Влияние ишемии миокарда на агрегатное состояние аминоацил-тРНК синтетаз и тРНК-метилтрансфераз печени кроликов
Проведено сравнение активности аминоацил-тРНК синтетаз (АРСаз) и тРНК-метилтрансфераз пострибосомного экстракта, полученного из печени кроликов в норме и через 12 ч после воспроизведения экспериментальной ишемии миокарда (ЭИМ), а также исследовано их распределение между фракциями высокомолекулярных...
Saved in:
| Published in: | Биополимеры и клетка |
|---|---|
| Date: | 1995 |
| Main Authors: | , , , , |
| Format: | Article |
| Language: | Russian |
| Published: |
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
1995
|
| Online Access: | https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/156191 |
| Tags: |
Add Tag
No Tags, Be the first to tag this record!
|
| Journal Title: | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| Cite this: | Влияние ишемии миокарда на агрегатное состояние аминоацил-тРНК синтетаз и тРНК-метилтрансфераз печени кроликов / Д.В. Вежялеве, Л.Э. Тарасявичене, Л.Л. Иванов, Л.А. Ясайткс, Л.Ю. Лукошявичюс // Биополимеры и клетка. — 1995. — Т. 11, № 6. — С. 69-74.. — Бібліогр.: 18 назв. — рос. |
Institution
Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine| _version_ | 1859512294498631680 |
|---|---|
| author | Вежялене, Д.В. Тарасявичене, Л.Э. Иванов, Л.Л. Ясайткс, Л.А. Лукошявичюс, Л.Ю. |
| author_facet | Вежялене, Д.В. Тарасявичене, Л.Э. Иванов, Л.Л. Ясайткс, Л.А. Лукошявичюс, Л.Ю. |
| citation_txt | Влияние ишемии миокарда на агрегатное состояние аминоацил-тРНК синтетаз и тРНК-метилтрансфераз печени кроликов / Д.В. Вежялеве, Л.Э. Тарасявичене, Л.Л. Иванов, Л.А. Ясайткс, Л.Ю. Лукошявичюс // Биополимеры и клетка. — 1995. — Т. 11, № 6. — С. 69-74.. — Бібліогр.: 18 назв. — рос. |
| collection | DSpace DC |
| container_title | Биополимеры и клетка |
| description | Проведено сравнение активности аминоацил-тРНК синтетаз (АРСаз) и тРНК-метилтрансфераз пострибосомного экстракта, полученного из печени кроликов в норме и через 12 ч после воспроизведения экспериментальной ишемии миокарда (ЭИМ), а также исследовано их распределение между фракциями высокомолекулярных комплексов и свободных ферментов. Установлено увеличение глутамил-, глицил-, лейцил-, лизил- и серил-тРНК синтетазных активностей при ЭИМ на 12–44 %. За этот же срок суммарная тРИК-метилтрансферазная активность увеличивается на 47 %. В случае ЭИМ среди продуктов метилирования субметилированных тРНК уменьшаются относительные доли m¹A, m⁵C, m⁵U, O-m-R и увеличивается относительная доля m⁷G. При гель-хроматографии пострибосомного экстракта на сефадексе G-200 аминоацил- тРНК синтетазная и тРНК-метилтрансферазная активности распределяются между фрак цией высокомолекулярных комплексов (молекулярная масса > 1 МДа) и фракцией комплексов меньшей молекулярной массы и свободных белков. При ЭИМ наблюдается частичное перераспределение активности АРСаз и тРНК-метилтрансфераз из состава высокомолекулярных комплексов в более низкомолекулярные фракции, что может быть связано с изменением биосинтеза белка в печени при ишемии миокарда.
У роботі порівняно активності аміноацил-тРНК синтетаз (АРСаз) і тРНК-мстилтрансфераз пострибосомного екстракту, отриманого із печінки кролів за норми та через 12 год після відтворення експериментальної ішемії міокарда (EIM), а також досліджено їх розподіл між фракціями високомолекулярних комплексів і вільних ферментів. Встановлено зростання глу- таміл-, гліцил-, лейцил-, л пил- і серил-тРНК сиитетазних активностей при EIM на 12—44 %. За цей же строк сумарна тРНК-метилтрансферазна активність зростає на 47 %. В разі EIM серед продуктів метилюванмя субметильованих тРИК зменшуються відносні долі m¹A, m⁵C, гь⁵U, O-m-R та збільшується відносна доля m⁷G. При гель-хроматографії пострибосомного екстракту па ссфадсксі G-200 аміноапил-тРНК синтетазна і тРНК-метилтрансферазна актив ності розподіляються між фракцією високомолекулярних комплексів (молекулярна маса > 1 МДа) і фракцією комплексів меншої молекулярної маси та вільних білків. При EIM спостерігається частковий перерозподіл активності АРСаз і тРНК метилтрансфераз із складу високомолекулярних комплексів до більш низькомолекулярної фракції, що може бути пов'язано із зміною біосинтезу білка у печінці при ішемії міокарда.
