Mass spectrometry study of plant steroid glycosides and their interactions with biomolecules
A number of plant steroid glycosides (SGs) and genins nave been investigated by ²⁵²Cf plasma desorption mass spectrometry (²⁵²Cf TOF-PDMS). PDMS was also applied for comparative studies of the interactions of SGs and their genins with basic amino acids, nucleosides and AMP. SGs can interact with the...
Gespeichert in:
| Veröffentlicht in: | Біополімери і клітина |
|---|---|
| Datum: | 2002 |
| Hauptverfasser: | , |
| Format: | Artikel |
| Sprache: | Englisch |
| Veröffentlicht: |
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
2002
|
| Schlagworte: | |
| Online Zugang: | https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/155993 |
| Tags: |
Tag hinzufügen
Keine Tags, Fügen Sie den ersten Tag hinzu!
|
| Назва журналу: | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| Zitieren: | Mass spectrometry study of plant steroid glycosides and their interactions with biomolecules / V.V. Pilipenko, L.F. Sukhodub // Вiopolymers and Cell. — 2002. — Т. 18, № 2. — С. 139-141. — Бібліогр.: 10 назв. — англ. |
Institution
Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine| _version_ | 1859759834076807168 |
|---|---|
| author | Pilipenko, V.V. Sukhodub, L.F. |
| author_facet | Pilipenko, V.V. Sukhodub, L.F. |
| citation_txt | Mass spectrometry study of plant steroid glycosides and their interactions with biomolecules / V.V. Pilipenko, L.F. Sukhodub // Вiopolymers and Cell. — 2002. — Т. 18, № 2. — С. 139-141. — Бібліогр.: 10 назв. — англ. |
| collection | DSpace DC |
| container_title | Біополімери і клітина |
| description | A number of plant steroid glycosides (SGs) and genins nave been investigated by ²⁵²Cf plasma desorption mass spectrometry (²⁵²Cf TOF-PDMS). PDMS was also applied for comparative studies of the interactions of SGs and their genins with basic amino acids, nucleosides and AMP. SGs can interact with these biomolecules to form heteroclusters of the types [SG + biomolecule + H]+ and [SG + biomolecule + K]+, the affinity of SGs for biomolecules depends on the structures of the SG carbohydrate chain and the SG aglycone, and the biomolecule nature.
Исследованы молекулярная масса и структура растительных препаратов стероидных гликозидов (СГ) и генинов с помощью метода времяпролетной плазменно-десорбционой масс-спектрометрии с ионизацией осколками деления ²⁵²Cf (ЛДМС). ЛДМС также применена для изучения взаимодействия ряда препаратов СГ и генинов с биомолекулами: аминокислотами, нуклеозидами, аденозин-5'-монофосфатом. Данные масс-спектров указывают на способность этих СГ взаимодействовать с биомолекулами с образованием нековалентно связанных ассоциатов по типу [СГ + биомолекула + H]+ [СГ + биомолекула + К]+ . Интенсивность данного взаимодействия зависит от химической структуры СГ и биомолекулы.
Досліджували молекулярну масу та структуру рослинних препаратів стероїдних глікозидів (СГ) та генінів за допомогою методу часопролітної плазменно-десорбційної мас-спектрометри з іонізацією уламками поділу ²⁵²Cf (ПДМС). ЛДМС також застосовано у дослідженнях взаємодії ряду препаратів СГ та генінів з біомолекулами: амінокислотами, нуклеозидами, аденозин-5'-монофосфатом. Дані мас-спектрів показали, що СГ здатні взаємодіяти з вказаними біомолекулами з утворенням нековалентно зв'язаних асоціатів по типу [СГ + біомолекула + Н]+ [СГ+ біомолекула + К]+ . Інтенсивність цієї взаємодії залежить від хімічної структури СГ та біомолекула.
