Дополнительное исследование триптических пептидов каталазы гриба Penicillium vitale
Дополнительно к ранее опубликованным пептидам из триптического гидролизата катализы гриба P. vitale выделено 26 пептидов, включающих 364 остатка аминокислот. Установлено их полное или частичное строение. Всего из каталазы выделено 68 пептидов, насчитывающих в сумме 630 остатков. 65 пептидов имеют ун...
Saved in:
| Published in: | Биополимеры и клетка |
|---|---|
| Date: | 1993 |
| Main Authors: | , , , , |
| Format: | Article |
| Language: | Russian |
| Published: |
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
1993
|
| Subjects: | |
| Online Access: | https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/155996 |
| Tags: |
Add Tag
No Tags, Be the first to tag this record!
|
| Journal Title: | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| Cite this: | Дополнительное исследование триптических пептидов каталазы гриба Penicillium vitale / 
 Э.А. Козлов, Л.В. Гудкова, Т.Л. Левитина, М.Т. Кириленко, О.С. Мирошниченко // Биополимеры и клетка. — 1993. — Т. 9, № 1. — С. 22-25. — Бібліогр.: 4 назв. — рос. |
Institution
Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine| _version_ | 1860130421275099136 |
|---|---|
| author | Козлов, Э.А. Гудкова, Л.В. Левитина, Т.Л. Кириленко, М.Т. Мирошниченко, О.С. |
| author_facet | Козлов, Э.А. Гудкова, Л.В. Левитина, Т.Л. Кириленко, М.Т. Мирошниченко, О.С. |
| citation_txt | Дополнительное исследование триптических пептидов каталазы гриба Penicillium vitale / 
 Э.А. Козлов, Л.В. Гудкова, Т.Л. Левитина, М.Т. Кириленко, О.С. Мирошниченко // Биополимеры и клетка. — 1993. — Т. 9, № 1. — С. 22-25. — Бібліогр.: 4 назв. — рос. |
| collection | DSpace DC |
| container_title | Биополимеры и клетка |
| description | Дополнительно к ранее опубликованным пептидам из триптического гидролизата катализы гриба P. vitale выделено 26 пептидов, включающих 364 остатка аминокислот. Установлено их полное или частичное строение. Всего из каталазы выделено 68 пептидов, насчитывающих в сумме 630 остатков. 65 пептидов имеют уникальные последовательности и включают 595 остатков (86 % полипептидной цепи белка).
Додатково до раніше наведених пептидів з триптичного гідролізату каталізи гриба P. vitale виділено 26 пептидів, що включають 364 залишки амінокислот. Встановлено їх цілковиту або часткову будову. Всього з каталази виділено 68 пептидів, які налічують у сумі 630 залишків. 65 пептидів мають унікальні послідовності і містять 595 залишків (86% поліпептидного ланцюга білка).
26 peptides containing 364 amino acid residues were isolated from tryptic hydrolizate of the Penicillium vitale catalase. Partial or complete amino acid sequence of these peptides was determined. The total number of peptides described herein as well as those published previously is 68.65 peptides have non-overlapping sequences comparising 595 amino acid residues (86 % of catalase polypeptide chain).
|
| first_indexed | 2025-12-07T17:44:34Z |
| format | Article |
| fulltext |
5. Wettstein F. D., Staechelin Т., Noll Η. R i b o s o m a l a g r e g a t e e n g a g e d in p ro te in s y n -
thes i s c h a r a c t e r i z a t i o n of t he e r g o s o m e s / / N a t u r e . — 1963.— 197, N 4866.— P. 430—
437.
6. Laemmli U. K. C l e a v a g e of s t r u c t u r a l p ro t e in s d u r i n g t he a s s e m b l y of the head of
b a c t e r i o p h a g e T4 / / N a t u r e . — 1970 .—227 , N 5 2 5 9 . — P . 680—685.
7. Schreiber S. SOralz MRothschild M. A. Post ischemic reperfusion and anoxic
p e r f u s i o n in t he i so la ted h e a r t : a l t e r a t i o n in d i s t r i bu t ion of r a d i o n u c l i d e s a n d in
pro te in s y n t h e s i s // J . P h y s i o l . — 1980 .—76, N 7 . — P . 777—784.