The activities of aminoacyl-lRNA synthetases and tRNA methyltransferases in postribosomal extracts from normal rabbit liver and 12 hr after experimental myocardial ischemia (EMI), as well as their distribution between high-molecular-mass complexes and free enzymes fractions, have been compared. An increase in the activity of glutamyl-, glycyl-, leucyl-, lysyl- and seryl-tRNA synthetases by 12–44 % has been determined under EMI. The total tRNA methyltransferase activity is increased up to 47 %. In the case of EMI among the methylated products of submethylated tRNA the contents of m¹A, m⁵C, m ⁵U, O-m-R are decreased, and the content of m⁷G is increased Gel chromatography of the postribosomal extract on a Sephadex G-200 column shows that aminoacyl-tRNA synthetase and tRNA-methyltransferase activities are distributed between the high-molecular-mass complex (Mr > 1·106 Daltons) and fractions of lower molecular mass complexes and free enzymes. In the of EMI aminoacyl-tRNA synthetase and tRNA methyltransferase activiteis are partly redistributed from the high-molecular-mass complex into th elowel molecular mass fraction, what may be related to the alteration of protein biosynthesis in liver under myocardial ischemia.
|
| first_indexed | 2025-11-25T16:08:03Z |
| format | Article |
| fulltext |
ISSN 0233-7657. Биополимеры я клепка. 1995. Т. 11. № 6
УДК 577.І52.2П
Д. В. Вежялеве, Л. Э. Тарасявичене,
Л. Л. Иванов, Л. А. Ясайткс, Л. Ю. Лукошявичюс
Влияние ишемии миокарда на агрегатное состояние
аминоацил-тРНК синтетаз и тРНК-метилтрансфераз
печени кроликов
Проведено сравнение активности аминощил-тРНК синтетаз (АРСаз) и тРНК-метилтранс-
фераз пострибосом ного экстракта, полученного из печени кроликов в норме и через 12 ч после
воспроизведения экспериментальной ишемии миокарда (ЭИМ), а также исследовано их распреде
ление между фракциями высокомолекулярных комплексов и свободных ферментов. Установлено
увеличение глутамил-, глицил-, лейцил-, лизил- и серил-тРНК синтетазных активностей при
ЭИМ на 12—44 %. За этот же срок суммарная тРИК-метилтрансферазная активность увели
чивается на 47 %. В случае ЭИМ среди продуктов метилирования субметилированных тРНК
уменьшаются относительные долит А.пхС.т UtO-m-R и увеличивается относительная доля
т G. При гель-хроматографии пострибосомного экстракта на сефадексе G-200 аминоацил-
тРНК синтетазная и тРНК-метилтрансферазная активности распределяются между фрак
цией высокомолекулярных комплексов (молекулярная масса > 1 МДа) и фракцией комплексов
меньшей молекулярной массы и свободных белков. При ЭИМ наблюдается частичное перераспре
деление активности АРСаз и тРНК-метилтрансфераз из состава высокомолекулярных комп
лексов в более низкомолекулярные фракции, что может быть связано с изменением биосинтеза
белка в печени при ишемии миокарда.
Введение. тРНК-метилтрансферазы (КФ 2Л.1) и АРСазы (КФ 6.1.1)
выполняют важные функции в процессе биосинтеза белков, катализируя
строгоспецифичное метилирование и аминоацилирование молекул тРНК
соответственно [1, 2]. Отличительной особенностью эукариотических АР
Саз является их способность образовывать высокомолекулярные комплексы
друг с другом, а также с другими молекулами [2, 3]. На регуляторную роль
комплексов АРСаз в процессе биосинтеза белков указывают данные о
наличии в их составе ферментов процессинга тРНК, таких как рибонукле-
азы [4, 5], тРНК-сульфотрансфераза [6], тРНК-метилтрансферазы [7-9].
Высказано предположение о том, что ассоциация АРСаз и тРНК-модифи-
цирующих ферментов в высокомолекулярные комплексы может уменьшать
число ошибок при включении аминокислот в синтезируемые белки [10].
Несмотря на интенсивные многолетние исследования структуры и свойств
АРСаз и тРНК-метилтрансфераз животного происхождения, наименее изу
ченным остается вопрос об особенностях их функционирования при различ
ных физиологических и патологических состояниях организма, характери
зующихся измененным уровнем биосинтеза белка в органах. Удобной
модельной систолой для такого рода исследований является ишемия мио
карда, поскольку при этой патологии отмечены глубокие изменения скоро
сти и уровня биосинтеза белка как в самой сердечной мышце [11 ], так и в
других органах, в том числе и в печени [12].
