Ревизия аминокислотной последовательности каталазы гриба Penicillium vitale. Реконструкция полипептидной цепи

Ревизия аминокислотной последовательности каталазы гриба Penicillium vitale. Реконструкция полипептидной цепи

Из 45 пептидов и фрагментов, строение которых опубликовано ранее, реконструирована полная аминокислотная последовательность каталазы P. vitale, включающая 689 остатков аминокис­лот. Участки 1–162 и 314–573 реконструированы перекрыванием некоторых пептидов и фрагментов, а 163–313 и 574–689 – сравнени...

Повний опис

Збережено в:
Бібліографічні деталі
Опубліковано в: :Біополімери і клітина
Дата:2001
Автори: Козлов, Э.А., Левитина, Т.Л., Бобровская, М.Т., Овандер, М.Н., Гудкова, Л.В., Латышко, Н.В., Радомский, Н.Ф.
Формат: Стаття
Мова:Russian
Опубліковано: Інститут молекулярної біології і генетики НАН України 2001
Теми:
Структура та функції біополімерів
Онлайн доступ:https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/155882
Теги: Додати тег
Немає тегів, Будьте першим, хто поставить тег для цього запису!
Назва журналу:Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
Цитувати:Ревизия аминокислотной последовательности каталазы гриба Penicillium vitale. Реконструкция полипептидной цепи / Э.А. Козлов, Т.Л. Левитина, М.Т. Бобровская, М.Н. Овандер, Л.В. Гудкова, Н.В. Латышко, Н.Ф. Радомский // Біополімери і клітина. — 2001. — Т. 17, № 6. — С. 512-521. — Бібліогр.: 9 назв. — рос.

