Цитоскелет и факторы элонгации трансляции

Рассмотрено возможное участие эукариотических факторов элонгации в организации и регуляции микротрубочковой и микрофиламентной систем цитоскелета клетки, а также потенциальная роль этих белков в обеспечении координации белкового синтеза и динамики цитоскелета при различных состояниях клетки. Розглян...

Full description

Saved in:

Bibliographic Details
Published in:	Биополимеры и клетка
Date:	1997
Main Author:	Негруцкий, Б.С.
Format:	Article
Language:	Russian
Published:	Інститут молекулярної біології і генетики НАН України 1997
Subjects:	Обзоры
Online Access:	https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/155676
Tags:	Add Tag No Tags, Be the first to tag this record!
Journal Title:	Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
Cite this:	Цитоскелет и факторы элонгации трансляции / Б.С. Негруцкий // Биополимеры и клетка. — 1997. — Т. 13, № 6. — С. 436-441. — Бібліогр.: 75 назв. — рос.

Institution

Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine

_version_	1859862656641400832
author	Негруцкий, Б.С.
author_facet	Негруцкий, Б.С.
citation_txt	Цитоскелет и факторы элонгации трансляции / Б.С. Негруцкий // Биополимеры и клетка. — 1997. — Т. 13, № 6. — С. 436-441. — Бібліогр.: 75 назв. — рос.
collection	DSpace DC
container_title	Биополимеры и клетка
description	Рассмотрено возможное участие эукариотических факторов элонгации в организации и регуляции микротрубочковой и микрофиламентной систем цитоскелета клетки, а также потенциальная роль этих белков в обеспечении координации белкового синтеза и динамики цитоскелета при различных состояниях клетки. Розглянуто можливу участь еукаріотичних факторів елонгації в організації і регуляції мікротрубочкової та мікрофіламентної систем цитоскелета клітини, а також потенційна роль цих білків у забезпеченні координації білкового синтезу і динаміки цитоскелета за різних станів клітини. Data about possible participation of the eukaryotic elongation factors in the organization and regulation of microtubular and microfilament networks of cellular cytoskeleton are reviewed. Potential role of the factors to coordinate protein syntesis and polymerization/depolymerization of cytoskeleton under different cellular conditions is suggested.
first_indexed	2025-12-07T15:46:38Z
format	Article
fulltext	I S S N 0 2 3 3 - 7 6 5 7 . Б и о п о л и м е р ы и к л е т к а . І 9 9 7 . Т . 1 3 . № 6 Цитоскелет и факторы элонгации трансляции Б. С. Негруцкий И н с т и т у т м о л е к у л я р н о й б и о л о г и и и г е н е т и к и Н А Н У к р а и н ы 2 5 2 1 4 3 , К и е в , у л . А к а д е м и к а З а б о л о т н о г о , 1 5 0 Рассмотрено возможное участие эукариотических факторов элонгации в организации и регуляции микротрубочковой и микрофиламентной систем цитоскелета клетки, а также потенциальная роль этих белков в обеспечении координации белкового синтеза и динамики цитоскелета при различных состояниях клетки. Введение. Обнаруженная в последнее время связь факторов элонгации белкового синтеза с процесса ми клеточного деления [1—5], роста, развития и старения организма [6—15], онкогенной трансфор мации [16—19] вызывает значительный интерес. Механизмы, лежащие в основе такой связи, не установлены. Неизвестно, в частности, сопряжена ли вовлеченность факторов элонгации в различные клеточные процессы исключительно с их белок- синтезирующей функцией либо в этих случаях трансляционная активность дополняется проявле нием новых, неканонических функций факторов элонгации. Участие данных белков в реорганиза ции цитоскелета эукариотической клетки является одним из наиболее изученных примеров их некано нической активности [20]. Известны три белковых фактора, участвующих в элонгации полипептидной цепи на эукариотической рибосоме — EF-1, состо ящий из а-, и (5-субъединиц, и моносубъединич- ные EF-2 и EF-3 [21—23]. Поскольку EF-3 обна ружен исключительно в низших эукариотах, мы ограничимся рассмотрением возможной связи с ци- тоскелетом общих для всех эукариотических орга низмов факторов элонгации. В настоящем обзоре обобщены данные о возможном вкладе EF-1 и EF-2 в обеспечение динамики цитоскелета, рассмотрены гипотезы об участии факторов элонгации в коорди нировании работы белоксинтезирующего и органи зующего цитоскелет аппаратов эукариотической клетки. Взаимодействие факторов элонгации с компо нентами цитоскелета. Взаимодействие с микро трубочками. Относительно стабильные цитоплаз- ( § ) Б. С Н Е Г Р У Ц К И Й , 1997 матические микротрубочки исчезают в самом нача ле М-фазы клеточного цикла. Их место занимают весьма лабильные микротрубочки митотического веретена, скорость роста/распада которых очень велика. Предполагается, что EF-la участвует в зависимом от клеточного цикла изменении дина мики этих компонентов цитоскелета, оказывая воз действие на их размеры и стабильность [24 ]. Показано, что EF-la оказывает заметное АТР- независимое дестабилизирующее действие на мик ротрубочки Xenopus [25]. С другой стороны, EF-la, по-видимому, обладает и сплетающим микротру бочки Xenopus действием in vitro [24]. Аналогич ный эффект наблюдается в присутствии аналога EF-la в клетках моркови: добавление этого белка вызывало сплетание микротрубочек, причем этот процесс находился под контролем Са 2 +/кальмоду- лин-чувствительной системы [25]. При микроинъ екции EF-la в фибробласты наблюдалась быстрая и обратимая диссоциация сети микротрубочек [24 ]. Выдвинуто предположение, что сплетающая и раз рушающая микротрубочки реакции конкурентны [24], однако возможные механизмы такой конку ренции неизвестны. Поскольку молекулы EF-la, выделенные из яиц морского ежа в интерфазе либо М-фазе, обла дают одинаковой специфической активностью, ре гуляция э4эфекта этого белка на микротрубочки в ходе клеточного цикла может зависеть от других белков, в частности EF-ly [24 ]. Возможная вовле ченность EF-ly в процессы, связанные с цитосксле том, подтверждается способностью этого белка вза имодействовать с тубулином [27]. Известно, что EF-ly фосфорилируется киназой MPF (мульти- 436 Ц И Т О С К Е Л Е Т И Ф А К Т О Р Ы Э Л О Н Г А Ц И И Т Р А Н С Л Я Ц И И субъединичного белка — регулятора клеточного цикла) в ходе мейоза в ооцитах Xenopus [2, 3] . EF-Ja может быть одним из структурных компо нентов митотического веретена, поскольку этот белок формирует in vitro мультикомпонентный комплекс с а-, р- и у-субъединицами тубулина и белком теплового шока HSP70 [4 ]. Считается, что такого рода комплексы являются микротрубочко- выми центрами формирования митотического вере тена. Взаимодействие с м икроф пламен тами. Акти нов ые филаменты — это другой компонент цито скелета, в регуляцию организации которого может быть вовлечен EF-la. Этот белок обладает опреде ленным сродством к F-актину (Kd - 2, 1 мкМ) [28 ]. EF-la проявляет сплетающую F-актин активность в Dictyostelium, причем эта активность не зависит от GTP либо GDP [29]. В Physarum polycephalum аналогичный EF-la белок вызывал сплетание ак- тиновых филаментов и микротрубочек [30]. В Tetrahymena EF-la прочно связан с 14 нм фила- ментами [31 ], хотя никакого регуляторного дейст вия этого белка на 14 нм филаменты не обнаруже но [32]. Показано, что EF-la характеризуется значительной F-актин-сплетающей активностью в Tetrahymena, причем эта активность регулируется Са2"7калъмодулином [33], Интересно, что, несмот ря на отсутствие прямого влияния GTP и GDP на цитоскелет-ассоциированные функции фактора, EF-la теряет сродство к кальмодулину в присутст вии /?- и у-субъединиц EF-1 [34], единственная известная до настоящего времени функция кото рых — ускорение GDP/GTP-обмена в молекуле EF-la [22]. Поскольку EF-la из Trypanosoma brucei, Tetrahymena и ретикулоцитов кролика обла дают выраженной способностью связывать кальмо- дулин в присутствии Са 2 + [33, 34], это свойство, по-видимому, является универсальным для EF-la различного происхождения. Существенная роль Са 2 + в организации сети микрофиламентов хорошо известна. Предполагается, что ряд чувствительных к Са 2 + актин-связывающих белков (фрагмин, севе- рин, гелсонин, виллин, немышечный а-актинин) регулирует систему микрофиламентов в клетках [35—41 ]. На основании приведенных выше данных к числу этих белков, вероятно, может быть причис лен и EF-la. Высказано предположение, что каждая моле кула EF-la имеет единственный сайт связывания F-актина, и сплетание актиновых филаментов вы звано образованием антипараллельных димеров, регулируемых Са 2 + и кальмодулином [33 ]. Косвен ные данные свидетельствуют о возможном располо жении сайта связывания актина в N-концевой части молекулы EF-la [42]. Нельзя, впрочем, исключить того, что эти два эффекта — ассоциа ция EF-la со свободными актиновыми филамента- ми и вызванное EF-la сплетание актиновых фила ментов никак не связаны между собой. При изучении внутриклеточной локализации EF-la выяснено, что фактор 1 локализован in vivo на пересечениях актиновых филаментов в фиброб- ластах [43] и на актиновых филаментах в Dictyostelium [44 ]. Иммунофлюоресцентная микро скопия показала, что и другой фактор элонгации эукариот, EF2, колокализован с пучками актино вых филаментов [45, 46] в фибробластах, причем такая колокализация сохраняется как при «аресте» клеточного деления, так и при переходе клеток из С 0-фазы к пролиферации, что, по-видимому, со провождается реорганизацией цитоскелета [47]. Недавно опубликованные данные седиментацион- ного анализа подтверждают способность EF-2 взаи модействовать с актином [48 ]. Интересно, что в отличие от EF-la связывание EF-2 с актином весьма зависит от гуанозин-фосфатов. Максималь ный стимулирующий связывание эффект был обна ружен в присутствии негидролизуемого аналога GTP — GTPyS. GTP и GDP обладали менее выра женным стимуляторным действием, тогда как GMP никак не влиял на связывание EF-2 с актином. На основании ряда данных вполне вероятным пред ставляется участие SH-групп в белок-белковом взаимодействии [48]. Стехиометрия связывания EF-2 : актин довольно низкая — 0,12:1, с констан той диссоциации 0,85 мкМ [48 ]. Весьма интересно, что EF-la является конкурентным ингибитором связывания EF-2 с актином, что указывает на возможность существования в молекуле актина единого либо совпадающего сайта связывания обо их факторов. Возможные механизмы регуляции взаимодей ствия факторов элонгации с цитоскелетом. Вопрос о регуляции взаимодействия факторов элонгации с цитоскелетом еще далек от окончательного реше ния. С одной стороны, в механизме регуляции может участвовать посттрансляционная модифика ция первичной структуры белков-факторов. С дру гой стороны, регуляторное значение может иметь также взаимодействие факторов элонгации с други ми лигандами и/или определенное изменение внутриклеточных условий. Необходимо отметить, что EF-la может оказывать на цитоскелет и непря мое, опосредованное, действие, являясь, например, актин-ассоциированным активатором фосфатиди- линозитол-4-киназы [49], которая регулирует уровни содержания в клетке фосфатидилинозитол- 4-фосфата и фосфатидилинозитол-(4, 5)-бифосфа- 437 НЕГРУЦК.