Клонирование и бактериальная экспрессия цитокинподобного некаталитического домена бычьей тирозил-тРНК синтетазы

В бактериальной системе экспрессии в векторе рЕТ15b клонирован и экспрессирован цитокинподобный С-концевой некаталшпический домен тирозил-тРНК синтетазы быка (D322-S528). С использованием металл-хелатирующей хроматографии па Ni-NTA агарозе выделен рекомбинантный белок в гомогенном состоянии по данны...

Ausführliche Beschreibung

Gespeichert in:
Bibliographische Detailangaben
Veröffentlicht in:Биополимеры и клетка
Datum:1998
Hauptverfasser: Дубровский, А.Л., Савинская, Л.А., Корнелюк, А.И.
Format: Artikel
Sprache:Russisch
Veröffentlicht: Інститут молекулярної біології і генетики НАН України 1998
Schlagworte:
Online Zugang:https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/155596
Tags: Tag hinzufügen
Keine Tags, Fügen Sie den ersten Tag hinzu!
Назва журналу:Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
Zitieren:Клонирование и бактериальная экспрессия цитокинподобного некаталитического домена бычьей тирозил-тРНК синтетазы / А.Л. Дубровский, Л.А. Савинская, А.И. Корнелюк // Биополимеры и клетка. — 1998. — Т. 14, № 5. — С. 449-452. — Бібліогр.: 15 назв. — рос.

Institution

Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
Beschreibung
Zusammenfassung:В бактериальной системе экспрессии в векторе рЕТ15b клонирован и экспрессирован цитокинподобный С-концевой некаталшпический домен тирозил-тРНК синтетазы быка (D322-S528). С использованием металл-хелатирующей хроматографии па Ni-NTA агарозе выделен рекомбинантный белок в гомогенном состоянии по данным гель-электрофореза. В бактеріальній системі експресії у векторі рЕТ15b кланован та експресовано цитокінподібний С-кінцевий не каталітичний домен тирозил-тРНК синтетази бика (D322 S328). З використанням метал-хелатної хроматографії на Ni-NTA-агарозі виділено рекомбінантний білок у гомогенному стані за даними гель-електрофорезу. Cytokine-like noncatalytical C-terminal domain of mammalian tyrosyl-tRNA synthetase (D322-S528) has been cloned and expressed in bacterial expression system using pET15b vector. Recombinant protein has been isolated by metal-chelating chromatography on the Ni-NTA agarose into a homogenous state according to gel-electrophoresis data.
ISSN:0233-7657