В данной работе проведено сравнительное изучение активности и
агрегатного состояния АРСаз и тРНК-метилтрансфераз в печени кроликов
в норме и через 12 ч после воспроизведения ЭИМ.
© Д. В. ВЕЖЯЛЕНЕ. Л. Э- ТАРАСЯВИЧЕНЕ,
Л- Л. ИВАНОВ, А. А. ЯСАЙТИС, Л. Ю. ЛУКОШЯВИЧЮС, 1995
69
Д. В. ВВЖЯЛВНБ, Л. Э. ТАРАСЯВИЧЕНЕ, Л. Л. ИВАНОВ И ДР.
Материалы и методы. Для эксперименте» использовали кроликов-сам
цов массой 2,5—3,5 кг. ЭИМ воспроизводили наложением лиі атуры на
переднюю нисходящую ветвь левой венечной артерии сердца кролика [13].
Получение пострнбосомного экстракта из печени кролика и гель-хрома
тография его на сефадексе G-200 описаны ранее [14].
Активность каждого вида АРСаз определяли по начальной скорости
реакции аминоацилирования тРНК при иасьпцающих концентрациях суб
стратов. Состав стандартной реакционной смеси описан в работе [15].
Для определения активности тРНК-метилтрансфераз в качестве донора
метильных групп использовали [метил-І4С]~Б-аденозил-Ь-метионіш. Акцеп
тором метильных групп служила субметилированная тРНК из Escherichia
eeli К12 W6. Реакцию метилирования проводили в 0,1 М трие-HCl буфере,
рН 7,8, содержащем 0,3 М аммоний ацетат, 0,01 М дитиотреитол, 0*01 М
натрий этилендиаминтетраацетат и 0,02 мкмоль [метил-14С]-Б-аденозил-Ь-
метионина. Общий объем инкубационной смеси составлял 0,15 мл. Инкуба
цию осуществляли при температуре 37 °С в течение 30 мин. Из реакцион
ной смеси отбирали аликвоты по 0,05 мл и наносили на диски из
хроматографической бумаги Whatman N1. Диски промывали холодной
трихлоруксусной кислотой и смесью этанол — эфир. Радиоактивность
определяли в толуоловом сцинтилляторе на счетчике «Delta 300» (Голлан
дия).
Метилированную тРНК гндролизовали 1 М НС1 в течение 1 ч при
температуре 100 °С. Гидролизат фракционировали в тонком слое целлюлозы
«FND» [16].
Результаты и обсуждение. В работе проведено сравнение активности
АРСаз и тРНК-метилтрансфераз пострибосомного экстракта, полученного
из печени кроликов в норме (контроль) и через 12 ч после воспроизведения
ЭИМ, а также исследовано их распределение между фракциями высокомо
лекулярных комплексов и свободных ферменте». Результаты, приведенные
в табл. 1, свидетельствуют о достоверном увеличении при ЭИМ глутамил-,
глицил-, лейцил-, лизил- и серил-тРНК синтетазных активностей на
12—44 %. За этот же срок ЭИМ суммарная тРНК-метилтрансферазная
активность увеличивается на 47 %. Поскольку активность каждой индиви
дуальной тРНК-метилтрансферазы может существенно отличаться от сум
марной активности этих ферментов, в дальнейших исследованиях был
изучен вклад отдельных тРНК-метилтрансфераз пострибосомного экстракта
печени кроликов в суммарную активность в норме и через 12 ч после
Таблица 1
Аминоацил-тРНК синтетазная и тРНК-метилтрансферазная активности
пострибосомного экстракта печени кроликов в норме и через 12 ч
после воспроизведения ЭИМ (Ы±т; п -6; р< 0,05)
Контроль Аминокислотная специфичность АРСазы
Аминоацил-тРНК синтетазная активность*
Glu 25±2 36±2
Gly 63±4 Я5±5
Leu 121±5 1Э6±2
Lys 54 ±4 70±4
Ser Г7±4 98±3
тРНК-метшггрансферазная активность**
—. 17±2 25±2
* пмоль аминоацил-тРНК на 1 мг белка за 1 мин;