ИЙ Б та, в свою очередь, контролирующих «копирова ние» и сшивание актиновых филаментов различны ми актин-связывающими белками, Эффект модификации первичной структуры белков. Различные субъединицы EF-1 подвергаются фосфорилированию самыми различными киназами [2, 50—56]. Специфическими для EF-la модифи кациями являются метилирование [57—59] и при соединение глицерил-фосфорилэтаноламина к двум остаткам глутаминовой кислоты в структуре белка [59]. Несмотря на разнообразие посттрансляцион ных модификаций в структуре EF-1, их эффект на функции фактора в белковом синтезе не установ лен. Это позволяет предположить важность таких модификаций для других функций EF-1, в частно сти, для взаимодействия этого фактора с цитоске летом. Модификации EF-2, напротив, оказывают су щественное влияние на активность фактора в бел ковом синтезе. His-715 в структуре фактора может быть модифицирован в дифтамид с последующим ADP-рибозилированием [60]. EF-2 также может быть посттрансляционно фосфорилирован [61 ]. По скольку ADP-рибозилирование и фосфорилирова- ние фактора приводят к резкому угнетению белко вого синтеза, эти модификации могут иметь реша ющее значение для регуляции основной функции фактора в белковом синтезе. До настоящего време ни не обнаружено влияния ADP-рибозилирования EF-2 на способность фактора взаимодействовать с цитоскелетом in vitro [48 ]. Однако тот факт, что дифтерийный токсин, вызывающий ADP-рибозили рование EF-2, усиливает фрагментацию фибрилл миокарда, свидетельствует о возможной вовлечен ности такой модификации EF-2 в процесс взаимо действия этого белка с цитоскелетом. Эффект лигандов. Поскольку связывание с GTP или GDP определяет конформацию прокари- отических аналогов обоих факторов элонгации, эти лиганды потенциально являются одними из наибо лее вероятных низкомолекулярных компонентов, влияющих на ассоциацию EF-la и EF-2 с цитоске летом. Однако отсутствие кардинальной зависимо сти конформации эукариотического фактора EF-la от природы связанного гуанозинфосфата [62 ] ста вит под сомнение важность GTP и GDP для связы вания EF-la с цитоскелетом. Действительно, спле тающая F-актин активность EF-la не зависит от GTP либо GDP в Dictyostelium [29] и в Tetra hymena [33 ]. Более того, в Tetrahymena обнаруже но, что GDP, GTP и его негидролизуемые аналоги не оказывают никакого действия и на связывание EF-la с F-актином [33]. Интересно, что для EF-2, существование GTP/GDP-зависимого конформаци- онного изменения молекулы которого не вызывает к настоящему времени никаких сомнений, обнару жен и выраженный стимуляторный эффект гуано- зинфосфатов на связывание фактора с F-актином [48]. Другим низкомолекулярным лигандохм, вовле ченным потенциально в регулирование связи эука риотических факторов элонгации с цитоскелетом, может быть Са 2 + . Ионы кальция являются кофак тором связывания EF-la с регуляторным белком кальмодулином in vitro [34]. Са 2 + и кальмодулин вызывали в присутствии EF-la сплетание микро трубочек в клетках моркови [26]. Кроме того, EF-la проявлял регулируемую Са 2 +/кальмодули ном F-актин-сплетающую активность в Tetrahy mena [33 ]. Данные о взаимодействии EF-2 с Са 2 +/кальмодулином отсутствуют. Известно толь ко, что этот фактор может фосфорилироваться специфической Са 2 +/кальмодулин-зависимой про- теинкиназой [61 ]. Влияние условий среды. Среди возможных из менений внутриклеточной среды, оказывающих влияние на связывание факторов элонгации с ци тоскелетом, можно упомянуть изменения рН и ионной силы клетки. Поскольку EF-la в близкой к нейтральной среде цитоплазмы обладает значи тельным положительным зарядом (pi 9,0), вполне возможным представляется эффект рН на измене ние сродства этого белка к другим клеточным компонентам. Действительно, возрастание рН с 6,2 до 7,8 приводит к диссоциации сплетенных EF-la актиновых филаментов в Dictyostelium как в опы тах in vitro, так и непосредственно в клетках [42 ]. Значение константы диссоциации комплекса [EF- la— F-актин] возрастает при этом на порядок. Данный эффект рН полностью обратим. Известно, что внутриклеточная алкалинизация является од ним из следствий действия на клетки сАМР [63], что может указывать на роль этого регулятора в качестве первичного сигнала для опосредованной как EF-la, так и другими рН-чувствительными актин-связывающими белками реорганизации ци тоскелета. Показано также, что сплетающая F-ак тин активность EF-la может зависеть от внутри клеточной ионной силы, причем эффект проявля ется уже при н е з н а ч и т е л ь н о м изменении концентрации солей [42 ]. Данные о том, как вли яет изменение внутриклеточных условий на спо собность EF-2 взаимодействовать с цитоскелетом, нам неизвестны. Возможная роль факторов элонгации в коор динировании процессов организации цитоскелета и белкового синтеза. Поскольку канонической функцией EF-1 и EF-2 является их участие в 438 Ц И Т О С К Е Л Е Т И Ф А К Т О Р Ы Э Л О Н Г А Ц И И Т Р А Н С Л Я Ц И И трансляции мРНК на рибосоме, логично предполо жить, что факторы элонгации могут участвовать в координированной регуляции динамики цитоскеле та и белкового синтеза [20]. Хотя данных, прямо подтверждающих это предположение, пока не по лучено, существует целый ряд наблюдений, кос венно