», Ф Р Г ) , 0 , 0 4 - 1 0 п Бк
3 Н - ц А М Ф н а п р о б у ( у д е л ь н а я а к т и в н о с т ь
1377 - 1 0 м Б к / м М ) и белок в концентрации 10—
40 мкг на пробу. Радиоактивность проб подсчиты
вали на жидкостном сцинтилляционном счетчике с
автоматическим dpm-процессором («Бета-2», Укра
ина) . В качестве модифицирующих активность
ФДЭ добавок в работе использовали следующие
соединения: теофиллин («Serva»), ЭГТА («Sigma»),
кальмодулин из сердца быка («Amersham», Анг-
И Д Е Н Т И Ф И К А Ц И Я Ф О С Ф О Д И Э С Т Е Р А З Ы иАМФ
Л28о КО, М
Рис. 1. Профиль элюции белковой фракции (50—80 % насы
щения сульфатом аммония) линейным градиентом KC1 (0—
0,8 М) с колонки, заполненной ДЭАЭ-целлюлозой; объем фрак
ции 3 мл, размер колонки 1,6 * 20 см
лия ) , хлорпромазин («Sigma»), зеатин («Serva»),
абсцизовая кислота (АБК) («Calbiochem», США) ,
СаС1 2 (осч, «Реахим», С С С Р ) .
Результаты и обсуждение . После очистки бел
ковой фракции, высаливающейся при 50—80 % от
насыщения ( N H 4 ) 2 S 0 4 на колонках с ДЭАЭ-целлю
лозой, обнаружены две фракции , проявляющие
фосфодиэстеразную активность. Первая белковая
фракция элюировалась ионной силой ~ 300 мМ
КС1 и выходила в объеме 15 мл (рис. 1). Вторая
фракция белков элюировалась 425 мМ КС1 и выхо
дила в объеме, значительно превышающем объем
первой фракции. Согласно литературным данным
і 1 1 1
1 2 3 цАМФ.мМ
Рис. 2. Зависимость активности щелочной формы Ф Д Э , выде
ленной из проростков ржи, от концентрации субстрата
117
Д Р А Г О В О З И В И Д Р .
Рис. 3. Влияние ионов Са и кальмодулина на активность
щелочной формы Ф Д Э цАМФ: / — + ЭГТА (1 мМ); 2 — +
ЭГТА (1 мМ) + кальмодулин (6 мкМ); 3 — + С а 2 + (10 мМ) +
фермента с помощью кальмодулина и ионов Са +
(рис. 3) . Видно, что при добавлении в среду ионов
С а 2 + (10 мкМ) совместно с кальмодулином актив
ность фермента повышалась в несколько раз. В
присутствии в среде хелатирующего агента ЭГТА
(1 мМ), избирательно связывающего ионы С а 2 + ,
активность Ф Д Э резко уменьшалась и практически
равнялась нулю. При повышении концентрации
ионов С а 2 + (до 100 мкМ) с одновременным умень
шением концентрации кальмодулина (до 2 мкМ)
активность Ф Д Э снижалась.
Очевидно, в молекуле кальмодулина из сердца
быка, в структурном отношении идентичном расти
тельному [14] , находятся определенные участки с
различным сродством к С а 2 + . Аналогичный меха
низм регуляции активности Ф Д Э может иметь
место и в условиях интактной растительной клетки
при действии эндогенного кальмодулина. О сущест
вовании такого механизма регуляции свидетельст
вуют также данные, полученные при внесении в
среду хлорпромазина, антагониста кальмодулина.
Видно, что хлорпромазин одинаково эффективно
кальмодулин (6 мкМ); 4 — + Са
(2 мкМ)
(100 мкМ) + кальмодулин
[10] , первая фракция содержит основную массу
фосфодиэстеразного белка. С помощью электрофо
реза в денатурирующих условиях установлена ее
значительная гетерогенность. Молекулярная масса
белков первой фракции составляла от 20 до 70 кДа.
По-видимому, молекулярная масса Ф Д Э , регули
руемой комплексом С а 2 + — кальмодулин, находит
ся в пределах 50—60 кДа [11] . Чтобы не потерять
регуляторных компонентов Ф Д Э в процессе даль
нейшей очистки, мы остановились на этой стадии
и далее работали лишь с частично очищенным
ферментом. Для тестирования формы Ф Д Э , специ
фически разрушающей 3 , 5 - ц А М Ф и чувствитель
ной к ионам С а 2 + и кальмодулину, реакцию прово
дили при рН 7,2 и наличии в среде ионов M g 2 \ т.
