Триптические пептиды малеил-каталазы гриба Pinicillium vitale. 2. Строение пептидов
Установлена частичная или полная аминокислотная последовательность 46 пептидов, насчитывающих 686 остатков аминокислот. 36 пептидов с уникальными последовательностями содержат 561 остаток (81 % полипептидной цепи каталазы)....
Saved in:
| Date: | 1993 |
|---|---|
| Main Authors: | , , , , , , |
| Format: | Article |
| Language: | Russian |
| Published: |
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
1993
|
| Series: | Биополимеры и клетка |
| Subjects: | |
| Online Access: | https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/156209 |
| Tags: |
Add Tag
No Tags, Be the first to tag this record!
|
| Journal Title: | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| Cite this: | Триптические пептиды малеил-каталазы гриба Pinicillium vitale. 2. Строение пептидов / Т.Л. Левитина, М.Т. Бобровская, Н.М. Гусак, О.С. Мирошниченко, Л.В. Гудкова, Н.В. Латышко, Э.А. Козлов // Биополимеры и клетка. — 1993. — Т. 9, № 3. — С. 42-45. — Бібліогр.: 6 назв. — рос. |
Institution
Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine| id |
nasplib_isofts_kiev_ua-123456789-156209 |
|---|---|
| record_format |
dspace |
| spelling |
nasplib_isofts_kiev_ua-123456789-1562092025-02-23T20:22:57Z Триптические пептиды малеил-каталазы гриба Pinicillium vitale. 2. Строение пептидов Триптичних пептиди малеїл-каталази гриба Pinicillium vitale . 2. Будова пептидів Tryptic peptides of Penicillium vitale maleyl-catalase. 2. The structure peptides Левитина, Т.Л. Бобровская, М.Т. Гусак, Н.М. Мирошниченко, О.С. Гудкова, Л.В. Латышко, Н.В. Козлов, Э.А. Структура и функции биополимеров Установлена частичная или полная аминокислотная последовательность 46 пептидов, насчитывающих 686 остатков аминокислот. 36 пептидов с уникальными последовательностями содержат 561 остаток (81 % полипептидной цепи каталазы). Встановлена часткова або повна амінокислотна послідовність 46 пептидів, налічують 686 залишків амінокислот. 36 пептидів з унікальними послідовностями містять 561 залишок (81% поліпептидного ланцюга каталази). Partial or complete amino acid sequence of 46 tryptic peptides from maleyl-catalase was determined. 36 unique peptides comprise 561 amino acid residues and account for 81 % of the catalase polypeptide chain. 1993 Article Триптические пептиды малеил-каталазы гриба Pinicillium vitale. 2. Строение пептидов / Т.Л. Левитина, М.Т. Бобровская, Н.М. Гусак, О.С. Мирошниченко, Л.В. Гудкова, Н.В. Латышко, Э.А. Козлов // Биополимеры и клетка. — 1993. — Т. 9, № 3. — С. 42-45. — Бібліогр.: 6 назв. — рос. 0233-7657 DOI: http://dx.doi.org/10.7124/bc.00035B https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/156209 577.112.5 ru Биополимеры и клетка application/pdf Інститут молекулярної біології і генетики НАН України |
| institution |
Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| collection |
DSpace DC |
| language |
Russian |
| topic |
Структура и функции биополимеров Структура и функции биополимеров |
| spellingShingle |
Структура и функции биополимеров Структура и функции биополимеров Левитина, Т.Л. Бобровская, М.Т. Гусак, Н.М. Мирошниченко, О.С. Гудкова, Л.В. Латышко, Н.В. Козлов, Э.А. Триптические пептиды малеил-каталазы гриба Pinicillium vitale. 2. Строение пептидов Биополимеры и клетка |
| description |
Установлена частичная или полная аминокислотная последовательность 46 пептидов, насчитывающих 686 остатков аминокислот. 36 пептидов с уникальными последовательностями содержат 561 остаток (81 % полипептидной цепи каталазы). |
