Белковый состав ядерного матрикса изменяется под влиянием липазы
Методом электрофореза в полиакриламидном геле исследован белковый состав препаратов остаточных ядер и ядерного матрикса, выделенных из клеток лейкоза Р388 мышей, спермиев и эритроцитов пресноводного вьюна Misgurnus fossilis L. Показано, что дополнительная обработка образцов на стадии нуклеазного пер...
Збережено в:
| Опубліковано в: : | Биополимеры и клетка |
|---|---|
| Дата: | 1989 |
| Автори: | , |
| Формат: | Стаття |
| Мова: | Russian |
| Опубліковано: |
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
1989
|
| Теми: | |
| Онлайн доступ: | https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/155531 |
| Теги: |
Додати тег
Немає тегів, Будьте першим, хто поставить тег для цього запису!
|
| Назва журналу: | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| Цитувати: | Белковый состав ядерного матрикса изменяется под влиянием липазы / Д.Ю. Блохин, В.А. Стручков // Биополимеры и клетка. — 1989. — Т. 5, № 6. — С. 73-77. — Бібліогр.: 8 назв. — рос. |
Репозитарії
Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine| id |
nasplib_isofts_kiev_ua-123456789-155531 |
|---|---|
| record_format |
dspace |
| spelling |
Блохин, Д.Ю. Стручков, В.А. 2019-06-17T06:08:35Z 2019-06-17T06:08:35Z 1989 Белковый состав ядерного матрикса изменяется под влиянием липазы / Д.Ю. Блохин, В.А. Стручков // Биополимеры и клетка. — 1989. — Т. 5, № 6. — С. 73-77. — Бібліогр.: 8 назв. — рос. 0233-7657 DOI: http://dx.doi.org/10.7124/bc.0000FA https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/155531 576.312:547.963.3 Методом электрофореза в полиакриламидном геле исследован белковый состав препаратов остаточных ядер и ядерного матрикса, выделенных из клеток лейкоза Р388 мышей, спермиев и эритроцитов пресноводного вьюна Misgurnus fossilis L. Показано, что дополнительная обработка образцов на стадии нуклеазного переваривания липазой вызывает значительные изменения белкового спектра как препаратов остаточных ядер, так и выделенных из них ядерных матриксов. При замене липазы на фосфолипазу С изменений белкового состава препаратов не наблюдается. Методом електрофорезу в поліакриламідному гелі досліджено білковий склад препаратів залишкових ядер і ядерного матриксу, виділених з клітин лейкозу Р388 мишей, спрямовує і еритроцитів прісноводного в'юна Misgurnus fossilis L. Показано, що додаткова обробка зразків на стадії нуклеазного перетравлення ліпазою викликає значні зміни білкового спектру як препаратів залишкових ядер, так і виділених з них ядерних матриксов. При заміні ліпази на фосфоліпазу С змін білкового складу препаратів не спостерігається. The protein composition of residual nuclei and nuclear matrix preparations isolated from trnurine leukemia P388 cells, spermia and erythrocytes of Misgurnus fossilis L., has been studied by SOS-PAGE. Additional treatment of samples at the stage of nuclease digestion by lipase is shown to cause considerable changes in the protein spectrum of both residual nuclei preparations and nuclear matrices isolated from them. No changes are observed in the protein composition of the preparations when lipase is substituted for phospholipase C. ru Інститут молекулярної біології і генетики НАН України Биополимеры и клетка Структура и функции биополимеров Белковый состав ядерного матрикса изменяется под влиянием липазы Білковий склад ядерного матриксу змінюється під впливом ліпази Change in the protein composition of nuclear matrix induced by lipase treatment Article published earlier |
| institution |
Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| collection |
DSpace DC |
| title |
Белковый состав ядерного матрикса изменяется под влиянием липазы |
| spellingShingle |
Белковый состав ядерного матрикса изменяется под влиянием липазы Блохин, Д.Ю. Стручков, В.А. Структура и функции биополимеров |
| title_short |
Белковый состав ядерного матрикса изменяется под влиянием липазы |
| title_full |
