Влияние избытка Ca и различных доз соединений D-витаминной природы на изоэлектрические спектры коллагенов I типа кожи цыплят
В опытах на цыплятах изучено влияние избытка Ca и различных доз соединений D-витаминной природы на изоэлектрические спектры коллагенов I типа кожи. Установлены значения pi коллагенов I типа кожи цыплят и показано, что при рахите коллагеновая спираль имеет более сильный положительный заряд, чем в слу...
Saved in:
| Published in: | Биополимеры и клетка |
|---|---|
| Date: | 1993 |
| Main Authors: | , |
| Format: | Article |
| Language: | Russian |
| Published: |
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
1993
|
| Subjects: | |
| Online Access: | https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/156249 |
| Tags: |
Add Tag
No Tags, Be the first to tag this record!
|
| Journal Title: | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| Cite this: | Влияние избытка Ca и различных доз соединений D-витаминной природы на изоэлектрические спектры коллагенов I типа кожи цыплят / Л.Б. Бондаренко, Р.И. Яхимович // Биополимеры и клетка. — 1993. — Т. 9, № 5. — С. 51-54. — Бібліогр.: 7 назв. — рос. |
Institution
Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine| _version_ | 1860192103657635840 |
|---|---|
| author | Бондаренко, Л.Б. Яхимович, Р.И. |
| author_facet | Бондаренко, Л.Б. Яхимович, Р.И. |
| citation_txt | Влияние избытка Ca и различных доз соединений D-витаминной природы на изоэлектрические спектры коллагенов I типа кожи цыплят / Л.Б. Бондаренко, Р.И. Яхимович // Биополимеры и клетка. — 1993. — Т. 9, № 5. — С. 51-54. — Бібліогр.: 7 назв. — рос. |
| collection | DSpace DC |
| container_title | Биополимеры и клетка |
| description | В опытах на цыплятах изучено влияние избытка Ca и различных доз соединений D-витаминной природы на изоэлектрические спектры коллагенов I типа кожи. Установлены значения pi коллагенов I типа кожи цыплят и показано, что при рахите коллагеновая спираль имеет более сильный положительный заряд, чем в случае нормального белка. Избыток Ca в рационе не оказывал заметного воздействия на pi молекул коллагенов I типа кожи. Влияние производных витамина D3, хотя и было аналогичным по характеру его действия, но отличалось степенью выраженности.
У дослідах на курчатах вивчено вплив надлишку Ca і різних доз сполук D-вітамінної природи на ізоелектричної спектри коллагенов I типу шкіри. Встановлено значення pi колагенів I типу шкіри курчат і показано, що при рахіті колагенова спіраль має більш сильний позитивний заряд, ніж у випадку нормального білка. Надлишок Ca в раціоні не чинив помітного впливу на pi молекул колагенів I типу шкіри. Вплив похідних вітаміну D3, хоча і був аналогічним за характером дії, але відрізнявся ступенем прояву.
Influence of Ca load and different doses of vitamin D analogs on skin type I collagen isoelectric specters was studied. Chicken's skin type I collagens pi were established. It was shown that rachittc collagen molecule had more positive charge then in norm. Ca load hadn't greate influence on skin collagen molecules pi. Effects of vitamin D3 derivatives were analogous to its influence, but with different degrees of expression.
|
| first_indexed | 2025-12-07T18:06:57Z |
| format | Article |
| fulltext |
2. Соловьян В. Т., Андреев И. О., Кунах В. А. Фракционирование Д Н К эукариот б
пульсирующем электрическом поле. II. Дискретные фрагменты Д Н К и уровни струк-
турної! организации х р о м а т и н а / / Т а м же .— № 6.— С. 43—51.
3. Nelson Ε. M., Teweij К. M., Eiu Ε. F. Mechanism of antitumor drug action: po i soning
of mammal ian DNA topoisomerase II on D N A bv 4 / - (9 -acr id inv!amino) -methanesul -
fon-n-anisidide // Proc. Nat. Acad. Sci. USA.— 1984,— 8 1 . — P . 1361 — 1365.
4. Eiu L. F. DNA topoisomerase poisons as antitumor d r u g s / / A n n u . Rev. Biochem.—
1989 — 5 8 . — P . 351—375.