е. при условиях, оптимальных для ее выявления
[12] .
Далее исследовали кинетические параметры
фермента, рассчитанные методом нелинейного ре
грессионного анализа с помощью ПЭВМ [13] . Мак
симальная активность Ф Д Э наблюдалась при кон
центрации субстрата 1,5—2,5 мМ, К м для 3 ' , 5 ' -
цАМФ составляла 2,9 мМ максимальная скорость
ферментативной реакции ( V m a x ) — 72 н М м г ' м и н 1
(рис. 2) .
Дальнейшая работа была направлена на иссле
дование аллостерической регуляции активности
Р и с 4. Влияние ионов Са , кальмодулина и хлорпромазина на
активность щелочной формы Ф Д Э циклического АМФ: / —
контроль; 2 — 4- С а 2 + (10 м к М ) ^ 3 — + С а 2 + (10 кмМ) +
+ кальмодулин (6 мкМ); 4 — + Са + (10 мкМ) + хлорпромазин
(1 мМ); 5 — + хлорпромазин (1 мМ); 6 — + хлорпромазин
(0,5 мМ)
118
И Д Е Н Т И Ф И К А Ц И Я Ф О С Ф О Д И Э С Т Е Р А З Ы цАМФ
Вероятно, выделенная нами форма фермента
отличается от мультифункциональной ФДЭ из ги-
покотилей салата как субстратной специфично
стью, так и чувствительностью к эффекторам, в
роли которых могут выступать цитокинины. В свя
зи с полученными данными представляло интерес
исследование эффекта фитогормона противополож
ного физиологического действия. Добавление в сре
ду инкубации АБК в 2—9 раз повышало актив
ность этой Ф Д Э (см. рис. 6 ) . Максимальная акти
вация фермента наблюдалась при концентрации
фитогормона в среде инкубации 1 0 b М. Аналогич
ный эффект (в присутствии содержащей кальмоду
лин фракции) оказывала АБК на активность ФДЭ
проростков фасоли [18] . По-видимому, ФДЭ-со-
держащая фракция белка, выделенная нами, содер
жала эндогенный кальмодулин, оказывающий вме
сте с АБК стимулирующий эффект , аналогично
эффекту С а 2 + — кальмодулина.
Рис. 5. Влияние теофиллина на активность щелочной формы
ф о с ф о д и э с т е р а з ы ц А М Ф : 1 — контроль; 2 — + теофиллин
(8 мМ); 3 — + теофиллин (8 мМ) + ЭГТА (1 мМ)
ингибирует активность фосфодиэстеразы как в ва
риантах без кальмодулина, так и при наличии его
в среде (рис. 4 ) .
Очевидно, в первом случае в пробах содержит
ся кальмодулин растительного происхождения, ко
торый подобно аналогичному аллостерическому ре
гулятору из сердца быка, блокируется хлорпрома-
зином. Как видно из рис. 5, эта форма ФДЭ
оказалась чувствительной и к метилксантинам, в
частности теофиллину.
Одновременное внесение в среду инкубации
теофиллина и хелатирующего агента увеличивало
ингибирующий эффект , вероятно, вследствие их
аддитивного действия. Эффективным ингибитором
этой Ф Д Э оказался и цитокинин зеатин (рис 6) .
Максимальный (78 %) ингибирующий эффект зеа-
тина наблюдался при его концентрации в среде
1 0 5 М, т. е. на уровне эндогенных цитокининов в
компартментах клетки [15] .
Аналогичный ингибирующий эффект зеатина
на форму Ф Д Э с широкой субстратной специфич
ностью, выделенную из гипокотилей салата, дости
гался при более высоких концентрациях гормона
(2-10 5 М) [16 ]. Эффект же синтетических цитоки
нинов в этом случае проявлялся при значительно
более высоких (5 1 0 4 М) «фармакологических»
концентрациях [17] .
Р и с 6. Влияние различных концентраций абсцизовой кислоты
и зеатина на активность щелочной формы фосфодиэстеразы
цАМФ: / — контроль; 2 — + АБК (10 5 M); 3 —+ АБК (10" ъ M);
4 — + зеатин (10" b M); 5 — + зеатин (10 5 M)
119
Д Р А Г О В О З И В И Д Р
Таким образом, в системе in vitro нами показа
ны возможные регуляторные эффекты цитокини-
нов и АБК на фосфодиэстеразу цАМФ, чувстви
тельную к комплексу С а 2 + — кальмодулин. Полу
ченные данные свидетельствуют о взаимодействии
двух систем регуляции, а также об их роли и месте
в формировании первичного ответа клетки на раз
личные сигналы внешней среды.