|
| first_indexed | 2025-12-02T02:23:58Z |
| format | Article |
| fulltext |
ISSN 0233-7657. Біополімери і клітина. 2002. Т. 18. № 2
Mass spectrometry study of plant steroid glycosides
and their interactions with biomolecules
V- V. Pilipenko, L- F. Sukhodub
Institute of Applied Physics, National Academy of Sciences of Ukraine
Petropavlivs'ka St., 58 , Sumy, 40030, Ukraine
E-mail: vie@rbcmail.ru
A number of plant steroid glycosides (SGs) and genins nave been investigated by Cf plasma desorption
mass spectrometry (252Cf TOF-PDMS). PDMS was also applied for comparative studies of the interactions
of SGs and their genins with basic amino acids, nucleosides and AMP. SGs can interact with these
biomolecules to form heteroclusters of the types [SG + biomolecule + #7+ and [SG + biomolecule + K]*, the
affinity of SGs for biomolecules depends on the structures of the SG carbohydrate chain and the SG
aglycone, and the biomolecule nature.
Steroid glycosides (SGs) are glycosylated secondary
metabolites that commonly occur in the higher plants:
more than 500 species belonging to nearly 80 dif
ferent plant families can synthesise saponins [1—3] .
The SGs basic structure is a hydrophobic steroid ring
(sapogenin or aglycone) of spirostan or furostan
series attached to a hydrophilic chain of deferent
sugar moieties. A sugar may be linked to the aglycone
at one or two glycosylation sites, giving either mono-
desmosidic or bidesmosidic SGs, respectively [1—3] .
SGs represent one of the most promising classes of
pharmacological substances used to treat more than
100 diseases [1—3] . Most biological activities of SGs
are ascribed to their interaction with biomembranes
and separate biomolecules, e. g. with cholesterol and
proteins [1—3] . However, the mechanism underlying
the SGs biochemical activity is not fully understood
and requires further investigations.
SGs and genins of spirostan and furostan series
have been investigated by 2 5 2 C f plasma desorption
mass spectrometry ( 2 5 2 Cf TOF-PDMS). The experi
mental part connected with the procedure of extrac
tion, purification and sample preparation of SGs and
genins for PDMS investigation as well as principal
schemes of PDMS method are described in [4—6] .
Firstly we recorded the mass spectra for well-charac
terized aglycones and SGs. They were studied with
© V. V. PILIPENKO, L. F. SUKHODUB, 2 0 0 2
the IR and NMR methods before the PDMS inves
tigation, also complete acid and enzymatic hydrolysis
and methylation were performed. [ 7 — 9 ] . These in
vestigations and detailed analysis of mass spectra
permitted to make a conclusion about the main
features of the PDMS spectra of SGs measured and
served as a basis for mass spectrometry studies of
genin and SG samples whose molecular mass and
structure had been determined initially, but required
further verification and confirmation, and to create a
mass spectral database. The database allows 1) dis
tinguishing between SGs and genins in the pure
samples and crude plant extracts, 2) determination of
molecular mass of SGs and genins, as well as 3)
determination of aglycone (genin) and carbohydrate
chain composition and structure of SGs.
PDMS has also been applied to comparative
studies of the interactions of some SGs: neotigogenin
monoside (NM), neotigogenin bioside (NB), neo
tigogenin trioside (NT) , petunioside D (PD) and
their genins of the spirostan series neotigogenin and
gitogenin with 20 basic amino acids, nucleosides
(Ado, Cyd, Guo, Thd, and Urd) and adenosine
5'-monophosphate (AMP). The chemical structures of
neotigogenin, NM, NB, NT, gitogenin, and PD were
shown in our previous articles [4—6] . The mass
spectra of the SGs (NM, NB, PD) and genins were
also shown and described in details in the previous
articles [4—6 ]. The mass spectra of model mixtures
139
mailto:vie@rbcmail.ru
PILIPENKO V. V., SUKHODUB L. F.
