Кинетические параметры аминоацилирования тРНКТуr-транскрипта тирозил-тРНК синтетазой из печени быка

Полноразмерная тирозил-тРНК синтетаза из печени быка и тирозил-тРНК синтетаза с делецией С-концевого некаталитического домена экспрессированы в бактериальной системе. Для двух форм фермента проведено сравнение кинетических констант реакции аминоацилирования. Показано, что каталитическая эффективност...

Full description

Saved in:
Bibliographic Details
Published in:Біополімери і клітина
Date:2001
Main Authors: Найденов, В.Г., Вудмаска, М.И., Мацука, Г.Х.
Format: Article
Language:Russian
Published: Інститут молекулярної біології і генетики НАН України 2001
Subjects:
Online Access:https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/155888
Tags: Add Tag
No Tags, Be the first to tag this record!
Journal Title:Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
Cite this:Кинетические параметры аминоацилирования тРНКТуr-транскрипта тирозил-тРНК синтетазой из печени быка / В.Г. Найденов, М.И. Вудмаска, Г.Х. Мацука // Біополімери і клітина. — 2001. — Т. 17, № 6. — С. 534-539. — Бібліогр.: 24 назв. — рос.

Institution

Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
_version_ 1862686894172667904
author Найденов, В.Г.
Вудмаска, М.И.
Мацука, Г.Х.
author_facet Найденов, В.Г.
Вудмаска, М.И.
Мацука, Г.Х.
citation_txt Кинетические параметры аминоацилирования тРНКТуr-транскрипта тирозил-тРНК синтетазой из печени быка / В.Г. Найденов, М.И. Вудмаска, Г.Х. Мацука // Біополімери і клітина. — 2001. — Т. 17, № 6. — С. 534-539. — Бібліогр.: 24 назв. — рос.
collection DSpace DC
container_title Біополімери і клітина
description Полноразмерная тирозил-тРНК синтетаза из печени быка и тирозил-тРНК синтетаза с делецией С-концевого некаталитического домена экспрессированы в бактериальной системе. Для двух форм фермента проведено сравнение кинетических констант реакции аминоацилирования. Показано, что каталитическая эффективность в тирозилировании природной тРНКТуr и тPHKTyr-транскрипта с удалением С-концевого домена снижается в 4 и 18 раз соответственно. Отмечено, что при аминоацилировании тРНКТуr-транскрипта снижение каталитической эффек­тивности связано в основном с увеличением Км. Высказано предположение о том, что роль С-концевого домена в аминоацилировании состоит в повышении прочности связывания тРНКТуr. The full-length tyrosyl-tRNA synthetase from bovine liver and its truncated form without the C-terminal noncatalytic domain were expressed in a bacterial system. Both enzymes have been compared in respect of the aminoacylation kinetic constants. It has been shown that the catalytic efficiency of the yeast tRNATyr and tRNATyr transcript tyrosylation upon deletion of the C-terminal domain decreases by factors of 4 and 18 respectively. The catalytic efficiency decrease in the tRNATyr transcript tyrosylation is mainly due to the increasing of K.w We suggest that the C-terminal domain improves the aminoacylation activity of tyrosyl-tRNA synthetase by strengthening tRNA binding. Повнорозмірна тирозил-тРНК синтетаза з печінки бика і тирозил-тРНК синтетаза з делецією С-кінцевого некаталітичного домену експресовані в бактеріальній системі. Для двох форм ферменту здійснено порівняння кінетичних кон­стант реакції аміноацилювання. Показано, що каталітична зфективність у тирозилюванні природної тРНKTyr, та тРНKTyr-транскрипта з видаленням С-кінцевого домену зни­жується в 4 і 18 разів відповідно. Відмічено, що при аміно-ацилюванні тРНК Tyr-транскрипта зниження каталітичної зфективності пов'язане головним чином зі збільшенням Км. Зроблено припущення, що роль С-кінцевого домену в аминоацилюванні полягає в підсиленні зв'язування тРНК з ферментом.
first_indexed 2025-12-07T16:05:00Z
format Article
fulltext
id nasplib_isofts_kiev_ua-123456789-155888
institution Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
issn 0233-7657
language Russian
last_indexed 2025-12-07T16:05:00Z
publishDate 2001
publisher Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
record_format dspace
spelling Найденов, В.Г.
Вудмаска, М.И.
Мацука, Г.Х.
2019-06-17T15:00:57Z
2019-06-17T15:00:57Z
2001
Кинетические параметры аминоацилирования тРНКТуr-транскрипта тирозил-тРНК синтетазой из печени быка / В.Г. Найденов, М.И. Вудмаска, Г.Х. Мацука // Біополімери і клітина. — 2001. — Т. 17, № 6. — С. 534-539. — Бібліогр.: 24 назв. — рос.
0233-7657
DOI:http://dx.doi.org/10.7124/bc.0005DC
https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/155888
577.152.611:576.31