5. Italligan B. D., Edwards Κ. A., Eiu L. F. Purif icat ion and characterization of a type
Π D N A topoisomerase from bovine calf thymus / / J. Biol. Chem.— 1985,— 260.—
P. 2475-2-182 .
6. Zwelliiio- L. A. D N A topoisomerase II as a target of ant ineoplast ic drug t h e r a p y / /
Cnnccr M e l a s l a s i s Rev.— 1985.—4.— P. 263—276.
7. GliSSGii B. S., Ross W. E. D N A topoisomerase II: a primer on the enzyme and its uni-
que role as a mult idrug target in cancer chemotherapy / / Pharm. Ther.— 1987.— 32.—
P. 89—106.
8 Ross W. /:. D N A topoisomerases as target for cancer t h e r a p y / / B i o c h e m . Pharm.—
1984.— 34.— P. 4191—4195.
9. Osiierojf N. Effect of ant ineoplast ic agents on the D N A c leavage / rel igat ion reaction
oi eukarvotic topoisomerase II: inhibition of D N A rel igat ion by e t o p o s i a e / / B i o c h e m i -
s t r y — 1989,— 2 8 , — P . 6157—6160.
10 Sander Ai., Hsieh T.-S. Double-strand DNA. c l eavage bv type II D N A topoisomerase
• from Drosophila meianogaster /'./ J. Biol. Chem.—1983 . - 2 5 8 , — P . 8421—8428.
11. Eiu E. F., Rowe T. C., Yang E. ei al. C leavage of D N A by mammal ian D N A topoisome-
rase И / / I b i d . — P . 15365—15370.
12. Osheroji N., Zechiedrich Ε. E. Calcium-promoted D N A c l eavage by eukarvotic topo-
isomerase II: trapping the covalcnt e n z v m e - D N A complex in an active form // Bioche-
mistry.— 1987,— 26,— P. 4303—4309.
13. Earnshuw Ψ. C., Heck M. M. S. Local izat ion of topoisomerase II in mitotic chromo-
s o m e s / / J . Cell. B io l .—1985 ,— 1 9 0 , — P . 1716—1725.
14. Gasser S. MEaemmli U. K. The organizat ion of chromatin loops: characterization
of a scaffold attachment s i t e / / E M B O J.— 1986 — 5 , — P . 511—518.
15. Bcrrios M., Osherofi N., Fisher P. A. In situ local izat ion of D N A topoisomerase IIf
a major polvpeptide component of Drosophila nuclear matrix f r a c t i o n / / P r o c . Nat.
A c a d / S c i . ' U S A . — 1985.— 82.— P. 4142—4146. .
16. Filipsky J., Leblanc J., Youdale T. ei al. Periodicity of D N A fo ld ing and higher order
chromatin structures./ / E M B O J.— 1 9 9 0 . — 9 . — P . 1319—1327.
Ин-т молекудяр. биологии и генетики Получено 11.12.Э2
АН Украины, Киев
УДК 577.161.2
Л. Б. Бондаренко, Р. И. Яхимович
ВЛИЯНИЕ ИЗБЫТКА Ca И РАЗЛИЧНЫХ ДОЗ СОЕДИНЕНИЙ
D-ВИТАМИННОЙ ПРИРОДЫ НА ИЗОЭЛЕКТРИЧЕСКИЕ
СПЕКТРЫ КОЛЛАГЕНОВ I ТИПА КОЖИ ЦЫПЛЯТ
В опытах на цыплятах изучено влияние избытка Ca и различных доз соединений D-eu-
таминной природы на изоэлектрические спектры коллагенов I типа кожи.
Установлены значения pi коллагенов I типа кожи цыплят и показано, что при ра-
хите коллагеновая спираль имеет более сильный положительный заряд, чем в случае
нормального белка. Избыток Ca в рационе не оказывал заметного воздействия на pi
молекул коллагенов I типа кожи. Влияние производных витамина D3, хотя и было ана-
логичным по характеру его действия, но отличалось степенью выраженности.
Введение. Одним из основных путей обеспечения животного организма
витамином D является его фотобиогенез в коже под влиянием ультра-
фиолетовых лучей. Регуляторами этого процесса выступают концентра-
ция Ca и метаболитов витамина D3 в плазме крови, интенсивность УФ-
облучения, пигментированность кожных покровов [1].