8. White F. P., White S. R. I sop ro t e r eno l induced m y o c a r d i a l necros i s is a s soc i a t ed
w i th s t r e s s p ro te in s y n t h e s i s in r a t hea r t and t ho rac i c a o r t a / / Ca rd iovasc . Res .—
1986 .—20, N 7.— P . 512—515.
9. Carrie R. W. E f f e c t of i schemia a n d p e r f u s i o n t e m p e r a t u r e on t he s y n t h e s i s of s t r e s s -
induced (hea t shock) p r o t e i n s in i so la ted a n d p e r f u s e d r a t h e a r t s / / J . Мої . a n d
Cell. Ca rd io l .— 1987.— 18, N 8 . — P . 795—808.
10. Havre P. Α., Hammond G. L. I so l a t ion of a t r a n s l a t i o n - i n h i b i t i n g pep t ide f r o m myo-
c a r d i u m / / Amer . J . P h y s i o l . — 1988 .—255 , N 5 . — P . H 1 0 2 4 — H 1 0 3 1 .
11. Prashkevichius A., Maskoliunas R., Stapulionis R. et al. P r o t e i n b io syn thes i s mac -
h ine ry u n d e r m y o c a r d i a l i schemia // Exp . Biol .— 1990.— N 1.— P . 47—55.
Каунас , мед. а к а д е м и я , Л и т о в с к а я Р е с п у б л и к а Получено 05.05.92
УДК 577. !12.5
Э. А. Козлов, Л. В. Гудкова, Т. Л. Левитина,
М. Т. Кириленко, О. С. Мирошниченко
ДОПОЛНИТЕЛЬНОЕ ИССЛЕДОВАНИЕ
ТРИПТИЧЕСКИХ ПЕПТИДОВ КАТАЛАЗЫ ГРИБА
PENICILLIUM VITALE
Дополнительно к ранее опубликованным пептидам из триптического гидролизата ката-
лизы гриба P. vitale выделено 26 пептидов, включающих 364 остатка аминокислот. Уста-
новлено их полное или частичное строение. Всего из каталазы выделено 68 пептидов,
насчитывающих в сумме 630 остатков. 65 пептидов имеют уникальные последователь-
ности и включают 595 остатков (86 % полипептидной цепи белка).
Введение. Ранее [1, 2] нами был выделен ряд пептидов из триптиче-
ского гидролизата к а т а л а з ы гриба P. vitale и установлено полное или
частичное строение 43 пептидов [3], насчитывающих в сумме 305 ос-
татков аминокислот. Мы продолжили работу по выделению и изуче-
Т а б л и ц а 1
Аминокислотный состав триптических пептидов каталазы
Амино- T 29 T 36 кислота T 1 T 2 T 4 T 5 T 6 T 11 T 16 T 17 T 22 T 23 T 29 T 36
Lys
H i s
Ar^
Asp
Thr
Ser
G l u
P r o
G i v
A l a
1 2 Cvs
Val
Met
l i e
Leu
T v r
P h e
T r p
Всего
0,8(1)
4,9(5)
0 ,9(1)
1,6(2)
3,2(3)
2 ,6(3)
5 ,1(5)
1,0(1)
0,7(1)
2,1(1)
2,7(3)
3 ,4(4)
1,9(2)
3 ,8(4)
4 ,1(4)
2 , 0 ( 2 )
1,2(2)
2 ,7(3)
2 ,5(3)
2 ,3(3)
3 ,2(3)
2 ,6(3)
3 ,1(3)
4 ,2(4)
0,8(1)
2 , 0 ( 2 )
1,9(2)
2 ,1(2)
3 ,0(3)
2,2(2)
1,0(1) 2,0(2) — 1,0(1) 1,0(1) —
2,1(2)
0 ,9(1)
0 ,7(1)
4 ,1(4)
2 ,1(2)
3 ,2(3)
3 ,1(3)
1,0(1)
0,9(1)
3 ,3(4)
2 ,9(3)
1,7(2)
1,1(1)
- 1,0(1)
1,8(2)
0,7(1)
1,1(1)
1,0(1)
0,8(1)
1,1(1)
2,1(2)
2 , 0 ( 2 )
1,0(1)
0,9(1)
0 ,7(1)
1,2(1)
1,0(1)
1,8(2)
0,8(1)
1,0(1)
1,2(1)
1,0(1)
1,0(1)
1,0(1)
1,0(1)
2,0(2)
0,8(1)
3,0(3)
1,5(2)
2 ,1(2)
1,0(1)
1,1(1)
1 ,2 (П
2,5(3)
0,8(1)
1,1(1)
0,9(1)
1,7(2)
28
1,5(2) 1,0(1) - 0,5 ( Π
