Еукаріотний фактор елонгації трансляції 1А руйнує агрегати фенілаланіл-тРНК синтетази
Фактор елонгації трансляції 1 А забезпечує транспорт і зв'язування відповідної кодон-специфічної аміноацил-тРНК синтетази з аміноацильним сайтом рибосоми. У клітинах ссавців виявлено дві тканиноспецифічні ізоформи eEFJA. Показано, що eEFlA1 і eEFlA2 подібно до молекулярних шаперонів, залучен...
Збережено в:
| Опубліковано в: : | Біополімери і клітина |
|---|---|
| Дата: | 2006 |
| Автор: | |
| Формат: | Стаття |
| Мова: | Ukrainian |
| Опубліковано: |
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
2006
|
| Теми: | |
| Онлайн доступ: | https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/156172 |
| Теги: |
Додати тег
Немає тегів, Будьте першим, хто поставить тег для цього запису!
|
| Назва журналу: | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| Цитувати: | Еукаріотний фактор елонгації трансляції 1А руйнує агрегати фенілаланіл-тРНК синтетази / Т.О. Лукаш // Біополімери і клітина. — 2006. — Т. 22, № 1. — С. 29-32. — Бібліогр.: 17 назв. — укр., англ. |
Репозитарії
Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine| id |
nasplib_isofts_kiev_ua-123456789-156172 |
|---|---|
| record_format |
dspace |
| spelling |
Лукаш, Т.О. 2019-06-18T07:58:19Z 2019-06-18T07:58:19Z 2006 Еукаріотний фактор елонгації трансляції 1А руйнує агрегати фенілаланіл-тРНК синтетази / Т.О. Лукаш // Біополімери і клітина. — 2006. — Т. 22, № 1. — С. 29-32. — Бібліогр.: 17 назв. — укр., англ. 0233-7657 DOI: http://dx.doi.org/10.7124/bc.000717 https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/156172 577.152.611; 577.217.535 Фактор елонгації трансляції 1 А забезпечує транспорт і зв'язування відповідної кодон-специфічної аміноацил-тРНК синтетази з аміноацильним сайтом рибосоми. У клітинах ссавців виявлено дві тканиноспецифічні ізоформи eEFJA. Показано, що eEFlA1 і eEFlA2 подібно до молекулярних шаперонів, залучених до фолдингу і ренатурації білка, руйнують агрегати фенілаланіл-тРНК синтетази. Translation elongation factor 1A (eEF1A) provides binding and transporting of the appropriate codon-specified aminoacyl-tRNA to the aminoacyl site of the ribosome. Two active tissue-specific isoforms of eEF1A have been identified in mammals. Herewith we report that two isoforms of eEF1A disintegrate the aggregates of phenylalanyl-tRNA synthetase like molecular chaperones which are involved in protein folding and renaturation after stress. Фактор элонгации трансляции 1 А обеспечивает транспорт и связывание соответствующей кодон-специфичной аминоацил-тРНК синтетазы с аминоацильным сайтом рибосомы. В клетках млекопитающих выявлены две тканеспецифичные изоформы eEFlA. Показано, что eEFlAl и eEFlA2 подобно молекулярным и шаперонам, участвующим в фолдинге и ренатурации белка, разрушают агрегаты фенилаланил-тРНК синтетазы. Автор висловлює щиру подяку В. Ф. Горчеву за кваліфіковану допомогу у проведенні даного дослідження. uk Інститут молекулярної біології і генетики НАН України Біополімери і клітина Структура та функції біополімерів Еукаріотний фактор елонгації трансляції 1А руйнує агрегати фенілаланіл-тРНК синтетази Эукариотический фактор элонгации трансляции 1А разрушает агрегаты фенилаланил-тРНК синтетазы Eukaryotic elongation factor 1A disintegrates aggregates of phenylalanyl-tRNA synthetase Article published earlier |
| institution |
Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| collection |
DSpace DC |
| title |
Еукаріотний фактор елонгації трансляції 1А руйнує агрегати фенілаланіл-тРНК синтетази |
| spellingShingle |
Еукаріотний фактор елонгації трансляції 1А руйнує агрегати фенілаланіл-тРНК синтетази Лукаш, Т.О. Структура та функції біополімерів |
| title_short |