Белковый состав ядерного матрикса изменяется под влиянием липазы |
| title_fullStr |
Белковый состав ядерного матрикса изменяется под влиянием липазы |
| title_full_unstemmed |
Белковый состав ядерного матрикса изменяется под влиянием липазы |
| title_sort |
белковый состав ядерного матрикса изменяется под влиянием липазы |
| author |
Блохин, Д.Ю. Стручков, В.А. |
| author_facet |
Блохин, Д.Ю. Стручков, В.А. |
| topic |
Структура и функции биополимеров |
| topic_facet |
Структура и функции биополимеров |
| publishDate |
1989 |
| language |
Russian |
| container_title |
Биополимеры и клетка |
| publisher |
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України |
| format |
Article |
| title_alt |
Білковий склад ядерного матриксу змінюється під впливом ліпази Change in the protein composition of nuclear matrix induced by lipase treatment |
| description |
Методом электрофореза в полиакриламидном геле исследован белковый состав препаратов остаточных ядер и ядерного матрикса, выделенных из клеток лейкоза Р388 мышей, спермиев и эритроцитов пресноводного вьюна Misgurnus fossilis L. Показано, что дополнительная обработка образцов на стадии нуклеазного переваривания липазой вызывает значительные изменения белкового спектра как препаратов остаточных ядер, так и выделенных из них ядерных матриксов. При замене липазы на фосфолипазу С изменений белкового состава препаратов не наблюдается.
Методом електрофорезу в поліакриламідному гелі досліджено білковий склад препаратів залишкових ядер і ядерного матриксу, виділених з клітин лейкозу Р388 мишей, спрямовує і еритроцитів прісноводного в'юна Misgurnus fossilis L. Показано, що додаткова обробка зразків на стадії нуклеазного перетравлення ліпазою викликає значні зміни білкового спектру як препаратів залишкових ядер, так і виділених з них ядерних матриксов. При заміні ліпази на фосфоліпазу С змін білкового складу препаратів не спостерігається.
The protein composition of residual nuclei and nuclear matrix preparations isolated from trnurine leukemia P388 cells, spermia and erythrocytes of Misgurnus fossilis L., has been studied by SOS-PAGE. Additional treatment of samples at the stage of nuclease digestion by lipase is shown to cause considerable changes in the protein spectrum of both residual nuclei preparations and nuclear matrices isolated from them. No changes are observed in the protein composition of the preparations when lipase is substituted for phospholipase C.
|
| issn |
0233-7657 |
| url |
https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/155531 |
| citation_txt |
Белковый состав ядерного матрикса изменяется под влиянием липазы / Д.Ю. Блохин, В.А. Стручков // Биополимеры и клетка. — 1989. — Т. 5, № 6. — С. 73-77. — Бібліогр.: 8 назв. — рос. |
| work_keys_str_mv |
AT blohindû belkovyisostavâdernogomatriksaizmenâetsâpodvliâniemlipazy AT stručkovva belkovyisostavâdernogomatriksaizmenâetsâpodvliâniemlipazy AT blohindû bílkoviiskladâdernogomatriksuzmínûêtʹsâpídvplivomlípazi AT stručkovva bílkoviiskladâdernogomatriksuzmínûêtʹsâpídvplivomlípazi AT blohindû changeintheproteincompositionofnuclearmatrixinducedbylipasetreatment AT stručkovva changeintheproteincompositionofnuclearmatrixinducedbylipasetreatment |
| first_indexed |
2025-11-26T11:52:32Z |
| last_indexed |
2025-11-26T11:52:32Z |
| _version_ |
1850620283635892224 |
| fulltext |
УДК 576.312:547.963.3
Д. Ю. Блохин, В. А. Стручков
БЕЛКОВЫЙ СОСТАВ ЯДЕРНОГО МАТРИКСА ИЗМЕНЯЕТСЯ
ПОД ВЛИЯНИЕМ ЛИПАЗЫ
Методом электрофореза в полиакриламидном геле исследован белковый состав препа-
ратов остаточных ядер и ядерного матрикса, выделенных из клеток лейкоза Р388 мы-
шей, спермиев и эритроцитов пресноводного вьюна Misgurnus fossilis L. Показано, что
дополнительная обработка образцов на стадии нуклеазного переваривания липазой
вызывает значительные изменения белкового спектра как препаратов остаточных ядер,
так и выделенных из них ядерных матриксов. При замене липазы на фосфолипазу С
изменений белкового состава препаратов не наблюдается.
