Дослідження неканонічних комплексів еукаріотного фактора елонгації 1А з тРНКТyr та тирозил-тРНК синтетазою. Роль окремих доменів синтетази у взаємодії з тРНК

Дослідження неканонічних комплексів еукаріотного фактора елонгації 1А з тРНКТyr та тирозил-тРНК синтетазою. Роль окремих доменів синтетази у взаємодії з тРНК

Методом аналізу затримки смуги в полікриламідному гелі делеційних мутантів з'ясовано роль окремих доменів тирозил-тРНК синтетази (TyrRS) у взаємодії з тРНК Ідентифіковано сайт TyrRS, відповідальний за зв'язування гомологічної тРНКTyr. Цей сайт формується, в основному, каталітичним модулем...

Ausführliche Beschreibung

Gespeichert in:
Bibliographische Detailangaben
Veröffentlicht in:Біополімери і клітина
Datum:2005
Hauptverfasser: Футерник, П.В., Ольжак, К., Пшикорська, А., Корнелюк, О.І., Негруцький, Б.С.
Format: Artikel
Sprache:Ukrainian
Veröffentlicht: Інститут молекулярної біології і генетики НАН України 2005
Schlagworte:
Структура та функції біополімерів
Online Zugang:https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/155850
Tags: Tag hinzufügen
Keine Tags, Fügen Sie den ersten Tag hinzu!
Назва журналу:Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
Zitieren:Дослідження неканонічних комплексів еукаріотного фактора елонгації 1А з тРНКТyr та тирозил-тРНК синтетазою. Роль окремих доменів синтетази у взаємодії з тРНК / П.В. Футерник, К. Ольжак, А. Пшикорська, О.І. Корнелюк, Б.С. Негруцький // Біополімери і клітина. — 2005. — Т. 21, № 5. — С. 400-406. — Бібліогр.: 29 назв. — укр.