Еукаріотний фактор елонгації трансляції 1А руйнує агрегати фенілаланіл-тРНК синтетази |
| title_full |
Еукаріотний фактор елонгації трансляції 1А руйнує агрегати фенілаланіл-тРНК синтетази |
| title_fullStr |
Еукаріотний фактор елонгації трансляції 1А руйнує агрегати фенілаланіл-тРНК синтетази |
| title_full_unstemmed |
Еукаріотний фактор елонгації трансляції 1А руйнує агрегати фенілаланіл-тРНК синтетази |
| title_sort |
еукаріотний фактор елонгації трансляції 1а руйнує агрегати фенілаланіл-трнк синтетази |
| author |
Лукаш, Т.О. |
| author_facet |
Лукаш, Т.О. |
| topic |
Структура та функції біополімерів |
| topic_facet |
Структура та функції біополімерів |
| publishDate |
2006 |
| language |
Ukrainian |
| container_title |
Біополімери і клітина |
| publisher |
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України |
| format |
Article |
| title_alt |
Эукариотический фактор элонгации трансляции 1А разрушает агрегаты фенилаланил-тРНК синтетазы Eukaryotic elongation factor 1A disintegrates aggregates of phenylalanyl-tRNA synthetase |
| description |
Фактор елонгації трансляції 1 А забезпечує транспорт і зв'язування відповідної кодон-специфічної
аміноацил-тРНК синтетази з аміноацильним сайтом рибосоми. У клітинах ссавців виявлено дві
тканиноспецифічні ізоформи eEFJA. Показано, що eEFlA1 і eEFlA2 подібно до молекулярних
шаперонів, залучених до фолдингу і ренатурації білка, руйнують агрегати фенілаланіл-тРНК
синтетази.
Translation elongation factor 1A (eEF1A) provides binding and transporting of the appropriate codon-specified aminoacyl-tRNA to the aminoacyl site of the ribosome. Two active tissue-specific isoforms of eEF1A have been identified in mammals. Herewith we report that two isoforms of eEF1A disintegrate the aggregates of phenylalanyl-tRNA synthetase like molecular chaperones which are involved in protein folding and renaturation after stress.
Фактор элонгации трансляции 1 А обеспечивает транспорт и
связывание соответствующей кодон-специфичной аминоацил-тРНК синтетазы с аминоацильным сайтом рибосомы. В клетках млекопитающих выявлены две тканеспецифичные
изоформы eEFlA. Показано, что eEFlAl и eEFlA2 подобно
молекулярным и шаперонам, участвующим в фолдинге и ренатурации белка, разрушают агрегаты фенилаланил-тРНК синтетазы.
|
| issn |
0233-7657 |
| url |
https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/156172 |
| citation_txt |
Еукаріотний фактор елонгації трансляції 1А руйнує агрегати фенілаланіл-тРНК синтетази / Т.О. Лукаш // Біополімери і клітина. — 2006. — Т. 22, № 1. — С. 29-32. — Бібліогр.: 17 назв. — укр., англ. |
| work_keys_str_mv |
AT lukašto eukaríotniifaktorelongacíítranslâcíí1aruinuêagregatifenílalaníltrnksintetazi AT lukašto éukariotičeskiifaktorélongaciitranslâcii1arazrušaetagregatyfenilalaniltrnksintetazy AT lukašto eukaryoticelongationfactor1adisintegratesaggregatesofphenylalanyltrnasynthetase |
| first_indexed |
2025-11-25T21:08:30Z |
| last_indexed |
2025-11-25T21:08:30Z |
| _version_ |
1850545929226027008 |
| fulltext |
Eukaryotic elon ga tion fac tor 1a dis in te grates ag gre gates of
phenylalanyl-trna synthetase
T. O. Lukash
The In sti tute of Mo lec u lar Bi ol ogy and Ge net ics, Na tional Acad emy of Sci ences of Ukraine
150 Zabolotny Str., Kyiv, 03143, Ukraine
E. mail: LukTan@inbox.ru
Trans la tion elon ga tion fac tor 1A (eEF1A) pro vides bind ing and trans port ing of the ap pro pri ate codon-spec i fied
aminoacyl-tRNA to the aminoacyl site of the ri bo some. Two ac tive tis sue-spe cific isoforms of eEF1A have been iden ti fied in
mam mals. Here with we re port that two isoforms of eEF1A dis in te grate the ag gre gates of phenylalanyl-tRNA synthetase like
mo lec u lar chaperones which are in volved in pro tein fold ing and renaturation af ter stress.