1,2(2)
3 ,1(3)
0,8(1)
1,8(2)
+ (1)
28
- 1,0(1) - -
_ _ 0,8(1) - -
1,7(2) 1,0(1) 1,0(1) 1,0(1) — — — — — —
- 1,0(1) 1,0(1) 1,0(1) - 1,0(1) - - 1,0(1) 0 ,5 (1)
0,6(1) — — — — 0,8(1) — — — —
2,0(2) 1,1(1) 1,9(2) — 0 ,9(1) — 0,7(1) — — 1,6(2)
33 15 24 14 8 9 8 6 5 19
© Э. А. Козлов, Л. В. Гудкова, Т. Л. Левитина, М. Т. Кириленко, О. С. Мирошниченко, 1993
22 ISSN 0233-7657. DII ΟΠΟ ЛI !МЕРЫ II КЛЕТКА. 1993. Т. 9. № 1
нию строения триптических пептидов. Результаты этих исследований,
изложенные в данном сообщении, вместе с результатами проводимых
в настоящее время в нашей лаборатории исследований по триптическим
пептидам малеил-каталазы , бромциановым фрагментам и пептидам, по-
лученным из гидролизата к а т а л а з ы стафилококковой протеиназой, по-
могут нам реконструировать полипептидную цепь к а т а л а з ы гриба Р .
Vitale, включающую около 700 остатков аминокислот [4].
Материалы и методы. Методы выделения пептидов из триптическо-
го гидролизата к а т а л а з ы описаны нами ранее [1—3]; выяснение пер-
вичной структуры пептидов осуществляли по [3] .
Результаты и обсуждение. Методом высоковольтного (в/в) элек-
трофореза и хроматографии на бумаге, а т а к ж е пептидным картиро-
ванием мы продолжили выделение триптических пептидов из ранее по-
лученных фракций триптического гидролизата к а т а л а з ы [1, 2 ] . Кроме
того, известные пептиды Т6, Т23, Т41, Т42, Т55, Т56 и Т57 [3] были до-
полнительно очищены или разделены хроматографией на бумаге. Та-
ким образом, выделены 53 пептида, у 26 из которых аминокислотный
состав либо не имел аналогов, либо отличался на один — два амино-
кислотных остатка . Аминокислотные составы этих пептидов приведены
в табл. 1. Нумерация пептидов соответствует опубликованной ранее [3],
и по ней можно судить, состав или строение каких пептидов исправ-
лен, а какие пептиды были выделены заново. 26 пептидов включают
364 остатка аминокислот. У семи пептидов определен только N-конце-
вой остаток аминокислоты. Строение 17 пептидов выясняли прямым
ручным секвенированием. Д в а пептида подвергали субфрагментации
химотрипсином с последующим разделением субфрагментов в / в элек-
трофорезом, хроматографией на бумаге и секвенированием субфраг-
ментов.
П е п т и д Т5. После расщепления химотрипсином выделен один
пептид. Его строение Arg -Pro -P ro -Asn-Arg .
П е п т и д Т36. После расщепления химотрипсином, в / в электро-
форезом и хроматографией было получено три пептида и установлено
их строение: Asn-Gly- (Thr, Ser, Ala, Met ) -Met ; Gln-Val -Leu- (Asn , Thr3 ,
Ser, Glu, Gly, Ala, Met2 , P h e ) - P h e и Arg -Pro -Se r -Arg . Сумма аминокис-
лотных составов второго и третьего пептида равна аминокислотному
составу Т36 (см. табл . 1). Ясно, что первые два пептида перекрывают-
ся, а третий — занимает С-концевое положение в Т36.
