Клонирование и бактериальная экспрессия цитокинподобного некаталитического домена бычьей тирозил-тРНК синтетазы
В бактериальной системе экспрессии в векторе рЕТ15b клонирован и экспрессирован цитокинподобный С-концевой некаталшпический домен тирозил-тРНК синтетазы быка (D322-S528). С использованием металл-хелатирующей хроматографии па Ni-NTA агарозе выделен рекомбинантный белок в гомогенном состоянии по данны...
Gespeichert in:
| Veröffentlicht in: | Биополимеры и клетка |
|---|---|
| Datum: | 1998 |
| Hauptverfasser: | , , |
| Format: | Artikel |
| Sprache: | Russisch |
| Veröffentlicht: |
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
1998
|
| Schlagworte: | |
| Online Zugang: | https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/155596 |
| Tags: |
Tag hinzufügen
Keine Tags, Fügen Sie den ersten Tag hinzu!
|
| Назва журналу: | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| Zitieren: | Клонирование и бактериальная экспрессия цитокинподобного некаталитического домена бычьей тирозил-тРНК синтетазы / А.Л. Дубровский, Л.А. Савинская, А.И. Корнелюк // Биополимеры и клетка. — 1998. — Т. 14, № 5. — С. 449-452. — Бібліогр.: 15 назв. — рос. |
Institution
Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine| Zusammenfassung: | В бактериальной системе экспрессии в векторе рЕТ15b клонирован и экспрессирован цитокинподобный С-концевой некаталшпический домен тирозил-тРНК синтетазы быка (D322-S528). С использованием металл-хелатирующей хроматографии па Ni-NTA агарозе выделен рекомбинантный белок в гомогенном состоянии по данным гель-электрофореза.
В бактеріальній системі експресії у векторі рЕТ15b кланован та експресовано цитокінподібний С-кінцевий не каталітичний домен тирозил-тРНК синтетази бика (D322 S328). З використанням метал-хелатної хроматографії на Ni-NTA-агарозі виділено рекомбінантний білок у гомогенному стані за даними гель-електрофорезу.
Cytokine-like noncatalytical C-terminal domain of mammalian tyrosyl-tRNA synthetase (D322-S528) has been cloned and expressed in bacterial expression system using pET15b vector. Recombinant protein has been isolated by metal-chelating chromatography on the Ni-NTA agarose into a homogenous state according to gel-electrophoresis data.
|
|---|---|
| ISSN: | 0233-7657 |