Иммунохимический подход к изучению структуры тирозил-тРНК синтетазы из печени быка
В данной работе нами показано, что антигенная детерминанта для мАт T3 против тирозил-тРНК синтетазы (КФ 6.1.1.1) из печени быка расположена вне активного центра фермента. С помощью мАт T3 показано, что антигенная детерминанта сохраняется и для функционально активной протеолитически модифицированной...
Збережено в:
| Опубліковано в: : | Биополимеры и клетка |
|---|---|
| Дата: | 1991 |
| Автори: | , , , |
| Формат: | Стаття |
| Мова: | Russian |
| Опубліковано: |
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
1991
|
| Теми: | |
| Онлайн доступ: | https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/155830 |
| Теги: |
Додати тег
Немає тегів, Будьте першим, хто поставить тег для цього запису!
|
| Назва журналу: | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| Цитувати: | Иммунохимический подход к изучению структуры тирозил-тРНК синтетазы из печени быка / Т.А. Рибкинска, А.И. Корнелюк, С.Ф. Берестень, Г.Х. Мацука // Биополимеры и клетка. — 1991. — Т. 7, № 5. — С. 33-36. — Бібліогр.: 11 назв. — рос. |
Репозитарії
Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine| id |
nasplib_isofts_kiev_ua-123456789-155830 |
|---|---|
| record_format |
dspace |
| spelling |
Рибкинска, Т.А. Корнелюк, А.И. Берестень, С.Ф. Мацука, Г.Х. 2019-06-17T13:52:53Z 2019-06-17T13:52:53Z 1991 Иммунохимический подход к изучению структуры тирозил-тРНК синтетазы из печени быка / Т.А. Рибкинска, А.И. Корнелюк, С.Ф. Берестень, Г.Х. Мацука // Биополимеры и клетка. — 1991. — Т. 7, № 5. — С. 33-36. — Бібліогр.: 11 назв. — рос. 0233-7657 DOI: http://dx.doi.org/10.7124/bc.0002EF https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/155830 577.217.32 + 577.152.611 В данной работе нами показано, что антигенная детерминанта для мАт T3 против тирозил-тРНК синтетазы (КФ 6.1.1.1) из печени быка расположена вне активного центра фермента. С помощью мАт T3 показано, что антигенная детерминанта сохраняется и для функционально активной протеолитически модифицированной формы фермента, в которой отщеплен фрагмент полипептидной цепи длиной 20 000. Тирозил-тРНК синтетазы млекопитающих (печень быка, печень кроля) имеют общую антигенную детерминанту линейного типа, которая отсутствует у низших эукариот (дрожжей) и бактерий, т. е. является эволюционно приобретенной только тирозил-тРНК синтетазой высших эукариот. роботі показано, що антигенна детермінанта для мАт Тз проти тирозил-тРНК синтетази (КФ 6.1.1.1) із печінки бика розміщена поза активним центром ферменту. За допомогою мАт T3 визначено, що антигенна детермінанта зберігається і для функціонально активної протеолітично модифікованої форми ферменту, в якій відсутній фрагмент поліпептидного ланцюга довжиною 20 000. Тирозил-тРНК синтетази ссавців (печінка бика, печінка кроля) мають спільну антигенну детермінанту лінійного типу, якої нема у нижчих еукаріот (дріжжі) та бактерій, тобто вона еволюційно надбана тільки тирозил-тРНК синтетазою вищих еукаріот. The antigenic determinant for mAbs T3 against tyrosyl-tRNA synthetase from bovine liver has been localized outside of the active site of enzyme. This epitope also remains for the active truncated enzyme form (dimer of 39 kDa subunits) product by limited endogenous proteolysis. The tyrosyl-tRNA synthetases of higher eukaryotes (bovine liver, rabbit liver, human placenta) have the common antigenic determinant, which lacks in tyrosyl-tRNA synthetases from prokaryots (E. coli, Th. thermophilus) and from yeast as revealed by immunoblot analysis. ru Інститут молекулярної біології і генетики НАН України Биополимеры и клетка Структура и функции биополимеров Иммунохимический подход к изучению структуры тирозил-тРНК синтетазы из печени быка Імунохімічний підхід до вивчення структури тирозил-тРНК синтетази з печінки бика The immunochemical approach for studies of structure tyrosyl-tRNA synthetase from bovine liver Article published earlier |