Key words: trans la tion elon ga tion fac tor 1A, phenylalanyl-tRNA synthetase, chaperone, ag gre ga tion,
thermodenaturation.
In tro duc tion. Eukaryotic translational elon ga tion fac tor
(eEF1A) plays an im por tant role in the pro cess of pro tein
syn the sis, cat a lyz ing GTP-de pend ent bind ing of
aminoacyl-tRNAs to the ri bo somal A site. eEF1A is a part
of the eEF1H com plex which also con tains eEF1вгд-sub -
units cat a lyz ing GTP/GDP ex change in eEF1A [1].
eEF1A ex ists in two isoforms – eEF1A1 and eEF1A2. The
first form is ex pressed in the ma jor ity of tis sues but in the
pro cess of de vel op ment it is re placed by the other form –
eEF1A2 – in neu ral, car diac, and mus cu lar tis sues [2].
eEF1A is one of the most abun dant pro teins in the cell,
af ter actin and tubulin. This fact gave grounds for search ing
its ad di tional func tions. In fact, the re sults of re cent re -
searches in di cate a great num ber of so called non-canonic
func tions of the fac tor. There are func tions among them,
con nected with the chap eron-like ca pac ity of eEF1A. For
ex am ple, eEF1A binds actin fil a ments and microtubes in
vi tro and in vivo [3] and in flu ences as sem bly and sta bil ity of
cytoskeleton com po nents [3, 4]. It re minds mo lec u lar
chap er ons prop er ties and their abil ity to con trol
multimolecular ag gre ga tion. Sev eral works have shown
that prokaryotic translational elon ga tion fac tor 1A is ca pa -
ble of bind ing and renaturating de na tured and in cor rectly
folded pro teins into their func tion ally ac tive con for ma tion
[6, 7], which in di cates pos si ble par tic i pa tion of EF1A in
pro tein fold ing.
Mo lec u lar chap er ons are a fam ily of
polypeptide-bind ing pro teins, which par tic i pate in nu mer -
ous pro cesses in the cell, among which are pro tein fold ing
de novo, for ma tion of multi-mo lec u lar com plexes, deg ra -
da tion of ir re vers ibly dam aged pro teins [8].
Pos si ble chap eron-like ca pac ity of eEF1A from rab bit
liver was stud ied in our lab o ra tory, namely its abil ity to sta -
29
ISSN 0233-7657. BIOPOLYMERS AND CELL, 2006, VOL. 22, ISS. 1. TRANS LATED FROM UKRAI NIAN
ã T. O. LUKASH, 2006
STRUCTURE AND FUNCTIONS OF BIOPOLYMERS
bi lize and re store func tion ally ac tive con for ma tions of
ARSs [9, 10].
In this study, us ing the method of dy namic light scat -
ter ing we have shown that both isoforms of the eEF1A sim -
i lar to mo lec u lar chap er ons dis in te grate the ag gre gates of
PheRS formed in the pro cess of ther mal de na tur ation.
Ma te ri als and Meth ods. The fol low ing re agents were
used in the work: ATP, GTP, phenylalanyl (Sigma, USA);
tris HEPES (Calbiochem, USA); GDP, DTT (Boehringer
Mannheim, Ger many); в-mercaptoethanol, glyc erin,
MgCl2(Merck, Ger many); PMSF (Serva, Ger many);
SP-Sepharose, Sephacryl S-400, hep a rin-Sepharose
(Pharmacia, Swe den); fil ters GF/C, DEAE-cel lu lose
(Whatman, Great Brit ain); nitrocellulose fil ters (pore di -
am e ter 0.45мm) (Sar to rius GmbH, Ger many);
hydroxyapatite (Bio-Rad, USA); [14C] phenylalanyl
(50Ci/mol, Amersham, Great Brit ain). Other re agents
were of an a lyt i cal and spe cial grade.
Phenylalanyl tRNA-synthetase (PRS) was iso lated
from rab bit liver as de scribed in [11], with the ex cep tion for
us ing hep a rin-Sepharose in stead of tRNA-Sepharose on
the last step of pu ri fi ca tion.