свидетельствующих о такой возможности. Так, транспорт мРНК и ее иммобилизация в специфических компартментах клетки осуществля ются на актиновых филаментах и через сеть мик ротрубочек [64, 65 ]. Более того, показана трансля ция непосредственно связанной с цитоскелетом мРНК [66], Совместная локализация EF-la, EF-2, рибосом и мРНК на актиковых филаментах in situ 143, 67], возможность связывания EF-la, мРНК и полисом с микротрубочками [25, 26, 68, 69] свиде тельствуют о потенциальном значении для белко вого синтеза иммобилизации факторов элонгации на компонентах цитоскелета. Биосинтез белка в эукариотических клетках компартментализован [70]. Функциональное зна чение существования трансляционных компарт- ментов может заключаться в обеспечении струк турного базиса для эффективной работы механизма каналирования (channeling) тРНК в ходе трансля ции мРНК на рибосомах [71—74]. Заметное влия ние факторов элонгации на полимеризацию/депо лимеризацию различных компонентов цитоскелета может, в свою очередь, влиять на структурную организацию трансляционных компартментов. По скольку транслируемая мРНК часто бывает связа на с компонентами цитоскелета, факторы элонга ции, способные участвовать в реорганизации цито скелета, могут быть вовлечены и в регуляцию трансляции таких мРНК. Интересная гипотеза о связи актин-связываю- щих и трансляционных функций EF-la предложе на недавно Конделисом, изучавшим рН-зависи- мость связывания EF-Ja с F-актином [42]. Как упоминалось выше, при искусственном повышении внутриклеточного рН ( в границах физиологически приемлемых значений) EF-la теряет способность сшивать актиновые филаменты и переходит в сво бодную форму. Известно, что искусственное повы шение рН само по себе способно стимулировать белковый синтез в клетке [75]. Предположение заключается в том, что стимуляция белкового син теза при повышении рН может быть прямым след ствием увеличения концентрации свободного EF- la в цитоплазме [42 ]. Недостатком данной гипоте зы является необходимость постулирования исходной недостаточности количества свободного EF-la в клетке для трансляции, в то время как известно, что внутриклеточная концентрация этого белка очень высока (1—5 % общего клеточного белка). Можно, однако, предположить, что вслед ствие практически эквимолярных количеств актина и EF-la в клетке подавляющее большинство моле кул EF-la связано с актиновыми филаментами и не участвует в белковом синтезе. Дальнейшие исс ледования должны показать, насколько реален по добный механизм сопряжения белок-синтезирую- щей и организующей цитоскелет функций EF-la. Таким образом, изучение неканонической дея тельности факторов элонгации, в частности, взаи модействия этих белков с цитоскелетом находится еще в самом начале пути. В ближайшем будущем вполне возможен качественный скачок в понима нии как внутриклеточной организации и регуляции биосинтеза белка на уровне цитоскелета, так и роли факторов элонгации в координации процессов белкового синтеза и динамики различных компо нентов цитоскелета при росте, развитии и старении эукариотических организмов, в процессах деления и трансформации клеток. Автор признателен А. В. Ельской за ценные замечания и Министерству науки и технологий Украины — за финансовую поддержку (проект 5.4/73). В. С. Негруцький Ц и т о с к е л е т і ф а к т о р и е л о н г а ц і ї т р а н с л я ц і ї Р е з ю м е Розглянуто можливу участь еукаріотичних факторів елонгації в організації і регуляції мікротрубочкової та мікрофіламен- тної систем цитоскелета клітини, а також потенційна роль цих білків у забезпеченні координації білкового синтезу і динаміки цитоскелета за різних станів клітини. В. S. Negrutskii C y t o s k e l e t o n a n d trans la t ion e l o n g a t i o n f a c t o r s S u m m a r y Data about possible participation of the eukaryotic elongation factors in the organization and regulation of microtubular and micro- filament networks of cellular cytoskeleton are reviewed. Potential role of the factors to co-ordinate protein syntliesis and poly merization/depolymerization of cytoskeleton under different cellular conditions is suggested. С П И С О К Л И Т Е Р А Т У Р Ы 1. Ohta К., Toriyama M., Miyazaki M. et at T h e mitot ic a p p a r a t u s - a s s o c i a t e d 5 1 - k D a p r o t e i n from s e a u r c h i n e g g s is a G T P - b i n d i n g p r o t e i n a n d is i m m u n o l o g i c a l l y r e l a t e d to y e a s t p o l y p e p t i d e e l o n g a t i o n f a c t o r la і I J. B i o l . C h e m . — 1 9 9 0 . — 2 6 5 . — P . 3 2 4 0 — 3 2 4 7 . 2 . Belle R., Derancourt J., Poulhe R. et ai A pur i f i ed c o m p l e x from Xenopus o o c y t e s c o n t a i n s a p 4 7 p r o t e i n , a n in vivo s u b s t r a t e of M P F , a n d a p 3 0 p r o t e i n , r e s p e c t i v e l y h o m o l o g o u s to e l o n g a t i o n f a c t o r s EF-ly and EF-lfi// F E B S Lett .—1989.— 2 5 5 . — P . 1 0 1 — 1 0 4 . 439 Н Е Г Р У Ц К И Й Б. С. 3. Janssen Q> M, C , Morales / . , 5chipper A et ai A major s u b s t r a t e of m a t u r a t i o n p r o m o t i n g f a c t o r i d e n t i f i e d a s e l o n g a t ion fac tor 1 b e t a g a m m a d e l t a in Xenopus laevis II J. B io l . C h e m . — 1 9 9 1 . — 2 6 6 . — P . 1 4 8 8 5 — 1 4 8 8 8 . 4 . Marchesi V. Т., Ngo N. In vitro a s s e m b l y of mul t iprote in c o m p l e x e s c o n t a i n i n g a , /?, a n d у t u b u l i n , h e a t s h o c k p r o t e i n H S P 7 0 , a n d e l o n g a t i o n f a c t o r la II P r o c . N a t . A c a d . S c i . U S A . — і 9 9 3 . — 9 0 . — P . 