T 41 T 52 T 55 T 56 T 57 T 60 T 61 T 62 T 63 T 64 T 65 Th 1 TH 2 Th 3
1 ,0 (1 ) — 2 , 0 ( 2 ) 1 ,0 (1)
- 1 ,0 (1) Z -
1 ,9 (2 ) - - _
0 , 9 ( 1 ) - - -
- 0 , 7 ( 1 ) - -
— — 3 , 0 ( 3 ) 2 , 0 ( 2 )
1 ,2 (1 ) - - -
_ _ _ _ _ 2 , 1 ( 2 )
0,6(1) - _
0 , 6 ( 1 ) - Z Z
— 0 , 8 ( 1 ) — 0 , 9 ( 1 )
7 3 5 6
1,0(1) - - -
- 1,0(1)
- 0,8(1)
1,0(1) -
2,1(2) -
1,0(1) —
0 , 7 ( 1 )
1,0(1)
1,0(1)
5 , 3 ( 5 )
1,1(1)
K O ( I )
0,8(1)
1 0 ( 1 )
0.8(1)
O i S ( I )
0 , 7 ( 1 )
1,0(1)
2 , 9 ( 3 )
0 , 9 ( 1 )
2 , 4 ( 3 ) -
3 , 1 ( 3 ) -
2 , 0 ( 2 ) —
2,2(2) 2,2(2)
2,1(2) -
1,0(1) -
- О )
2 , 0 ( 2 ) —
1 ,2 (2 ) 2 , 2 ( 3 ) 2 , 0 ( 2 )
- 0 , 7 ( 1 ) - -
- 1 ,5 (2) 1 ,0 (1 ) -
- 1 ,4 (2 ) 1 ,5 (2 ) —
- - 0 , 9 ( 1 ) -
0 , 9 ( 1 ) 0 , 8 ( 1 ) 2 , 2 ( 2 ) 1 ,9 (2 )
0,6(1) - -
2 7 11
1 ,0 (1 ) 1 ,0 (1 ) 2 , 0 ( 2 )
2 , 2 ( 2 ) 0 , 9 ( 1 ) 4 , 8 ( 5 )
— 0 , 9 ( 1 )
— 0 , 6 ( 1 ) 2 , 3 ( 3 )
3 , 1 ( 3 ) 4 , 1 ( 4 ) 1 0 , 1 ( 1 0 )
1 ,0 (1 ) 1 ,0 (1 ) 2 , 0 ( 2 )
2 , 1 ( 2 ) 1 ,2 (1 ) 3 , 1 ( 3 )
1 ,0 (1 ) 1 ,5 (2 ) 0 , 9 ( 1 )
1 ,2 (2 ) 1 ,0 (1 ) 1 ,9 (2 )
1 ,3 (2 ) — 0 , 9 ( 1 )
2 , 2 ( 3 ) 1 ,3 (2 ) 1 ,9 (2 )
1 ,0 (1 ) 2 , 1 ( 2 ) 4 , 1 ( 4 )
— — 0 , 5 ( 1 )
1 ,9 (2 ) 1 ,5 (2 ) 2 , 6 ( 3 )
— + (D + ( D
21 19 41
ISSN 0233-7G57. B I Ю П 0 Л І ! М Е Р Ы II КЛЕТКА. 1993. Т. 9. № 1 23
Т а б л и ц а 2
Строение триптических пептидов каталазы
Пептид Строение
Число остат-
ков
Tl Met-Phe-Thr-GIy-(Asx5 , Ser2 , G lx 3 , Gly 2 , Ala5 , Val 3 , Leu, 28
Туг, Phe)-Lys
Т2 Gly-Thr-Gly-Ala-(Asx 2 , Thr 2 , Ser4 , G lx 2 , Gly 2 , Ala 3 , Leu 3 , 28
Туг, Phe 2 , Trp, His)-Lys
ТЗ Va I-Gly-Leu-Leu-Al a-Ser-Val-Asn-Lys-(Ser, Pro, Ala , l ie)- 18
Шп-Шу-АЛа-ХТа-Lys
T4 Ala-I le-Gly-Val-Glu-(Asx 3 , Thr3 , Ser3 , Glx2 , Pro 3 , G ly 2 , 33
A t a 3 T V a T T l i e T Tyr, Phe2 , Lys, His2)-Lys
T5 His-Gly-Pro-Asn-I le-Gln-Gln-Leu-Gly-Phe-Arg-Pro-Pro- 15
Asn-Arg
T6 Asp-Gly-Ala-Gly-Glu-Met-(Asx, Pro 2 , l i e , Leu, Phe)-Ala- 24
S e ^ P l ^ ( T h r , "(JIXTT VaT)-Trp-G Iy-A Ia-Lys
T7 Gln-(Asn, Thr, G in , Gly, Ala , Val)-Lys 8
