Leucyl-tRNA synthetase from Thermus thermophilus. Purification and some properties of the crystallizing enzyme
Leucyl-tRNA synthetase from Thermus thermophilus (LeuRSTT) was purified to homogeneity using a five-step purification procedure. The enzyme was characterized and crystallized. Molecular mass determinations of the native and denatured proteins indicate monomeric structure of LeuRSTT with the molecula...
Збережено в:
| Опубліковано в: : | Біополімери і клітина |
|---|---|
| Дата: | 2001 |
| Автори: | , , , , , |
| Формат: | Стаття |
| Мова: | Англійська |
| Опубліковано: |
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
2001
|
| Теми: | |
| Онлайн доступ: | https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/155227 |
| Теги: |
Додати тег
Немає тегів, Будьте першим, хто поставить тег для цього запису!
|
| Назва журналу: | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| Цитувати: | Leucyl-tRNA synthetase from Thermus thermophilus. Purification and some properties of the crystallizing enzyme / A.D. Yaremchuk, O.I. Gudzera, S.P. Egorova, D.I. Rozhko, I.A. Kriklivy, M.A. Tukalo // Біополімери і клітина. — 2001. — Т. 17, № 3. — С. 216-220. — Бібліогр.: 11 назв. — англ. |
Репозитарії
Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine| _version_ | 1862714128278224896 |
|---|---|
| author | Yaremchuk, A.D. Gudzera, O.I. Egorova, S.P. Rozhko, D.I. Kriklivy, I.A. Tukalo, M.A. |
| author_facet | Yaremchuk, A.D. Gudzera, O.I. Egorova, S.P. Rozhko, D.I. Kriklivy, I.A. Tukalo, M.A. |
| citation_txt | Leucyl-tRNA synthetase from Thermus thermophilus. Purification and some properties of the crystallizing enzyme / A.D. Yaremchuk, O.I. Gudzera, S.P. Egorova, D.I. Rozhko, I.A. Kriklivy, M.A. Tukalo // Біополімери і клітина. — 2001. — Т. 17, № 3. — С. 216-220. — Бібліогр.: 11 назв. — англ. |
| collection | DSpace DC |
| container_title | Біополімери і клітина |
| description | Leucyl-tRNA synthetase from Thermus thermophilus (LeuRSTT) was purified to homogeneity using a five-step purification procedure. The enzyme was characterized and crystallized. Molecular mass determinations of the native and denatured proteins indicate monomeric structure of LeuRSTT with the molecular mass of about 101 kDa. The protein obtained is remarkably thermostable and retains 97 % of its initial aminoacylation activity after 1 hour of incubation at 88 °C. Crystals of LeuRSTT were obtained from ammonium sulfate solution by the vapour diffusion techniques. The crystals quality was improved by crystallization from the precipitate.
Лейцил-тРНК синтетаза из Thermus thermophilus (ЛейРСТТ) выделена в гомогенном состоянии с использованием пяти стадий очистки. Фермент охарактеризован и получены его кристаллы. Определена молекулярная масса нашивного и денатурированного белка. Установлено, что ЛейРСТТ представляет собой мономер с молекулярной массой 101 кДа. Полученный фермент обладает значительной термостабильностью и сохраняет 97 % аминоацилирующей активности после инкубации в течение 1 ч при температуре 88 °С. Кристаллы ЛейРСТТ получены методом диффузии паров с использованием в качестве осадителя раствора сульфата аммония
Лейцил-тРНК синтетазу із Thermus thermophilus (ЛейРСТТ) виділено в гомогенному стані з використанням п'яти стадій очищення. Фермент охарактеризовано та отримано його кристали. Визначено молекулярну масу нативного і денатурованого білка. Встановлено, що ЛейРСТТ являє собою мономер з молекулярною масою 101 кДа. Отриманому ферментові притаманна значна термостабільність і він зберігає 97 % аміноацилюючої активності після інкубації протягом 1 год при температурі 88 ° С Кристали ЛейРСТТ одержано методом дифузії парів із використанням як осаджувана розчину сульфату амонію.