Institution

Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
id nasplib_isofts_kiev_ua-123456789-155850
record_format dspace
spelling Футерник, П.В.
Ольжак, К.
Пшикорська, А.
Корнелюк, О.І.
Негруцький, Б.С.
2019-06-17T14:26:43Z
2019-06-17T14:26:43Z
2005
Дослідження неканонічних комплексів еукаріотного фактора елонгації 1А з тРНКТyr та тирозил-тРНК синтетазою. Роль окремих доменів синтетази у взаємодії з тРНК / П.В. Футерник, К. Ольжак, А. Пшикорська, О.І. Корнелюк, Б.С. Негруцький // Біополімери і клітина. — 2005. — Т. 21, № 5. — С. 400-406. — Бібліогр.: 29 назв. — укр.
0233-7657
DOI: http://dx.doi.org/10.7124/bc.000702
https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/155850
577.152.611:577.217.535
Методом аналізу затримки смуги в полікриламідному гелі делеційних мутантів з'ясовано роль окремих доменів тирозил-тРНК синтетази (TyrRS) у взаємодії з тРНК Ідентифіковано сайт TyrRS, відповідальний за зв'язування гомологічної тРНКTyr. Цей сайт формується, в основному, каталітичним модулем TyrRS (TyrRS-ΔС). Проте специфічність зв'язування повнорозмірної TyrRS виявилася суттєво вищою у порівнянні із зв'язуванням тРНКTyr каталітичним модулем TyrRSΔC. Окремий С-модуль також зберігає здатність до зв'язування тРНКTyr, однак з досить низькою спорідненістю. Отже, припускається можливість залучення цитокінподібного С-модуля ТугRS до зв'язування тРНК у повнорозмірній ТугRS. Досліджено формування неканонічного потрійного комплексу тРНКTyr з еЕРІА*GDP. Ми детектували також формування неканонічного четвертинного комплексу еЕР1А*GDP*тРНКTyr*TyrRS. Найвірогідніше, що основний внесок до цієї взаємодії робить каталітичний домен TyrRS, тому що TyrRS-ΔC також здатна формувати четвертинний комплекс. Ці дані свідчать на користь існування універсального механізму каналю- вання тРНК, оскільки є вже третім прикладом формування таких незвичних комплексів з різними тРНК.
Методом анализа задержки полосы в полиакриламидном геле делеционных мутантов определена роль отдельных доменов тирозил-тРНК синтетазы (TyrRS) во взаимодействии с тРНК Определен сайт TyrRS, ответственный за связывание гомологичной тРНКTyr, формирующийся, в основном, каталиическим модулем TyrRS (TyrRS-ΔC). Тем не менее, сродство к тРНК полноразмерной TyrRS оказалось выше, чем катали­тического модуля TyrRS-AC. Отдельный С-модуль также со­храняет способность к связыванию тРНКTyr, но с достаточно низким сродством, что предполагает возможность вовлече­ния и цитокиноподобного С-модуля TyrRS в связывание тРНК в полноразмерной TyrRS. Показано сформирование неканониче­ского тройного комплекса тРНКTyr с eEF1A*GDP. Мы детек­тировали также формирование неканонического четвертично­го комплекса eEFlA*GDP*mPHK *TyrRS. Наиболее веро­но, что основной вклад в это взаимодействие вносит каталиический домен TyrRS, поскольку TyrRS-ΔC также способна формировать четвертичный комплекс. Эти данные свидетель­ствуют в пользу существования универсального механизма ченнелинга тРНК.
A role of different domains of bovine tyrosil-tRNA synthetase (TyrRS) in the interaction with homologous tRNA has been determined by the method of tRNA band retardation in polyacrylamide gel. The site of TyrRS responsible for the binding of tRNATyr is found to be formed mostly by the catalytic domain of TyrRS (TyrRS-ΔC). At the same time, the full-length TyrRS is found to bind tRNA stronger than TyrRS-DC. Cytokine-like C-domain of TyrRS also has tRNA-binding properties but much weaker than TyrRS-ΔC suggesting its possible involvement in tRNA binding as well. The formation of non-canonical ternary complex of tRNATyr and eEF1A*GDP has been shown. Also, the formation of quaternary complex of eEF1A*GDP*tRNATyr*TyrRS is detected. The catalytic domain of TyrRS appears to be responsible for this interaction, because the TyrRS-DC also is found to form the complex with eEF1A*GDP*tRNATyr. These data support the universality of the tRNA channeling mechanism.
Роботу виконано за підтримки Державного Фонду Фундаментальних Досліджень (проекти 05.07.00002 і 05.07.00003).
uk
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
Біополімери і клітина
Структура та функції біополімерів
Дослідження неканонічних комплексів еукаріотного фактора елонгації 1А з тРНКТyr та тирозил-тРНК синтетазою. Роль окремих доменів синтетази у взаємодії з тРНК