Введение. Липиды и/или липопротеиды являются наименее изученными
компонентами ядерного матрикса эукариотических клеток [1—3].
Данные об их участии в организации пространственной структуры фиб-
риллярно-гранулярной сети интерфазного ядра немногочисленны и
противоречивы [1—5]. Лишь недавно было показано, что липидный
состав препаратов ядерного матрикса отличается от состава мембран
и суммарных липидов ядра, в связи с чем пересматривается прежняя
точка зрения о контаминации мембранными липидами препаратов
ядерного матрикса в процессе их выделения [2—4].
В настоящей работе исследованы изменения белкового состава пре-
паратов ядерного матрикса, происходящие при дополнении стандарт-
ной процедуры их выделения стадией липолитической обработки. Ока-
залось, что независимо от объекта исследования инкубация остаточных
ядер с липазой вызывает достоверные изменения белкового состава
препаратов ядерного матрикса, в то время как фосфолипаза С подоб-
ного эффекта не производит.
Материалы и методы. Препараты ядерного матрикса выделяли из клеток переви-
ваемого лейкоза Р388 мышей (пассирован на линии (DBA/2), спермиев и эритроцитов
пресноводного вьюна М. fossilis L.
Опухолевые клетки, полученные через 6—7 сут после внутри-брюшинной перевив-
ки животным IO6 клеток, отмывали от асцитной жидкости и суспендировали в холод-
ном (4 °С) растворе Хенкса. Кровь вьюна, вытекающую самотеком после декапитации,
смешивали с равным объемом холодного 0,5 %-ного раствора iNaCl с 2 ммоль/л цит-
рата Na. В таком же растворе гомогенизировали семенники вьюна. Клеточные сус-
пензии и гомогенаты фильтровали через титановое сито (40 мкм).
В ы д е л е н и е я д е р . 1,0 мл клеточной суспензии (из расчета 1 мг/мл содер-
жания Д Н К ) смешивали с 1,0 мл буфера для вскрытия клеток (25 мМ трис-НС1,
рН 7,6, 25 мМ KCl, 5 мМ MgCl2 , 1 %-ный тритон X-100, 1 мМ 2-меркаптоэтанол,
0,5 M сахароза, 1 мМ фенилметилсульфонилфторид (ФМСФ, ингибитор сериновых
протеиназ)) и пипетировали 3 мин при 0°С. Грубый осадок ядер после низкоскорост-
ного центрифугирования (2000 об/мин, 5 мин, 4 °С, центрифуга К-2'3) промывали в
5,0 мл буфера для вскрытия клеток и дважды в 5,0 мл буфера TKM (25 мМ трис-НО,
рН 7,6, 25 мМ KCl, 5 мМ Mg1Cl2), последовательно пипетируя суспензию в течение
3 мин на ледяной бане и осаждая ядра низкоскоростным центрифугированием.
В ы д е л е н и е я д е р н о г о м а т р и к с а . Промытый осадок ядер суспендиро-
вали в буфере для переваривания Д Н К (буфер TKM с добавлением '5 ед. Кунитца в
1 мл Д Н К а з ы I, 20 ед /мл бактериальной эндонуклеазы и 1 ммоль/л ФМСФ) из расче-
та 100 мкг Д Н К в 1 мл и инкубировали 60 мин при 20°С.
