Leucyl-tRNA synthetase from Thermus thermophilus. Purification and some properties of the crystallizing enzyme

Leucyl-tRNA synthetase from Thermus thermophilus. Purification and some properties of the crystallizing enzyme

Leucyl-tRNA synthetase from Thermus thermophilus (LeuRSTT) was purified to homogeneity using a five-step purification procedure. The enzyme was characterized and crystallized. Molecular mass determinations of the native and denatured proteins indicate monomeric structure of LeuRSTT with the molecula...

Full description

Saved in:
Bibliographic Details
Published in:Біополімери і клітина
Date:2001
Main Authors: Yaremchuk, A.D., Gudzera, O.I., Egorova, S.P., Rozhko, D.I., Kriklivy, I.A., Tukalo, M.A.
Format: Article
Language:English
Published: Інститут молекулярної біології і генетики НАН України 2001
Subjects:
Структура та функції біополімерів
Online Access:https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/155227
Tags: Add Tag
No Tags, Be the first to tag this record!
Journal Title:Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
Cite this:Leucyl-tRNA synthetase from Thermus thermophilus. Purification and some properties of the crystallizing enzyme / A.D. Yaremchuk, O.I. Gudzera, S.P. Egorova, D.I. Rozhko, I.A. Kriklivy, M.A. Tukalo // Біополімери і клітина. — 2001. — Т. 17, № 3. — С. 216-220. — Бібліогр.: 11 назв. — англ.