| institution |
Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| collection |
DSpace DC |
| title |
Иммунохимический подход к изучению структуры тирозил-тРНК синтетазы из печени быка |
| spellingShingle |
Иммунохимический подход к изучению структуры тирозил-тРНК синтетазы из печени быка Рибкинска, Т.А. Корнелюк, А.И. Берестень, С.Ф. Мацука, Г.Х. Структура и функции биополимеров |
| title_short |
Иммунохимический подход к изучению структуры тирозил-тРНК синтетазы из печени быка |
| title_full |
Иммунохимический подход к изучению структуры тирозил-тРНК синтетазы из печени быка |
| title_fullStr |
Иммунохимический подход к изучению структуры тирозил-тРНК синтетазы из печени быка |
| title_full_unstemmed |
Иммунохимический подход к изучению структуры тирозил-тРНК синтетазы из печени быка |
| title_sort |
иммунохимический подход к изучению структуры тирозил-трнк синтетазы из печени быка |
| author |
Рибкинска, Т.А. Корнелюк, А.И. Берестень, С.Ф. Мацука, Г.Х. |
| author_facet |
Рибкинска, Т.А. Корнелюк, А.И. Берестень, С.Ф. Мацука, Г.Х. |
| topic |
Структура и функции биополимеров |
| topic_facet |
Структура и функции биополимеров |
| publishDate |
1991 |
| language |
Russian |
| container_title |
Биополимеры и клетка |
| publisher |
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України |
| format |
Article |
| title_alt |
Імунохімічний підхід до вивчення структури тирозил-тРНК синтетази з печінки бика The immunochemical approach for studies of structure tyrosyl-tRNA synthetase from bovine liver |
| description |
В данной работе нами показано, что антигенная детерминанта для мАт T3 против тирозил-тРНК синтетазы (КФ 6.1.1.1) из печени быка расположена вне активного центра фермента. С помощью мАт T3 показано, что антигенная детерминанта сохраняется и для функционально активной протеолитически модифицированной формы фермента, в которой отщеплен фрагмент полипептидной цепи длиной 20 000. Тирозил-тРНК синтетазы млекопитающих (печень быка, печень кроля) имеют общую антигенную детерминанту линейного типа, которая отсутствует у низших эукариот (дрожжей) и бактерий, т. е. является эволюционно приобретенной только тирозил-тРНК синтетазой высших эукариот.
роботі показано, що антигенна детермінанта для мАт Тз проти тирозил-тРНК синтетази (КФ 6.1.1.1) із печінки бика розміщена поза активним центром ферменту. За допомогою мАт T3 визначено, що антигенна детермінанта зберігається і для функціонально активної протеолітично модифікованої форми ферменту, в якій відсутній фрагмент поліпептидного ланцюга довжиною 20 000. Тирозил-тРНК синтетази ссавців (печінка бика, печінка кроля) мають спільну антигенну детермінанту лінійного типу, якої нема у нижчих еукаріот (дріжжі) та бактерій, тобто вона еволюційно надбана тільки тирозил-тРНК синтетазою вищих еукаріот.
The antigenic determinant for mAbs T3 against tyrosyl-tRNA synthetase from bovine liver has been localized outside of the active site of enzyme. This epitope also remains for the active truncated enzyme form (dimer of 39 kDa subunits) product by limited endogenous proteolysis. The tyrosyl-tRNA synthetases of higher eukaryotes (bovine liver, rabbit liver, human placenta) have the common antigenic determinant, which lacks in tyrosyl-tRNA synthetases from prokaryots (E. coli, Th. thermophilus) and from yeast as revealed by immunoblot analysis.