T8 Asp-Gly-Ala-Gly-Glu-Met-(Asx, Pro 2 , l i e , Leu, Phe) 12
T9 Gly-Val-Asx-Phe-Thr-Glx-Asx-Pro-Leu-Leu-Gln-Gly-Arg 13
TlO Phe-Ala-Val-Asp-Gln 5
T l l Gly-Asn-Ser-Leu-Ala-(Ser, Glx 2 , Gly)-I le-(Ser2 , Glx)-Arg 14
T12 Glu-Val -Thr-Gln-Gly-I le - (Pro 2 , Val 2 , l i e , Leu2)-Lys 14
T13 Gly-Ser-Ala-Asp-Thr-Ala-Arg 7
T14 AIa-Tyr-Ser-Asn-Thr-Glu-Pro-Asn-Ly s 9
T * 5 Ala-Ser-Phe-(Thr, Glx 3 , Val)-Trp-Gly-Ala-Lys 12
T16 Lys-Pro-Glu-(Thr 2 , Ser, Phe)-Lys 8
T17 Tyr-(Ser, Pro, Gly 2 , Ala 2 , Leu)-Arg 9
T18 Asp-I le-Lys 3
T19 Leu-Asp-Leu-Gly-Lys 5
T20 Thr-Ala-(Ser, Gly)-Lys 5
T21 Gly-(Ala , Val)-Leu-Gly-Lys 6
T22 Phe-Asn-(Thr, Ser, G in , Pro, Val)-Lys 8
T23 Gly-(Asp, Asn, Ser, Pro)-Lys 6
T24 Gly-Ser-Pro-Lys 4
T25 Gly-Leu-Gln-Gly-Lys 5
T26 Ala-Pro-I le-His-Asx-Asx-Asx-Arg 8
T27 Gln-Lys 2
T28 Thr-Pro-Lys 3
T29 Gln-(Asn, Pro, Leuj-Arg 5
T30 Val-Pro-Glu-Arg 4
T31 Phe-Gly-Phe-Asp-Leu-Pro-Leu-Asp-Thr-Lys 10
T32 Asx-Ala-Phe-Met-Asx-Arg O
T33 Met-(Thr2 , Glu , Pro, Phe)-Arg 7
T34 Gly-Phe-Phe-Thr-Ala-Pro-Glu-Arg 8
T35 Val-Ala-Lys 3
T36 Gln-VaI-Leu-Asn-Gly-(Thr, Ser, Ala , Met)-Met-(Thr 2 , Glu , 19
Phe)-Phe-Arg-Pro-Ser-Arg
T37 Ser-Ser-Val-Val-Arg 5
T38 Phe-Ser-Thr-Val-Ser-Gly-Ala-Arg 8
T39 Leu-Phe-Ser-Tyr-Leu-Asp-Thr-Gln-Leu-Asn-Arg 11
T40 Gln-(Asn, Met, Leu)-Arg 5
T41 Leu-Val-Thr-Asp-Asn-Gly-Lys 7
T42 Leu-Ala-Lys 3
T43 Asp-Val-His-Gly-Phe-Ala-Thr-Arg 8
T44 His-Arg 2
ISSN 0233-7G57. B I Ю П 0 Л І ! М Е Р Ы II КЛЕТКА. 1993. Т. 9. № 1 3
Продолжение табл. 2
Число остат-
Пептид Строение ков
Т45 Leu-Va l -Lys 3
Т46 Thr-Lys 2
Т47 Phe-(Asp, Leu)-Arg 4
Т48 Phe -Asp- (Glu , His) -Arg 5
T49 Leu-Gln-Arg 3
T50 I l e -Gln-Arg 3
T51 Phe-Gly-Va l -Asn-Gly-Phe-Va l -His -Thr -Arg 10
T52 Phe-Ser-Arg 3
T53 Phe - (Hi s , P ro , Leu)-Arg 5
T54 Phe-Ser -His -Trp-Lys 5
T55 G ln -Gln -Gln -Lys -Lys 5
T56 Ala - (Gln 2 , A la , Phe)-Lys 6
757 (Glu , G l y 2 , V a l , Tyr)-Lys 6
758 A la -Va l -H i s -A la -Arg 5
759 Phe-Gly-Lys 3
760 Thr-Phe-Arg 3
T61 Phe-(Asx, G l x 5 , G l y , V a l 2 , M e t , I l e 2 , Leu 2 ) -Arg 16