Исследование неканонических комплексов эукариотного фактора элонгации 1А с тРНКTyr и тирозил-тРНК синтетазой. Роль отдельных доменов синтетазы во взаимодействии с тРНК
Investigation of non-canonical complexes of eukaryotic elongation factor 1A with tRNATyr and tyrosyl-tRNA synthetase. Role of different domains of the synthetase in interaction with tRNA
Article
published earlier
institution Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
collection DSpace DC
title Дослідження неканонічних комплексів еукаріотного фактора елонгації 1А з тРНКТyr та тирозил-тРНК синтетазою. Роль окремих доменів синтетази у взаємодії з тРНК
spellingShingle Дослідження неканонічних комплексів еукаріотного фактора елонгації 1А з тРНКТyr та тирозил-тРНК синтетазою. Роль окремих доменів синтетази у взаємодії з тРНК
Футерник, П.В.
Ольжак, К.
Пшикорська, А.
Корнелюк, О.І.
Негруцький, Б.С.
Структура та функції біополімерів
title_short Дослідження неканонічних комплексів еукаріотного фактора елонгації 1А з тРНКТyr та тирозил-тРНК синтетазою. Роль окремих доменів синтетази у взаємодії з тРНК
title_full Дослідження неканонічних комплексів еукаріотного фактора елонгації 1А з тРНКТyr та тирозил-тРНК синтетазою. Роль окремих доменів синтетази у взаємодії з тРНК
title_fullStr Дослідження неканонічних комплексів еукаріотного фактора елонгації 1А з тРНКТyr та тирозил-тРНК синтетазою. Роль окремих доменів синтетази у взаємодії з тРНК
title_full_unstemmed Дослідження неканонічних комплексів еукаріотного фактора елонгації 1А з тРНКТyr та тирозил-тРНК синтетазою. Роль окремих доменів синтетази у взаємодії з тРНК
title_sort дослідження неканонічних комплексів еукаріотного фактора елонгації 1а з трнктyr та тирозил-трнк синтетазою. роль окремих доменів синтетази у взаємодії з трнк
author Футерник, П.В.
Ольжак, К.
Пшикорська, А.
Корнелюк, О.І.
Негруцький, Б.С.
author_facet Футерник, П.В.
Ольжак, К.
Пшикорська, А.
Корнелюк, О.І.
Негруцький, Б.С.
topic Структура та функції біополімерів
topic_facet Структура та функції біополімерів
publishDate 2005
language Ukrainian
container_title Біополімери і клітина
publisher Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
format Article
title_alt Исследование неканонических комплексов эукариотного фактора элонгации 1А с тРНКTyr и тирозил-тРНК синтетазой. Роль отдельных доменов синтетазы во взаимодействии с тРНК
Investigation of non-canonical complexes of eukaryotic elongation factor 1A with tRNATyr and tyrosyl-tRNA synthetase. Role of different domains of the synthetase in interaction with tRNA
description Методом аналізу затримки смуги в полікриламідному гелі делеційних мутантів з'ясовано роль окремих доменів тирозил-тРНК синтетази (TyrRS) у взаємодії з тРНК Ідентифіковано сайт TyrRS, відповідальний за зв'язування гомологічної тРНКTyr. Цей сайт формується, в основному, каталітичним модулем TyrRS (TyrRS-ΔС). Проте специфічність зв'язування повнорозмірної TyrRS виявилася суттєво вищою у порівнянні із зв'язуванням тРНКTyr каталітичним модулем TyrRSΔC. Окремий С-модуль також зберігає здатність до зв'язування тРНКTyr, однак з досить низькою спорідненістю. Отже, припускається можливість залучення цитокінподібного С-модуля ТугRS до зв'язування тРНК у повнорозмірній ТугRS. Досліджено формування неканонічного потрійного комплексу тРНКTyr з еЕРІА*GDP. Ми детектували також формування неканонічного четвертинного комплексу еЕР1А*GDP*тРНКTyr*TyrRS. Найвірогідніше, що основний внесок до цієї взаємодії робить каталітичний домен TyrRS, тому що TyrRS-ΔC також здатна формувати четвертинний комплекс. Ці дані свідчать на користь існування універсального механізму каналю- вання тРНК, оскільки є вже третім прикладом формування таких незвичних комплексів з різними тРНК. Методом анализа задержки полосы в полиакриламидном геле делеционных мутантов определена роль отдельных доменов тирозил-тРНК синтетазы (TyrRS) во взаимодействии с тРНК Определен сайт TyrRS, ответственный за связывание гомологичной тРНКTyr, формирующийся, в основном, каталиическим модулем TyrRS (TyrRS-ΔC). Тем не менее, сродство к тРНК полноразмерной TyrRS оказалось выше, чем катали­тического модуля TyrRS-AC. Отдельный С-модуль также со­храняет способность к связыванию тРНКTyr, но с достаточно низким сродством, что предполагает возможность вовлече­ния и цитокиноподобного С-модуля TyrRS в связывание тРНК в полноразмерной TyrRS. Показано сформирование неканониче­ского