Гомология С-концевого некаталитического домена тирозил-тРНК синтетазы млекопитающих с цитокином EMAP II и некаталитическими доменами метионил- и фенилаланил-тРНК синтетаз - Леванец, О.В.; Найденов, В.Г.; Одынец, К.А.; Вудмаска, М.И.; Мацука, Г.Х.; Корнелюк, А.И. (Биополимеры и клетка, 1997)
Тирозал-тРНК синтетаза млекопитающих содержит С-концевой домен, несущественный для каталитической активности фермента в реакции аминоацилирования гомологичной тРНКТуr. кДНК, кодирующую тирозил-тРНК синтетазу млекопитающих, клонировали и секвенировали с использованием З'-RACE метода. Сравнение аминокислотной последовательности С-доме на тирозил-тРНК синтетазы млекопитающих с другими белками по программе В LASTР показало наиболее высокий уровень гомологии (62,7 % идентичности) с новым цшпокином, индуцируемым при химическом канцерогенезе – ЕМАР II, соответствующем белку р43 высокомолекулярного комплекса АРСаз млекопитающих, а также с некаталитическими С-доменами метионил-тРНК синтетаз нематоды (62,7 %) и бактерий (27,7 %) и N-доменом β-субъединицы фенилаланил- тРНК синтетазы Escherichia coli (26,7 %). Предложена гипотеза о возможном образовании изолированного С-домена вследствие протеолитического расщепления тирозил-тРНК синтетазы внутриклеточными протеазами и проявлении этим доменом цитокин-подобной активности. Тирозил-тРHK синтетаза ссавців містить С-кінцевий домен, несуттєвий для каталітичної активності ферменту в реакції аміноацилювання гомологічної тРНКTyr . к ДНК, яка кодує тирозил-тРНК синтетазу, клонували і секвенували з використанням методу З'-RACE. Порівняння амінокислотної послідовності С-домена тирозил-тРНК синтетази ссавців з іншими білками по програмі ВLASTР показало найвищий рівень гомології (62,7 % ідентичності) з новим цитокіном, індукованим при хімічному канцерогенезі, – EMAP II, що відповідає білку р43 високомолекулярного комплексу АРСаз ссавців, а також з некаталітичними С-доменами метіоніл- тРНК синтетаз нематоди (62,7 %) і бактерій (27,7 %) та N-доменом β-субодиниці фенілаланіл-тРНК синтетази Escherichia coli (26,7 %). Запропоновано гіпотезу щодо можливого утворення ізольованого С-домена внаслідок протеолітичного розщеплення тирозил-тРНК синтетази внутрішньоклітинними протеазами і проявлення цим доменом ципюкін-подібної активності. Mammalian tyrosyl-tRNA synthetase contains C-terminal domain which is dispensable for the enzyme catalytic activity in the. aminoacylation of homologous tRNATyr. Cloning and sequencing cDNA which encodes this mammalian tyrosyl-tRNA synthetase was performed by the 3'-RACE method. Comparison of the amino acid sequence of the C-terminal domain of this mammalian tyrosyl-tRNA synthetase with other proteins using program BLASTP has shown the highest homology level (62.7 % identity) with a new cytokine, EMAP II, inducible by chemical cancerogenesis and corresponding to the p43 protein from high molecular weight aaRS complex of mammalians and also with non-catalytic C-terminal domains of methionyl-tRNA synthetases from nematode (62.7 %) and bacteria (27.7 %) and with N-terminal domain of the β-subunit of phenylalanyl-tRNA synthetase of E. coli (26.7 %). The hypothesis was proposed about possible forming of isolated C-domain as a result of the proteolytic digestion of tyrosyl-tRNA synthetase by intracellular proteases and about possible cytokinc-like activity of this C-domain.