/. В. Драговоз, В. К. Яворська, \Ю. П. Мельничук
2+
Ідентифікація фосфодіестерази цАМФ, чутливої до іонів Са і
кальмодуліну, та її можлива роль у взаємодії аденілатциклазної
системи з фітогормонамй
Резюме
У дводобових проростках жита (Secede cerele sp.) ідентифі
ковано ф^сфодіестеразу цАМФ, чутливу до метилкеантинів,
іонів Са і кальмодуліну, аналогічну ферментові тваринних
клітин. В системі in vitro продемонстровано регуляторні
ефекти цитокінінів і абсцизовї кислоти на ФДЕ цАМФ.
Зроблено припущення про можливу роль ферменту мета
болізму цАМФ у взаємодії аденілатциклазної системи з фіто
гормонамй.
I. V. Dragovoz, V. К. Javorska, Yu. P. Melnichuk
Ident i f i ca t ion of Ca a n d c a l m o d u l i n e s e n s i t i v e cAMP
phosphodiesterase (PDE) and its possible role in the interaction of
adenylate cyclase system with phytohormones
Summary
2+
cAMP PDE sensitive to methylxanthine, Ca ions and calmoduline
and similar to animal PDE has been identificated in 2 days old rye
seedlings (Secale cereale). The regulatory effect of cytokinins and
abscisic acid on rye PDE has been shown in vitro. The conclusion
is made on the possible role of cAMP metabolism enzyme in the
interrelation of adenylate cyclase system with phytohormones.
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ
1. Иткес А. В., Тунщкая В. Л., Северин Е. С. Регуляция
биологической активности клетки системой вторичных
мессенджеров: сАМР, 2, 5'-олигоаденилата и кальция / /
Успехи биол. химии.—1985 .—26 .—С. 125—152.
2. Северин Е. С., Кочеткова Я. М. Роль фосфорилирования
в регуляции клеточной активности.—М.: Наука, 1985.—
287 с.
3. Ranjeva R., Boudet А. М. Phosphorylation of protein in plants:
regulatory effects and potential involvement in stimulus: Res
ponse coupling / / Ann. Rev. Plant Physiol .—1987.—38.—
P. 73—93 .
4. Newton R. P., Brown E. G. The biochemistry and physiology
of cyclic AMP in higher plants / / Hormones, receptors and
cellular interaction in plants / Ed. С. M. Chadvik, D. R.
Garrod.—Cambridg, 1986 .—P. 115—153 .
5. Григорович Ю. А. Кальмодулин-Са 2 + -зависимый белковый
активатор Ф Д Э и других ферментных систем / / Успехи
биол. химии. — 1 9 8 2 . — 2 2 . — С . 7 6 — 9 9 .
6. Иванов Г. Г., Выскребениева Э. И. Выделение и краткая
характеристика фосфодиэстеразы циклического АМФ и
Са ^-зависимого белкового активатора из корнеплода са
харной свеклы / / Физиология растений .—1986 .—33 ,
№ 1.—С. 5—9.
7. Яворська В. К., Драговоз I. В. та ін. Ідентифікація
фосфодіестерази цАМФ, чутливої до йонів кальцію та
кальмодуліну, та її можлива роль в процесі пухлинної
трансформації рослинних клітин / / Физиология и био
химия культ, растений.—1994 .—26.—С. 136—141 .
8. Гулиев Я. М.у Феденко Е. П., Доман И. Г. Фосфо-
диэстераза 3 ,5-АМФ фототрофной бактерии Rhodospirillum
rubrum II Биохимия.—1976 .—41 , № П . — С . 2043—2046 .
9. Lowry О. Я . , Roscnbrough N. Farr A. L., Randall R. J.
Protein measurement with the Folin phenol reagent / / J . Biol.
Chem.—1951 — 1 9 3 , N 1.—P. 2 6 5 — 2 7 5 .
10. Dupon M., Van Onchelen H. A.t De Greef J. A. Charac
terisation of cyclic nucleotide phosphodiesterase activity in
Phaseolus vulgaris II Physiol. P lant .—1987 .—69, N 2 .—
P. 361—365.
11. Этингоф P. H., Думлер И. Л. Фосфодиэстераза цикли
ческих нуклеотидов / / Укр. биохим. журнал.—1981 .—53,
№ 2 . — С 2 9 — 4 3 .