** пмоль СН3-групп на 1 мг белка за 30 мин.
70
ВЛИЯНИЕ ИШЕМИИ МИОКАРДА НА АГРЕГАТНОЕ СОСТОЯНИЕ
Таблица 2
Компоненты, образуемые при метилировании тРНК из Е. coli K12 W6
тРНК-метилтрансферазами печени кроликов в течение 30 мин
( % от общей радиоактивности; М±т; п-9)
Контроль
2,1 ±0,6
19,5±2,5
14,7±U
8,6±0,6
35,4±1,4
7,2±1,2
9,3 ±1,5
3,2±0,4
эим
1,4±0,3
16,5±0,9
15,4±3,3
14,2±2,0
38,4±4,0
6,6±1,6
5,2±1,1
2,2±0,2
воспроизведения ЭИМ. Данные, представленные в табл. 2, свидетельствуют
о том, что суммарная тРНК-метилтрансферазная активность печени кроли
ков — это результат действия по крайней мере восьми разновидностей
тРНК-метилтрансфераз, образующих остатки 5-метилурацила (m5U), 5-ме-
тилцитозика (т 5С), 1-метилгуанина (m!G), 7-метилгуанина (m7G), 2-ме-
тилгуанина (m2G), 2-диметилгуанина (m^G), 1-метиладенина (m1 А) и
оксиметилрибозы (O-m-R). Количественно преобладающими продуктами
метилирования являются n^G, m2G и ю5С; минорными метилированными
основаниями — m5U и углеводный остаток (O-m-R). В случае ЭИМ
качественными состав тРНК-метилтрансфераз не меняется, однако понижа
ются относительные доли m*A, m5C, m5U? O-m-R и повышается относитель
на: доля m7G.
Наблюдаемое при ЭИМ увеличение аминоацил-тРНК синтетазных
активностей в пострибосомном экстракте печени кроликов может быть
связано со стимуляцией синтеза ферментов и увеличением содержания либо
с их активацией под влиянием цитоплазматических факторов. Одним из
известных факторов, регулирующих аминоацил-тРНК синтетазную актив
ность, является неорганическая пирофосфатаза. Ранее мы показали наличие
корреляции между аминоацил-тРНК синтетазной активностью и содержа
нием либо активностью неорганической пирофосфатазы в высокомолекуляр
ных комплексах АРСаз, полученных из печени кролика и миокарда свиньи
при ишемии миокарда [17]. Можно также предположить, что увеличение
аминоацил-тРНК синтетазных активностей при ЭИМ является проявлением
компенсаторной реакции клетки на уменьшение акцепторной активности
тРНК за счет образования биологически неактивных конформеров [15].
Одна из причин появления этих конформеров может быть связана с
изменением активности отдельных тРНК-метилтрансфераз.
Далее было исследовано распределение аминоацил-тРНК синтетазной и
тРНК-метилтрансферазной активностей во фракции пострибосомного экс
тракта печени кроликов. Используя гель-хроматографию этою экстракта на
сефадексе G-200, удалось показать, что активность изученных АРСаз
распределяется между фракцией высокомолекулярных комплексов (молеку
лярная масса > 1 МДа) и фракцией, включающей аминоацил-тРНК синте-
тазные комплексы меньшей молекулярной массы и свободные белки
(рис. 1). тРНК-метилтрансферазы кохроматографируются с АРСазами, что
указывает на взаимную аїрегацию этих ферментов.
Результаты изучения уровня аминоацил-тРНК синтетазной и тРНК-ме-
тилтрансферазной активностей в белковых фракциях, полученных при
хроматографии пострибосомного экстракта печени кроликсив на колонке с
ш5и
го5С
n^G
m7G
m2G
m!A
O-m-R
71
Д. В. ВЕЖЯЛЕНЕ. Л. Э. ТАРАСЯВИЧЕНЕ, Л. Л. ИВАНОВ И ДР.
Рис. 1. Распределение аминоацил-тРНК синтетазной и тРНК-метилтрансферазной (МТ)
активностей пострибосомного экстракта печени кролика при гелі.-хроматографии на сефадексе
G-200: / — А280; 2 — Leu; 3 — Glu; 4 — Lys; 5 — МТ
сефадексом G-200, указывают на то, что удельная активность глутамил-,
лейцил- и лизил-тРНК синтетаз выше в составе высокомолекулярного
комплекса (рис. 2). Активности глицил-тРНК синтетазы и тРНК-метилт-
рансфераз в составе высокомолекулярного комплекса и в более низкомоле
кулярных фракциях практически одинаковы. Активность серил-тРНК син
тетазы выше в более низкомолекулярных фракциях. Через 12 ч после
воспроизведения ЭИМ наблюдается увеличение глутамил-, лейцил- и ли-
зил-тРНК синтетазных активностей во фракции высокомолекулярного ком
плекса, которое еще резче выражено во фракции низкомолекулярных
Ammfaoc/m
Рис. 2. Аминоацил-тРНК синтетазная и тРНК-метилтрансферазная (МТ) активности в белко
вых фракциях различной молекулярной массы после хроматографического разделения на
колонке с сефадексом G-200. Единицы активности, как в табл. 1. / — фракция высокомоле
кулярного комплекса (контроль); 2 — фракция высокомолекулярного комплекса (ЭИМ); 3 —
низкомолекулярная фракция (ЭИМ); 4 — низкомолекулярная фракция (контроль)
72
ВЛИЯНИЕ ИШЕМИИ МИОКАРДА НА АГРЕГАТНОЕ СОСТОЯНИЕ
комплексов и свободных белков. Следовательно, отношение значений этих
аминоацил-тРНК синтетазных активностей в высокомолекулярном комп
лексе к таковым в более низкомолекулярных фракциях при ЭИМ уменьша
ется. Удельные активности глицил- и серил-тРНК синтетаз, а также
тРНК-метилтрансфераз при ЭИМ уменьшаются в составе высокомолекуляр
ных комплексов и увеличиваются во фракции низкомолекулярных комплек
сов и свободных белков. Эти данные могут свидетельствовать о частичном
перераспределении АРСаз и тРНК-метилтрансфераз из состава высокомоле
кулярных комплексов в более низкомолекулярные фракции вследствие
влияния ишемии миокарда.