T62 (Asx3 , Thr , Ser 3 , G l x 3 , P ro 0 , G l y 2 , A l a 2 , V a l 3 , l i e , L e u 2 , 27
T y r , ' P h e 2 , His)-Arg
T63 Lys -Phe-Gly-Va l -Asn-Gly-Phe-Val -His -Thr -Arg 11
T64 Asn-Asn-Lys 3
T65 Arg 1
Tiil Asn-(Asx, G l x 3 , P ro , G l y 2 , A l a , V a l 2 , Met 2 , I l e 3 , Leu , 21
P h e 2 , His) -Arg
Tu2 Gln- (Asx , Ser, G l x 3 , P ro , G l y , A l a 2 , V a l , I l e 2 , L e u 2 , 19
P h e 2 , Trp) -Arg
ТнЗ Phe-Pro-GIu-Gln-(ASX 5 , Thr , Ser 3 , G l x 8 , P ro , G l y 3 , A l a , 41
Val 2 , MetT^Ife^", L e u 4 , Tyr , P h e 2 , T rp , Arg)-Arg
П е п т и д T6. Из сопоставления его аминокислотного состава (см.
табл. 1) и N-концевой последовательности шести остатков с аминокис-
лотным составом и строением пептидов Т8 и Т15 следует, что два по-
следних входят в пептид Т6, и пептид Т8 занимает N-концевое поло-
жение в Т6. Строение пептидов Т8 и Т15 было выяснено ранее [3].
Таким образом, включая ранее опубликованные результаты [3],
из триптического гидролизата к а т а л а з ы гриба P. vitale было выделено
68 пептидов, насчитывающих в сумме 630 остатков аминокислот. Час-
тичное или полное строение их приведено в табл . 2. У 24 пептидов стрел-
ками указано количество стадий, пройденных ручным методом. Стро-
ение остальных пептидов было установлено ранее [3] . Пептиды Т8 и
T l5 , как упоминалось выше, перекрываются с пептидом Т6, а пептид
Т 5 1 — с пептидом Т63. 65 уникальных пептидов включают 595 остат-
ков аминокислот, что составляет 86 % всей полипептидной цепи ката-
лазы, насчитывающей, по данным рентгеноструктурного анализа [4] ,
670 остатков.
S u m m а г у. 2G pept ides c o n t a i n i n g 364 a m i n o acid res idues were isola ted f r o m
t rypt ic hydro l i za te of the Penicillium vitale ca ta l a se . Pa r t i a l or comple te amino acid se-
quence of these pept ides w a s de termined . The to ta l nu mbe r of pept ides described herein as
well as those published previous ly is 6 8 . 6 5 pept ides have non -ove r l app ing sequences
compar i s ing 595 amino acid res idues (86 % of ca t a l a se polypept ide cha in ) .