3 0 2 8 — 3 0 3 2 . 5. Mulner-Lorillon 0.} Cormier P., Cavadore J.-C. et al P h o s p h o r y l a t i o n of Xenopus e l o n g a t i o n f a c t o r 1 у b y c d c 2 pro te in k i n a s e : iden t i f i ca t i on o f t h e p h o s p h o r y l a t i o n s i t e / / E x p . Ce l l R e s . — 1 9 9 2 . — 2 0 2 . — P . 5 4 9 — 5 5 1 . 6 . Sanders J., Maasen /., Moller IV. E l o n g a t i o n f a c t o r - 1 m e s s e n g e r R N A l e v e l s in c u l t u r e d ce l l s a r e h i g h c o m p a r e d to t i s sue a n d a r e not dras t i ca l l y a l t e r e d fur ther b y o n c o g e n i c t r a n s f o r mat ion / / N u c l . A c i d s R e s . — 1 9 9 2 , — 2 0 . — P . 5 9 0 7 — 5 9 1 0 . 7. Krieg P. A , Varnum S. M.f Wormington W. M.y Melton D. A. T h e m R N A e n c o d i n g e l o n g a t i o n fac tor l a ( E F - l a ) is a m a j o r transcr ipt at t h e m i d b l a s t u l a trans i t ion in Xenopus II D e v . B i o l . — 1 9 8 9 . — 1 3 3 . — P . 9 3 — 1 0 0 . 8 . Grant A., Flomen R., Tizard M., Grant D. D i f f e r e n t i a l s c r e e n i n g of a h u m a n p a n c r e a t i c a d e n o c a r c i n o m a lgt 11 e x p r e s s i o n l ibrary h a s i d e n t i f i e d i n c r e a s e d t ranscr ip t ion of e l o n g a t i o n fac tor E F - l a in t u m o r c e l l s / / Int. J. C a n c e r . — 1 9 9 2 . — 5 1 . — P . 7 4 0 — 7 4 5 . 9 . Cavallius J., Rattan S. /., Clark B. F. C. C h a n g e s in act iv i ty a n d a m o u n t of a c t i v e e l o n g a t i o n f a c t o r l a in a g i n g a n d i m m o r t a l h u m a n f i b r o b l a s t c u l t u r e s / / E x p . G e r o n t o l . — 1 9 8 6 . — 2 1 . — P . 1 4 9 — 1 5 7 . 10 . Shepherd J. C. W., Walldorf U.. Hug P.> Gehring W. J. Frui t f l ies wi th a d d i t i o n a l e x p r e s s i o n of t h e e l o n g a t i o n fac tor E F - l a l ive l o n g e r / / P r o c . N a t . A c a d . Sc i , U S A . — 1 9 8 9 . — 8 6 . — P . 7 5 2 0 — 7 5 2 1 . 1 1 . Viet A., Dje M. K, Mazabraud A. et al T h e s a u r i n a , t h e m a j o r prote in of Xenopus laevis p r e v i t e l l o g e n i c o o c y t e s , p r e s e n t in t h e 4 2 S p a r t i c l e s , i s h o m o l o g o u s to e l o n g a t i o n fac tor E F - l a / / F E B S L e t t . — 1 9 8 9 . — 2 2 3 . — P . 2 3 2 — 2 3 6 . 1 2 . Mattaj J. W., Coppard N. J., Brown R. S. et al. 4 2 S p 4 8 — t h e most a b u n d a n t p r o t e i n in p r e v i t e l i o g e n i c Xenopus o o c y t e s — r e s e m b l e s e l o n g a t i o n f a c t o r l a s t ruc tura l ly a n d f u n c t i o n a l l y / / E M B O J . — 1 9 8 7 . — 6 . — P . 2 4 0 9 — 2 4 1 3 . 1 3 . Coppard N. /., Poulsen Kt Mad sen H. O. et ai 4 2 S p 4 8 in p r e v i t e l l o g e n i c Xenopus o o c y t e s is s t ruc tura l ly h o m o l o g o u s to EF-la a n d m a y b e a s t a g e - s p e c i f i c e l o n g a t i o n fac tor II J. Ce l l B i o l . — 1 9 9 1 . — 1 1 2 . — P . 2 3 7 — 2 4 3 . 1 4 . Deschamps S., Morales Mazabraud A. et al. T w o forms of e l o n g a t i o n fac tor l a ( E F - l a O a n d 4 2 S p 5 0 ) p r e s e n t in o o c y t e s , but a b s e n t in s o m a t i c c e l l s of Xenopus laevis II I b i d . — 1 9 9 1 . — 1 1 4 . — P . 1 1 0 9 — 1 1 1 1 . 15 . Johnson A. D.y Krieg P. A. A Xenopus laevis g e n e e n c o d i n g E F - l a S , t h e s o m a t i c form of e l o n g a t i o n fac tor l a : s e q u e n c e , s t ructure a n d i d e n t i f i c a t i o n of r e g u l a t o r y e l e m e n t s r e q u i r e d for e m b r y o n i c t ranscr ip t ion / / D e v e l o p . G e n e t . — 1 9 9 5 . — 1 7 . — P . 2 8 0 — 2 9 0 . 1 6 . Tatsuka M.t Mitsui #., Wada M. et ai E l o n g a t i o n f a c t o r - l a g e n e d e t e r m i n e s s u s c e p t i b i l i t y to t r a n s f o r m a t i o n / / N a t u r e . — 1 9 9 2 . — 3 5 9 — P . 3 3 3 — 3 3 6 . * 17 . Lew Y., Jones D. W., Mars W. M. et ai E x p r e s s i o n of e l o n g a t i o n f a c t o r - l y - r e l a t e d s e q u e n c e in h u m a n p a n c r e a t i c c a n c e r / / P a n c r e a s . — 1 9 9 2 . — 7 . — P . 1 4 4 — 1 5 2 . 1 8 . Mimori K, Mori M., Tanaka S et ai T h e o v e r e x p r e s s i o n of e l o n g a t i o n f a c t o r І у m R N A in g a s t r i c c a r c i n o m a / / C a n c e r . — 1 9 9 5 . — 7 5 . — P . 1 4 4 6 — 1 4 4 9 . 1 9 . Mimori K, Mori M., Jnoue H. et al. E l o n g a t i o n f a c t o r l y m R N A e x p r e s s i o n in o e s o p h a g e a l c a r c i n o m a / / G u t . — 1 9 9 6 . — 3 8 . — P . 6 6 — 7 0 . 20. Condeelis J. Elongation factor l a , translation and the c y t o s k e l e t o n / / T I B S . — 1 9 9 5 . — 2 0 . — P . 1 7 1 — 1 7 2 . 2 1 . Nygard O., Nilsson L~ T r a n s l a t i o n a l d y n a m i c s . In terac t ions b e t w e e n the t rans la t ion f a c t o r s , t R N A a n d r i b o s o m e s dur ing e u k a r y o t i c prote in s y n t h e s i s / / E u r . J. B i o c h e m . — 1 9 9 0 . — 1 9 1 . — P . 1 — 1 7 . 2 2 . Merrick W. C. M e c h a n i s m a n d r e g u l a t i o n of e u k a r y o t i c prote in s y n t h e s i s / / Microb io l . R e v . — 1 9 9 2 . — 5 6 . — P . 2 9 1 — 3 1 5 . 2 3 . Triana F. J., Nierhaus К. H., Ziehler J.f Chakraburtty K. D e f i n i n g the f u n c t i o n s of EF-3, a u n i q u e e l o n g a t i o n fac tor in l o w fungi / / T h e trans la t ion a p p a r a t u s / E d s K. N i e r h a u s e t a l . — N e w York: P l e n u m p r e s s , 1 9 9 3 . — P . 