На этой стадии проводили дополнительную липолитическую обработку опытных
серий образцов, вводя в состав буфера для переваривания Д Н К 5 ед/мл липазы или
фосфолипазы С, предварительно инкубированных с ФМСФ * (полнота подавления про-
* В коммерческих партиях липазы и фосфолипазы С присутствует остаточная
протеолитическая активность, обнаруживаемая в тесте гидролиза азоказеина. Однако
после инкубации ферментных препаратов с иммобилизованным на агарозе бацитра-
цином или в среде с 1 мМ ФМОФ их протеолитическая активность в этом же тесте не
обнаруживается.
73 ISSN 0233-7657. БИОПОЛИМЕРЫ И КЛЕТКА. 1989, . т. 5, JW δ.
теолитической активности контролировалась). Одну из контрольных серий дополни-
тельно инкубировали с РНКазой А (200 мкг/мл) , примесь >протеиназ в которой пред-
варительно инактивировали прогревом (75 °С, 15 мин).
Остаточные ядра осаждали центрифугированием (2500 об/мин, 5 мин, 20 °С) и
дважды экстрагировали лабильно связанные белки, суспендируя и энергично пипети-
руя осадок в 5,0 мл раствора, содержащего 2 M iNaCl в буфере T1KM, в течение 10 мин
при 20 °С. Осадок дважды промывали в 10 мМ трис-НС1 (рН 7,6) с добавлением 1 %
глицерина.
А н а л и з б е л к о в о г о с о с т а в а п р е п а р а т о в . Белковый состав анализи-
ровали методом одномерного электрофореза в полиакриламидном геле (ПААГ) в при-
сутствии DS j Na по Леммли [6]. Однородный разделяющий ( Г = 1 2 , 5 %, С = 2,6 %) и
концентрирующий (Ti=4 %, С = 2,6 %) гели заливали в вертикально расположенные
пластины аппарата АВГЭ-1 («Хийу Калур», Таллин). Электрофорез вели при силе тока
25 мА и 20 °С в течение 4 ч. Гели фиксировали в смеси изопропанол — метанол : ледя-
ная уксусная кислота : вода ( 1 5 : 5 : 1 0 : 7 0 ) с добавлением до 3 ,5% формальдегида
и окрашивали кумасси G-260 [7].
В в е д е н и е в п р е п а р а т ы р а д и о а к т и в н о й м е т к и . Мышам с приви-
тым штаммом лейкоза Р388 за 1 ч до забоя вводили внутрибрюшинно 2 М Б к метил-
Н3-тимидина (удельная активность 500 ГБк/ммоль) и 1 МБк 1-С14-ацетата натрия
(удельная активность 2 ГБк/ммоль) в 0,5 мл 0,9і % -ного раствора NaCl. Аликвоты су-
спензии целых или остаточных ядер, или ядерного матрикса наносили на бумажные
фильтры M1N-Il («Filtrak», Г Д Р ) диаметром 25 мм, фиксировали 2 %-ным глутаровым
альдегидом, промывали в 10 %-ной уксусной кислоте и высушивали на воздухе. Ра-
диоактивность сорбированных на фильтрах образцов измеряли в режиме двойной мет-
ки на спектрометре «Mark-ІИ» («Тгасог Analytic», США) в толуоловом сцинтилля-
торе [8].
В работе использованы реактивы: трис-(гидроксиметил)-аминометан, 2-меркапто-
этанол, тритон X-100, ФМіСФ, акриламид, TEMED, персульфат аммония, глицин, глута-
ровый альдегид («Serva», ФРГ) , квалификация «Anal, grade» и «Research grade», ку-
тя асси G-250 («Ferak», Зап. Берлин), (N, N-метилен-бисакриламид («Reanal», В Н Р ) .
