The contribution of electrostatic interactions to the collapse of oligoglycine in water
Protein solubility and conformational stability are a result of a balance of interactions both within a protein and between protein and solvent. The electrostatic solvation free energy of oligoglycines, models for the peptide backbone, becomes more favorable with an increasing length, yet longer pep...
Gespeichert in:
| Veröffentlicht in: | Condensed Matter Physics |
|---|---|
| Datum: | 2016 |
| Hauptverfasser: | , |
| Format: | Artikel |
| Sprache: | English |
| Veröffentlicht: |
Інститут фізики конденсованих систем НАН України
2016
|
| Online Zugang: | https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/155807 |
| Tags: |
Tag hinzufügen
Keine Tags, Fügen Sie den ersten Tag hinzu!
|
| Назва журналу: | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| Zitieren: | The contribution of electrostatic interactions to the collapse of oligoglycine in water / D. Karandur, B.M. Pettitt // Condensed Matter Physics. — 2016. — Т. 19, № 2. — С. 23802: 1–10. — Бібліогр.: 53 назв. — англ. |
Institution
Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine| id |
nasplib_isofts_kiev_ua-123456789-155807 |
|---|---|
| record_format |
dspace |
| spelling |
Karandur, D. Pettitt, B.M. 2019-06-17T12:55:52Z 2019-06-17T12:55:52Z 2016 The contribution of electrostatic interactions to the collapse of oligoglycine in water / D. Karandur, B.M. Pettitt // Condensed Matter Physics. — 2016. — Т. 19, № 2. — С. 23802: 1–10. — Бібліогр.: 53 назв. — англ. 1607-324X PACS: 87.15.ap, 87.10.E-, 87.15.Cc DOI:10.5488/CMP.19.23802 arXiv:1603.07152 https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/155807 Protein solubility and conformational stability are a result of a balance of interactions both within a protein and between protein and solvent. The electrostatic solvation free energy of oligoglycines, models for the peptide backbone, becomes more favorable with an increasing length, yet longer peptides collapse due to the formation of favorable intrapeptide interactions between CO dipoles, in some cases without hydrogen bonds. The strongly repulsive solvent cavity formation is balanced by van der Waals attractions and electrostatic contributions. In order to investigate the competition between solvent exclusion and charge interactions we simulate the collapse of a long oligoglycine comprised of 15 residues while scaling the charges on the peptide from zero to fully charged. We examine the effect this has on the conformational properties of the peptide. We also describe the approximate thermodynamic changes that occur during the scaling both in terms of intrapeptide potentials and peptide-water potentials, and estimate the electrostatic solvation free energy of the system. Розчиннiсть та конформацiйна стабiльнiсть протеїну є результатом балансу взаємодiй як в межах протеїну, так i мiж протеїном та розчинником. Вiльна енергiя електростатичної сольватацiї олiгоглiцинiв, моделей для хребта протеїну, стає бiльш вигiдною iз зростанням довжини, до того ж довшi пептиди колапсують через формування вигiдних внутрiпептидних взаємодiй мiж диполями CO, в деяких випадках без водневих зв’язкiв. Сильно вiдштовхувальне формування розчинникової порожнини збалансовується ван дер вальсiвським притяганням та електростатичними внесками. Для того, щоб дослiдити конкуренцiю мiж виключенням розчинника та зарядовими взаємодiями, ми моделюємо колапс довгого олiгоглiцину з 15-ма блоками при скейлiнгу зарядiв на пептидi вiд нуля до повного заряду. Ми вивчаємо, який ефект це має на конформацiйнi властивостi пептиду. Ми також описуємо приблизнi термодинамiчнi змiни, що вiдбуваються пiд час скейлiнгу як через iнтрапептиднi потенцiали, так i через потенцiали пептид-вода, i визначаємо вiльну енергiю електростатичної сольватацiї для системи. The Robert A. Welch Foundation (H-0037), the National Science Foundation (CHE-1152876) and the National Institutes of Health (GM-037657) are thanked for partial support of this work. This research was performed in part using the Keenland and Stampede systems, part of the National Science Foundation XSEDE resources. en Інститут фізики конденсованих систем НАН України Condensed Matter Physics The contribution of electrostatic interactions to the collapse of oligoglycine in water Внесок електростатичних взаємодiй у колапс олiгоглiцину у водi Article published earlier |