PDMS data on steroid glycoside-amino acid interaction. Instrumental error in the m/z range 500 to J500 и is ±2 u. The dash indicates
that there is no steroid glycoside-amino acid interaction
•Weak interaction; **average interaction; ***strong interaction.
of SG with certain biomolecule show that SGs can
form heteroclusters with amino acids, nucleosides or
AMP. The mass spectra indicate also that only SGs
with carbohydrate chain containing more than one
sugar can form heteroclusters of the types [SG + -
+ biomolecule + Na Ґ, [SG + biomolecule + К f and
[SG + biomolecule + H f . The intensity of peaks of
heterocluster ions depends on structure of aglycone
and amount of sugars moiety in carbohydrate chaine
of SG.
For instance, the most striking results of analyses
of SG-amino acid mixtures listed in Table, de
monstrate that SGs with a larger carbohydrate com
ponent (NT) and extra hydroxyl group (PD) in the
aglycone have a greater affinity to amino acids,
favoring polar negatively-charged at physiological pH
and polar uncharged amino acids.
The same results we obtained in the case of
model mixtures of SGs (NM, NB and PD) and genins
(neotigogenin and gitogenin) with nucleosides and
AMP [6] . The most intense peaks of these hete
roclusters in comparison with molecular ions were
observed in case of mixtures SGs with Urd. The mass
spectra of model mixtures of neotigogenin, gitogenin
or NM with nucleosides and AMP show only peaks of
individual mixture components.
140
MASS S P E C T R O M E T R Y STUDY O F PLANT STEROID GLYCOSIDES
These results can be used for the explanation of
some aspects of SG pharmacological activity and its
ability to interact with the native biopolymers (pro
teins, DNA or RNA) or with their components (amino
acids, nucleosides or nucleotides). For example, the
complexes formed by SGs with glycoplastic (Ala, Gly,
Glu, His, Pro, Ser, Thr) and ketoplastic (Leu, Phe,
Tyr) amino acids may be the cause of the SG effect
on gluconeogenesis and coenzyme A synthesis in a
cell, respectively [10] .
В. В. Лилипенко, Л. Ф. Суходуб
Mac-спектрометричне вивчення рослинних стероїдних глікозидів
та їхньої взаємодії з біомолекулами
Резюме
Досліджували молекулярну масу та структуру рослинних пре
паратів стероїдних глікозидів (СГ) та генінів за допомогою
методу часопролітної плазменно-десор^ійної мас-спектро
метри з іонізацією уламками поділу Cf (ПДМС). ЛДМС
також застосовано у дослідженнях взаємодії ряду препаратів
СГ та генінів з біомолекулами: амінокислотами, нуклеозида-
ми, аденозин-5'-монофосфатом. Дані мас-спектрів показали,
що СГ здатні взаємодіяти з вказаними біомолекулами з
утворенням нековалентно зв'язаних асоціатів по типу [СГ +
+ біомолекула + Н] [СГ+ біомолекула + К] . Інтенсивність
цієї взаємодії залежить від хімічної структури СГ та біо
молекула.
В. В. Лилипенко, Суходуб Л. Ф.
Масс-спектрометрическое изучение растительных стероидных
гликозидов и их взаимодействия с биомолекулами
Резюме
Исследованы молекулярная масса и структура растительных
препаратов стероидных гликозидов (СГ) и генинов с помощью
метода времяпролетной плазменно-десорбцион^ой масс-спек
трометр ии с ионизацией осколками деления Cf (ЛДМС).
ЛДМС также применена для изучения взаимодействия ряда
препаратов СГ и генинов с биомолекулами: аминокислотами,
нуклеозидами, аденозин-5'-монофосфатом. Данные масс-спек
тров указывают на способность этих СГ взаимодействовать
с биомолекулами с образованием нековалентно связанных ас-
социатов по типу [СГ + биомолекула + Л] [СГ + биомолекула
+ К] . Интенсивность данного взаимодействия зависит от
химической структуры СГ и биомолекулы.