Список литературы см. на с. 81
I S S N 0233-7G57. B I Ю П 0 Л І ! М Е Р Ы II К Л Е Т К А . 1993. Т. 9. № 1 25
Продовження табл, 2
П е п т и д Будова
Ч и с л о з а л и ш -
Т45 Leu-Val-Lys З
Т46 Thr-Lys 2
Т47 Phe-(Asp, Leu)-Arg 4
Т48 Phe-Asp-(Glu, His)-Arg 5
T49 Leu-Gln-Arg З
T50 I l e -Gln-Arg З
Т51 Phe-Gly-Val -Asn-Gly-Phe-Val -His -Thr-Arg 10
Т52 Phe-Ser-Arg З
Т53 Phe- (His , Pro , Leu)-Arg 5
T54 Phe-Ser-His-Trp-Lys 5
T55 Gln-Gln-Gln-Lys-Lys 5
T56 Ala - (Gln 2 , A l a . Phe)-Lys б
T57 (Glu , G l y 2 , V a l . Tyr)-Lys 6
T58 Ala -Va l -His -Ala -Arg 5
T59 Phe-Gly-Lys 3
T60 Thr-Phe-Arg 3
T61 Phe-(Asx, Glx 5 . G l y . V a l 2 , Met , I l e 2 , Leu 2 ) -Arg 16
T62 (Asx3 , Thr, Ser 3 . G l x 3 , P ro 2 , G l y 2 , A l a 2 , V a l 3 , He, Leu 2 , 27
Ty r , Phe 2 , His)-Arg
T63 Lys-Phe-Gly-Val-Asn-Gly-Phe-Val-His-Thr-Arg 11
T64 Asn-Asn-Lys 3
T65 Arg 1
THI Asn-(Asx, G lx 3 , P ro , G l y 2 , A l a . Va l 2 , Met 2 , I l e 3 . Leu , 21
Phe 2 , His)-Arg
Th2 Gln-(Asx, Ser, G l x 3 , P ro , G ly , A la 2 , Vale I l e 2 , L e u 2 , Phe 2 , 19
TrpJ-Arg
ТпЗ Phe-Pro-Glu-Gln- (Asx 5 , Thr . Ser3 , G l x 8 . P ro , Gly 3 , Ala, 41
Va l 2 , Met , I l e 2 , Leu 4 , Tyr , Phe2 f Trp, Arg)-Arg
С П И С О К Л І Т Е Р А Т У Р И
1. Козлов Э. Α., Кириленко Μ. Т., Левитина Т. Л. и др. Триптические пептиды к а т а л а з ы
гриба Penicillium vitale. 1. Разделение и аминокислотный состав растворимых пеп-
тидов // Биополимеры и клетка.— 1987.— 3, № 5.— С. 240—245.
2. Кириленко М. Т., Левитина Т. Л., Гудкова Л. В. и др. Триптические пептиды катала -
зы гриба Penicillium vitale. 2. Разделение и аминокислотный состав нерастворимых
пептидов // Там же.— № 6.— С. 318—324.
3. Гусак Н. M., Левитина Т. Л., Атепалихина С. А. и др. Триптические пептиды катала-
зы гриба Penieillium vitale. 3. Строение некоторых п е п т и д о в / / Т а м же.— 1989.— 5,
№ 1,—С. 45—51.
4. Vainshtein В. К., Melik-Aclamyan W. R., Barynin V. V. et al. Three-d imensional s t ru-
cture of ca ta l a se f rom Penicillium vitale at 2 A r e s o l u t i o n / / J . Мої . Biol.— 1986.—
188, N 1 .—P. 49—61.
1H-T молекуляр. біології і генетики AH України, Київ О д е р ж а н о 0G.07.92
Іп-т біохімії ім. О. А. Паллад іна AH України, Київ
I S S N 0233-7G57. Б І О П О Л І М Е Р И І КЛІТИНА. 1993. Т. 9. № 1 Q — 2-708
81
|
| id | nasplib_isofts_kiev_ua-123456789-155996 |
| institution | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| issn | 0233-7657 |
| language | Russian |
| last_indexed | 2025-12-07T17:44:34Z |
| publishDate | 1993 |
| publisher | Інститут молекулярної біології і генетики НАН України |
| record_format | dspace |
| spelling | Козлов, Э.А. Гудкова, Л.В. Левитина, Т.Л. Кириленко, М.Т. Мирошниченко, О.С. 2019-06-17T16:38:21Z 2019-06-17T16:38:21Z 1993 Дополнительное исследование триптических пептидов каталазы гриба Penicillium vitale / 
 Э.А. Козлов, Л.В. Гудкова, Т.Л. Левитина, М.Т. Кириленко, О.С. Мирошниченко // Биополимеры и клетка. — 1993. — Т. 9, № 1. — С. 22-25. — Бібліогр.: 4 назв. — рос. 0233-7657 DOI: http://dx.doi.org/10.7124/bc.000348 https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/155996 577.112.5 Дополнительно к ранее опубликованным пептидам из триптического гидролизата катализы гриба P. vitale выделено 26 пептидов, включающих 364 остатка аминокислот. Установлено их полное или частичное строение. Всего из каталазы выделено 68 пептидов, насчитывающих в сумме 630 остатков. 