|
| issn |
0233-7657 |
| url |
https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/155830 |
| citation_txt |
Иммунохимический подход к изучению структуры тирозил-тРНК синтетазы из печени быка / Т.А. Рибкинска, А.И. Корнелюк, С.Ф. Берестень, Г.Х. Мацука // Биополимеры и клетка. — 1991. — Т. 7, № 5. — С. 33-36. — Бібліогр.: 11 назв. — рос. |
| work_keys_str_mv |
AT ribkinskata immunohimičeskiipodhodkizučeniûstrukturytiroziltrnksintetazyizpečenibyka AT kornelûkai immunohimičeskiipodhodkizučeniûstrukturytiroziltrnksintetazyizpečenibyka AT berestenʹsf immunohimičeskiipodhodkizučeniûstrukturytiroziltrnksintetazyizpečenibyka AT macukagh immunohimičeskiipodhodkizučeniûstrukturytiroziltrnksintetazyizpečenibyka AT ribkinskata ímunohímíčniipídhíddovivčennâstrukturitiroziltrnksintetazizpečínkibika AT kornelûkai ímunohímíčniipídhíddovivčennâstrukturitiroziltrnksintetazizpečínkibika AT berestenʹsf ímunohímíčniipídhíddovivčennâstrukturitiroziltrnksintetazizpečínkibika AT macukagh ímunohímíčniipídhíddovivčennâstrukturitiroziltrnksintetazizpečínkibika AT ribkinskata theimmunochemicalapproachforstudiesofstructuretyrosyltrnasynthetasefrombovineliver AT kornelûkai theimmunochemicalapproachforstudiesofstructuretyrosyltrnasynthetasefrombovineliver AT berestenʹsf theimmunochemicalapproachforstudiesofstructuretyrosyltrnasynthetasefrombovineliver AT macukagh theimmunochemicalapproachforstudiesofstructuretyrosyltrnasynthetasefrombovineliver |
| first_indexed |
2025-11-25T01:54:53Z |
| last_indexed |
2025-11-25T01:54:53Z |
| _version_ |
1850504180875132928 |
| fulltext |
УДК 577.217.32 + 577.152.611
Т. А. Рибкинска, А. И. Корнелюк, С. Ф. Берестень, Г. X. Мацука
ИММУНОХИМИЧЕСКИЙ ПОДХОД К ИЗУЧЕНИЮ СТРУКТУРЫ
ТИРОЗИЛ-тРНК СИНТЕТАЗЫ ИЗ ПЕЧЕНИ БЫКА
В данной работе нами показано, что антигенная детерминанта для мАт T3 против
тирозил-тРНК синтетазы (КФ 6.1.1.1) из печени быка расположена вне активного
центра фермента. С помощью мАт T3 показано, что антигенная детерминанта сохра-
няется и для функционально активной протеолитически модифицированной формы
фермента, в которой отщеплен фрагмент полипептидной цепи длиной 20 ООО. Тирозил-
тРНК синтетазы млекопитающих (печень быка, печень кроля) имеют общую антиген-
ную детерминанту линейного типа, которая отсутствует у низших эукариот (дрож<-
жей) и бактерий, т. е. является эволюционно приобретенной только тирозил-тРНК син-
тетазой высших эукариот.
Введение. В настоящее время моноклональные антитела (мАт) широко
используются при изучении структурных элементов белков, выполняю-
щих близкие функции у эволюционно отдаленных видов [1]. Факт об-
наружения с помощью мАт общей антигенной детерминанты у трипто-
фанил-тРНК синтетаз эукариот, прокариот и архебактерий свидетель-
ствует об исключительно древнем происхождении аминоацил-тРНК
синтетаз и об общем предковом ядре для всех триптофанил-тРНК син-
тетаз [1, 2] .
Тирозил-тРНК синтетаза из печени быка, выделенная нами ранее
[3], представляет собой структурный и функциональный димер а2-типа
с молекулярной массой 2 X 5 9 000. Наряду с основной формой синтета-
зы выделена и изучена также форма тирозил-тРНК синтетазы с мень-
шей молекулярной массой (2X39 000), которая является результатом
ограниченного протеолиза основной формы и полностью сохраняет ак-
тивность как в реакции аминоацилирования т Р Н К Т у г , так и в реакции
АТР[ 3 2 Р] пирофосфатного обмена [3, 4],
Ранее нами были получены мАт T3 к тирозил-тРНК синтетазе из
печени быка и показано, что антигенная детерминанта для мАт T3, по-
видимому, линейного типа [5]. Представляет интерес локализация ан-
тигенной детерминанты на полипептидной цепи тирозил-тРНК синте-
тазы и возможность ее сохранения у протеолитически модифицирован-
ном формы. Поскольку антигенная детерминанта сохраняется в дена-
турирующих условиях, становится возможным использовать метод им-
муноблотинга с целью поиска общих антигенных детерминант тиро-
зил-тРНК синтетаз из различных источников.
