Взаимосвязь структурно-динамических свойств и сродства к кислороду электрофоретических фракций гемоглобина дельфина-афалины Tursiops truncatus

• Опубліковано в: : Биополимеры и клетка
• Дата: 1998
• Автори: Коношенко, С.В., Осляк, Т.В.
• Формат: Стаття
• Мова: Russian
• Опубліковано: Інститут молекулярної біології і генетики НАН України 1998
• Теми: Структура и функции биополимеров
• Онлайн доступ: https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/155593
• Назва журналу: Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
• Цитувати: Взаимосвязь структурно-динамических свойств и сродства к кислороду электрофоретических фракций гемоглобина дельфина-афалины Tursiops truncatus / С.В. Коношенко, Т.В. Осляк // Биополимеры и клетка. — 1998. — Т. 14, № 5. — С. 434-437. — Бібліогр.: 20 назв. — рос.

Методом ЯМР-релаксации изучена внутримолекулярная подвижность трех электрофоретических фракций гемоглобина дельфина-афалины. Установлено, что фракции гемоглобина с большей внутримолекулярной подвижностью имеют больший общий объем гидрофобных полостей и характеризуются меньшим сродством к кислороду. Методом ЯMP-релаксації вивчено внутрішньомолекулярну рухливість трьох електрофоретичних фракцій гемоглобіну дельфіна-афаліни. Встановлено, що фракції гемоглобіну з більшою внутрішньомолекулярною рухливістю мають більший загальний об'єм гідрофобних порожнин та характеризуються меншою спорідненістю з киснем. Intramolecular mobility of all fractions of haemoglobin in dolphin-afaline Tursiops truncatus has been studied by method of NMR-ralaxation. It has been determined that haemoglobin's fractions with more intramolecular mobility have more volume of hydrophobic cavities and smaller affinity to oxygen.