The ini tial rate of tRNA aminoacylation was mea sured
as ear lier de scribed [11, 12]. The spe cific ac tiv ity of the
aminoacyle-tRNA synthetase was cal cu lated on the ba sis
of the de pend ence of ini tial aminoacylation rate on the en -
zyme con cen tra tion.
eEF1A1 was iso lated from rab bit liver ac cord ing to the
method, de vel oped in our lab o ra tory [13]. eEF1A2 was
iso lated from rab bit skel e tal mus cles. The scheme of
eEF1A2 iso la tion in cluded all the steps of pu ri fi ca tion, de -
scribed in [13], ex cept gel fil tra tion on Sephacryl S-400.
The ac tiv ity of two isoforms of eEF1A was de ter mined in
the re ac tion of GDP/[3H]GDP ex change, as de scribed in
[13].
The dis tri bu tion func tion of PheRS mol e cules ac cord -
ing to the size was stud ied us ing la ser cor re la tion
spectrophotometer ZetaSizer-3 “Malvern In stru ment”,
which was equipped with multi com put ing correlator type
7032ce, he lium-neon la ser LH-111, 25mW, wave-length
633nm and con stant tem per a ture holder. The mea sure -
ments were per formed in glass cuvette, di am e ter 10mm.
The reg is tra tion and sta tis tics were per formed dur ing
60-180sec, the ob tained autocorrelation func tion (ACF)
was pro cessed us ing stan dard com puter programme PCS –
Size mode v.1.61.
Re sults and Dis cus sion. As it was shown in the pre vi ous
works [9, 10] the PheRS ac tiv ity in the re ac tion of tRNA
aminoacylation re duced sub stan tially af ter 10min in cu ba -
tion at 42°C. The re cov ery of the ac tiv ity was achieved by
the ad di tion of eEF1A to the in ac ti vated en zyme. More -
over, com plete pres er va tion of the en zyme ac tiv ity dur ing
ther mal in ac ti va tion at 42°C was ob served in the pres ence
of eEF1A. Thus, it was shown that eEF1A is ca pa ble of re -
stor ing the ac tiv ity of partly in ac ti vated PheRS and keep -
ing it in func tion ally ac tive con for ma tion at con di tions of
ther mal de na tur ation.
PheRS is a spe cial case among aminoacyl-tRNA syn -
the tas es be cause of its abil ity to as so ci ate with ri bo somes,
high value of isoelectric point (pI=8.45), and com plex sub -
30
LUKASH T. O.
Ta ble 1.
Size dis tri bu tion of PheRS mol e cules dur ing ther mal de na tur ation
PheRS
concentration
Rh, nm
0 min, 42?С 5 min, 42?С 10 min, 42?С 15 min, 42?С 20 min, 42?С
0.2 µ PheRS 6.9 ± 0.1 3.4 ±0.08 7.1 ±0.08 10.2 ±0.07 10.2 ± 0.1
Ta ble 2.
The in flu ence of eEF1A1 and eEF1A2 on de na tured PheRS
Conditions
Rh, nm
0 min, 25?С 5 min, 25?С 10 min, 25?С 15 min, 25?С
0.2 µM PheRS(20 min,42?С)+10
µМ eEF1A1
12.4 ±0.1 12.5 ±0.06 7.5 ±0.1 7.5 ±0.05
0.2 µМ PheRS(20 min,42?С)+10
µМ eEF1A2
12 ±0.07 12.2 ±0.05 8 ±0.08 7.9 ±0.1
unit struc ture б2в2-type [14]. It is note wor thy that nei ther
in di vid ual en zyme sub units nor sub unit dimers pos sess en -
zy matic ac tiv ity [15].
To char ac ter ize na tive, de na tured, and renatured
states of PheRS we chose the method of dy namic light
scat ter ing (DLS). This method, which is also called
quasielastic light scat ter ing (QELS) or pho ton-cor re la tion
spec tros copy (PCS), is a noninvasive method of de tect ing
mol e cules in so lu tions or par ti cles in sus pen sions, per mit -
ting the anal y sis of dif fer ent dy namic pro cesses in so lu -
tions. The ad van tage of this method is a pos si bil ity of work -
ing with rel a tively low pro tein con cen tra tion (0.05 –
1mg/ml) as well as in the pres ence of glyc erin which is of
prin ci pal im por tance for per form ing ex per i ments with
PheRS and eEF1A.
The value of the hy dro dy namic ra dius Rh ob -
tained for na tive PheRS cor re sponds to the lit er a ture data.
Rh for hu man PheRS was found to be 6.74nm at 20°C [17]
while Rh for rab bit PheRS ob tained at our ex per i ments is
6.9±0.1nm (Ta ble 1).