Нельзя исключить также вклада в регуляторный процесс колла-
геновых структур, служащих ориентиром для клеток кожи и своеоб-
разным «триггерным механизмом», возможно, непосредственно влия-
ющим на обменные процессы, в том числе обмен Ca и витамина D3 в
© Л. Б. Бондаренко, Р. И. Яхимович, 1993
ISSN 0233-7657 БИОПОЛИМЕРЫ И КЛЕТКА. 1993. Т. 9. Nfe 5 4* 51
организме [2]. Важное значение при этом имеет поверхностный заряд,
который несут коллагеновые структуры.
Предварительные данные [3] свидетельствуют о наличии тесной
взаимозависимости между обменом коллагена и витамина D3 в коже.
В связи с этим целью нашего исследования явилось изучение влияния
различных концентраций Ca и D-витаминных соединений на поверхно-
стный заряд молекул коллагенов I типа кожи цыплят.
Материалы и методы. Эксперименты проводили на цыплятах поро-
ды Хайсекс белый кросс с 1-го по 30-й день их жизни. Первой группе
Изоэлектрические точки коллагенов
I типа кожи цыплят, получавших
различные дозы Ca и вещества
Dz-в ит а минной природы
№ группы Pli Pl2
1 10,8 6,8
2 10,7 7,0
3 '10,3 6,2.
4 10,3 6,3
5 10,3 6,3
6 10,2 6,2
7 10,5 6,3
8 10,4 6,2
9 10,7 6,8
10 10,4 6,8
И 10,3 6,2
Изоэлектрические спектры колла-
генов I типа кожи цыплят: 1 — ра-
хит; 2 — витамин D 3 (условная
норма)
цыплят давали рацион, не содержащий витамина D3, но сбалансирован-
ный по остальным питательным веществам, и с 0,8 % Ca и 0,6 % P h
(рахит) [1]. Птицы второй группы такой же рацион получали уже с
избытком Ca и Ph (2 и 1 % соответственно). Третья группа птиц, кро-
ме рациона с 0,8 % Ca и 0,6 % Рн, получала по 10 ME витамина D3 в
день на цыпленка и служила условной нормой. Четвертой группе вво-
дили те же дозы витамина на фоне нагрузки рациона избытком Ca и
Рн . Остальные семь групп цыплят получали препараты D-витаминных
соединений и рацион с нормальным содержанием Ca и Р н : группа
№ 5 — по 5000 ME витамина D3 в день на птицу, № 6 — по 2 ME 1,25-
диоксивитамина D3, № 7 — по 2,5 ME Ια-оксивитамина D3, № 8 — п о
100 ME 24,25-диоксивитамина D3, № 9—11 — п о 10, 100 и 500 ME
Зр-фторвитамина D3 соответственно.
На 30-й день эксперимента цыплят декапитировали. Из кожи вы-
деляли колаген I типа по методу [4].
Д л я получения изоэлектрических спектров коллагенов использова-
ли борат-полиольный градиент [5]. Эксперименты проводили в режи-
ме: V= 1200 В, I=4 мА/см2, t = 4 °С; 24 ч.
Результаты и обсуждение. Экспериментальные данные приведены
в таблице и на рисунке. Полученные результаты свидетельствуют о
том, что коллаген I типа кожи цыплят в борат-полиольной системе фо-
кусируется двумя пиками. Основной пик расположен в области рН от
10,2 до 10,8, а небольшой второй пик — от 6,2 до 7,0. Причиной появ-
ления второго пика в изоэлектрическом спектре коллагена I типа кожи
может быть переход молекулы коллагена из одного конформационного
состояния в другое в ходе изофокусирования, по-видимому, сопровож-
даемый изменением числа внутримолекулярных сшивок (образованных
оксилизином, лизином и гистидином) и маскированием или демаскиро-
ванием ионогенных групп [5]. В условиях, при которых производится
изофокусирование коллагенов I типа кожи, возможен разрыв имидпой
связи одного из типов внутримолекулярных сшивок с последующим вос-
становлением образующихся при этом азотсодержащих катион-ради-
52 ISSN 0233-7657 БИОПОЛИМЕРЫ И КЛЕТКА. 1993. Т. 9. Nfe 5 4* 52
калов и формированием свободных ионогенных групп данных амино-
кислот [6].