Institution

Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
id nasplib_isofts_kiev_ua-123456789-155227
record_format dspace
spelling Yaremchuk, A.D.
Gudzera, O.I.
Egorova, S.P.
Rozhko, D.I.
Kriklivy, I.A.
Tukalo, M.A.
2019-06-16T11:53:38Z
2019-06-16T11:53:38Z
2001
Leucyl-tRNA synthetase from Thermus thermophilus. Purification and some properties of the crystallizing enzyme / A.D. Yaremchuk, O.I. Gudzera, S.P. Egorova, D.I. Rozhko, I.A. Kriklivy, M.A. Tukalo // Біополімери і клітина. — 2001. — Т. 17, № 3. — С. 216-220. — Бібліогр.: 11 назв. — англ.
0233-7657
DOI:http://dx.doi.org/10.7124/bc.0005AD
https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/155227
577.112.088.3
Leucyl-tRNA synthetase from Thermus thermophilus (LeuRSTT) was purified to homogeneity using a five-step purification procedure. The enzyme was characterized and crystallized. Molecular mass determinations of the native and denatured proteins indicate monomeric structure of LeuRSTT with the molecular mass of about 101 kDa. The protein obtained is remarkably thermostable and retains 97 % of its initial aminoacylation activity after 1 hour of incubation at 88 °C. Crystals of LeuRSTT were obtained from ammonium sulfate solution by the vapour diffusion techniques. The crystals quality was improved by crystallization from the precipitate.
Лейцил-тРНК синтетаза из Thermus thermophilus (ЛейРСТТ) выделена в гомогенном состоянии с использованием пяти стадий очистки. Фермент охарактеризован и получены его кристаллы. Определена молекулярная масса нашивного и дена­турированного белка. Установлено, что ЛейРСТТ представ­ляет собой мономер с молекулярной массой 101 кДа. Получен­ный фермент обладает значительной термостабильностью и сохраняет 97 % аминоацилирующей активности после инкуба­ции в течение 1 ч при температуре 88 °С. Кристаллы ЛейРСТТ получены методом диффузии паров с использованием в качестве осадителя раствора сульфата аммония
Лейцил-тРНК синтетазу із Thermus thermophilus (ЛейРСТТ) виділено в гомогенному стані з використанням п'яти стадій очищення. Фермент охарактеризовано та отримано його кристали. Визначено молекулярну масу нативного і денатуро­ваного білка. Встановлено, що ЛейРСТТ являє собою мономер з молекулярною масою 101 кДа. Отриманому ферментові притаманна значна термостабільність і він зберігає 97 % аміноацилюючої активності після інкубації протягом 1 год при температурі 88 ° С Кристали ЛейРСТТ одержано методом дифузії парів із використанням як осаджувана розчину сульфату амонію.
en
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
Біополімери і клітина
Структура та функції біополімерів
Leucyl-tRNA synthetase from Thermus thermophilus. Purification and some properties of the crystallizing enzyme
Лейцил-тРНК синтетаза із Thermus thermophilus. Очищення і деякі властивості кристалів ферменту
Лейцил-тРНК синтетаза из Thermus thermophilus. Очистка и некоторые свойства кристаллов фермента
Article
published earlier
institution Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
collection DSpace DC
title Leucyl-tRNA synthetase from Thermus thermophilus. Purification and some properties of the crystallizing enzyme
spellingShingle Leucyl-tRNA synthetase from Thermus thermophilus. Purification and some properties of the crystallizing enzyme
Yaremchuk, A.D.
Gudzera, O.I.
Egorova, S.P.
Rozhko, D.I.
Kriklivy, I.A.
Tukalo, M.A.
Структура та функції біополімерів
title_short Leucyl-tRNA synthetase from Thermus thermophilus. Purification and some properties of the crystallizing enzyme
title_full Leucyl-tRNA synthetase from Thermus thermophilus. Purification and some properties of the crystallizing enzyme
title_fullStr Leucyl-tRNA synthetase from Thermus thermophilus. Purification and some properties of the crystallizing enzyme
title_full_unstemmed Leucyl-tRNA synthetase from Thermus thermophilus. Purification and some properties of the crystallizing enzyme
title_sort leucyl-trna synthetase from thermus thermophilus. purification and some properties of the crystallizing enzyme
author Yaremchuk, A.D.
Gudzera, O.I.
Egorova, S.P.
Rozhko, D.I.
Kriklivy, I.A.
Tukalo, M.A.
author_facet Yaremchuk, A.D.
Gudzera, O.I.
Egorova, S.P.
Rozhko, D.I.
Kriklivy, I.A.
Tukalo, M.A.
topic Структура та функції біополімерів
topic_facet Структура та функції біополімерів
publishDate 2001
language English
container_title Біополімери і клітина
publisher Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
format Article
title_alt Лейцил-тРНК синтетаза із Thermus thermophilus. Очищення і деякі властивості кристалів ферменту
Лейцил-тРНК синтетаза из Thermus thermophilus. Очистка и некоторые свойства кристаллов фермента
description Leucyl-tRNA synthetase from Thermus thermophilus (LeuRSTT) was purified to homogeneity using a five-step purification procedure. The enzyme was characterized and crystallized. Molecular mass determinations of the native and denatured proteins indicate monomeric structure of LeuRSTT with the molecular mass of about 101 kDa. The protein obtained is remarkably thermostable and retains 97 % of its initial aminoacylation activity after 1 hour of incubation at 88 °C. Crystals of LeuRSTT were obtained from ammonium sulfate solution by the vapour diffusion techniques. The crystals quality was improved by crystallization from the precipitate. Лейцил-тРНК синтетаза из Thermus thermophilus (ЛейРСТТ) выделена в гомогенном состоянии с использованием пяти стадий очистки. Фермент охарактеризован и получены его кристаллы. Определена молекулярная масса нашивного и дена­турированного белка. Установлено, что ЛейРСТТ представ­ляет собой мономер с молекулярной массой 101 кДа. Получен­ный фермент обладает значительной термостабильностью и сохраняет 97 % аминоацилирующей активности после инкуба­ции в течение 1 ч при температуре 88 °С. Кристаллы ЛейРСТТ получены методом диффузии паров с использованием в качестве осадителя раствора сульфата аммония Лейцил-тРНК синтетазу із Thermus thermophilus (ЛейРСТТ) виділено в гомогенному стані з використанням п'яти стадій очищення. Фермент охарактеризовано та отримано його кристали. Визначено молекулярну масу нативного і денатуро­ваного білка. Встановлено, що ЛейРСТТ являє собою мономер з молекулярною масою 101 кДа. Отриманому ферментові притаманна значна термостабільність і він зберігає 97 % аміноацилюючої активності після інкубації протягом 1 год при температурі 88 ° С Кристали ЛейРСТТ одержано методом дифузії парів із використанням як осаджувана розчину сульфату амонію.
issn 0233-7657
url https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/155227
citation_txt Leucyl-tRNA synthetase from Thermus thermophilus. Purification and some properties of the crystallizing enzyme / A.D. Yaremchuk, O.I. Gudzera, S.P. Egorova, D.I. Rozhko, I.A. Kriklivy, M.A. Tukalo // Біополімери і клітина. — 2001. — Т. 17, № 3. — С. 216-220. — Бібліогр.: 11 назв. — англ.
work_keys_str_mv AT yaremchukad leucyltrnasynthetasefromthermusthermophiluspurificationandsomepropertiesofthecrystallizingenzyme
AT gudzeraoi leucyltrnasynthetasefromthermusthermophiluspurificationandsomepropertiesofthecrystallizingenzyme
AT egorovasp leucyltrnasynthetasefromthermusthermophiluspurificationandsomepropertiesofthecrystallizingenzyme
AT rozhkodi leucyltrnasynthetasefromthermusthermophiluspurificationandsomepropertiesofthecrystallizingenzyme
AT kriklivyia leucyltrnasynthetasefromthermusthermophiluspurificationandsomepropertiesofthecrystallizingenzyme
AT tukaloma leucyltrnasynthetasefromthermusthermophiluspurificationandsomepropertiesofthecrystallizingenzyme
AT yaremchukad leiciltrnksintetazaízthermusthermophilusočiŝennâídeâkívlastivostíkristalívfermentu
AT gudzeraoi leiciltrnksintetazaízthermusthermophilusočiŝennâídeâkívlastivostíkristalívfermentu
AT egorovasp leiciltrnksintetazaízthermusthermophilusočiŝennâídeâkívlastivostíkristalívfermentu
AT rozhkodi leiciltrnksintetazaízthermusthermophilusočiŝennâídeâkívlastivostíkristalívfermentu
AT kriklivyia leiciltrnksintetazaízthermusthermophilusočiŝennâídeâkívlastivostíkristalívfermentu
AT tukaloma leiciltrnksintetazaízthermusthermophilusočiŝennâídeâkívlastivostíkristalívfermentu
AT yaremchukad leiciltrnksintetazaizthermusthermophilusočistkainekotoryesvoistvakristallovfermenta
AT gudzeraoi leiciltrnksintetazaizthermusthermophilusočistkainekotoryesvoistvakristallovfermenta
AT egorovasp leiciltrnksintetazaizthermusthermophilusočistkainekotoryesvoistvakristallovfermenta
AT rozhkodi leiciltrnksintetazaizthermusthermophilusočistkainekotoryesvoistvakristallovfermenta
AT kriklivyia leiciltrnksintetazaizthermusthermophilusočistkainekotoryesvoistvakristallovfermenta
AT tukaloma leiciltrnksintetazaizthermusthermophilusočistkainekotoryesvoistvakristallovfermenta
first_indexed 2025-12-07T17:48:25Z
last_indexed 2025-12-07T17:48:25Z
_version_ 1850872645943296000

Similar Items