3 2 7 — 3 3 8 . 2 4 . Shina N., Gotoh Y., Nishida E. M i c r o t u b u l e - s e v e r i n g act iv i ty in M p h a s e / / T r e n d s C e l l B i o l , — 1 9 9 5 . — 5 . — P . 2 8 3 — 2 8 6 . 2 5 . Shina N., Gotoh Y.t Kubomura N. et ai M i c r o t u b u l e s e v e r i n g b y e l o n g a t i o n fac tor l a / / S c i e n c e . — 1 9 9 4 . — 2 6 6 . — P . 2 8 2 — 2 8 5 . 2 6 . Durso N. A., Cyr R. J. A c a l m o d u l i n - s e n s i t i v e in teract ion b e t w e e n m i c r o t u b u l e s a n d a h i g h e r p l a n t h o m o l o g u e of e l o n g a t ion f a c t o r - l a / / P l a n t C e l l . — 1 9 9 4 . — 6 . — P . 8 9 3 — 9 0 5 . 2 7 . Janssen G. M. C, Moller W. E l o n g a t i o n fac tor 1/fy from Artemia: pur i f i ca t ion a n d p r o p e r t i e s of its s u b u n i t s / / E u r . J. B i o c h e m . — 1 9 8 8 . — 1 7 1 . — P . 1 1 9 — 1 2 9 . 2 8 . Demma M.f Warren K , Hock R. et ai I so la t ion of an a b u n d a n t 5 0 . 0 0 0 - d a l t o n ac t in f i l a m e n t b u n d l i n g prote in from Dictyostelium amoebae II J. B io l . C h e m . — 1 9 9 0 . — 2 6 5 . — P . 2 2 8 6 — 2 2 9 1 . 2 9 . Yang F., Demma M.t Warren V. et ai Ident i f i ca t ion of a n a c t i n - b i n d i n g pro te in from Dictyostelium a s e l o n g a t i o n fac tor l a / / N a t u r e . — 1 9 9 1 . — 3 4 7 . — P . 4 9 4 — 4 9 6 . 3 0 . Itano N.t Hatano S. F - a c t i n b u n d l i n g pro te in from Physarum polycephalum: P u r i f i c a t i o n a n d its c a p a s i t y for c o u p l i n g of ac t in f i l ament s a n d m i c r o t u b u l e s / / Ce l l Mot i l . C y t o s k e l e t o n . — 1 9 9 1 . — 1 9 . — P . 2 4 4 — 2 5 4 . 3 1 . Numata O. Mul t i func t iona l p r o t e i n s in Tetrahymena: 1 4 nm filament p r o t e i n / с у trate s y n t h a s e a n d trans la t ion e l o n g a t i o n f a c t o r - l a / / Int . R e v . C y t o l . — 1 9 9 6 . — 1 6 4 — P . 1 — 3 5 . 32.Takeda Т., Kurasawa Y., Watanabe Numata O. P o l y m e r i z a t i o n of h i g h l y pur i f i ed Tetrahymena 1 4 - n m f i lament p r o t e i n / c y t r a t e s y n t h a s e into f i l a m e n t s a n d its p o s s i b l e ro le in r e g u l a t i o n of e n z y m a t i c act iv i ty / / J. B i o c h e m . — 1 9 9 5 . — 1 1 7 . — P . 8 6 9 — 8 7 4 . 3 3 . Kurasawa Y., Hanyu K., Watanabe Y,, Numata O. F - a c t i n b u n d l i n g act iv i ty of Tetrahymena e l o n g a t i o n fac tor l a is r e g u l a t e d b y C a 2 + / c a l m o d u l i n / / I b i d . — 1 9 9 6 . — 1 1 9 . — P . 7 9 1 — 7 9 8 . 3 4 . Каш К. J., Ruben L. P r o t e i n t rans la t ion e l o n g a t i o n f a c t o r - l a f r o m Trypanosoma b r u c e i b i n d s c a l m o d u l i n / / J. B io l . C h e m . — 1 9 9 4 . — 2 6 9 . — P . 2 3 0 4 5 — 2 3 0 5 0 . 3 5 . Hasegawa Т., Takahashi S., Hayashi H., Hatano S. F r a g m i n : A c a l c i u m ion s e n s i t i v e r e g u l a t o r y f a c t o r o n the format ion of a c t i n f i l a m e n t s / / B i o c h e m i s t r y . — 1 9 8 0 . — 1 9 . — P . 2 6 7 7 — 2 6 8 3 . 3 8 . Gifard R. G., Weeds A. G., Spudich J. A. C a 2 + - d e p e n d e n t b i n d i n g of s e v e r i n to ac t in : a o n e - t o - o n e c o m p l e x is f o r m e d / / J. C e l l B i o l . — 1 9 8 4 . — 9 8 . — P . 1 7 9 6 — 1 8 0 3 . 3 9 . Yin H. L.t Stossel T. P. C o n t r o l of c y t o p l a s m i c ac t in g e l - s o l t r a n s f o r m a t i o n b y g e l s o l i n , a c a l c i u m - d e p e n d e n t r e g u l a t o r y pro te in / / N a t u r e . — 1 9 7 9 . — 2 8 1 . — P . 5 8 3 — 5 8 6 . 4 0 . Bretscher A., Weber К Vi l l in is a m a j o r prote in of the microv i l lus c y t o s k e l e t o n w h i c h b i n d s b o t h G a n d F act in in a c a l c i u m - d e p e n d e n t m a n n e r / / C e l l . — 1 9 8 0 . — 2 0 . — P . 8 3 9 . 4 1 . Burridge K.t Feramisco J. R. N o n - m u s c l e a - a c t i n i n s a r e c a l c i u m - s e n s i t i v e a c t i n - b i n d i n g p r o t e i n s / / N a t u r e . — 1 9 8 1 . — 2 9 4 . — P . 5 6 5 — 5 6 7 . 4 2 . Edmonds В. Т., Murray J., Condeelis J. p H r e g u l a t i o n of the 440 Ц И Т О С К Е Л Е Т И Ф А К Т О Р Ы Э Л О Н Г А Ц И И Т Р А Н С Л Я Ц И И F - a c t i n b i n d i n g p r o p e r t i e s of Dictyostelium e l o n g a t i o n fac tor l a II J. B i o l . C h e m . — 1 9 9 5 . — 2 7 0 . — P . 1 5 2 2 2 — 1 5 2 3 0 . 4 3 . Basse I G.> Powers C, Taneja K., Singer R. S i n g l e m R N A s v i s u a l i z e d b y u l trastructural in situ h y b r i d i z a t i o n a r e p r i n c i p a l ly l o c a l i z e d at ac t in f i l a m e n t i n t e r s e c t i o n s in f ibrob las t s / / J. Cel l B i o l . — 1 9 9 4 . — 1 2 6 . — P . 8 6 3 — 8 7 6 . 4 4 . Dharmawardhane S.t Demma M„, Yang F., Condeelis J. C o m p a r t m e n t a l i z a t i o n a n d ac t in b i n d i n g p r o p e r t i e s of A B P - 5 0 : the e l o n g a t i o n fac tor - lor of Dictyostelium II C e l l Mot i l . C y t o s k e l e t o n . — 1 9 9 1 . • — 2 0 . — P . 2 7 9 — 2 8 8 . 4 5 . Shestakova E. A , Motuz L, P.} Minin A A et al S o m e of e u k a r y t o i c e l o n g a t i o n f a c t o r 2 i s c o l o c a l i z e d wi th ac t in m i c r o f i lament b u n d l e s in m o u s e e m b r y o f ibrob las t s / / Ce l l B io l . Int . R e p . — 1 9 9 1 . — 1 5 . — P . 