| institution |
Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| collection |
DSpace DC |
| title |
The contribution of electrostatic interactions to the collapse of oligoglycine in water |
| spellingShingle |
The contribution of electrostatic interactions to the collapse of oligoglycine in water Karandur, D. Pettitt, B.M. |
| title_short |
The contribution of electrostatic interactions to the collapse of oligoglycine in water |
| title_full |
The contribution of electrostatic interactions to the collapse of oligoglycine in water |
| title_fullStr |
The contribution of electrostatic interactions to the collapse of oligoglycine in water |
| title_full_unstemmed |
The contribution of electrostatic interactions to the collapse of oligoglycine in water |
| title_sort |
contribution of electrostatic interactions to the collapse of oligoglycine in water |
| author |
Karandur, D. Pettitt, B.M. |
| author_facet |
Karandur, D. Pettitt, B.M. |
| publishDate |
2016 |
| language |
English |
| container_title |
Condensed Matter Physics |
| publisher |
Інститут фізики конденсованих систем НАН України |
| format |
Article |
| title_alt |
Внесок електростатичних взаємодiй у колапс олiгоглiцину у водi |
| description |
Protein solubility and conformational stability are a result of a balance of interactions both within a protein and between protein and solvent. The electrostatic solvation free energy of oligoglycines, models for the peptide backbone, becomes more favorable with an increasing length, yet longer peptides collapse due to the formation of favorable intrapeptide interactions between CO dipoles, in some cases without hydrogen bonds. The strongly repulsive solvent cavity formation is balanced by van der Waals attractions and electrostatic contributions. In order to investigate the competition between solvent exclusion and charge interactions we simulate the collapse of a long oligoglycine comprised of 15 residues while scaling the charges on the peptide from zero to fully charged. We examine the effect this has on the conformational properties of the peptide. We also describe the approximate thermodynamic changes that occur during the scaling both in terms of intrapeptide potentials and peptide-water potentials, and estimate the electrostatic solvation free energy of the system.
Розчиннiсть та конформацiйна стабiльнiсть протеїну є результатом балансу взаємодiй як в межах протеїну, так i мiж протеїном та розчинником. Вiльна енергiя електростатичної сольватацiї олiгоглiцинiв,
моделей для хребта протеїну, стає бiльш вигiдною iз зростанням довжини, до того ж довшi пептиди колапсують через формування вигiдних внутрiпептидних взаємодiй мiж диполями CO, в деяких випадках
без водневих зв’язкiв. Сильно вiдштовхувальне формування розчинникової порожнини збалансовується
ван дер вальсiвським притяганням та електростатичними внесками. Для того, щоб дослiдити конкуренцiю мiж виключенням розчинника та зарядовими взаємодiями, ми моделюємо колапс довгого олiгоглiцину з 15-ма блоками при скейлiнгу зарядiв на пептидi вiд нуля до повного заряду. Ми вивчаємо, який ефект
це має на конформацiйнi властивостi пептиду. Ми також описуємо приблизнi термодинамiчнi змiни, що
вiдбуваються пiд час скейлiнгу як через iнтрапептиднi потенцiали, так i через потенцiали пептид-вода, i
визначаємо вiльну енергiю електростатичної сольватацiї для системи.
|
| issn |
1607-324X |
| url |
https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/155807 |
| citation_txt |
The contribution of electrostatic interactions to the collapse of oligoglycine in water / D. Karandur, B.M. Pettitt // Condensed Matter Physics. — 2016. — Т. 19, № 2. — С. 23802: 1–10. — Бібліогр.: 53 назв. — англ. |
| work_keys_str_mv |
AT karandurd thecontributionofelectrostaticinteractionstothecollapseofoligoglycineinwater AT pettittbm thecontributionofelectrostaticinteractionstothecollapseofoligoglycineinwater AT karandurd vnesokelektrostatičnihvzaêmodiiukolapsoligoglicinuuvodi AT pettittbm vnesokelektrostatičnihvzaêmodiiukolapsoligoglicinuuvodi AT karandurd contributionofelectrostaticinteractionstothecollapseofoligoglycineinwater AT pettittbm contributionofelectrostaticinteractionstothecollapseofoligoglycineinwater |
| first_indexed |
2025-11-30T02:59:35Z |
| last_indexed |
2025-11-30T02:59:35Z |
| _version_ |
1850856156643196928 |