REFERENCE
1. Kintia P. К, Lazuryevskiy G. К, Balashova N. N., Balashova
L Т., Suruzhiu A. I., Lyakh V. A. Structure and biological
activity of steroidal glycosides of the spirostan and furostan
series.—Kishinau: Shtiintsa, 1987 .—240 p.
2. Hostettmann К., Marston A. Saponins.—Cambridg: Cam
bridge Univ. press, 1995.—450 p.
3. Fieser L., Fieser M. Steroids.—M.: Mir, 1964.—982 p.
4. Pilipenko V. V., Sukhodub L F., Aksyonov S. A., Kalinkevich
A. N.t Kintia P. K. 2 5 2 C f PDMS study of interactions of steroid
glycosides with amino acids / / Rapid Commun. Mass Spec-
trom.—2000.—N 14.—P. 819—823 .
5. Pilipenko V. V., Aksyonov S. A., Kalinkevich A. N., Sukhodub
L. F. Interactions between steroid glycosides and amino acids:
investigations by plasma desorption mass spectrometry / /
Biopolimery і kletka.—2000.—16, N 3 .—P. 212—219 .
6. Pilipenko V. V., Aksyonov S. A., Kalinkevich A. N., Sukhodub
L. F. PDMS Investigations of steroid glycosides interactions
with nucleosides / / Vis. Kharkov univer.—1999.—434, N 3 . —
P. 5 6 — 6 2 .
7. Kintia P. K. Chemistry and biological activity of steroidal
saponins from Moldavian plants. Saponins used in traditional
and modern medicine / / Adv. Exp. Med. and Biol.—1996.—
404 .—P. 309—334 .
8. Spinu K, Vorozhbit V., Grushko Т., Kintia P., Skofertsa P.,
Bolova V. Antiviral activity of Tomatoside from Lycopersicon
esculentum Mill. Saponins used in traditional and modern
medicine / / Adv. Exp. Med. And Biol .—1996.—404.—
P. 5 0 5 — 5 1 1 .
9. Shvets S. A., Kintia P. 1С, Naibi M. A. Steroidal glycosides
from Petunia hybrida L. Seeds and their biological activity.
Saponins used in traditional and modern medicine / / Adv.
Exp. Med. and Biol .—1996.—404.—P. 251—263 .
10. Donalt V., Judith G. V., Charlotte W. Pratt fundamentals of
biochemistry.—New York: John Wiley and Sons. Inc., 1999.—
P. 980.
УДК 577.3
Надійшла до редакції 03.10.01
141
|
| id | nasplib_isofts_kiev_ua-123456789-155993 |
| institution | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| issn | 0233-7657 |
| language | English |
| last_indexed | 2025-12-02T02:23:58Z |
| publishDate | 2002 |
| publisher | Інститут молекулярної біології і генетики НАН України |
| record_format | dspace |
| spelling | Pilipenko, V.V. Sukhodub, L.F. 2019-06-17T16:24:53Z 2019-06-17T16:24:53Z 2002 Mass spectrometry study of plant steroid glycosides and their interactions with biomolecules / V.V. Pilipenko, L.F. Sukhodub // Вiopolymers and Cell. — 2002. — Т. 18, № 2. — С. 139-141. — Бібліогр.: 10 назв. — англ. 0233-7657 DOI:http://dx.doi.org/10.7124/bc.0005F6 https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/155993 577.3 A number of plant steroid glycosides (SGs) and genins nave been investigated by ²⁵²Cf plasma desorption mass spectrometry (²⁵²Cf TOF-PDMS). PDMS was also applied for comparative studies of the interactions of SGs and their genins with basic amino acids, nucleosides and AMP. SGs can interact with these biomolecules to form heteroclusters of the types [SG + biomolecule + H]+ and [SG + biomolecule + K]+, the affinity of SGs for biomolecules depends on the structures of the SG carbohydrate chain and the SG aglycone, and the biomolecule nature. Исследованы молекулярная масса и структура растительных препаратов стероидных гликозидов (СГ) и генинов с помощью метода времяпролетной плазменно-десорбционой масс-спектрометрии с