1 9 9 1 . 4 6 . Shestakova E. A , Motuz L. P., Minin A. A , Gavrilova L. P. S t u d y of l o c a l i z a t i o n of the p r o t e i n - s y n t h e s i z i n g m a c h i n e r y a l o n g ac t in f i l ament b u n d l e s / / Ce l l B io l . I n t . — 1 9 9 3 . — 1 7 . — P . 4 0 9 — 4 1 6 . 4 7 . Shestakova E. A., Motuz L P., Gavrilova L. P. C o - l o c a l i z a t i o n of c o m p o n e n t s of the p r o t e i n - s y n t h e s i z i n g m a c h i n e r y with t h e c y t o s k e l e t o n in G O - a r r e s t e d c e l l s / / I b i d . — P . 4 1 7 — 4 2 4 . 4 8 . Bektas M.y Nurten R., Gurel Z. et al I n t e r a c t i o n s of e u k a r y o t i c e l o n g a t i o n fac tor 2 w i t h ac t in : a p o s s i b l e l ink b e t w e e n pro te in s y n t h e s i s m a c h i n e r y a n d c y t o s k e l e t o n / / F E B S L e t t . — 1 9 9 4 . — 3 5 6 . — P . 8 9 — 9 3 . 4 9 . Yang W., Burkhart W., Cavallius J. et al P u r i f i c a t i o n a n d c h a r a c t e r i z a t i o n of a p h o s p h a t i d y l i n o s i t o l 4 - k i n a s e a c t i v a t o r in carrot c e l l s / / J. B io l , C h e m , — 1 9 9 3 — 2 6 8 . — P . 3 9 2 — 3 9 8 . 5 0 . Venema R. C , Peters H. I., Traugh J. A. P h o s p h o r y l a t i o n o f v a l y l - t R N A s y n t h e t a s e a n d e l o n g a t i o n f a c t o r 1 in r e s p o n s e to p h o r b o l e s t e r s i s a s s o c i a t e d w i t h s t imula t ion of b o t h ac t iv i t i e s / / I b i d . — 1 9 9 1 . — 2 6 6 . — P . 1 1 9 9 3 — 1 1 9 9 8 . 5 1 . Venema R. C , Peters H. Traugh J. A P h o s p h o r y l a t i o n of e l o n g a t i o n fac tor 1 ( E F - 1 ) a n d v a l y l - t R N A s y n t h e t a s e b y prote in k i n a s e С a n d s t im ula t ion of E F - 1 act iv i ty / / I b i d . — P . 1 2 5 7 4 — 1 2 5 8 0 . 5 2 . Kielbasssa K.} Muller #.-/., Meyer H. E. et al P r o t e i n k i n a s e C d - s p e c i f i c p h o s p h o r y l a t i o n of the e l o n g a t i o n fac tor e E F - l a a n d a n e E F - l a p e p t i d e at t h r e o n i n e 4 3 1 / / I b i d . — 1 9 9 5 . — 2 7 0 . — P . 6 1 5 6 — 6 1 6 2 . 5 3 . Janssen G. M. C , Maessen G. D. F., Amons R., Moller W. P h o s p h o r y l a t i o n of e l o n g a t i o n fac tor 1ft b y a n e n d o g e n o u s k i n a s e a f f e c t s its c a t a l y t i c n u c l e o t i d e e x c h a n g e a c t i v i t y / / I b i d . — 1 9 9 8 . — 2 6 3 . — P . 1 1 0 6 3 - - 1 1 0 6 6 . 5 4 . Chen C. / . , Traugh J. A. E x p r e s s i o n of r e c o m b i n a n t e l o n g a t i o n fac tor \j$ from rabbi t in Escherichia coli. P h o s p h o r y l a t i o n b y c a s e i n k i n a s e II / / B i o c h i m . e t b i o p h y s . a c t a . — 1 9 9 5 . — 1 2 6 4 . — P . 3 0 3 — 3 1 1 . 5 5 . Palen E.f Venema R. C , Chang Y-W. E., Trough J A G D P a s a r e g u l a t o r of p h o s p h o r y l a t i o n of e l o n g a t i o n fac tor 1 b y c a s e i n k i n a s e II / / B i o c h e m i s t r y . — 1 9 9 4 . — 3 . — P . 8 5 1 5 — 8 5 2 0 . 5 6 . Peters tf. / . , Chang Y. W., Traugh / . A P h o s p h o r y l a t i o n of e l o n g a t i o n f a c t o r 1 ( E F - 1 ) b y prote in k i n a s e С s t i m u l a t e s G D P / G T P - e x c h a n g e act iv i ty / / E u r . J. B i o c h e m . — 1 9 9 5 . — 2 3 4 . - P . 5 5 0 — 5 5 6 . 5 7 . Van Hemert F. I., Amons R., Pluijms W. et al T h e p r i m a r y s tructure of e l o n g a t i o n fac tor E F - l a from t h e b r i n e s h r i m p Artemia II E M B O J . — 1 9 8 4 . — 3 . — P . 1 1 0 9 . 5 8 . Coppard N. J., Clark B. F. C , Cramer F. M e t h y l a t i o n of e l o n g a t i o n fac tor la in m o u s e 3 T 3 B a n d 3 T 3 B / S V 4 0 c e l l s / / F E B S Lett . — 1 9 8 3 . — 1 6 4 . — P . 3 3 0 . 5 9 . Dever Т. E., Costello С. E., Owens С. E, Merrick W. С L o c a t i o n of s e v e n p o s t t r a n s l a t i o n a l m o d i f i c a t i o n s in rabbi t E F - l a i n c l u d i n g d i m e t h y l l y s i n e , t r i m e t h y l l y s i n e a n d g l y c e r y l - p h o s p h o r y l e t h a n o l a m i n e / / J. B i o l . C h e m . — 1 9 8 9 . — 2 6 4 . — P . 2 0 5 1 8 . 6 0 . Riis В., Rattan S. I. 5 . , Clark B. F. C , Merrick W. C. E u k a r y o t i c p r o t e i n e l o n g a t i o n f a c t o r s / / T I B S . — 1 9 9 0 . — 1 5 . — P . 4 2 0 — 4 2 4 . 6 1 . Ryazanov A G., Shestakova E. A , Natapov P. G. P h o s p h o r y l a t i o n o f e l o n g a t i o n f a c t o r 2 b y E F - 2 k i n a s e a f f ec t s rate o f t rans la t ion / / N a t u r e . — 1 9 8 8 . — 3 3 4 . — P . 1 7 0 — 1 7 3 . 6 2 . Van Damme H. T. F., Amons R., Mdller W. Ident i f i ca t ion of t h e s i t e s in t h e e u k a r y o t i c e l o n g a t i o n f a c t o r l a i n v o l v e d in the b i n d i n g of e l o n g a t i o n f a c t o r lf$ a n d a m i n o a c y l - t R N A / / E u r . J. B i o c h e m . — 1 9 9 2 . — 2 0 7 . — P . 1 0 2 5 — 1 0 3 4 . 6 3 . Van Duijn В., Jnouye K. R e g u l a t i o n o f m o v e m e n t s p e e d b y in trace l lu lar p H d u r i n g Dictyostelium discoideum c h e m o t a x i s / / P r o c . N a t . A c a d . S c i . U S A . — 1 9 9 1 . — 8 8 . — P . 4 9 5 1 — 4 9 5 5 . 6 4 . Agutter P. R o l e of c y t o s k e l e t o n in n u c l e o c y t o p l a s m i c R N A a n d p r o t e i n d i s t r i b u t i o n s / / B i o c h e m . S o c . T r a n s . — 1 9 9 1 . — 1 9 . — P . 1 0 9 4 — 1 0 9 8 . 