Надмолекулярні форми кінази легких ланцюгів міозину гладеньких м'язів. 1. Характеристика і процентний розподіл у розчині

• Veröffentlicht in: Биополимеры и клетка
• Datum: 1997
• Hauptverfasser: Філенко, А.М., Данилова, В.М., Собешек, А.
• Format: Artikel
• Sprache: Ukrainisch
• Veröffentlicht: Інститут молекулярної біології і генетики НАН України 1997
• Schlagworte: Структура и функции биополимеров
• Online Zugang: https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/155680
• Назва журналу: Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
• Zitieren: Надмолекулярні форми кінази легких ланцюгів міозину гладеньких м'язів. 1. Характеристика і процентний розподіл у розчині / А.М. Філенко, В.М. Данилова, А. Собешек // Биополимеры и клетка. — 1997. — Т. 13, № 6. — С. 464-473. — Бібліогр.: 38 назв. — укр.

У даній роботі за допомогою методів світлорозсіювання показано, що апофермент кінази легких ланцюгів міозину гладеньких м'язів існує в розчині як суміш, олігомерної, димерної та мономерної форм, відносна концентрація яких при фізіологічній іонній силі (160 мМ солі) складає відповідно 2, 53 та 45 вагових процентів. Після активації кінази кальмодуліном не виявлено помітних змін у їхньому процентному розподілі незалежно від того, кіназа чи кальмодулін були в розчині в надлииіку. Аналіз одержаних даних дозволяє зробити висновок, що найімовірнішою структурою олігомера є спіралевидний гексамер, розміри якого добре узгоджуються із спіральною структурою самозібраних міозинових філаментів. В данной работе с помощью методов светорассеяния показа­ но, что апофермент киназы легких цепей миозина гладких мышц существует в растворе как смесь олигомерной, димерной и мономерной форм, относительная концентрация кото­рых при физиологической ионной силе (160 мМ соли) состав­ляет соответственно 2, 53 и 45 весовых проценпюв. после активации киназы кальмодулином не обнаружено заметных изменений в их процентном распределении независимо от того, киназа или кальмодулин были в растворе в избытке. Анализ олученных данных позволяет сделать вывод о том, что наиболее вероятной структурой олигомера является спиралевидный гексамер, размеры которого хорошо согласу­ются со спиральной структурой самособранных миозиновых фламентов. It is shown by the light scattering methods that inactive (calmodulin-free) myosin light chain kinase (MLCK) exists in solution as a mixture of oligomeric, dimeric and monomeric spicies, which relative concentrations at physiological ionic strength constitute correspondingly 2, 53 and 45 weight percent. After kinase activation by calmodulin (CaM) we could not detect any appreciable changes in the kinase species distribution when either kinase or CaM were present in molar excess. Analysis of the data obtained indicates that the kinase oligomer structure may be interpreted as a kind of flexible spiral in which MLCK molecules associate in head-to-tail fashion with the limiting configurations being a ring, and a long rod. It is important to point out that the spiral-like oligomer fits very well to the helical structure of self-asssembled myosin filaments.