| format |
Article |
| author |
Левитина, Т.Л. Бобровская, М.Т. Гусак, Н.М. Мирошниченко, О.С. Гудкова, Л.В. Латышко, Н.В. Козлов, Э.А. |
| author_facet |
Левитина, Т.Л. Бобровская, М.Т. Гусак, Н.М. Мирошниченко, О.С. Гудкова, Л.В. Латышко, Н.В. Козлов, Э.А. |
| author_sort |
Левитина, Т.Л. |
| title |
Триптические пептиды малеил-каталазы гриба Pinicillium vitale. 2. Строение пептидов |
| title_short |
Триптические пептиды малеил-каталазы гриба Pinicillium vitale. 2. Строение пептидов |
| title_full |
Триптические пептиды малеил-каталазы гриба Pinicillium vitale. 2. Строение пептидов |
| title_fullStr |
Триптические пептиды малеил-каталазы гриба Pinicillium vitale. 2. Строение пептидов |
| title_full_unstemmed |
Триптические пептиды малеил-каталазы гриба Pinicillium vitale. 2. Строение пептидов |
| title_sort |
триптические пептиды малеил-каталазы гриба pinicillium vitale. 2. строение пептидов |
| publisher |
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України |
| publishDate |
1993 |
| topic_facet |
Структура и функции биополимеров |
| url |
https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/156209 |
| citation_txt |
Триптические пептиды малеил-каталазы гриба Pinicillium vitale. 2. Строение пептидов / Т.Л. Левитина, М.Т. Бобровская, Н.М. Гусак, О.С. Мирошниченко, Л.В. Гудкова, Н.В. Латышко, Э.А. Козлов // Биополимеры и клетка. — 1993. — Т. 9, № 3. — С. 42-45. — Бібліогр.: 6 назв. — рос. |
| series |
Биополимеры и клетка |
| work_keys_str_mv |
AT levitinatl triptičeskiepeptidymaleilkatalazygribapinicilliumvitale2stroeniepeptidov AT bobrovskaâmt triptičeskiepeptidymaleilkatalazygribapinicilliumvitale2stroeniepeptidov AT gusaknm triptičeskiepeptidymaleilkatalazygribapinicilliumvitale2stroeniepeptidov AT mirošničenkoos triptičeskiepeptidymaleilkatalazygribapinicilliumvitale2stroeniepeptidov AT gudkovalv triptičeskiepeptidymaleilkatalazygribapinicilliumvitale2stroeniepeptidov AT latyškonv triptičeskiepeptidymaleilkatalazygribapinicilliumvitale2stroeniepeptidov AT kozlovéa triptičeskiepeptidymaleilkatalazygribapinicilliumvitale2stroeniepeptidov AT levitinatl triptičnihpeptidimaleílkatalazigribapinicilliumvitale2budovapeptidív AT bobrovskaâmt triptičnihpeptidimaleílkatalazigribapinicilliumvitale2budovapeptidív AT gusaknm triptičnihpeptidimaleílkatalazigribapinicilliumvitale2budovapeptidív AT mirošničenkoos triptičnihpeptidimaleílkatalazigribapinicilliumvitale2budovapeptidív AT gudkovalv triptičnihpeptidimaleílkatalazigribapinicilliumvitale2budovapeptidív AT latyškonv triptičnihpeptidimaleílkatalazigribapinicilliumvitale2budovapeptidív AT kozlovéa triptičnihpeptidimaleílkatalazigribapinicilliumvitale2budovapeptidív AT levitinatl trypticpeptidesofpenicilliumvitalemaleylcatalase2thestructurepeptides AT bobrovskaâmt trypticpeptidesofpenicilliumvitalemaleylcatalase2thestructurepeptides AT gusaknm trypticpeptidesofpenicilliumvitalemaleylcatalase2thestructurepeptides AT mirošničenkoos trypticpeptidesofpenicilliumvitalemaleylcatalase2thestructurepeptides AT gudkovalv trypticpeptidesofpenicilliumvitalemaleylcatalase2thestructurepeptides AT latyškonv trypticpeptidesofpenicilliumvitalemaleylcatalase2thestructurepeptides AT kozlovéa trypticpeptidesofpenicilliumvitalemaleylcatalase2thestructurepeptides |
| first_indexed |
2025-11-25T01:55:18Z |
| last_indexed |
2025-11-25T01:55:18Z |
| _version_ |
1849725517499990016 |
| fulltext |
п р я д а . II. А м и н о к и с л о т н а я п о с л е д о в а т е л ь н о с т ь ф р а г м е н т о в / / Б и о о р г . х и м и я —
1 9 7 8 , — 4 , № 8 , — С . 1 0 3 6 — 1 0 4 7 .