|
| first_indexed | 2025-12-07T17:48:25Z |
| format | Article |
| fulltext | |
| id | nasplib_isofts_kiev_ua-123456789-155227 |
| institution | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| issn | 0233-7657 |
| language | English |
| last_indexed | 2025-12-07T17:48:25Z |
| publishDate | 2001 |
| publisher | Інститут молекулярної біології і генетики НАН України |
| record_format | dspace |
| spelling | Yaremchuk, A.D. Gudzera, O.I. Egorova, S.P. Rozhko, D.I. Kriklivy, I.A. Tukalo, M.A. 2019-06-16T11:53:38Z 2019-06-16T11:53:38Z 2001 Leucyl-tRNA synthetase from Thermus thermophilus. Purification and some properties of the crystallizing enzyme / A.D. Yaremchuk, O.I. Gudzera, S.P. Egorova, D.I. Rozhko, I.A. Kriklivy, M.A. Tukalo // Біополімери і клітина. — 2001. — Т. 17, № 3. — С. 216-220. — Бібліогр.: 11 назв. — англ. 0233-7657 DOI:http://dx.doi.org/10.7124/bc.0005AD https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/155227 577.112.088.3 Leucyl-tRNA synthetase from Thermus thermophilus (LeuRSTT) was purified to homogeneity using a five-step purification procedure. The enzyme was characterized and crystallized. Molecular mass determinations of the native and denatured proteins indicate monomeric structure of LeuRSTT with the molecular mass of about 101 kDa. The protein obtained is remarkably thermostable and retains 97 % of its initial aminoacylation activity after 1 hour of incubation at 88 °C. Crystals of LeuRSTT were obtained from ammonium sulfate solution by the vapour diffusion techniques. The crystals quality was improved by crystallization from the precipitate. Лейцил-тРНК синтетаза из Thermus thermophilus (ЛейРСТТ) выделена в гомогенном состоянии с использованием пяти стадий очистки. Фермент охарактеризован и получены его кристаллы. Определена молекулярная масса нашивного и денатурированного белка. Установлено, что ЛейРСТТ представляет собой мономер с молекулярной массой 101 кДа. Полученный фермент обладает значительной термостабильностью и сохраняет 97 % аминоацилирующей активности после инкубации в течение 1 ч при температуре 88 °С. Кристаллы ЛейРСТТ получены методом диффузии паров с использованием в качестве осадителя раствора сульфата аммония Лейцил-тРНК синтетазу із Thermus thermophilus (ЛейРСТТ) виділено в гомогенному стані з використанням п'яти стадій очищення. Фермент охарактеризовано та отримано його кристали. Визначено молекулярну масу нативного і денатурованого білка. Встановлено, що ЛейРСТТ являє собою мономер з молекулярною масою 101 кДа. Отриманому ферментові притаманна значна термостабільність і він зберігає 97 % аміноацилюючої активності після інкубації протягом 1 год при температурі 88 ° С Кристали ЛейРСТТ одержано методом дифузії парів із використанням як осаджувана розчину сульфату амонію. en Інститут молекулярної біології і генетики НАН України Біополімери і клітина Структура та функції біополімерів Leucyl-tRNA synthetase from Thermus thermophilus. Purification and some properties of the crystallizing enzyme Лейцил-тРНК синтетаза із Thermus thermophilus. Очищення і деякі властивості кристалів ферменту Лейцил-тРНК синтетаза из Thermus thermophilus. Очистка и некоторые свойства кристаллов фермента Article published earlier |
| spellingShingle | Leucyl-tRNA synthetase from Thermus thermophilus. Purification and some properties of the crystallizing enzyme Yaremchuk, A.D. Gudzera, O.I. Egorova, S.P. Rozhko, D.I. Kriklivy, I.A. Tukalo, M.A. Структура та функції біополімерів |
| title | Leucyl-tRNA synthetase from Thermus thermophilus. Purification and some properties of the crystallizing enzyme |
| title_alt | Лейцил-тРНК синтетаза із Thermus thermophilus. Очищення і деякі властивості кристалів ферменту Лейцил-тРНК синтетаза из Thermus thermophilus. Очистка и некоторые свойства кристаллов фермента |
| title_full | Leucyl-tRNA synthetase from Thermus thermophilus. Purification and some properties of the crystallizing enzyme |
| title_fullStr | Leucyl-tRNA synthetase from Thermus thermophilus. Purification and some properties of the crystallizing enzyme |
| title_full_unstemmed | Leucyl-tRNA synthetase from Thermus thermophilus. Purification and some properties of the crystallizing enzyme |
| title_short | Leucyl-tRNA synthetase from Thermus thermophilus. Purification and some properties of the crystallizing enzyme |
| title_sort | leucyl-trna synthetase from thermus thermophilus. purification and some properties of the crystallizing enzyme |
| topic | Структура та функції біополімерів |
| topic_facet | Структура та функції біополімерів |
| url | https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/155227 |
| work_keys_str_mv | AT yaremchukad leucyltrnasynthetasefromthermusthermophiluspurificationandsomepropertiesofthecrystallizingenzyme AT gudzeraoi leucyltrnasynthetasefromthermusthermophiluspurificationandsomepropertiesofthecrystallizingenzyme AT egorovasp leucyltrnasynthetasefromthermusthermophiluspurificationandsomepropertiesofthecrystallizingenzyme AT rozhkodi leucyltrnasynthetasefromthermusthermophiluspurificationandsomepropertiesofthecrystallizingenzyme AT kriklivyia leucyltrnasynthetasefromthermusthermophiluspurificationandsomepropertiesofthecrystallizingenzyme AT tukaloma leucyltrnasynthetasefromthermusthermophiluspurificationandsomepropertiesofthecrystallizingenzyme AT yaremchukad leiciltrnksintetazaízthermusthermophilusočiŝennâídeâkívlastivostíkristalívfermentu AT gudzeraoi leiciltrnksintetazaízthermusthermophilusočiŝennâídeâkívlastivostíkristalívfermentu AT egorovasp leiciltrnksintetazaízthermusthermophilusočiŝennâídeâkívlastivostíkristalívfermentu AT rozhkodi leiciltrnksintetazaízthermusthermophilusočiŝennâídeâkívlastivostíkristalívfermentu AT kriklivyia leiciltrnksintetazaízthermusthermophilusočiŝennâídeâkívlastivostíkristalívfermentu AT tukaloma leiciltrnksintetazaízthermusthermophilusočiŝennâídeâkívlastivostíkristalívfermentu AT yaremchukad leiciltrnksintetazaizthermusthermophilusočistkainekotoryesvoistvakristallovfermenta AT gudzeraoi leiciltrnksintetazaizthermusthermophilusočistkainekotoryesvoistvakristallovfermenta AT egorovasp leiciltrnksintetazaizthermusthermophilusočistkainekotoryesvoistvakristallovfermenta AT rozhkodi leiciltrnksintetazaizthermusthermophilusočistkainekotoryesvoistvakristallovfermenta AT kriklivyia leiciltrnksintetazaizthermusthermophilusočistkainekotoryesvoistvakristallovfermenta AT tukaloma leiciltrnksintetazaizthermusthermophilusočistkainekotoryesvoistvakristallovfermenta |