12. Феденко Е. П., Доман И. Л., Яворская В. К., Пройсер Э.
Характеристика двух фракций фосфодиэстеразы цикли
ческого АМФ проростков кукурузы и их взаимоотношение
с кальмодулином / / Физиология растений.—1988.—35,
№ 1.—С. 98—105 .
13. Page A. A non-linear regression program in BASIC for
estimation K m and V m a x / / Cadios commun.—1987.—3,
N 1.—P. 4 9 — 5 1 .
14. Dieter P. Calmodulin and calmodulin-mediated processes in
plants / / Plant Cell Environ.—1984.—7, N 6 .—P. 371—375 .
15. Van Staden J., Bosse C. A. Cytokinins in cut carnation flowers.
The transport and metabolism of zeatin and dihydrozeatin / /
J. Plant Phys io l .—1990.—135, N 2 .—P. 160—163.
16. Chiatante D., Portello C, Levi M. et al. Inhibition by
cytokinins of the activity of a multifunctional phosphodiesterase
purified from cotyledons of Lactuca sativa II Plant Physiol.
Biochem.—1988.—26, N 3 .—P. 2 9 7 — 3 0 1 .
17. Chiatante D., Newton R. P., Crignola S. et al. The 3 , 5 - c y c l i c
nucleotide phosphodiesterases of meristematic and differen
tiated tissues о pea roots / / Phytochemistry. — 1 9 9 0 . — 2 9 . —
P. 2815—2820.
18. Brown E. C , Al-Najafi T, Newton R. P. Cyclic nucleotide
phosphodiesterase activity in Phaseolus vulgaris II Ibid —
1977.—16, N 9 .—P. 1333-1337.
УДК 577 .151 .04 .581 .1:581 .54
Поступила в редакцию 07.10.96
120
|
| id | nasplib_isofts_kiev_ua-123456789-155126 |
| institution | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| issn | 0233-7657 |
| language | Russian |
| last_indexed | 2025-12-07T18:35:34Z |
| publishDate | 1997 |
| publisher | Інститут молекулярної біології і генетики НАН України |
| record_format | dspace |
| spelling | Драговоз, И.В. Яворская, В.К. Мельничук, Ю.П. 2019-06-16T09:29:19Z 2019-06-16T09:29:19Z 1997 Идентификация фосфодиэстеразы цАМФ, чувствительной к ионам Са²⁺ и кальмодулину, и ее возможная роль во взаимодействии аденилатциклазной системы с фитогормонами / И.В. Драговоз, В.К. Яворская, Ю.П. Мельничук // Биополимеры и клетка. — 1997. — Т. 13, № 2. — С. 116-120. — Бібліогр.: 18 назв. — рос. 0233-7657 DOI: http://dx.doi.org/10.7124/bc.000472 https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/155126 577.151.04.581.1:581.54 В двухсуточных проростках ржи (Secale cereale sp.) идентифицирована фосфодиэстераза (ФДЭ) цАМФ, чувствительная к метилксантинам, ионам и кальмодулину, аналогичная ферменту животных клеток. В системе in vitro продемонстрированы регуляторные эффекты цитокининов и абсцизовой кислоты на ФДЭ цАМФ. Сделано предположение о возможной роли фермента метаболизма цАМФ во взаимодействии аденилатциклазной системы с фитогормонами. У дводобових проростках жита (Secede cerele sp.) ідентифіковано фосфодіестеразу цАМФ, чутливу до метилкеантинів, іонів Са і кальмодуліну, аналогічну ферментові тваринних клітин. В системі in vitro продемонстровано регуляторні ефекти цитокінінів і абсцизовї кислоти на ФДЕ цАМФ. Зроблено припущення про можливу роль ферменту метаболізму цАМФ у взаємодії аденілатциклазної системи з фітогормонамй. cAMP PDE sensitive to methylxanthine, Ca²⁺ ions and calmoduline and similar to animal PDE has been identificated in 2 days old rye seedlings (Secale cereate). The regulatory effect of cytokinins and abscisic acid on rye PDE has been shown in vitro. The conclusion is made on the possible role of cAMP metabolism enzyme in the interrelation of adenylate cyclase system with phytohormones. ru Інститут молекулярної біології і генетики НАН України Биополимеры и клетка Структура и функции биополимеров Идентификация фосфодиэстеразы цАМФ, чувствительной к ионам Са²⁺ и кальмодулину, и ее возможная роль во взаимодействии аденилатциклазной системы с фитогормонами Ідентифікація фосфодіестерази цАМФ, чутливої до іонів Са²⁺ і кальмодуліну, та її можлива роль у взаємодії аденілатциклазної системи з фітогормонами Identification of Ca⁺ and calmoduline sensitive cAMP phosphodiesterase (PDE) and its possible role in the interaction of adenylate cyclase system with phytohormones Article published earlier |