7 . Graij Ψ. R. S e q u e n c e d e g r a d a t i o n p l u s d a n s y l a t i o n / / M e t h . E n z v m . — 1 9 6 7 , — 1 1 , —
P . 4 6 9 — 4 7 5 .
8 . Vainshteiri В. К., Melik-Adamyan W. R B a r y n i n V. V., et al. T h r e e - d i m e n s i o n a l
s t r u c t u r e of c a t a l a s e f r o m Penicilliutn vitale of 2 A r e s o l u t i o n / / J M o ] . B i o l . — -
1986.- 188, N l . - P . 49-61.
И н - т м о л е к у л я р . б и о л о г и и и г е н е т и к и А Н У к р а и н ы , К и е в П о л у ч е н о 2 4 . 0 7 . 9 2
И н - т б и о х и м и и им. А. В . П а л л а д и н а А Н У к р а и н ы , К и е в
УДК 577.112.5
Т. Л. Левитина, М. Т. Бобровская, Η. М. Гусак,
О. С. Мирошниченко, Л. В. Гудкова, Η. В. Латышко, Э. А. Козлов
ТРИПТИЧЕСКИЕ ПЕПТИДЫ МАЛЕИЛ-КАТАЛАЗЫ
ГРИБА Pinicillium vitale. 2. СТРОЕНИЕ ПЕПТИДОВ
Установлена частичная или полная аминокислотная последовательность 46 пептидов,
насчитывающих 686 остатков аминокислот. 36 пептидов с уникальными последова-
тельностями содержат 561 остаток (81 % полипептидной цепи каталазы).
Введение. В предыдущем сообщении описано выделение пептидов из
триптического гидролизата малеил-каталазы и приведен их аминокис-
лотный состав [1]. В настоящей работе представлены методы выясне-
ния аминокислотной последовательности и показано строение этих
пептидов.
Материалы и методы. Секвенирование пептидов осуществляли ли-
бо ручным методом [2], либо с помощью секвенатора 890 С («Beck-
man», США) с последующей идентификацией РТН-аминокислот в сис-
теме H P L C («Pharmacia», Швеция) . Субфрагментацию пептидов про-
водили химотриисином, как в работе [3], а также кратковременным
гидролизом по остаткам малеилированного лизина. Д л я этого приго-
тавливали раствор пептида для снятия малеильных групп (рН 3,5) [1],
и пептид гидролизовали в запаянных ампулах 1 ч при 100°С. После
гидролиза раствор лиофилизировали.
Субфрагменты разделяли высоковольтным электрофорезом и хро-
матографией на бумаге FN 17 («Filtrak», Германия) , как описано [4].
Остатки глутаминовой, аспарагиновой кислот и их амидов идентифи-
цировали в виде РТН-производных по методу [5].
Результаты и обсуждение. В табл. 1 приведены строение и количе-
ство остатков 46 пептидов. По сравнению с предыдущими данными [1]
в этой таблице приведены три новых пептида (Тт54 , Т т 5 5 , Т т 5 6 ) , вы-
деленные, как описано ранее [1]. Строение коротких пептидов, содер-
жащих до 15 остатков аминокислот, выясняли ручным методом секве-
иирования. N-концевую последовательность пептидов Т т 2 , Т т 5 , Т т 2 6 ,
Т т 4 1 и Т т 5 3 устанавливали с помощью секвенатора, строение пепти-
да Т т 5 3 — секвенированием смеси пептидов Т т 5 2 , Т т 5 3 и Т т 5 4 , так
как разделить их не удалось [1]. Поскольку пептид Т т 5 4 получен в
индивидуальном виде и его последовательность, как и пептида Т т 5 2 ,
не поддается деградации по Эдману, последовательность пептида Т т 5 3
можно было легко В Ы Я С Н И Т Ь с учетом того, что содержание его в смеси
составляет около 6 0 % · Из состава N-концевой последовательности
пептида Т т 5 3 следует, что С-концевую часть его занимает пептид
Т т 3 4 . Зная аминокислотный состав смеси и пептида Т т 5 4 , а также со-
отношение пептидов в смеси, нетрудно вычислить аминокислотный
состав Т т 5 2 .