Приведенные выше результаты указывают на нарушение ассоциации
АРСаз и тРНК-метилтрансфераз в высокомолекулярные комплексы при
ЭИМ. Представляется вероятным, что степень агрегации не только АРСаз
[18 |, но и других ферментов, участвующих в процессе биосинтеза белка,
играет определенную роль в регуляции начальных стадий трансляции и
всего процесса в целом. Нарушение надмолекулярной организации в систе
ме метилирования и аминоацилирования тРНК может быть одной из
предпосылок обнаруженного подавления синтеза белков в органах, подвер
гнутых ишемии |11, 12].
Д. П. Ншжли'пс, Л. Я. Тарасявичене, Л. У/. Іванов, А. А. Ясайтис, Л. Ю. Лукошявичюс
ВПЛИВ ІШЕМІЇ МІОКАРДА НА АГРЕГАТНИЙ СТАН АМІНОАЦИЛ-тРНК СИНТЕТАЗ
І тРНК-МЕТИЛТРАНСФЕРАЗ ПЕЧІНКИ КРОЛІВ
Резюме
У роботі порівняно активності аміноацил-тРНК синтетаз (АРСаз) і тРНК-мстилтрансфераз
пострибосомного екстракту, отриманого із печінки кролів за норми та через 12 год після
відтворення експериментальної ішемії міокарда (EIM), а також досліджено їх розподіл між
фракціями високомолекулярних комплексів і вільних ферментів. Встановлено зростання глу-
таміл-, гліцил-, лейцил-, л пил- і серил-тРНК сиитетазних активностей при EIM на 12—44 %.
За цей же строк сумарна тРНК-метилтрансферазна активність зростає на 47 %. В разі EIM
серед продуктів метилюванмя субметильованих тРИК зменшуються відносні долі m A, m' C,
ггГ U, O-m-R та збільшується відносна доля m G. При гель-хроматографії пострибосомного
екстракту па ссфадсксі G-200 аміноапил-тРНК синтетазна і тРНК-метилтрансферазна актив
ності розподіляються між фракцією високомолекулярних комплексів (молекулярна маса > 1
МДа) і фракцією комплексів меншої молекулярної маси та вільних білків. При EIM спо
стерігається частковий перерозподіл активності АРСаз і тРНК метилтрансфераз із складу
високомолекулярних комплексів до більш низькомолекулярної фракції, що може бути пов'язано
із зміною біосинтезу білка у печінці при ішемії міокарда.
D. V. Vit'zclienc, L Е. Taruscviciene, L. L. Ivanav, A. A. Jasaitis, I.. J. Lukosevicius
THE EFFECTS OF MYOCARDIAL ISCHEMIA ON THE AGGREGATE STATE OF RABBIT
LIVER AMINOACYL-tRNA SYNTHETASES AND tRNA METHYLTRANSFERASES
Summary
The activities of aminoacyl-tRNA synthetases and tRNA methyltransferascs in postribosomal extracts
from normal rabbit liver and 12 hr after experimental myocardial ischemia (EMI), as well as their
distribution between high-molecular-mass complexes and free enzymes fractions, have been compared.
An increase in the activity of glutamyl-, glycyl-, leucyl-, lysyl- and seryl-tRNA synthetases by
12—44 % has been determined under EMI. The total tRNA methyltransferase activity is increased
up to 47 %. In the case of EMI among the methylated products of submethylated tRNA the contents
of т ' л , m C, m U, O-m-R are decreased, and the content of m G is increased Gel chromatography
of the postribosomal extract on a Sephadex G-200 column shows that aminoacyl-tRNA synthetase and
tRNA-methyltransferase activities are distributed between the high-molecular-mass complex (Mr >
> 1-Ю* daltions) and fractions of lower molecular mass complexes and free enzymes. In the of EMI
aminoacyl-tRNA synthetase and tRNA methyltransferase activileis are partly redistributed from the
73
Д. В. ВЕЖЯЛВНЕ, Л. Э. ТАРАСЯВИЧБНВ, Л. Л. ИВАНОВ И ДР.
high-molecular-mass complex into the lowel molecular mass fractiotis, what may be related to the
alteration of protein biosynthesis in liver under myocardial ischemia.