| spellingShingle | Идентификация фосфодиэстеразы цАМФ, чувствительной к ионам Са²⁺ и кальмодулину, и ее возможная роль во взаимодействии аденилатциклазной системы с фитогормонами Драговоз, И.В. Яворская, В.К. Мельничук, Ю.П. Структура и функции биополимеров |
| title | Идентификация фосфодиэстеразы цАМФ, чувствительной к ионам Са²⁺ и кальмодулину, и ее возможная роль во взаимодействии аденилатциклазной системы с фитогормонами |
| title_alt | Ідентифікація фосфодіестерази цАМФ, чутливої до іонів Са²⁺ і кальмодуліну, та її можлива роль у взаємодії аденілатциклазної системи з фітогормонами Identification of Ca⁺ and calmoduline sensitive cAMP phosphodiesterase (PDE) and its possible role in the interaction of adenylate cyclase system with phytohormones |
| title_full | Идентификация фосфодиэстеразы цАМФ, чувствительной к ионам Са²⁺ и кальмодулину, и ее возможная роль во взаимодействии аденилатциклазной системы с фитогормонами |
| title_fullStr | Идентификация фосфодиэстеразы цАМФ, чувствительной к ионам Са²⁺ и кальмодулину, и ее возможная роль во взаимодействии аденилатциклазной системы с фитогормонами |
| title_full_unstemmed | Идентификация фосфодиэстеразы цАМФ, чувствительной к ионам Са²⁺ и кальмодулину, и ее возможная роль во взаимодействии аденилатциклазной системы с фитогормонами |
| title_short | Идентификация фосфодиэстеразы цАМФ, чувствительной к ионам Са²⁺ и кальмодулину, и ее возможная роль во взаимодействии аденилатциклазной системы с фитогормонами |
| title_sort | идентификация фосфодиэстеразы цамф, чувствительной к ионам са²⁺ и кальмодулину, и ее возможная роль во взаимодействии аденилатциклазной системы с фитогормонами |
| topic | Структура и функции биополимеров |
| topic_facet | Структура и функции биополимеров |
| url | https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/155126 |
| work_keys_str_mv | AT dragovoziv identifikaciâfosfodiésterazycamfčuvstvitelʹnoikionamsa2ikalʹmodulinuieevozmožnaârolʹvovzaimodeistviiadenilatciklaznoisistemysfitogormonami AT âvorskaâvk identifikaciâfosfodiésterazycamfčuvstvitelʹnoikionamsa2ikalʹmodulinuieevozmožnaârolʹvovzaimodeistviiadenilatciklaznoisistemysfitogormonami AT melʹničukûp identifikaciâfosfodiésterazycamfčuvstvitelʹnoikionamsa2ikalʹmodulinuieevozmožnaârolʹvovzaimodeistviiadenilatciklaznoisistemysfitogormonami AT dragovoziv ídentifíkacíâfosfodíesterazicamfčutlivoídoíonívsa2íkalʹmodulínutaíímožlivarolʹuvzaêmodííadenílatciklaznoísistemizfítogormonami AT âvorskaâvk ídentifíkacíâfosfodíesterazicamfčutlivoídoíonívsa2íkalʹmodulínutaíímožlivarolʹuvzaêmodííadenílatciklaznoísistemizfítogormonami AT melʹničukûp ídentifíkacíâfosfodíesterazicamfčutlivoídoíonívsa2íkalʹmodulínutaíímožlivarolʹuvzaêmodííadenílatciklaznoísistemizfítogormonami AT dragovoziv identificationofcaandcalmodulinesensitivecampphosphodiesterasepdeanditspossibleroleintheinteractionofadenylatecyclasesystemwithphytohormones AT âvorskaâvk identificationofcaandcalmodulinesensitivecampphosphodiesterasepdeanditspossibleroleintheinteractionofadenylatecyclasesystemwithphytohormones AT melʹničukûp identificationofcaandcalmodulinesensitivecampphosphodiesterasepdeanditspossibleroleintheinteractionofadenylatecyclasesystemwithphytohormones |