Остальные реактивы отечественного производства квалификации «х. ч.» и «ос. ч.»
Применяли ферменты: Д Н К а з у I (удельная активность 4800 ед. Кунитца/мг) ,
Р Н К а з у А (удельная активность 80 ед. Кунитца/мг) , панкреатическую липазу (удель-
ная активность 14 ед/мг) , липазу из Rhizopus sp. (удельная активность 50 ед /мг)
производства фирмы «Serva», ФРГ; фосфолипазу С из Вас. cereus (удельная актив-
ность 50 ед/мг) фирмы «Calbiochem», США.
Результаты и обсуждение. В процессе выделения из интактных
интерфазных клеток остаточных ядер и ядерного матрикса последова-
тельно происходят солюбилизация мембран, фрагментация и удаление
Относительное содержание метки метил-Нг-тимидина и Си-ацетата Na в препаратах
остаточных ядер и ядерного матрикса клеток лейкоза Р388 мышей
Relative contents of methyl-Η3-thymidine and CH-acetate Na labels in the residual
nuclei and nuclear matrix preparations of the murine leukemia P388 cells
Относительное содержание метки
Стадия выделения препаратов Образец Образец
H3, % С14, %
Солюбилизация мембран тритоном
X-IOO
Нуклеазное переваривание ядер
Дополнительная инкубация ядер
с липазой
Дополнительная инкубация ядер
с РНКазой А
Экстракция белков в 2 M NaCl из
остаточных ядер (I)
То же из остаточных ядер (II)
То же из остаточных ядер (III)
Ядра 100 100
Остаточные
ядра (I) 10,54=1,7 9 ,4±2 ,1
Остаточные
9 ,4±2 ,1
ядра (II) 9 ,6+1 ,4 7 ,6±0 ,8
Остаточные
7 ,6±0 ,8
ядра (III) 9,1 + 1,0' 8 ,2+1,1
Ядерный мат-
8 ,2+1,1
рикс (I) 0 ,5+0,1 1,8+0,2
Ядерный мат-
1,8+0,2
рикс (И) 0 ,2+0,1 1,4+0,2
Ядерный мат-
1,4+0,2
рикс (III) 0 ,3±0,1 1,8+0>2
74 ISSN 0233-7657. БИОПОЛИМЕРЫ И КЛЕТКА. 1989, . т. 5, JW δ.
основной части Д Н К (таблица) , а также экстракция большей части
белков, в том числе практически всех гистонов (рис. 1, дорожки 1 и 4).
При использовании описанной выше методики мы получали из клеток
лейкоза Р388 препараты ядерного матрикса, содержащие около 0,5 %
метки На-тимидина и около 2 % метки С и - ацетата (за 100 % принято
содержание соответствующих меченых соединений в ядрах, изолирован-
ных с использованием тритона Х-100). Дополнение стандартизованной
Рис. 1. Электрофореграммы ядерных белков клеток лейкоза Р388 в 12,5 %-ном ПААГ,
содержащем DS-Na: 1 — остаточные ядра (I) ; 2 — остаточные ядра (II) , полученные
при инкубации (I) с липазой; 3 — остаточные ядра ( I I I ) , полученные при инкубации
(I) с РНКазой А; 4 — ядерный матрикс (I), выделенный из остаточных ядер (I) ; 5 —
ядерный матрикс (II) , выделенный из остаточных ядер (I I ) ; 6 — ядерный матрикс
( I I I ) , выделенный из остаточных ядер ( I I I ) ; 7 —остаточные ядра (IV), полученные
при инкубации остаточных ядер (I) с фосфолипазой С; 8 — ядер«ый матрикс (IV),
выделенный из остаточных ядер (IV). Окраска кумасси G-050. Справа — стандарты
молекулярных масс
Fig . 1. E lec t rophoregrams of nuclear proteins of leucemia P388 cells in ІІ2.5 % poly-
acryl'amide gel conta ining DS- lNa. S ta in ing — Coomassie G-2'50. In the r ight — s tandard
molecular weights (kDa) . 1 — residual nuclei ( I ) ; 2 — residual nuclei obtained at in-