To denaturate PheRS the en zyme prep a ra tion was di -
luted to the con cen tra tion of 0.05mg/ml (0.2мM) in the
25mM KPO4 buffer, con tain ing pH7.5, 25mM KCl, 15%
glyc erol, 6mM 2-mercaptoethanol, and then in cu bated at
42EC for 0 – 20min.
Ther mal de na tur ation of pro teins is of ten ac com pa -
nied by the ag gre ga tion of de na tured mol e cules. As shown
in Ta ble 1 the ki net ics of ther mal de na tur ation of PheRS
has a com plex char ac ter. At first the ac cu mu la tion of in ac -
tive mono mers (Rh=3.4±0.08, which cor re sponds to the
size of in di vid ual en zyme sub unit) oc curs dur ing de na tur -
ation, af ter 10min the ag gre gates ac cu mu la tion is ob served.
The ag gre gates con sist of 3 pro tein mol e cules ac cord ing to
the Rh value. These data cor re late with the re sults pre sented
in the work [15], where a ten dency to ag gre ga tion was
shown for in di vid ual sub units of PheRS.
The abil ity of eEF1A to re store the na tive con for ma -
tion of de na tured PheRS was checked in the se ries of ex -
per i ments, when the en zyme ac tiv ity was mea sured af ter 10
min preincubation at 25°C of ther mally de na tured PheRS
with eEF1A. It was shown that af ter such preincubation of
the in ac ti vated en zyme with ei ther isoform of the elon ga -
tion fac tor (mo lar ra tio PheRS/eEF1A1 or eEF1A2=1/50)
the value of hy dro dy namic ra dius be came close to the
value of the na tive en zyme(Ta ble 2). Some dif fer ence in
the val ues of Rh for na tive and renatured
phenylalanyl-tRNA synthetase may be ex plained by the
for ma tion of the PheRS�eEF1A com plex in the pro cess of
ag gre gates dis rup tion. This re sult along with the fact that
eEF1A re stores the ac tiv ity of PheRS at the same con di -
tions [10] sug gests that the fac tor, sim i lar to the mo lec u lar
chap er ons, is able to re store na tive state of PheRS af ter its
ther mal de na tur ation.
Chap eron-like ac tiv ity of eEF1A ac quires spe cial im -
por tance in the cells of higher eukaryotes, char ac ter ized by
a high level of compartmentalization of the translational
ap pa ra tus. eEF1A seems to sup port the func tion ally ac tive
con for ma tion of pro tein syn the siz ing ma chine in
translational com part ments dur ing con sec u tive elon ga tion
cy cles.
Ac knowl edge ments. The au thor ex presses her deep
grat i tude to V.S. Gorchev, PhD, for his qual i fied help in
cur rent re search per form ing.
Т. А. Лукаш
Эукариотический фактор элонгации трансляции 1А разрушает агрегаты
фенилаланил-тРНК синтетазы
Резюме
Фактор элонгации трансляции 1А обеспечивает транспорт и
связывание соответствующей кодон-специфичной аминоацил-тРНК
синтетазы с аминоацильным сайтом рибосомы. В клетках
млекопитающих выявлены две тканеспецифичные изоформы eEF1A.
Показано, что eEF1A1 и eEF1A2 подобно молекулярным шаперонам,
участвующим в фолдинге и ренатурации белка, разрушают агрегаты
фенилаланил-тРНК синтетазы.
Ключевые слова: фактор элонгации трансляции 1А,
фенилаланил-тРНК синтетаза, шаперон, агрегация, термоденатурация
REF ER ENCES
1.Negrutskii B.S., El’skaya A.V. Eukaryotic trans la tion elon -
ga tion fac tor 1a: struc ture, ex pres sion, func tions, and pos -
si ble role in aminoacyl-tRNA chan nel ing // Prog. Nu cleic
Acid Res. Mol. Biol. - 1998. - Vol. 60. - P. 48-77.
2.Khalyfa A., Bourbeau D., Chen E., Petroulakis E., Pan J., Xu
S., Wang E. Char ac ter iza tion of elon ga tion fac tor-1A
(eEF1A-1) and eEF1A-2/S1 pro tein ex pres sion in nor mal
and wasted mice // J. Biol. Chem. - 2001. - Vol. 276. - P.
22915-22922.