При рахите по сравнению с условной нормой изоточки молекулы
коллагена I типа кожи сдвинуты в более щелочную область. При со-
поставлении этого результата с ранее полученными данными об амино-
кислотном составе коллагена I типа кожи цыплят в норме и при ра-
хите [3] обнаружено, что в случае этой патологии несколько повышено
содержание аргинина и лизина (т. е. двух из трех аминокислот, чьи бо-
ковые радикалы несут положительный заряд). Помимо некоторого аб-
солютного увеличения содержания данных аминокислот на заряд моле-
кулы белка, возможно, будет оказывать влияние та часть боковых ра-
дикалов лизина и гистидина, которая не принимает участия в образо-
вании различных типов внутримолекулярных сшивок и обращена к по-
верхности коллагеновой спирали.
Избыток Ca без витамина D3 не приводит к существенным измене-
ниям в pi молекулы коллагена по сравнению с рахитом. Нагрузка Ca
вместе с витамином также не вызывает отклонений pi от уровня услов-
ной нормы. Эти данные могут служить косвенным доказательством пре-
обладания прямого, а не опосредованного кальцием механизма дей-
ствия витамина D3 на коллаген кожи.
Введение избыточных доз витамина (группа № 5) не сопровожда-
ется видимым изменением изоэлектрических точек коллагена I типа ко-
жи при сопоставлении с условной нормой, что вполне согласуется с дан-
ными аминокислотного анализа [3]. Когда же вместо витамина D3 цып-
лятам вводили его гормонально активную форму — 1,25-(OH)2D5, то
ρ11 и pl2 образовавшегося коллагена кожи сдвигались в более кислую
область по сравнению с уровнем условной нормы, что также подтвер-
ждается данными аминокислотного анализа, свидетельствующими о
снижении содержания в коллагене I типа кожи данной группы лизина
и гистидина не только относительно рахита, но и нормы.
Введение вместо витамина Ia-OHD3 и 24,25-(OH)2D3 приводило к
небольшому сдвигу в щелочную область pli, но не pl2, молекул колла-
генов данных групп в сравнении с нормой. Это может быть обусловле-
но как некоторым возрастанием в составе данных белков содержания
лизина, гистидина и аргинина, так и изменением числа и типа внутри-
молекулярных сшивок и, следовательно, числа положительно заряжен-
ных групп на поверхности коллагеновой молекулы.
Минимальная же доза 3p-FD3 не вызывала заметных отклонений
ρ11 и pl2 от уровня раїхита. С увеличением дозы фторпроизводного этот
эффект ослабевал, и при максимальном количестве 3p-FD3 значения
ρΐι и pl2 коллагеновой молекулы соответствовали условной норме.
В результате проведенных экспериментов установлены значения
pi коллагенов I типа кожи цыплят при рахите и различной обеспечен-
ности кальцием и веществами D-витаминной природы. При рахите мо-
лекула коллагена I типа несет более положительный заряд, чем в нор-
ме. Избыток Ca в рационе не оказывает существенного влияния на за-
ряд коллагеновой спирали. Влияние производных витамина D3 зависит
от дозы. Характер их действия при этом аналогичен таковому самого
витамина, но степень выраженности его различна.
S u m m a r y . Influence of Ca load and different doses of vitamin D analogs on
skin type I col lagen isoelectric specters was studied.
Chicken's skin type I col lagens pi were established. It w a s shown that rachitic col-
lagen molecule had more positive charge then in norm. Ca load hadn't greate influence
on skin col lagen molecules pi. Effects of vitamin D3 derivatives were analogous to its
influence, but with different degrees of expression.
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ
1. Бауман В. К. Биохимия и физиология витамина D.— Рига : Зинатне, 1989.— 480 с.
2. Лебедев Д. А. Коллагеновые структуры — одна из информационных систем организ-
м а / / У с п е х и соврем, биологии.— 1979.—88, № 1 (4 ) .—С. 36—49.
ISSN 0233-7657 БИОПОЛИМЕРЫ И КЛЕТКА. 1993. Т. 9. Nfe 5 4* 53
3. Бондаренко Л. Б., Яхимович Р. И., Гогоман И. В., Бауман В. К. Влияние Зр-фторви-
таминa D3 и Ια-25-диоксивитамнна D3 на аминокислотный состав коллагена кожи
цыплят // Докл. АН Украины,— 1992,—№ 3 .—С. 122—127.
4. Trclsiad R. L., Catanese V. MRubin D. Т. Collagen f ract ionat ion-separal ion of native
tvpcs I, II, and III by differential precipitation / / Anal. Biochem — 1976 — 71, N 1
P. 114—118.
5. Троицкий Г. В., Ажицкий Б. Ю. Изоэлектрическое фокусирование белков в самоорга-
низующихся и искусственных рН-градиентах.— Киев : Наук, думка, 1984.— 215 с.
