Клонирование и бактериальная экспрессия цитокинподобного некаталитического домена бычьей тирозил-тРНК синтетазы

• Опубліковано в: : Биополимеры и клетка
• Дата: 1998
• Автори: Дубровский, А.Л., Савинская, Л.А., Корнелюк, А.И.
• Формат: Стаття
• Мова: Російська
• Опубліковано: Інститут молекулярної біології і генетики НАН України 1998
• Теми: Структура и функции биополимеров
• Онлайн доступ: https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/155596
• Назва журналу: Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
• Цитувати: Клонирование и бактериальная экспрессия цитокинподобного некаталитического домена бычьей тирозил-тРНК синтетазы / А.Л. Дубровский, Л.А. Савинская, А.И. Корнелюк // Биополимеры и клетка. — 1998. — Т. 14, № 5. — С. 449-452. — Бібліогр.: 15 назв. — рос.

В бактериальной системе экспрессии в векторе рЕТ15b клонирован и экспрессирован цитокинподобный С-концевой некаталшпический домен тирозил-тРНК синтетазы быка (D322-S528). С использованием металл-хелатирующей хроматографии па Ni-NTA агарозе выделен рекомбинантный белок в гомогенном состоянии по данным гель-электрофореза. В бактеріальній системі експресії у векторі рЕТ15b кланован та експресовано цитокінподібний С-кінцевий не каталітичний домен тирозил-тРНК синтетази бика (D322 S328). З використанням метал-хелатної хроматографії на Ni-NTA-агарозі виділено рекомбінантний білок у гомогенному стані за даними гель-електрофорезу. Cytokine-like noncatalytical C-terminal domain of mammalian tyrosyl-tRNA synthetase (D322-S528) has been cloned and expressed in bacterial expression system using pET15b vector. Recombinant protein has been isolated by metal-chelating chromatography on the Ni-NTA agarose into a homogenous state according to gel-electrophoresis data.