Репозитарії

Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
id nasplib_isofts_kiev_ua-123456789-155882
record_format dspace
spelling Козлов, Э.А.
Левитина, Т.Л.
Бобровская, М.Т.
Овандер, М.Н.
Гудкова, Л.В.
Латышко, Н.В.
Радомский, Н.Ф.
2019-06-17T14:57:44Z
2019-06-17T14:57:44Z
2001
Ревизия аминокислотной последовательности каталазы гриба Penicillium vitale. Реконструкция полипептидной цепи / Э.А. Козлов, Т.Л. Левитина, М.Т. Бобровская, М.Н. Овандер, Л.В. Гудкова, Н.В. Латышко, Н.Ф. Радомский // Біополімери і клітина. — 2001. — Т. 17, № 6. — С. 512-521. — Бібліогр.: 9 назв. — рос.
0233-7657
DOI:http://dx.doi.org/10.7124/bc.0005D9
https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/155882
577.112.5
Из 45 пептидов и фрагментов, строение которых опубликовано ранее, реконструирована полная аминокислотная последовательность каталазы P. vitale, включающая 689 остатков аминокис­лот. Участки 1–162 и 314–573 реконструированы перекрыванием некоторых пептидов и фрагментов, а 163–313 и 574–689 – сравнением остальных пептидов и фрагментов с аминокис­лотной последовательностью этой же каталазы, установленной рентгеноструктурным методом (персональное сообщение В. Р. Мелик-Адамяна). Сопоставляются первичные структуры шести длинных каталаз (около 700 остатков) – представителей двух таксономических групп (грибы, бактерии), содержащих по сравнению с короткими каталазами (около 500 остатков) других организмов дополнительный С-концевой домен. Построена матрица «степеней родства» каталаз и их дополнительных доменов
The complete amino acid sequence of P. vitale catalase comprised of 689 amino acid residues was reconstructed from 45 peptides and fragments published earlier. The sequences 1–162 and 314–573 were reconstructed by means of overlapping of peptides and fragments sequences. The sequences 163–313 and 574–689 were reconstructed by means of comparison of the peptides and fragments sequences with the P. vitale ami/to acid sequence established by X-ray method. The primary structures of 6 long catalases from two taxonomic groups (fungus, bacteria) containing additional C-terminal domain have been compared. The matrix of the catalases and their C-terminat domains «alliance» was constructed.
Із 45 пептидів, будову яких опубліковано раніше, реконстру­йовано повну амінокислотну послідовність каталази P. vitale, яка налічує 689 залишків амінокислот Ділянки 1–162 та 314–573 реконструйовано перекриванням деяких пептидів та фрагментів, а 163–313 та 574–689 – порівнянням решти пептидів та фрагментів з амінокислотною послідовністю цієї ж каталази, встановленої рентгеноструктурним методом (персональне повідомлення В. Р. Мелік-Адамяна). Порівнюю­ться первинні структури шести довгих каталаз (700 за­лишків) – представників двох таксономічних груп (гриби, бактерії), які мають додатковий С-домен, з короткими каталазами (біля 500 залишків) інших організмів. Побудовано матрицю «ступенів спорідненості» каталаз та їхніх додатко­вих доменів.
ru
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
Біополімери і клітина
Структура та функції біополімерів
Ревизия аминокислотной последовательности каталазы гриба Penicillium vitale. Реконструкция полипептидной цепи
Ревізія амінокислотної послідовності каталази гриба Penicillium vitale. Реконструкція поліпептидного ланцюга
Revision of Penicillium vitale catalase amino acid sequence. Reconstruction of polypeptide chain
Article
published earlier
institution Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
collection DSpace DC
title Ревизия аминокислотной последовательности каталазы гриба Penicillium vitale. Реконструкция полипептидной цепи
spellingShingle Ревизия аминокислотной последовательности каталазы гриба Penicillium vitale. Реконструкция полипептидной цепи
Козлов, Э.А.
Левитина, Т.Л.
Бобровская, М.Т.
Овандер, М.Н.
Гудкова, Л.В.
Латышко, Н.В.
Радомский, Н.Ф.
Структура та функції біополімерів
title_short Ревизия аминокислотной последовательности каталазы гриба Penicillium vitale. Реконструкция полипептидной цепи
title_full Ревизия аминокислотной последовательности каталазы гриба Penicillium vitale. Реконструкция полипептидной цепи
title_fullStr Ревизия аминокислотной последовательности каталазы гриба Penicillium vitale. Реконструкция полипептидной цепи
title_full_unstemmed Ревизия аминокислотной последовательности каталазы гриба Penicillium vitale. Реконструкция полипептидной цепи
title_sort ревизия аминокислотной последовательности каталазы гриба penicillium vitale. реконструкция полипептидной цепи
author Козлов, Э.А.
Левитина, Т.Л.
Бобровская, М.Т.
Овандер, М.Н.
Гудкова, Л.В.
Латышко, Н.В.
Радомский, Н.Ф.
author_facet Козлов, Э.А.
Левитина, Т.Л.
Бобровская, М.Т.
Овандер, М.Н.
Гудкова, Л.В.
Латышко, Н.В.
Радомский, Н.Ф.
topic Структура та функції біополімерів
topic_facet Структура та функції біополімерів
publishDate 2001
language Russian
container_title Біополімери і клітина
publisher Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
format Article
title_alt Ревізія амінокислотної послідовності каталази гриба Penicillium vitale. Реконструкція поліпептидного ланцюга