6 5 . St Johnston D. T h e i n t r a c e l l u l a r l o c a l i z a t i o n of m e s s e n g e r R N A s / / C e l l . — 1 9 9 5 . — 8 1 . — P . 1 6 1 — 1 7 0 . 6 6 . Biegel D.t PachterJ. S. m R N A a s s o c i a t i o n w i t h the c y t o s k e l e t a l f r a m e w o r k l ike ly r e p r e s e n t s a p h y s i o l o g i c a l b i n d i n g e v e n t / / J. C e l l . B i o c h e m . — 1 9 9 2 . — 4 8 . — P . 9 8 — 1 0 6 . 6 7 . Hesketh /. E.y Horne Z . , Campbell G. P. I m m u n o h i s t o c h e m i c a l e v i d e n c e for a n a s s o c i a t i o n of r i b o s o m e s wi th m i c r o f i l a m e n t s in 3 T 3 f ibroblas t s / / Ce l l B i o l . Int . R e p . — 1 9 9 1 . — 1 5 . — P . 141 — 1 5 0 . 6 8 . Hesketh /. P. у Pryme 1 . F. I n t e r a c t i o n b e t w e e n m R N A , r i b o s o m e s a n d t h e c y t o s k e l e t o n / / B i o c h e m . J . — 1 9 9 1 . — 2 7 7 . — P . 1 — 1 0 . 6 9 . Litman P., Barg Ginzburg J. M i c r o t u b u l e s a r e i n v o l v e d in t h e l o c a l i z a t i o n o f tau m R N A in p r i m a r y n e u r o n a l ce l l c u l t u r e s / / N e u r o n . — 1 9 9 4 . — 1 3 . — P . 1 4 6 3 — 1 4 7 4 . 7 0 . Ryazanov A. G., Ovchinnikov L. P., Spirin A S. D e v e l o p m e n t of s tructural o r g a n i z a t i o n o f p r o t e i n - s y n t h e s i z i n g m a c h i n e r y from p r o k a r y o t e s to e u k a r y o t e s / / B i o s y s t e m s . — 1 9 8 7 . — 2 0 . — P . 2 7 5 — 2 8 8 . 7 1 . Negrutskii B. S., Deutscher M. P. C h a n n e l i n g of a m i n o a c y l - t R N A for pro te in s y n t h e s i s in vivo II P r o c . N a t . A c a d . Sci . U S A . — 1 9 9 1 . — 8 8 . — P . 4 9 9 1 — 4 9 9 5 . 7 2 . Negrutskii B. S.t Deutscher M. P. A s e q u e s t e r e d poo l of a m i n o a c y l - t R N A in m a m m a l i a n c e l l s / / I b i d . — 1 9 9 2 . — 8 9 . — P . 3 6 0 1 — 3 6 0 4 . 7 3 . Negrutskii B. S., Stapulionis R., Deutscher M. P. S u p r a - m o l e c u l a r o r g a n i z a t i o n of t h e m a m m a l i a n t rans la t ion s y s t e m / / I b i d . — 1 9 9 4 . — 9 1 . — P . 9 6 4 — 9 6 8 . 7 4 . Stapulionis R., Deutscher M. P. A c h a n n e l e d t R N A c y c l e d u r i n g m a m m a l i a n p r o t e i n s y n t h e s i s / / I b i d . — 1 9 9 5 . — 9 2 . — P . 7 1 5 8 — 7 1 6 1 . 7 5 . Grinstein S.t Rotin D., Mason M. / . N a + — H + e x c h a n g e a n d g r o w t h f a c t o r i n d u c e d c y t o s o l i c p H c h a n g e s . R o l e in ce l lu lar pro l i f era t ion / / B i o c h i m . e t b i o p h y s . a c t a . — 1 9 8 9 . — 9 8 8 . — P . 7 3 — 9 7 . П о с т у п и л а в р е д а к ц и ю 0 3 . 0 4 . 9 7 441
id	nasplib_isofts_kiev_ua-123456789-155676
institution	Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
issn	0233-7657
language	Russian
last_indexed	2025-12-07T15:46:38Z
publishDate	1997
publisher	Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
record_format	dspace
spelling	Негруцкий, Б.С. 2019-06-17T10:14:00Z 2019-06-17T10:14:00Z 1997 Цитоскелет и факторы элонгации трансляции / Б.С. Негруцкий // Биополимеры и клетка. — 1997. — Т. 13, № 6. — С. 436-441. — Бібліогр.: 75 назв. — рос. 0233-7657 DOI: http://dx.doi.org/10.7124/bc.0004A3 https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/155676 Рассмотрено возможное участие эукариотических факторов элонгации в организации и регуляции микротрубочковой и микрофиламентной систем цитоскелета клетки, а также потенциальная роль этих белков в обеспечении координации белкового синтеза и динамики цитоскелета при различных состояниях клетки. Розглянуто можливу участь еукаріотичних факторів елонгації в організації і регуляції мікротрубочкової та мікрофіламентної систем цитоскелета клітини, а також потенційна роль цих білків у забезпеченні координації білкового синтезу і динаміки цитоскелета за різних станів клітини. Data about possible participation of the eukaryotic elongation factors in the organization and regulation of microtubular and microfilament networks of cellular cytoskeleton are reviewed. Potential role of the factors to coordinate protein syntesis and polymerization/depolymerization of cytoskeleton under different cellular conditions is suggested. Автор признателен А. В. Ельской за ценные замечания и Министерству науки и технологий Украины — за финансовую поддержку (проект 5.4/73). ru Інститут молекулярної біології і генетики НАН України Биополимеры и клетка Обзоры Цитоскелет и факторы элонгации трансляции Цитоскелет і фактори елонгації трансляції Cytoskeleton and translation elongation factors Article published earlier
spellingShingle	Цитоскелет и факторы элонгации трансляции Негруцкий, Б.С. Обзоры
title	Цитоскелет и факторы элонгации трансляции
title_alt	Цитоскелет і фактори елонгації трансляції Cytoskeleton and translation elongation factors
title_full	Цитоскелет и факторы элонгации трансляции
title_fullStr	Цитоскелет и факторы элонгации трансляции
title_full_unstemmed	Цитоскелет и факторы элонгации трансляции
title_short	Цитоскелет и факторы элонгации трансляции
title_sort	цитоскелет и факторы элонгации трансляции
topic	Обзоры
topic_facet	Обзоры
url	https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/155676
work_keys_str_mv	AT negruckiibs citoskeletifaktoryélongaciitranslâcii AT negruckiibs citoskeletífaktorielongacíítranslâcíí AT negruckiibs cytoskeletonandtranslationelongationfactors

Цитоскелет и факторы элонгации трансляции

Institution

Similar Items