Материалы и методы. Д л я выделения тирозил-тРНК синтетазы ис-
пользовали следующие буферы: А — 50 мМ трис-HCl, рН 8,0, 5 мМ
MgCl2 , 2 мМ 2-меркаптоэтанол, 10 %-ный глицерин, 1 мМ фенилметил-
сульфонилфгорид и 1 мМ диизопропилфторофосфат; Б — 25 мМ калий-
фосфат, ρH 7,5, 2 мМ MgCl 2 , 1 мМ 2-меркаптоэтанол, 5 %-ный
глицерин.
Активность тирозил-тРНК синтетазы определяли, как описано ра-
нее [3], используя суммарную т Р Н К из дрожжей и Escherichia coli
(«Boehringer Mannheim», Австрия).
Экстракты печени быка и кроля фракционировали 50 %-ным поли-
этиленгликолем-6000 («Мегск», Ф Р Г ) . Осадок ( 5 — 9 % ) растворяли в
буфере Б, наносили на колонку ДЕАЕ-Тоуореагі 650 M и элюировали
линейным градиентом концентрации 0—0,3 M KCl в буфере Б. Актив-
ные фракции, элюирующиеся при 60—90 мМ KCl, объединяли, разво-
дили в два раза буфером Б и наносили на колонку monoS HR 5 / 5
(«Pharmacia», Швеция) . Элюцию белка вели градиентом концентрации
0—0,4 M KCl. Активные фракции, элюирующиеся при 80 мМ KCl, объе-
диняли, разводили в два раза буфером Б и наносили на колонку monoQ.
Хроматографические условия для стадии monoQ те же, что и для шо-
<ε> т . Λ. РИБКИНСКА, А. И. КОРНЕЛЮК, с . Ф. БЕРЕСТЕНЬ, Γ. X. МАЦУКА, 1991
ISSN 0233-7657. Б И О П О Л И М Е Р Ы И КЛЕТКА. 1991. Т. 7. № 5 3 — 1-438 33
noS. Активные фракции, содержащие очищенную тирозил-тРНК син-
тетазу, замораживали и хранили в жидком азоте.
Протеолитически модифицированную форму тирозил-тРНК синте-
тазы из печени быка получали, как описано ранее [4] .
Клетки и ткани экстрагировали гомогенизацией в буфере А. Го-
могенат центрифугировали при 12 000 g 20 мин. Препараты тирозил-
т Р Н К синтетаз из Е. coli, Thermus thermophilus и из дрожжей получа-
ли двухстадийной очисткой, проведя последовательно хроматографии
на ДЕАЕ-Тоуореагі 650 M и на monoQ
HR 5/5, очистка по белку была сто-
кратной.
Белок определяли, согласно Бред-
форду [6].
Электрофорез в полнакриламид-
пом геле в присутствии DS-Na про-
водили на «Phast System» («Pharma-
cia»), используя пластины градиентно-
го геля 10—15 % этой же фирмы.
Диффузный перенос па нитроцеллю-
лозный фильтр BA 85 («Schleicher and Schull», ФРГ) и окраску
геля осуществляли по рекомендации фирмы «Pharmacia» [7].
Иммуноблотинг проводили, как описано ранее [1].
Результаты и обсуждение. На рис. 1 приведена зависимость ак-
тивности тирозил-тРНК синтетазы из печени быка , в реакциях амино-
ацилирования тРНК Т у г (1) и АТР[ 3 2 Р] пирофосфатного обмена (2) от
концентрации мАт T3 (пробы для определения ферментативной актив-
ности содержали 20 нМ фермента, инкубация 2 мин при 37 °С (У) и
100 нМ фермента, инкубация 10 мин при 37 °С (2)). Как можно ви-
деть, взаимодействие мАт Тз с тирозил-тРНК синтетазой не оказывает
ингибирующего действия на фермент. Д а ж е 20ч-100-кратные молярные
избытки мАт T3 не приводят к изменениям активности тирозил-тРНК
синтетазы как в реакции аминоацилирования тРНК Т у г так и в реакции
ATP [32P] пирофосфатного обмена. Полученные данные позволяют пред-
положить, что антигенная детерминанта для мАт T3, по-видимому, ло-
кализована вне активного центра тирозил-тРНК синтетазы.