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ
1. Остерман Л. А Об участии тРНК в регулировании биосинтеза белка на уровне
трансляции у эукариотов / / Успехи б иол. химии.—1980.—21.—С. 54—78.
2. Ельская А В., Старо&уб Я. Ф., Потапов А. П. и др. Регуляция биосинтеза белка у
эукариот. — Киев: Наук, думка, 1990.—280 с.
3. Mirande М. Aminoacyl-tRNA synthetase family from prokaryotes and eukaryotes: structural
domains and their implications / / Progr. Nucl. Acids Res. and Мої. Biol.—1991.—40.—
P. 95—142.
4. Saxholm H. I. JLf Pitot H. C. Characterization of a proteolipid complex of aminoacyl-tRNA
synthetases and transfer RNA from rat liver / / Btochrra. et biophys. acta.—1979.—562,
N З—Р 386—399.
5. Vellekamp G. J., Kull F. J. Attotroptsm in aspartyl-tRNA synthetase from porcine thyroid / /
Eur. J. Biochem.—1981.—118, N 2.—P. 261-269 .
6. Harris С L.y Martin 1С, Stewart D. 1RNA sutfurtransferase: a member of the aminoacyl-lRNA
synthetase complex in rat liver / / Biochem. and Biophys. Res. Communs.—1977.—79,
N 3.—P. 657—662.
7. Яремнук А Д., Тарасявичене Л. Э., Кондратюк Т. П., Ельская А. В. Аминоацил-тРНК
синтетазы и их высокомолекулярные комплексы из регенерирующей печени крыс / /
Молекуляр. биология.—1984.—18, № 5—С. 1335—1341.
8. Agris P. F.f Playl Г., Goldman L. et at Processing of tRNA is accomplished by a
high^molecular weight complex / / Recent result cancer res. — Berlin; Heidelberg: Springer,
1983.—Vol. 84.—P. 237—254.
9. Agris P. F.t Setzer D.t Gehke C. W. Characterization of a unique enzyme complex composed
of S-adenosyi-L-methionine-tRNA-metoyJtransferase and aminoacyl-tRNA synthetase activi
ties / / Nucl. Acids Res.—1977.—4, N 1.—P. 3803—3819.
10. Ryazanov A G. Does the complex of aminoacyl-tRNA synthetases and tRNA-modifymg
enzymes prevent miscoding? / / FEES Lett.—1984.—178, N 1.—P. 6—9.
11. Prashkevichius A., Maskoliunas R., Stapulionis R. et al. Protein biosynthesis machinery under
myocardial ischemia / / Exp. Biol—1990— N 1,— P. 47—55.
12. Лекис А. В., Машанаускас Т. К., Иванов Л. Л. и др. Влияние культивируемых клеток
полисциаса на биосинтез белка в печени кроликов / / Хим.-фарм. журн.—1988.—22,
№ 8 — С. 970—973.
13. Toleikis A, Dzeja P-, Praskevicius A., Jasaitis A. Mitochondrial functions in ischemic
myocardium / / J. Мої. and Cell. Cardiol —1979.—11, N 1.—P. 55—76.
14. Иванов Л. Л., Лукоиіявичюс Л. Ю.> Коваленко М. И. и др. Изучение комплексов
аминоацил-тРНК синтетаз печени кролика при экспериментальном инфаркте миокар
да / / Укр. биохим. журн.—1983.—55, № 4.—С. 368—371.
15. Лукоиіявичюс Л. Ю., Родовичюс Г. А, Коваленко М\ И. и др. тРНК и аминоацил-тРНК
синтетазы печени кроликов при экспериментальном инфаркте миокарда / / Вопр. мед.
химии.—1983.—29, № 4.—С 65—69.
16. Bjork G. К, Svensson J. Analysis of methylated constituents from RNA by thin-layer
chromatography / / Biochim. et biophys. acta.—1967.—138, N 5.—P. 430—433.
17. Иванов Л. Л., Тамулявичюс А.-А. Й., Лукоиіявичюс Л. Ю. и др. Аминоацил-тРНК
синтетазы и их высокомолекулярные комплексы при экспериментальной ишемии мио
карда / / Молекуляр. биология, —1984.—18, № 5.—С. 1326—1329.
18. Jvanov Е Е, Martinkus Z., Kharchenko О. V. et al Subcellular distribution and properties of
rabbit liver aminoacyl-tRNA synthetases under myocardial ischemia / / Мої. and Cell.
Biochem.—1993. —125, N 2.—P. 105—114.