cubation with lipase ( I I ) ; 3 — residual nuclei obtained at incubation with RiNAse A ( I I I ) ;
4 — nuclear mat r ix isolated f rom residual nuclei ( I ) ; 5-6— Ibid from residual nuclei II
and III, respectively; 7 — residual nuclei obtained at incubation of residual nuclei (I)
with phospholipase С ( IV); 8 — nuclear mat r ix isolated f rom residual nuclei (IV)
Рис. 2. Электрофореграммы белков ядерного матрикса из эритроцитов (1—3) и спер-
миев (4—7) вьюна М. fossilis L., выделенных по стандартизованной методике (1, 4)
и с дополнительной обработкой образцов панкреатической липазой (2, 5), липазой
из Rhizopus sp. (6) или фосфолипазой С (3, 7). Справа — стандарты молекулярных
масс
Fig. 2. ElectrophOregrams of the proteins of nuclear matr ix f rom erythrocytes (1-3)
and 'Spermia (4-7) of Misgurnus fossilis L. isolated by the s tandard method (1, 4) or
with the addit ional t reatment of samples by pancreatic lipase (2, 5), lipase f rom Rhi-
zopus sp. (6) or phospholipase C (3, 7). S ta in ing — Coomassie G-250. In the right —
s t anda rd molecular we igh t s (kDa)
процедуры выделения препаратов ядерного матрикса стадией инкуба-
ции остаточных ядер с РНКазой А или с липазой приводит к более
полному удалению Д Н К , а в последнем случае — к небольшому, но
достоверному снижению содержания липидов (таблица) .
Значительно более выраженные эффекты липазы обнаруживаются
при исследовании белкового состава препаратов остаточных ядер и
ядерного матрикса.
После инкубации остаточных ядер клеток лейкоза Р388 с липазой
отмечается: 1) снижение интенсивности окраски отдельных (преиму-
75 ISSN 0233-7657. БИОПОЛИМЕРЫ И КЛЕТКА. 1989, . т. 5, JW δ.
щественно высокомолекулярных) белковых полос вплоть до их полного
исчезновения; 2) появление «дополнительных» полипептидов, отсутству-
ющих в контрольных образцах. Оба эффекта наблюдаются как в пре-
паратах остаточных ядер (рис. 1, дорожки / , 2), так и в выделенных
из них препаратах ядерного матрикса (рис. 1, дорожки 4, 5). Контро-
лируемое подавление протеолитической активности коммерческих пар-
тий ферментов и отсутствие подобных эффектов при контрольной об-
работке образцов Р Н К а з о й А (рис. 1, дорожки 3, 6) позволяют отнести
обнаруженный феномен за счет собственно липолитического действия
на структуру остаточных клеточных ядер и их фибриллярно-грануляр-
ной внутренней сети.
Наблюдаемые изменения белковых спектров могут являться ре-
зультатом двух различных процессов: усиления экстракции отдельных
полипептидов, что ведет к частичной потере некоторых компонентов
комплексов, и снижения молекулярной массы липопротеидов при гид-
ролизе их липидных простетических группировок, чем вызывается пе-
рераспределение белков на электрофореграмме.
Аналогичные изменения белкового состава препаратов ядерного
матрикса наблюдаются при инкубации с липазой остаточных ядер
эритроцитов и спермиев вьюна М. fossilis L. (рис. 2), причем не отмече-
но качественных отличий в эффектах панкреатической липазы (рис. 2,
дорожка 5) и липазы из Rhizopus sp. (рис. 2, дорожка 6).