(Є) Т. л . Левитина, М. Т. Бобровская, Η. М. Гусак, О. С. Мирошниченко,
Л. В. Гудкова, Η. В. Латышко, Э. А. Козлов, 1993
42 I S S N 0233-7G57. Б И О П О Л И М Е Р Ы II К Л Е Т К А . 1993. Т. <). M З
Т а б л и ц а 1
Строение триптических пептидов мале ил-каталазы
Пептиды Строение
Число
остатков
ISSN 0233-7G57. П П О П О Л ϊ ϊ.ν Pbl И ГЛПТІСЛ. 1993. Т. 9. M> З
Окончание табл. 1
Пептиды Строение Число
остаї'к OR
Строение пептида Tm2 устанавливали дополнительным фрагмеити-
рованием и частичным гидролизом, как описано в разделе «Ліатериальї
и методы». Аминокислотный состав этого пептида, опубликованный ра-
нее [ 1 ] , уточнен: L V S G , His2, Arg, Asp?, Thr3, Ser7, Gly?, Pros, Gly7, Ala4t,
Vab;, Ile3, Leus, Tyr2, Phe4. Проведено 18 стадий деградации пептида
Т т 2 . Высоковольтным электрофорезом и хроматографией на бумаге
получены 8 субфрагментов (А), строение которых, приведенное в
табл. 2, установлено ручным методом деградации. Исходя из строения
пептида Тт2А7 , можно предположить, что в состав фрагмента входит
триптический пептид Т57, выделенный ранее [6]: Tyr-Asn-Val-Gly-
Ser-Thr-Gln-Gly-Lys. Из табл. 2 ясно, что Tm2 включает четыре лизии-
содержащих триптических пептида (ТЗ, Т4, Т35, Т57 [6]) , насчитыва-
ющих все шесть остатков лизина, входящих во фрагмент. Пептид
Т т 2 А 7 является «мостиковым» для пептидов Т4 и Т57, а Тт2А6 , оче-
видно, представляет С-концевую часть Tm2. На основании этих дан-
ных и выписывается строение фрагмента Т т 2 (см. табл. 1). Аминокис-
Т а б л и ц а 2
Строение субфрагментов частичного гидролиза пептида Тт2
Пептид Строение Выход, %
44 I S S N 0233-7G57. Б И О П О Л И М Е Р Ы II К Л Е Т К А . 1993. Т. <). M З
лотпый состав С-концевого аргининсодержащего триптического пепти-
да ι•·Г; фрагменте Т т 2 вычисляется как разница между аминокислот-
ным составом фрагмента и суммой составов пептидов ТЗ, Т4, Τ3δ и Т57.
Сравнивая выходы субфрагментов из пептида Тш2 (см. табл. 2) ,
можно предположить, что при частичном гидролизе модифицированных
по остаткам лизина пептидов предложенным методом расщепление
идет преимущественно по остаткам малеил-лизина. Однако не полно-
стью разрушаются связи Lys-Val и Lys-Pro. Мы полагаем, что остатки
лизина, образующие эти связи, не до конца промалеилирозаны, что
подтверждается расщеплением трипсином малеил-каталазы по некото-
рым остаткам лизина (см. пептиды ТшЗ, Tm5, Т т 9 и др. в табл. 1).
Гидролиз пептида Тш2 идет также по остаткам аспарагиновой кислоты
и в незначительной степени — по остаткам других аминокислот.
Приведенные в табл. 2 46 пептидов насчитывают 686 остатков
аминокислот. Аминокислотные последовательности 19 пептидов (под-
черкнуты в табл. 1) перекрываются с таковыми других пептидов. 36
пептидов с уникальными аминокислотными последовательностями со-
держат 561 остаток, что составляет 81 % полипептидной цепи каталазы.
