Активность α-химотрипсина, иммобилизованного бислойными фосфолипидными мембранами

Иммобилизация α-химотрипсина бислойными фосфолипидными липосомами приводит к увеличе­нию константы Михаэлиса в 2,3 раза и снижению во столько же раз максимальной скорости процесса (субстрат: n-нитрофенилацетат) из-за влияния диффузионных факторов. Кінетичні параметри ферментативного гідролізу класич...

Ausführliche Beschreibung

Gespeichert in:
Bibliographische Detailangaben
Veröffentlicht in:Биополимеры и клетка
Datum:1997
Hauptverfasser: Шапиро, Ю.Е., Смирнова, А.В., Макаревич, И.Ф., Улесов, А.В.
Format: Artikel
Sprache:Russian
Veröffentlicht: Інститут молекулярної біології і генетики НАН України 1997
Schlagworte:
Online Zugang:https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/155190
Tags: Tag hinzufügen
Keine Tags, Fügen Sie den ersten Tag hinzu!
Назва журналу:Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
Zitieren:Активность α-химотрипсина, иммобилизованного бислойными фосфолипидными мембранами / Ю.Е. Шапиро, А.В. Смирнова, И.Ф. Макаревич, А.В. Улесов // Биополимеры и клетка. — 1997. — Т. 13, № 3. — С. 213-217. — Бібліогр.: 16 назв. — рос.