ионизацией осколками деления ²⁵²Cf (ЛДМС). ЛДМС также применена для изучения взаимодействия ряда препаратов СГ и генинов с биомолекулами: аминокислотами, нуклеозидами, аденозин-5'-монофосфатом. Данные масс-спектров указывают на способность этих СГ взаимодействовать с биомолекулами с образованием нековалентно связанных ассоциатов по типу [СГ + биомолекула + H]+ [СГ + биомолекула + К]+ . Интенсивность данного взаимодействия зависит от химической структуры СГ и биомолекулы. Досліджували молекулярну масу та структуру рослинних препаратів стероїдних глікозидів (СГ) та генінів за допомогою методу часопролітної плазменно-десорбційної мас-спектрометри з іонізацією уламками поділу ²⁵²Cf (ПДМС). ЛДМС також застосовано у дослідженнях взаємодії ряду препаратів СГ та генінів з біомолекулами: амінокислотами, нуклеозидами, аденозин-5'-монофосфатом. Дані мас-спектрів показали, що СГ здатні взаємодіяти з вказаними біомолекулами з утворенням нековалентно зв'язаних асоціатів по типу [СГ + біомолекула + Н]+ [СГ+ біомолекула + К]+ . Інтенсивність цієї взаємодії залежить від хімічної структури СГ та біомолекула. en Інститут молекулярної біології і генетики НАН України Біополімери і клітина Матеріали конференції Mass spectrometry study of plant steroid glycosides and their interactions with biomolecules Mac-спектрометричне вивчення рослинних стероїдних глікозидів та їхньої взаємодії з біомолекулами Масс-спектрометрическое изучение растительных стероидных гликозидов и их взаимодействия с биомолекулами Article published earlier |
| spellingShingle | Mass spectrometry study of plant steroid glycosides and their interactions with biomolecules Pilipenko, V.V. Sukhodub, L.F. Матеріали конференції |
| title | Mass spectrometry study of plant steroid glycosides and their interactions with biomolecules |
| title_alt | Mac-спектрометричне вивчення рослинних стероїдних глікозидів та їхньої взаємодії з біомолекулами Масс-спектрометрическое изучение растительных стероидных гликозидов и их взаимодействия с биомолекулами |
| title_full | Mass spectrometry study of plant steroid glycosides and their interactions with biomolecules |
| title_fullStr | Mass spectrometry study of plant steroid glycosides and their interactions with biomolecules |
| title_full_unstemmed | Mass spectrometry study of plant steroid glycosides and their interactions with biomolecules |
| title_short | Mass spectrometry study of plant steroid glycosides and their interactions with biomolecules |
| title_sort | mass spectrometry study of plant steroid glycosides and their interactions with biomolecules |
| topic | Матеріали конференції |
| topic_facet | Матеріали конференції |
| url | https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/155993 |
| work_keys_str_mv | AT pilipenkovv massspectrometrystudyofplantsteroidglycosidesandtheirinteractionswithbiomolecules AT sukhodublf massspectrometrystudyofplantsteroidglycosidesandtheirinteractionswithbiomolecules AT pilipenkovv macspektrometričnevivčennâroslinnihsteroídnihglíkozidívtaíhnʹoívzaêmodíízbíomolekulami AT sukhodublf macspektrometričnevivčennâroslinnihsteroídnihglíkozidívtaíhnʹoívzaêmodíízbíomolekulami AT pilipenkovv massspektrometričeskoeizučenierastitelʹnyhsteroidnyhglikozidoviihvzaimodeistviâsbiomolekulami AT sukhodublf massspektrometričeskoeizučenierastitelʹnyhsteroidnyhglikozidoviihvzaimodeistviâsbiomolekulami |