S u m m а г у . P a r t i a l or c o m p l e t e a m i n o a c i d s e q u e n c e of 4 6 t r y p t i c p e p t i d e s f r o m
m a l e y l - c a t a l a s e w a s d e t e r m i n e d . 3 6 u n i q u e p e p t i d e s c o m p r i s e 5 6 1 a m i n o a c i d r e s i d u e s
a n d a c c o u n t f o r 81 % of t h e c a t a l a s e p o l y p e p t i d e c h a i n .
С П И С О К Л И Т Е Р А Т У Р Ы
1. Левитина Т. JJ., Мирошниченко О. С., Гудкова Л. В. и др. Т р и п т и ч е с к и е п е п т и д ы
м а л е и л - к а т а л а з ы г р и б а Peniciliium vitale. 1. В ы д е л е н и е и а м и н о к и с л о т н ы й с о с т а в / /
Б и о п о л и м е р ы и к л е т к а . — 1 9 9 3 . — 9, № 1 .— С. 5 — 8 .
2 . Гусак Н. M., Овандер М. H., Дробот Л. БСеребряный С. Б. О п р е д е л е н и е с т р у к -
т у р ы п е п т и д о в к о м б и н и р о в а н н ы м м е т о д о м д а н с и л - Э д м а н / / М е т о д ы м о л с к у л я р .
б и о л о г и и . — К и е в : Н а у к , д у м к а , 1 9 7 9 . — С. 1 4 2 — 1 5 3 .
3 . Г усак И. M., Левитина Т. JJ., Атепалахина С. А. и др. Т р и п т и ч е с к и е п е п т и д ы к а -
т а л а з ы г р и б а Penicillium vitale. 3. С т р о е н и е н е к о т о р ы х п е п т и д о в / / Б и о п о л и м е р ы и
к л е т к а , — 1 9 8 9 . — 5, № 1 — С. 4 5 — 5 1 .
4 . Левитина Т. JJ., Гусак / / . M., Роднин Н. В. и др. Б р о м ц и а н о в ы е ф р а г м е н т ы к а т а -
л а з ы г р и б а PeniciUium vitale / / Т а м ж е . — № 5 . — С. 5 5 — 6 3 .
5. Алахов Ю. Б., Бунд у лис Μ. А., Бундулис Ю. П. П е р в и ч н а я с т р у к т у р а ф а к т о р а
э л о н г а ц и и G из Е. coli. IV . С т р у к т у р а п е п т и д о в б р о м ц и а н о в о г о р а с щ е п л е н и я м о -
л е к у л ы G - ф а к т о р а / / Б и о о р г . х и м и я — 1 9 8 3 — 9, № 3 , — С . 3 0 4 — 3 1 4 .
6. Козлов Э. А., Гудкова Л. В., Левитина Т. JI. и др. Д о п о л н и т е л ь н о е и с с л е д о в а н и е
т р и п т и ч е с к и х п е п т и д о в к а т а л а з ы гри|ба Penicillium vitale / / Б и о п о л и м е р ы и к л е т -
к а — 1 9 9 3 , — 9, JNib 1 . — С . 2 2 — 2 5 .
И н - т м о л е к у л я р . б и о л о г и и и г е н е т и к и А Н У к р а и н ы , К и е в П о л у ч е н о 2 4 . 0 7 . 9 2
УДК 577.391
В. И. Древаль
ВЛИЯНИЕ ИОНИЗИРУЮЩЕГО ИЗЛУЧЕНИЯ
ΗΛ БЕЛОК- ЛИПИДНЫЕ КОМПЛЕКСЫ ЛИПОСОМ
Изучали влияние ионизирующего излучения в дозах 10—IOa Гр на комплексы липосом
с мет гемоглобином и феррицитохромом С. Установлено снижение полосы Соре и уве-
личение пероксидации липидов. Для комплексов липосом. с метгемоглобином рассчи-
таны константы связывания, число мест связывания и Δ G.
Введение. К настоящему времени установлена важная роль мембран
клетки в реализации поражающего действия радиации на организм
(1, 2]. Изменения белкового [3] и липидного [4J компонентов биоло-
ге) В. И. Древаль, 1993
45 ISSN 0233-7G57. Б И О П О Л И М Е Р Ы II К Л Е Т К А . 1993. Т. <). M З
|