Как нами показано ранее [3, 4], при выделении бычьей тирозил-
т Р Н К синтетазы при неполном ингибировании протеолиза в присут-
ствии только одного ингибитора — фенилметилсульфонилфторида
(1 мМ), кроме основной формы фермента (Mr 2 X 5 9 000), образуется
также функционально активная протеолитически модифицированная
форма, имеющая Mr 2 X 3 9 000. Отщепление от субъединицы основной
формы фермента фрагмента полипептидной цепи длиной около 20 000
не оказывает влияния на активирующую и аминоацилирующую функ-
ции фермента [4]. Возникает вопрос, может ли антигенная детерминан-
та мАт T3, расположенная вне активного центра синтетазы, быть свя-
занной с отщепляемым фрагментом? Подобная ситуация обнаружена
в случае триптофанил-тРНК синтетазы [8], антигенная детерминанта
AMI которой локализована на фрагменте полипептидной цепи дли-
ной около 9000, отщепляемом при ограниченном цротеолизе
эластазой.
Н а рис. 2 приведены данные по изучению иммунореактивности
мАт T3 с двумя формами тирозил-тРНК синтетазы: основной (1) и про-
теолитически модифицированной (2) (а — гель окрашен раствором
кумасси G-250 (стрелками обозначены положения белков-маркеров и
их молекулярные массы); б — иммуноблотинг). Как можно видеть, дан-
ные иммуноблотинг,а свидетельствуют о том, что антигенная детерми-
нанта для мАт T3 сохраняется также и у укороченной формы тирозил-
т Р Н К синтетазы.
Существенный интерес представляет изучение эволюционной кон-
сервативности антигенной детерминанты у тирозил-тРНК синтетаз из
различных источников. Нами проведено изучение взаимодействия мАт
34 ISSN 0233-7657. Б И О П О Л И М Е Р Ы И КЛЕТКА. 1991. Т. 7. № 5 3 — 1-438 34
T 3 с тирозил-тРНК синтетазами из прокариот (E. coli и Th. thermophi-
Ius), из низших эукариот (дрожжи) и из тканей млекопитающих (пе-
чень кроля, печень быка, плацента человека) . По данным иммуно-
блотинга (рис. 3, а ) , мАт T3 взаимодействует с тирозил-тРНК синтета-
зами из печени быка (дорожка 1) и печени кроля (дорожка 2), т. е.
между этими двумя ферментами существует иммунологический
перекрест.
Следует отметить т а к ж е совпадение электрофоретических под-
вижностей тирозил-тРНК синтетаз из печени быка и из печени кроля
(рис. 3 , 6 ) , что свидетельствует о большой близости или идентичнос-
ти размеров полипептидных цепей этих ферментов млекопитающих.
Имеющиеся данные литературы по этому вопросу [9—11] являются
весьма противоречивыми.
В то ж е время, по данным дот-анализа (рис. 4), не обнаружено
взаимодействия мАт T3 против бычьей тирозил-тРНК синтетазы с ти-
р о з и л - т Р Н К синтетазами из
Е. Coli(J)y Th. thermophilus
(2) и из дрожжей (5), т. е.
данная антигенная детерми-
нанта присутствует только
у тирозил-тРНК синтетаз
из высших эукариот (ос-
тальные дорожки на рис. 4:
4 — тирозил-тРНК синтета-
за из печени быка; 5 — из
печени кроля; 6 — из пла-
центы человека) . Принципиальное отличие антигенной детерминанты
для мАт T3 от таковой для AmI против триптофанил-тРНК синтетазы,
которая также является детерминантой линейного типа [8], состоит
в том, что антигенная детерминанта для AmI является консервативной
и сохраняется у синтетаз из прокариот и эукариот.
Таким образом, на основании полученных данных можно сделать
следующие выводы: 1) антигенная детерминанта для мАт T3 против
тирозил-тРНК синтетазы из печени быка локализована вне активного
центра фермента; 2) данная антигенная детерминанта сохраняется у
протеолитически модифицированной формы фермента, в которой от-
щеплен фрагмент полипептидной цепи длиной около 20 000, не суще-
ственный для каталитической активности; 3) эта антигенная детерми-
нанта является общей для тирозил-тРНК синтетаз млекопитающих
Рис. 4
34 ISSN 0233-7657. Б И О П О Л И М Е Р Ы И КЛЕТКА. 1991. Т. 7. № 5 3 — 1-438 3
(печень быка, печень кроля, плацента человека) и отсутствует у низ-
ших эукариот и бактерий, т. е. является эволюционно приобретенной
только тирозил-тРНК синтетазой из высших эукариот.