тройного комплекса тРНКTyr с eEF1A*GDP. Мы детек­тировали также формирование неканонического четвертично­го комплекса eEFlA*GDP*mPHK *TyrRS. Наиболее веро­но, что основной вклад в это взаимодействие вносит каталиический домен TyrRS, поскольку TyrRS-ΔC также способна формировать четвертичный комплекс. Эти данные свидетель­ствуют в пользу существования универсального механизма ченнелинга тРНК. A role of different domains of bovine tyrosil-tRNA synthetase (TyrRS) in the interaction with homologous tRNA has been determined by the method of tRNA band retardation in polyacrylamide gel. The site of TyrRS responsible for the binding of tRNATyr is found to be formed mostly by the catalytic domain of TyrRS (TyrRS-ΔC). At the same time, the full-length TyrRS is found to bind tRNA stronger than TyrRS-DC. Cytokine-like C-domain of TyrRS also has tRNA-binding properties but much weaker than TyrRS-ΔC suggesting its possible involvement in tRNA binding as well. The formation of non-canonical ternary complex of tRNATyr and eEF1A*GDP has been shown. Also, the formation of quaternary complex of eEF1A*GDP*tRNATyr*TyrRS is detected. The catalytic domain of TyrRS appears to be responsible for this interaction, because the TyrRS-DC also is found to form the complex with eEF1A*GDP*tRNATyr. These data support the universality of the tRNA channeling mechanism.
issn 0233-7657
url https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/155850
citation_txt Дослідження неканонічних комплексів еукаріотного фактора елонгації 1А з тРНКТyr та тирозил-тРНК синтетазою. Роль окремих доменів синтетази у взаємодії з тРНК / П.В. Футерник, К. Ольжак, А. Пшикорська, О.І. Корнелюк, Б.С. Негруцький // Біополімери і клітина. — 2005. — Т. 21, № 5. — С. 400-406. — Бібліогр.: 29 назв. — укр.
work_keys_str_mv AT futernikpv doslídžennânekanoníčnihkompleksíveukaríotnogofaktoraelongacíí1aztrnktyrtatiroziltrnksintetazoûrolʹokremihdomenívsintetaziuvzaêmodííztrnk
AT olʹžakk doslídžennânekanoníčnihkompleksíveukaríotnogofaktoraelongacíí1aztrnktyrtatiroziltrnksintetazoûrolʹokremihdomenívsintetaziuvzaêmodííztrnk
AT pšikorsʹkaa doslídžennânekanoníčnihkompleksíveukaríotnogofaktoraelongacíí1aztrnktyrtatiroziltrnksintetazoûrolʹokremihdomenívsintetaziuvzaêmodííztrnk
AT kornelûkoí doslídžennânekanoníčnihkompleksíveukaríotnogofaktoraelongacíí1aztrnktyrtatiroziltrnksintetazoûrolʹokremihdomenívsintetaziuvzaêmodííztrnk
AT negrucʹkiibs doslídžennânekanoníčnihkompleksíveukaríotnogofaktoraelongacíí1aztrnktyrtatiroziltrnksintetazoûrolʹokremihdomenívsintetaziuvzaêmodííztrnk
AT futernikpv issledovanienekanoničeskihkompleksovéukariotnogofaktoraélongacii1astrnktyritiroziltrnksintetazoirolʹotdelʹnyhdomenovsintetazyvovzaimodeistviistrnk
AT olʹžakk issledovanienekanoničeskihkompleksovéukariotnogofaktoraélongacii1astrnktyritiroziltrnksintetazoirolʹotdelʹnyhdomenovsintetazyvovzaimodeistviistrnk
AT pšikorsʹkaa issledovanienekanoničeskihkompleksovéukariotnogofaktoraélongacii1astrnktyritiroziltrnksintetazoirolʹotdelʹnyhdomenovsintetazyvovzaimodeistviistrnk
AT kornelûkoí issledovanienekanoničeskihkompleksovéukariotnogofaktoraélongacii1astrnktyritiroziltrnksintetazoirolʹotdelʹnyhdomenovsintetazyvovzaimodeistviistrnk
AT negrucʹkiibs issledovanienekanoničeskihkompleksovéukariotnogofaktoraélongacii1astrnktyritiroziltrnksintetazoirolʹotdelʹnyhdomenovsintetazyvovzaimodeistviistrnk
AT futernikpv investigationofnoncanonicalcomplexesofeukaryoticelongationfactor1awithtrnatyrandtyrosyltrnasynthetaseroleofdifferentdomainsofthesynthetaseininteractionwithtrna
AT olʹžakk investigationofnoncanonicalcomplexesofeukaryoticelongationfactor1awithtrnatyrandtyrosyltrnasynthetaseroleofdifferentdomainsofthesynthetaseininteractionwithtrna
AT pšikorsʹkaa investigationofnoncanonicalcomplexesofeukaryoticelongationfactor1awithtrnatyrandtyrosyltrnasynthetaseroleofdifferentdomainsofthesynthetaseininteractionwithtrna
AT kornelûkoí investigationofnoncanonicalcomplexesofeukaryoticelongationfactor1awithtrnatyrandtyrosyltrnasynthetaseroleofdifferentdomainsofthesynthetaseininteractionwithtrna
AT negrucʹkiibs investigationofnoncanonicalcomplexesofeukaryoticelongationfactor1awithtrnatyrandtyrosyltrnasynthetaseroleofdifferentdomainsofthesynthetaseininteractionwithtrna
first_indexed 2025-12-01T10:51:08Z
last_indexed 2025-12-01T10:51:08Z
_version_ 1850859995935014913

Ähnliche Einträge