Каунас, мед. академия Поступила в редакцию
Вильнюс, ин-т биохимии. Литовская республика 14.03.95
74
|
| id | nasplib_isofts_kiev_ua-123456789-156191 |
| institution | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| issn | 0233-7657 |
| language | Russian |
| last_indexed | 2025-11-25T16:08:03Z |
| publishDate | 1995 |
| publisher | Інститут молекулярної біології і генетики НАН України |
| record_format | dspace |
| spelling | Вежялене, Д.В. Тарасявичене, Л.Э. Иванов, Л.Л. Ясайткс, Л.А. Лукошявичюс, Л.Ю. 2019-06-18T09:52:15Z 2019-06-18T09:52:15Z 1995 Влияние ишемии миокарда на агрегатное состояние аминоацил-тРНК синтетаз и тРНК-метилтрансфераз печени кроликов / Д.В. Вежялеве, Л.Э. Тарасявичене, Л.Л. Иванов, Л.А. Ясайткс, Л.Ю. Лукошявичюс // Биополимеры и клетка. — 1995. — Т. 11, № 6. — С. 69-74.. — Бібліогр.: 18 назв. — рос. 0233-7657 DOI: http://dx.doi.org/10.7124/bc.000406 https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/156191 577.І52.211 Проведено сравнение активности аминоацил-тРНК синтетаз (АРСаз) и тРНК-метилтрансфераз пострибосомного экстракта, полученного из печени кроликов в норме и через 12 ч после воспроизведения экспериментальной ишемии миокарда (ЭИМ), а также исследовано их распределение между фракциями высокомолекулярных комплексов и свободных ферментов. Установлено увеличение глутамил-, глицил-, лейцил-, лизил- и серил-тРНК синтетазных активностей при ЭИМ на 12–44 %. За этот же срок суммарная тРИК-метилтрансферазная активность увеличивается на 47 %. В случае ЭИМ среди продуктов метилирования субметилированных тРНК уменьшаются относительные доли m¹A, m⁵C, m⁵U, O-m-R и увеличивается относительная доля m⁷G. При гель-хроматографии пострибосомного экстракта на сефадексе G-200 аминоацил- тРНК синтетазная и тРНК-метилтрансферазная активности распределяются между фрак цией высокомолекулярных комплексов (молекулярная масса > 1 МДа) и фракцией комплексов меньшей молекулярной массы и свободных белков. При ЭИМ наблюдается частичное перераспределение активности АРСаз и тРНК-метилтрансфераз из состава высокомолекулярных комплексов в более низкомолекулярные фракции, что может быть связано с изменением биосинтеза белка в печени при ишемии миокарда. У роботі порівняно активності аміноацил-тРНК синтетаз (АРСаз) і тРНК-мстилтрансфераз пострибосомного екстракту, отриманого із печінки кролів за норми та через 12 год після відтворення експериментальної ішемії міокарда (EIM), а також досліджено їх розподіл між фракціями високомолекулярних комплексів і вільних ферментів. Встановлено зростання глу- таміл-, гліцил-, лейцил-, л пил- і серил-тРНК сиитетазних активностей при EIM на 12—44 %. За цей же строк сумарна тРНК-метилтрансферазна активність зростає на 47 %. В разі EIM серед продуктів метилюванмя субметильованих тРИК зменшуються відносні долі m¹A, m⁵C, гь⁵U, O-m-R та збільшується відносна доля m⁷G. При гель-хроматографії пострибосомного екстракту па ссфадсксі G-200 аміноапил-тРНК синтетазна і тРНК-метилтрансферазна актив ності розподіляються між фракцією високомолекулярних комплексів (молекулярна маса > 1 МДа) і фракцією комплексів меншої молекулярної маси та вільних білків. При EIM спостерігається частковий перерозподіл активності АРСаз і тРНК метилтрансфераз із складу високомолекулярних комплексів до більш низькомолекулярної фракції, що може бути пов'язано із зміною біосинтезу білка у печінці при ішемії міокарда. The activities of aminoacyl-lRNA synthetases and tRNA methyltransferases in postribosomal extracts from normal rabbit liver and 12 hr after experimental myocardial ischemia (EMI), as well as their distribution between high-molecular-mass complexes and free enzymes fractions, have been compared. An increase in the activity of glutamyl-, glycyl-, leucyl-, lysyl- and seryl-tRNA synthetases by 12–44 % has been determined under EMI. The total tRNA methyltransferase activity is increased up to 47 %. In the case of EMI among the methylated products of submethylated tRNA the contents of m¹A, m⁵C, m ⁵U, O-m-R are decreased, and the content of m⁷G is increased Gel chromatography