65 пептидов имеют уникальные последовательности и включают 595 остатков (86 % полипептидной цепи белка). Додатково до раніше наведених пептидів з триптичного гідролізату каталізи гриба P. vitale виділено 26 пептидів, що включають 364 залишки амінокислот. Встановлено їх цілковиту або часткову будову. Всього з каталази виділено 68 пептидів, які налічують у сумі 630 залишків. 65 пептидів мають унікальні послідовності і містять 595 залишків (86% поліпептидного ланцюга білка). 26 peptides containing 364 amino acid residues were isolated from tryptic hydrolizate of the Penicillium vitale catalase. Partial or complete amino acid sequence of these peptides was determined. The total number of peptides described herein as well as those published previously is 68.65 peptides have non-overlapping sequences comparising 595 amino acid residues (86 % of catalase polypeptide chain). ru Інститут молекулярної біології і генетики НАН України Биополимеры и клетка Структура и функции биополимеров Дополнительное исследование триптических пептидов каталазы гриба Penicillium vitale Додаткове дослідження триптичних пептидів каталази гриба Penicillium vitale Additional investigation of Penicillium vitale catalase tryptic peptides Article published earlier |
| spellingShingle | Дополнительное исследование триптических пептидов каталазы гриба Penicillium vitale Козлов, Э.А. Гудкова, Л.В. Левитина, Т.Л. Кириленко, М.Т. Мирошниченко, О.С. Структура и функции биополимеров |
| title | Дополнительное исследование триптических пептидов каталазы гриба Penicillium vitale |
| title_alt | Додаткове дослідження триптичних пептидів каталази гриба Penicillium vitale Additional investigation of Penicillium vitale catalase tryptic peptides |
| title_full | Дополнительное исследование триптических пептидов каталазы гриба Penicillium vitale |
| title_fullStr | Дополнительное исследование триптических пептидов каталазы гриба Penicillium vitale |
| title_full_unstemmed | Дополнительное исследование триптических пептидов каталазы гриба Penicillium vitale |
| title_short | Дополнительное исследование триптических пептидов каталазы гриба Penicillium vitale |
| title_sort | дополнительное исследование триптических пептидов каталазы гриба penicillium vitale |
| topic | Структура и функции биополимеров |
| topic_facet | Структура и функции биополимеров |
| url | https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/155996 |
| work_keys_str_mv | AT kozlovéa dopolnitelʹnoeissledovanietriptičeskihpeptidovkatalazygribapenicilliumvitale AT gudkovalv dopolnitelʹnoeissledovanietriptičeskihpeptidovkatalazygribapenicilliumvitale AT levitinatl dopolnitelʹnoeissledovanietriptičeskihpeptidovkatalazygribapenicilliumvitale AT kirilenkomt dopolnitelʹnoeissledovanietriptičeskihpeptidovkatalazygribapenicilliumvitale AT mirošničenkoos dopolnitelʹnoeissledovanietriptičeskihpeptidovkatalazygribapenicilliumvitale AT kozlovéa dodatkovedoslídžennâtriptičnihpeptidívkatalazigribapenicilliumvitale AT gudkovalv dodatkovedoslídžennâtriptičnihpeptidívkatalazigribapenicilliumvitale AT levitinatl dodatkovedoslídžennâtriptičnihpeptidívkatalazigribapenicilliumvitale AT kirilenkomt dodatkovedoslídžennâtriptičnihpeptidívkatalazigribapenicilliumvitale AT mirošničenkoos dodatkovedoslídžennâtriptičnihpeptidívkatalazigribapenicilliumvitale AT kozlovéa additionalinvestigationofpenicilliumvitalecatalasetrypticpeptides AT gudkovalv additionalinvestigationofpenicilliumvitalecatalasetrypticpeptides AT levitinatl additionalinvestigationofpenicilliumvitalecatalasetrypticpeptides AT kirilenkomt additionalinvestigationofpenicilliumvitalecatalasetrypticpeptides AT mirošničenkoos additionalinvestigationofpenicilliumvitalecatalasetrypticpeptides |