Механізм взаємодії N1-глікозидів 6-азацитозину з каталітичним сайтом ДНК-залежної РНК-полімерази фага Т7: модельне квантово-хімічне дослідження - Пальчиковська, Л.Г.; Платонов, М.О.; Алексєєва, І.В.; Швед, А.Д. (Біополімери і клітина, 2005)
Неемпіричним методом квантової хімії на рівні теорії HFl6-31G(d, р) вперше зафіксовано знание збільшення величини заряду атома N6 азануклеозидів у моделі каталітичного сайта ДНК-залежної РНК-полімерази фага 77. Блокування іона Mg²⁺ додатковою взаємодією з атомом азоту N6 в комплексі азануклеозид–метал–Туг639 знижує швидкість елонгації, що експериментально підтверджено істотним зменшенням кількості синтезованої РНК за одиницю часу. Неэмпирическим методом квантовой химии на уровне теории HF/ 6-31G(d, р) впервые зафиксировано значительное увеличение величины заряда атома N6 азануклеозидов в модели каталитического сайта ДНК-зависимой РНК-полимеразы фага 77. Блокирование иона Mg дополнительным взаимодействием с атомом азота N6 в комплексе азану клеозид–металл–Туг639 снижает скорость элонгации, что экспериментально подтверждено значительным снижением количества синтезированной РНК в единицу времени. By the quantum-chemistry approach at the HF/6-31G (d, p) theory level for the first time considerable increase in the charge value of the atom N6 of azanucleosides in the model of catalytic site of phage T7 DNA-dependent RNA-polymerase was recorded. The blocking of Mg²⁺ ion by the additional interaction with N6 atom in the azanucleoside–metal–Tyr639 complex seems to reduce the rate of elongation, that was confirmed experimentally by the significant decrease in the amount of synthesized RNA in a unit of time.