of the postribosomal extract on a Sephadex G-200 column shows that aminoacyl-tRNA synthetase and tRNA-methyltransferase activities are distributed between the high-molecular-mass complex (Mr > 1·106 Daltons) and fractions of lower molecular mass complexes and free enzymes. In the of EMI aminoacyl-tRNA synthetase and tRNA methyltransferase activiteis are partly redistributed from the high-molecular-mass complex into th elowel molecular mass fraction, what may be related to the alteration of protein biosynthesis in liver under myocardial ischemia. ru Інститут молекулярної біології і генетики НАН України Биополимеры и клетка Влияние ишемии миокарда на агрегатное состояние аминоацил-тРНК синтетаз и тРНК-метилтрансфераз печени кроликов Вплив ішемії міокарда на агрегатний стан аміноацил-тРНК синтетаз і тРНК-метилтрансфераз печінки кролів The effects of myocardial ischemia on the aggregate state of rabbit liver aminoacyl-tRNA synthetases and tRNA methyltransferases Article published earlier |
| spellingShingle | Влияние ишемии миокарда на агрегатное состояние аминоацил-тРНК синтетаз и тРНК-метилтрансфераз печени кроликов Вежялене, Д.В. Тарасявичене, Л.Э. Иванов, Л.Л. Ясайткс, Л.А. Лукошявичюс, Л.Ю. |
| title | Влияние ишемии миокарда на агрегатное состояние аминоацил-тРНК синтетаз и тРНК-метилтрансфераз печени кроликов |
| title_alt | Вплив ішемії міокарда на агрегатний стан аміноацил-тРНК синтетаз і тРНК-метилтрансфераз печінки кролів The effects of myocardial ischemia on the aggregate state of rabbit liver aminoacyl-tRNA synthetases and tRNA methyltransferases |
| title_full | Влияние ишемии миокарда на агрегатное состояние аминоацил-тРНК синтетаз и тРНК-метилтрансфераз печени кроликов |
| title_fullStr | Влияние ишемии миокарда на агрегатное состояние аминоацил-тРНК синтетаз и тРНК-метилтрансфераз печени кроликов |
| title_full_unstemmed | Влияние ишемии миокарда на агрегатное состояние аминоацил-тРНК синтетаз и тРНК-метилтрансфераз печени кроликов |
| title_short | Влияние ишемии миокарда на агрегатное состояние аминоацил-тРНК синтетаз и тРНК-метилтрансфераз печени кроликов |
| title_sort | влияние ишемии миокарда на агрегатное состояние аминоацил-трнк синтетаз и трнк-метилтрансфераз печени кроликов |
| url | https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/156191 |
| work_keys_str_mv | AT vežâlenedv vliânieišemiimiokardanaagregatnoesostoânieaminoaciltrnksintetazitrnkmetiltransferazpečenikrolikov AT tarasâvičenelé vliânieišemiimiokardanaagregatnoesostoânieaminoaciltrnksintetazitrnkmetiltransferazpečenikrolikov AT ivanovll vliânieišemiimiokardanaagregatnoesostoânieaminoaciltrnksintetazitrnkmetiltransferazpečenikrolikov AT âsaitksla vliânieišemiimiokardanaagregatnoesostoânieaminoaciltrnksintetazitrnkmetiltransferazpečenikrolikov AT lukošâvičûslû vliânieišemiimiokardanaagregatnoesostoânieaminoaciltrnksintetazitrnkmetiltransferazpečenikrolikov AT vežâlenedv vplivíšemíímíokardanaagregatniistanamínoaciltrnksintetazítrnkmetiltransferazpečínkikrolív AT tarasâvičenelé vplivíšemíímíokardanaagregatniistanamínoaciltrnksintetazítrnkmetiltransferazpečínkikrolív AT ivanovll vplivíšemíímíokardanaagregatniistanamínoaciltrnksintetazítrnkmetiltransferazpečínkikrolív AT âsaitksla vplivíšemíímíokardanaagregatniistanamínoaciltrnksintetazítrnkmetiltransferazpečínkikrolív AT lukošâvičûslû vplivíšemíímíokardanaagregatniistanamínoaciltrnksintetazítrnkmetiltransferazpečínkikrolív AT vežâlenedv theeffectsofmyocardialischemiaontheaggregatestateofrabbitliveraminoacyltrnasynthetasesandtrnamethyltransferases AT tarasâvičenelé theeffectsofmyocardialischemiaontheaggregatestateofrabbitliveraminoacyltrnasynthetasesandtrnamethyltransferases AT ivanovll theeffectsofmyocardialischemiaontheaggregatestateofrabbitliveraminoacyltrnasynthetasesandtrnamethyltransferases AT âsaitksla theeffectsofmyocardialischemiaontheaggregatestateofrabbitliveraminoacyltrnasynthetasesandtrnamethyltransferases AT lukošâvičûslû theeffectsofmyocardialischemiaontheaggregatestateofrabbitliveraminoacyltrnasynthetasesandtrnamethyltransferases |