Revision of Penicillium vitale catalase amino acid sequence. Reconstruction of polypeptide chain
description Из 45 пептидов и фрагментов, строение которых опубликовано ранее, реконструирована полная аминокислотная последовательность каталазы P. vitale, включающая 689 остатков аминокис­лот. Участки 1–162 и 314–573 реконструированы перекрыванием некоторых пептидов и фрагментов, а 163–313 и 574–689 – сравнением остальных пептидов и фрагментов с аминокис­лотной последовательностью этой же каталазы, установленной рентгеноструктурным методом (персональное сообщение В. Р. Мелик-Адамяна). Сопоставляются первичные структуры шести длинных каталаз (около 700 остатков) – представителей двух таксономических групп (грибы, бактерии), содержащих по сравнению с короткими каталазами (около 500 остатков) других организмов дополнительный С-концевой домен. Построена матрица «степеней родства» каталаз и их дополнительных доменов The complete amino acid sequence of P. vitale catalase comprised of 689 amino acid residues was reconstructed from 45 peptides and fragments published earlier. The sequences 1–162 and 314–573 were reconstructed by means of overlapping of peptides and fragments sequences. The sequences 163–313 and 574–689 were reconstructed by means of comparison of the peptides and fragments sequences with the P. vitale ami/to acid sequence established by X-ray method. The primary structures of 6 long catalases from two taxonomic groups (fungus, bacteria) containing additional C-terminal domain have been compared. The matrix of the catalases and their C-terminat domains «alliance» was constructed. Із 45 пептидів, будову яких опубліковано раніше, реконстру­йовано повну амінокислотну послідовність каталази P. vitale, яка налічує 689 залишків амінокислот Ділянки 1–162 та 314–573 реконструйовано перекриванням деяких пептидів та фрагментів, а 163–313 та 574–689 – порівнянням решти пептидів та фрагментів з амінокислотною послідовністю цієї ж каталази, встановленої рентгеноструктурним методом (персональне повідомлення В. Р. Мелік-Адамяна). Порівнюю­ться первинні структури шести довгих каталаз (700 за­лишків) – представників двох таксономічних груп (гриби, бактерії), які мають додатковий С-домен, з короткими каталазами (біля 500 залишків) інших організмів. Побудовано матрицю «ступенів спорідненості» каталаз та їхніх додатко­вих доменів.
issn 0233-7657
url https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/155882
citation_txt Ревизия аминокислотной последовательности каталазы гриба Penicillium vitale. Реконструкция полипептидной цепи / Э.А. Козлов, Т.Л. Левитина, М.Т. Бобровская, М.Н. Овандер, Л.В. Гудкова, Н.В. Латышко, Н.Ф. Радомский // Біополімери і клітина. — 2001. — Т. 17, № 6. — С. 512-521. — Бібліогр.: 9 назв. — рос.
work_keys_str_mv AT kozlovéa reviziâaminokislotnoiposledovatelʹnostikatalazygribapenicilliumvitalerekonstrukciâpolipeptidnoicepi
AT levitinatl reviziâaminokislotnoiposledovatelʹnostikatalazygribapenicilliumvitalerekonstrukciâpolipeptidnoicepi
AT bobrovskaâmt reviziâaminokislotnoiposledovatelʹnostikatalazygribapenicilliumvitalerekonstrukciâpolipeptidnoicepi
AT ovandermn reviziâaminokislotnoiposledovatelʹnostikatalazygribapenicilliumvitalerekonstrukciâpolipeptidnoicepi
AT gudkovalv reviziâaminokislotnoiposledovatelʹnostikatalazygribapenicilliumvitalerekonstrukciâpolipeptidnoicepi
AT latyškonv reviziâaminokislotnoiposledovatelʹnostikatalazygribapenicilliumvitalerekonstrukciâpolipeptidnoicepi
AT radomskiinf reviziâaminokislotnoiposledovatelʹnostikatalazygribapenicilliumvitalerekonstrukciâpolipeptidnoicepi
AT kozlovéa revízíâamínokislotnoíposlídovnostíkatalazigribapenicilliumvitalerekonstrukcíâpolípeptidnogolancûga
AT levitinatl revízíâamínokislotnoíposlídovnostíkatalazigribapenicilliumvitalerekonstrukcíâpolípeptidnogolancûga
AT bobrovskaâmt revízíâamínokislotnoíposlídovnostíkatalazigribapenicilliumvitalerekonstrukcíâpolípeptidnogolancûga
AT ovandermn revízíâamínokislotnoíposlídovnostíkatalazigribapenicilliumvitalerekonstrukcíâpolípeptidnogolancûga
AT gudkovalv revízíâamínokislotnoíposlídovnostíkatalazigribapenicilliumvitalerekonstrukcíâpolípeptidnogolancûga
AT latyškonv revízíâamínokislotnoíposlídovnostíkatalazigribapenicilliumvitalerekonstrukcíâpolípeptidnogolancûga
AT radomskiinf revízíâamínokislotnoíposlídovnostíkatalazigribapenicilliumvitalerekonstrukcíâpolípeptidnogolancûga
AT kozlovéa revisionofpenicilliumvitalecatalaseaminoacidsequencereconstructionofpolypeptidechain
AT levitinatl revisionofpenicilliumvitalecatalaseaminoacidsequencereconstructionofpolypeptidechain
AT bobrovskaâmt revisionofpenicilliumvitalecatalaseaminoacidsequencereconstructionofpolypeptidechain
AT ovandermn revisionofpenicilliumvitalecatalaseaminoacidsequencereconstructionofpolypeptidechain
AT gudkovalv revisionofpenicilliumvitalecatalaseaminoacidsequencereconstructionofpolypeptidechain
AT latyškonv revisionofpenicilliumvitalecatalaseaminoacidsequencereconstructionofpolypeptidechain
AT radomskiinf revisionofpenicilliumvitalecatalaseaminoacidsequencereconstructionofpolypeptidechain
first_indexed 2025-12-07T18:30:23Z
last_indexed 2025-12-07T18:30:23Z
_version_ 1850875286343647232

Схожі ресурси