Р е з ю м е
В роботі показано, що антигенна детермінанта для мАт Тз проти тирозил-тРНК син-
тетази (КФ 6.1.1.1) із печінки бика розміщена поза активним центром ферменту. За
допомогою мАт T3 визначено, що антигенна детермінанта зберігається і для функціо-
нально активної протеолітично модифікованої форми ферменту, в якій відсутній фраг-
мент поліпептидного ланцюга довжиною 20 000. Тирозил-тРНК синтетази ссавців (пе-
чінка бика, печінка кроля) мають спільну антигенну детермінанту лінійного типу, якої
нема у нижчих еукаріот (дріжжі) та бактерій, тобто вона еволюційно надбана тіль-
ки тирозил-тРНК синтетазою вищих еукаріот.
S u m m а г у
The antigenic determinant for mAbs T3 against tyrosyl-tRNA synthetase from bovine
liver has been localized outside of the active site of enzyme. This epitope also remains
for the active truncated enzyme form (dimer of 39 kDa subunits) product by limited
endogenous proteolysis. The tyrosyl-tRNA synthetases of higher eukaryotes (bovine li-
ver, rabbit liver, human placenta) have the common antigenic determinant, which lacks
in tyrosyl-tRNA synthetases from prokaryots (£. coli, Th. thermophilus) and f rom
yeast as revealed by immunoblot analysis.
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ
1. Триптофанил-тРНК синтетазы эукариот, прокариот и архебактерий имеют общую
антигенную детерминанту / Т. А. Заргарова, С. Ф. Берестень, О. О. Фаворова,
Л. Л. Киселев / Докл. АН СССР,— 1985.—285, № 6,—С. 1484—1486.
2. Molecular and cellular studies of tryphophanyl-tRNA synthetase using monoclonal
antibodies. Evaluation of common antigenic determinant in eukaryotic, prokaryotic
and archaebacterial enzyme which maps outside the catalytic domain / S. F. Beres-
ten, T. A. Zargarova, O. 0 . Favorova et al. // Eur. J. Biochem.— 1989,— 184, N 3.—
P. 575—581.
3. Корнслюк А. И., Курочкин И. В., Мацука Г. X. Тирозил-тРНК синтетаза из пе-
чени быка. Выделение и физико-химические свойства/ /Молекуляр. биология.•—
1988,—22, AfO 1.— С. 176—186.
4. Tyrosyl-tRNA synthetase from beef liver: generation of multiple enzyme forms by
endogenous proteolysis /1 . V. Kurochkin, T. A. Ribkinska, D. V. Gnatenko et a l . / /
Interferon and biotechnol. : Int. seminar on interferon and biotechnol.— Havana,
1989.— S06.066.
5. Метод селекции гибридом, секретирующих моноклональные антитела к тирозил-
тРНК-синтетазе, основанный на определении энзиматической активности / Т. А. Риб-
кинска, О. А. Вартанян, В. В. Филоненко и др. / /Биополимеры и клетка.— 1990.—
6, 4.—С. 97—101.
6. Bradford Μ. M. A rapid and sensitive method for quantitation of microgram quanti-
ties of protein utilizing the principle of protein b ind ing / /Ana l . Biochem.— 1976.—
86, N 1 . - - P . 193—200.
7. P'r.ast system owners manual (Pharmacia).— Uppsala, 1987.— 10 p.
8. Моноклональные антитела к триптофанил-тРНК сиптетазе / С. Ф. Берестень,
Т. А. Заргарова, С. В. Костров, О. О. Фаворова/ /Молекуляр. биология.— 1984.—
18, № 5,—С. 1407—1411.
9. Deak F., Denes G. Purification and some properties of rat liver tyrosyl-tRNA syn-
thetase / / Biochim. et biophys. acta.— 1978.— 526, N 2,— P. 626—634.
JO. Prasada Rao Y. S., Srinivasan P. R. Purification and properties of tyrosyl-tRNA
synthetase of rat l iver / /Nucl . Acids Res.— 1977,—4, N 11.— P. 3887—3900.
И . 'Iakahashi R., Goto S. Fidelity of aminoacylation by rat liver tyrosyl-tRNA synthe-
tase. Effect of age / / E u r . J. Biochem.— 1988.— 178, N 2 .—P. 381—386.
Ин-т молекуляр. биологии и генетики АН УССР, Киев Получено 09.04.91
Ин-т молекуляр. биологии АН СССР, Москва
36 ISSN 0233-7657. Б И О П О Л И М Е Р Ы И КЛЕТКА. 1991. Т. 7. № 5 3 — 1-438 36
|