Полноразмерная тирозил-тРНК синтетаза из печени быка и тирозил-тРНК синтетаза с делецией С-концевого некаталитического домена экспрессированы в бактериальной системе. Для двух форм фермента проведено сравнение кинетических констант реакции аминоацилирования. Показано, что каталитическая эффективность в тирозилировании природной тРНКТуr и тPHKTyr-транскрипта с удалением С-концевого домена снижается в 4 и 18 раз соответственно. Отмечено, что при аминоацилировании тРНКТуr-транскрипта снижение каталитической эффек­тивности связано в основном с увеличением Км. Высказано предположение о том, что роль С-концевого домена в аминоацилировании состоит в повышении прочности связывания тРНКТуr.
The full-length tyrosyl-tRNA synthetase from bovine liver and its truncated form without the C-terminal noncatalytic domain were expressed in a bacterial system. Both enzymes have been compared in respect of the aminoacylation kinetic constants. It has been shown that the catalytic efficiency of the yeast tRNATyr and tRNATyr transcript tyrosylation upon deletion of the C-terminal domain decreases by factors of 4 and 18 respectively. The catalytic efficiency decrease in the tRNATyr transcript tyrosylation is mainly due to the increasing of K.w We suggest that the C-terminal domain improves the aminoacylation activity of tyrosyl-tRNA synthetase by strengthening tRNA binding.
Повнорозмірна тирозил-тРНК синтетаза з печінки бика і тирозил-тРНК синтетаза з делецією С-кінцевого некаталітичного домену експресовані в бактеріальній системі. Для двох форм ферменту здійснено порівняння кінетичних кон­стант реакції аміноацилювання. Показано, що каталітична зфективність у тирозилюванні природної тРНKTyr, та тРНKTyr-транскрипта з видаленням С-кінцевого домену зни­жується в 4 і 18 разів відповідно. Відмічено, що при аміно-ацилюванні тРНК Tyr-транскрипта зниження каталітичної зфективності пов'язане головним чином зі збільшенням Км. Зроблено припущення, що роль С-кінцевого домену в аминоацилюванні полягає в підсиленні зв'язування тРНК з ферментом.
ru
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
Біополімери і клітина
Структура та функції біополімерів
Кинетические параметры аминоацилирования тРНКТуr-транскрипта тирозил-тРНК синтетазой из печени быка
Кінетичні параметри аміноацилювання тРНКTyr -транскрипта тирозил-тРНК синтетазою з печінки бика
Kinetic parameters of the tRNATyr transcript aminoacylation by the bovine liver tyrosyl-tRNA synthetase
Article
published earlier
spellingShingle Кинетические параметры аминоацилирования тРНКТуr-транскрипта тирозил-тРНК синтетазой из печени быка
Найденов, В.Г.
Вудмаска, М.И.
Мацука, Г.Х.
Структура та функції біополімерів
title Кинетические параметры аминоацилирования тРНКТуr-транскрипта тирозил-тРНК синтетазой из печени быка
title_alt Кінетичні параметри аміноацилювання тРНКTyr -транскрипта тирозил-тРНК синтетазою з печінки бика
Kinetic parameters of the tRNATyr transcript aminoacylation by the bovine liver tyrosyl-tRNA synthetase
title_full Кинетические параметры аминоацилирования тРНКТуr-транскрипта тирозил-тРНК синтетазой из печени быка
title_fullStr Кинетические параметры аминоацилирования тРНКТуr-транскрипта тирозил-тРНК синтетазой из печени быка
title_full_unstemmed Кинетические параметры аминоацилирования тРНКТуr-транскрипта тирозил-тРНК синтетазой из печени быка
title_short Кинетические параметры аминоацилирования тРНКТуr-транскрипта тирозил-тРНК синтетазой из печени быка
title_sort кинетические параметры аминоацилирования трнктуr-транскрипта тирозил-трнк синтетазой из печени быка
topic Структура та функції біополімерів
topic_facet Структура та функції біополімерів
url https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/155888
work_keys_str_mv AT naidenovvg kinetičeskieparametryaminoacilirovaniâtrnkturtranskriptatiroziltrnksintetazoiizpečenibyka
AT vudmaskami kinetičeskieparametryaminoacilirovaniâtrnkturtranskriptatiroziltrnksintetazoiizpečenibyka
AT macukagh kinetičeskieparametryaminoacilirovaniâtrnkturtranskriptatiroziltrnksintetazoiizpečenibyka
AT naidenovvg kínetičníparametriamínoacilûvannâtrnktyrtranskriptatiroziltrnksintetazoûzpečínkibika
AT vudmaskami kínetičníparametriamínoacilûvannâtrnktyrtranskriptatiroziltrnksintetazoûzpečínkibika
AT macukagh kínetičníparametriamínoacilûvannâtrnktyrtranskriptatiroziltrnksintetazoûzpečínkibika
AT naidenovvg kineticparametersofthetrnatyrtranscriptaminoacylationbythebovinelivertyrosyltrnasynthetase
AT vudmaskami kineticparametersofthetrnatyrtranscriptaminoacylationbythebovinelivertyrosyltrnasynthetase
AT macukagh kineticparametersofthetrnatyrtranscriptaminoacylationbythebovinelivertyrosyltrnasynthetase