3.Yang F. Demma M., War ren V., Dharmawardhane S.,
Condeelis J. Iden ti fi ca tion of an actin-bind ing pro tein from
Dictyostelium as elon ga tion fac tor - 1a // Na ture. - 1990. -
Т. 347. - С. 494-496
4.Shiina N. Gotoh Y., Kubomura N., Iwamatsu A., Nishida E.
Microtubule sev er ing by elon ga tion fac tor-1a // Sci ence. -
1994. - Vol. 266. - P. 282-285.
5.Hendrick J.P. & Hartl F.-U. Mo lec u lar chaperone func tions
of heat-shock pro teins // Annu. Rev. Biochem. - 1993. -
Vol. 62. - P. 349-384.
6.Kudlicki W., Coffman A., Kramer G. & Hardesty B.
Renaturation of rhodanese by translational elon ga tion fac -
tor EF-Tu. - 1997. № 51. - Vol. 272. - P. 32206-32210.
7.Caldas T.D., Yaagoubi A.E. & Richarme G. Chaperone prop -
er ties of bac te rial elon ga tion fac tor EF-Tu // J. Biol. Chem. -
1998. - 273. - 19. - P. 11478-11482. Chaperone prop er ties
31
EUKARYOTIC ELON GA TION FAC TOR 1A DIS IN TE GRATES AG GRE GATES OF PHENYLALANYL-TRNA SYNTHETASE
of bac te rial elon ga tion fac tor EF-Tu // J. Biol. Chem. -
1998. № 19. - Vol. 273. - P. 11478-11482.
8.Fink A.L. Chaperone-me di ated pro tein fold ing // Phys i o -
log i cal re views. - 1999. № 2. - Vol. 79. - P. 425-449.
9.Лукаш Т.О. Турківська Г.В., Негруцький Б.С., mльська
Г.В. Ренатурація фенілаланіл-тРНК синтетази
фактором елонгації eEF1A // Біополімери і клітина. -
2003. - Т. 19, №4. - С. 350-354
10.Lukash T. O., Turkivska H. V., Negrutskii B. S. ,El’skaya A.
V. Chaperone-like ac tiv ity of mam ma lian elon ga tion fac tor
eEF1A: renaturation of aminoacyl-tRNA syn the tas es //
Int J Biochem Cell Biol. - 2004. № 7. - Vol. 36. - P.
1341-1347.
11.Pailliez J.-P., Waller J.-P. Phenylalanyl-tRNA syn the tas es
from sheep liver and yeast. Cor re la tion be tween net charge
and bind ing to ri bo somes // J. Biol. Chem. - 1984. - Vol.
259. - P. 15491-15496.
12.Овчаренко Г.В., Иванов Л.Л. Методы определения
ферментативной активности аминоацил-тРНК
синтетаз // Методы молекулярной биологии. - Киев:
“Наукова думка”, 1979. - С.133-139
13.Shalak V.F., Budkevich T.V., Nergutskii B.S., El’skaya A.V.
Afast and ef fec tive method for pu ri fi ca tion of elon ga tion
fac tor 1a from rab bit liver // Укр. биохим. журн. - 1997. -
Т. 62, ? 2. - С. 104-109
14.Irvin J., Hardesty B. Bind ing of aminoacyl trans fer ri bo nu -
cleic acid syn the tas es to ri bo somes from rab bit
reticulocytes // Bio chem is try. - 1972. - Vol. 11. - P.
1915-1920.
15.Бобкова Е.В., Вольфсон А.Д., Анкилова В.Н., Лаврик
О.И. Разделение и сравнительная характеристика
субъединиц фенилаланил-тРНК синтетаз из Esch e -
richia coli MRE-600 и Thetmus thermophilus HB8 //
Биохимия. - 1990. - Т. 55, № 6. - С. 525-533
16.Дамашун Г., Дамашун Х., Гаст Х., Цирвер Д.
Денатурированные состояния дрожжевой
фосфоглицераткиназы // Биохимия. - 1998. 3. - Vol. 63.
- P. 308-326.
17.Moor N., Livshiz G., Safro M. Clon ing and Ex pres sion of
Hu man Phenylalanyl-nRNA Synthetase in Esch e richia
coli: Com par a tive Study of Pu ri fied Re com bi nant En -
zymes // Pro tein Ex pres sion and Pu ri fi ca tion. - 2002. -
Vol. 24. - P. 260-267.
УДК 577.152.611; 577.217.535
32
LUKASH T. O.
|