В отличие от действия липазы инкубация остаточных ядер из всех
исследованных клеток с фосфолипазой С не приводит к изменению
белкового состава ни самих остаточных ядер (рис. 1, дорожка 7), ни
выделенных из них препаратов ядерного матрикса (рис. 1, дорожка 8;
рис. 2, дорожки 3, 7). Сходные результаты описаны другими авторами,
также не обнаружившими изменений белкового спектра ядерного мат-
рикса печени крыс при инкубации их с фосфолипазой С и сфингомие-
лииазой [4, 5]. Видимо, фосфолипиды, входящие в состав клеточ-
ных ядер, в отличие от нейтральных липидов не принимают непосред-
ственного участия в пространственной организации фибриллярно-гра-
нулярной сети.
Таким образом, полученные результаты позволяют заключить, что
под действием липазы солюбилизируется часть прочно связанной с
ядерным матриксом Д Н К , а белковый состав самого ядерного матрик-
са претерпевает значительные изменения. Мы полагаем, что в органи-
зации ядерного матрикса, а также участков контакта матрикса с Д Н К
непосредственное участие принимают нейтральные липиды и/или ли-
попротеиды клеточного ядра.
CHANGE IN THE PROTEIN COMPOSITION OF NUCLEAR MATRIX INDUCED
BY LIPASE TREATMENT
D. Yu. Blokhin, V. A. Struchkov
All-Union Cancer Research Center,
Academy of Medical Sciences of the USSR, Moscow
S u m m a r y
The protein composition of residual nuclei and nuclear matrix prepiarations isolated from:
•murine leukemia P388 cells, spermia and erythrocytes of Misgurnus fossilis L., has been
studied by SDiS-PAGE. Additional treatment of samples at the stage of nuclease digesti-
on by lipase is shown to cause considerable changes in the protein spectrum of both
residual nuclei preparations and nuclear matrices isolated from them. No changes are
observed in the protein composition of the preparations when lipase is substituted for
phospholipase C.
76 ISSN 0233-7657. БИОПОЛИМЕРЫ И КЛЕТКА. 1989, . т. 5, JW δ.
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ
1. Збарский И. Б. Белковый состав и организация ядерного матрикса / /Биополимеры
и клетка.— 1985.—1, № 1.—С. 26—32.
2. Чернохвостое В. В. Ядерный матрикс эукариотической клетки: некоторые вопросы
выделения, структуры и функционирования / / Успехи соврем, биологии.— 1985.—99,
№ 3.— С. 371—384.
3. Глазков М. В. Структурно-функциональная организация Д Н К в интерфазном ядре.
Структурный аспект / /Молекуляр . биология.— 1988.—22, № 1.— С. 16—30.
4. Алесенко А. В. Роль фосфолипидов в образовании комплекса Д Н К — ядерный мат-
рикс в процессе репликации / / Структурно-функциональные аспекты репликации и
репарации Д Н К : Материалы Всесоюз. симпоз.— Пущино, 1983.— С. 2:1—27.
5. Алесенко А. В., Пантаз Э. А. Различия в составе фосфолипидов ядра и хроматина
в ходе пролиферации клеток печени крысы после частичной гепатэктомии / / Биохи-
мия.— 1983.—48, № 2.—С. 275—281.
•6. Laemmli U. К. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head bacte-
riophage T4 / / Nature. — •1970.—227, :N 5259.— P. 6Θ0—686.
7. Остерман JI. А. Методы исследования белков и нуклеиновых кислот. Электрофорез
и ультрацентрифугирование.— М. : Наука, 1981.—288 с.
8. Остерман JI. А. Исследование биологических макромолекул электрофокусированием,
иммуноэлектрофорезом и радиоизотопными методами.— М. : Наука, 1983.—304 с.
Всесоюз. онкол. науч. центр АМН СССР, Получено 24.05.88
Москва
77 ISSN 0233-7657. БИОПОЛИМЕРЫ И КЛЕТКА. 1989, . т. 5, JW δ.
|