Institution

Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
id nasplib_isofts_kiev_ua-123456789-155190
record_format dspace
spelling Шапиро, Ю.Е.
Смирнова, А.В.
Макаревич, И.Ф.
Улесов, А.В.
2019-06-16T10:34:31Z
2019-06-16T10:34:31Z
1997
Активность α-химотрипсина, иммобилизованного бислойными фосфолипидными мембранами / Ю.Е. Шапиро, А.В. Смирнова, И.Ф. Макаревич, А.В. Улесов // Биополимеры и клетка. — 1997. — Т. 13, № 3. — С. 213-217. — Бібліогр.: 16 назв. — рос.
0233-7657
DOI: http://dx.doi.org/10.7124/bc.000481
https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/155190
661.185.1+547.96+541.128.135
Иммобилизация α-химотрипсина бислойными фосфолипидными липосомами приводит к увеличе­нию константы Михаэлиса в 2,3 раза и снижению во столько же раз максимальной скорости процесса (субстрат: n-нитрофенилацетат) из-за влияния диффузионных факторов.
Кінетичні параметри ферментативного гідролізу класичного субстрату, n-нітрофенілацетату, у присутності а-хімотрипсину, іммобілізованого чи не іммобілізованого фосфоліпідними бішаровими ліпосомами, суттєво відрізняються. Іммобілі­зація α-хімотрипсину спричинює збільшення константы Міхаеліса і зниження максимальної швидкості процессу в 2,3 раза. Ці відмінності обумовлені дифузійними факторами, виникаючими при імобілізації ферменту. Дійсно, величина ефективної константи Міхаеліса, розрахована з урахуванням коефіцієнта дифузії компонентів реакційної системи, прак­тично збігається з експериментально знайденою для α-хімо­трипсину, імобілізованого ліпосомами.
The kinetic parameters for enzymatic hydrolysis of classic substrate, n-nitrophenyl acetate, in presence of α-chymotrypsin immobilized and nonimmobilized by phospholipid bilayer liposomes are essentially different. The immobilization of α-chymotrypsin tends to increase of the value of Michaelis constant and to decrease of the value of maximum, rate by a factor of 2.3. These distinctions are conditioned by diffusional factors arised with immobilization of enzyme. Indeed, the value of appropriate Michaelis constant calculated according to the diffusion coefficient for components of reaction medium is practically in agreement with experimental constant for α-chymotrypsin immobilized by phospholipid vesicles.
Работа выполнена при финансовой поддержке Госкомитета Украины по науке и технологиям (грант 1.01.02.02/018-93).
ru
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
Биополимеры и клетка
Структура и функции биополимеров
Активность α-химотрипсина, иммобилизованного бислойными фосфолипидными мембранами
Активність α-хімотрипсину, іммобілізованого бішаровими фосфоліпідними мембранами
An activity of α-chymotrypsin immobilized by bilayer phospholipid membranes
Article
published earlier
institution Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
collection DSpace DC
title Активность α-химотрипсина, иммобилизованного бислойными фосфолипидными мембранами
spellingShingle Активность α-химотрипсина, иммобилизованного бислойными фосфолипидными мембранами
Шапиро, Ю.Е.
Смирнова, А.В.
Макаревич, И.Ф.
Улесов, А.В.
Структура и функции биополимеров
title_short Активность α-химотрипсина, иммобилизованного бислойными фосфолипидными мембранами
title_full Активность α-химотрипсина, иммобилизованного бислойными фосфолипидными мембранами
title_fullStr Активность α-химотрипсина, иммобилизованного бислойными фосфолипидными мембранами
title_full_unstemmed Активность α-химотрипсина, иммобилизованного бислойными фосфолипидными мембранами
title_sort активность α-химотрипсина, иммобилизованного бислойными фосфолипидными мембранами
author Шапиро, Ю.Е.
Смирнова, А.В.
Макаревич, И.Ф.
Улесов, А.В.
author_facet Шапиро, Ю.Е.
Смирнова, А.В.
Макаревич, И.Ф.
Улесов, А.В.
topic Структура и функции биополимеров
topic_facet Структура и функции биополимеров
publishDate 1997
language Russian
container_title Биополимеры и клетка
publisher Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
format Article
title_alt Активність α-хімотрипсину, іммобілізованого бішаровими фосфоліпідними мембранами
An activity of α-chymotrypsin immobilized by bilayer phospholipid membranes
description Иммобилизация α-химотрипсина бислойными фосфолипидными липосомами приводит к увеличе­нию константы Михаэлиса в 2,3 раза и снижению во столько же раз максимальной скорости процесса (субстрат: n-нитрофенилацетат) из-за влияния диффузионных факторов. Кінетичні параметри ферментативного гідролізу класичного субстрату, n-нітрофенілацетату, у присутності а-хімотрипсину, іммобілізованого чи не іммобілізованого фосфоліпідними бішаровими ліпосомами, суттєво відрізняються. Іммобілі­зація α-хімотрипсину спричинює збільшення константы Міхаеліса і зниження максимальної швидкості процессу в 2,3 раза. Ці відмінності обумовлені дифузійними факторами, виникаючими при імобілізації ферменту. Дійсно, величина ефективної константи Міхаеліса, розрахована з урахуванням коефіцієнта дифузії компонентів реакційної системи, прак­тично збігається з експериментально знайденою для α-хімо­трипсину, імобілізованого ліпосомами. The kinetic parameters for enzymatic hydrolysis of classic substrate, n-nitrophenyl acetate, in presence of α-chymotrypsin immobilized and nonimmobilized by phospholipid bilayer liposomes are essentially different. The immobilization of α-chymotrypsin tends to increase of the value of Michaelis constant and to decrease of the value of maximum, rate by a factor of 2.3. These distinctions are conditioned by diffusional factors arised with immobilization of enzyme. Indeed, the value of appropriate Michaelis constant calculated according to the diffusion coefficient for components of reaction medium is practically in agreement with experimental constant for α-chymotrypsin immobilized by phospholipid vesicles.
issn 0233-7657
url https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/155190
citation_txt Активность α-химотрипсина, иммобилизованного бислойными фосфолипидными мембранами / Ю.Е. Шапиро, А.В. Смирнова, И.Ф. Макаревич, А.В. Улесов // Биополимеры и клетка. — 1997. — Т. 13, № 3. — С. 213-217. — Бібліогр.: 16 назв. — рос.
work_keys_str_mv AT šapiroûe aktivnostʹαhimotripsinaimmobilizovannogobisloinymifosfolipidnymimembranami
AT smirnovaav aktivnostʹαhimotripsinaimmobilizovannogobisloinymifosfolipidnymimembranami
AT makarevičif aktivnostʹαhimotripsinaimmobilizovannogobisloinymifosfolipidnymimembranami
AT ulesovav aktivnostʹαhimotripsinaimmobilizovannogobisloinymifosfolipidnymimembranami
AT šapiroûe aktivnístʹαhímotripsinuímmobílízovanogobíšarovimifosfolípídnimimembranami
AT smirnovaav aktivnístʹαhímotripsinuímmobílízovanogobíšarovimifosfolípídnimimembranami
AT makarevičif aktivnístʹαhímotripsinuímmobílízovanogobíšarovimifosfolípídnimimembranami
AT ulesovav aktivnístʹαhímotripsinuímmobílízovanogobíšarovimifosfolípídnimimembranami
AT šapiroûe anactivityofαchymotrypsinimmobilizedbybilayerphospholipidmembranes
AT smirnovaav anactivityofαchymotrypsinimmobilizedbybilayerphospholipidmembranes
AT makarevičif anactivityofαchymotrypsinimmobilizedbybilayerphospholipidmembranes
AT ulesovav anactivityofαchymotrypsinimmobilizedbybilayerphospholipidmembranes
first_indexed 2025-12-07T13:09:08Z
last_indexed 2025-12-07T13:09:08Z
_version_ 1850855075164979200