6. Органическая электрохимия / Под ред. M Бейзера, X. Лунда.— М. : Химия, 1988.—
Т. 1 — 469· с.
7. Бондаренко Л. Б., Яхимович Р. ИБауман В. К. Влияние Ια-оксивитамина D3 и
24,25-диоксивитамина D3 на коллагены кости, кожи и хряща цыплят // Биополиме-
ры и клетка,— 1992,— 8, М> 5,—С. 38—43.
Ин-т биоорг. химии и нефтехимии Получено 09.10.92
АН Украины, Киев
УДК 578.2.81 1:577.113
М. И. Мевджул, С. А. Сырчим, А. А. Аверккев, Б. А. Ребентиш
СПОСОБЫ ЗАЩИТЫ ДНК ЦИАНОФАГА LPP-3
O I СИСТЕМ РЕСТРИКЦИИ — МОДИФИКАЦИИ
ЦИАНОБАКТЕРИИ PLECTONEMA BORYANUM
ДЛЯ проверки наличия модифицированных оснований в ДНК цианофага LPP-S и циа-
нобактерии P. boryanum использовали метод HPLC с помощью установки «System
GOLD». Анализ профиля элюции гидролизатов позволил идентифицировать, кроме кано-
нических оснований присутствие в ДНК P. boryanum 5-метилцитозина в концентрации
1,2 % и N-6-метиладенина — 4 5 %. ДНК LPP-3 содержит GS0Io 5-метилцитозина и не
включает N-6-метиладенина. 5-Метилцитозин удалось обнаружить только модифициро-
ванным методом гидролиза, ДНК фтористоводородной кислотой. Для выявления сайтспе-
цифического метилирования ДНК цианофага LPP-3 и ДНК P. boryanum подвергали
ферментативному гидролизу ρестриктазами-изошизомерами, по-разному реагирующими
на метилирование остатков цитозина и аденина в сайтах узнавания. Установлено ме-
тилирование по аденину в GАТС-последовательностях ДНК P. boryanum и по второму
иитозину CC(AIT )G G-последовательностей как в ДНК P- boryanum, так и в ДНК LPP-3.
Делается вывод о наличии у P. boryanum систем рестрикции — модификации dam- и
dcm !-подобного типа. Защита вирусного генома от систем рестрикции—модификации
хозяина осуществляется метилированием последовательности CmC(AIT)GG и контрсг-
лекцией по сайту BamHI. По данным, рестрикционного анализа, контр се лекции, оче-
видно, подвержена и последовательность GG(CIG)CC.
Введение. LPP-3 — цианофаг, инфицирующий нитчатую циаиобакте-
рию P. boryanum, является перспективным объектом для изучения про-
цессов регуляции вирусной инфекции у фототрофных прокариот.
Ранее нами показано, что Д Н К цианофага LPP-3 устойчива к дей-
ствию многих эндонуклеаз рестрикции с гексапалиндромными нуклео-
тидными сайтами узнавания. Кроме того, количество экспериментально
наблюдаемых сайтов рестрикции для некоторых пента- и тетраиалип-
дромных рестриктаз значительно отличается от теоретически ожидае-
мого для такого типа Д Н К [6]. Возможными причинами подобного яв-
ления могут быть метилирование генома цианофага LPP-3 либо элими-
нация потенциально «опасных» сайтов. Метилирование Д Н К — наибо-
лее распространенный способ защиты вирусного генома от систем рес-
трикции—-модификации прокариотических хозяев [18]. Чаще всего ме-
тилированные основания присутствуют в Д Н К в виде 5-метилцитозина
и N-6-метиладенина и являются продуктами пострепликативпого мети-
лирования. Помимо этого, появляется все больше данных о другом спо-
собе защиты вирусной Д Н К — контрселекции сайтов узнавания рестрик-
таз и метилаз хозяина. Такой процесс проходит, вероятнее всего, за
счет трапсверсин либо транзиций оснований в «опасных» для вируса
© М. И. Менджул, С. А. Сырчин, А. А. Аверкиев, Б. А. Ребентиш, 1993
5 4 ISSN 0233-7657 БИОПОЛИМЕРЫ И КЛЕТКА. 1993. Т. 9. Nfe 5 4* 54
|
| id | nasplib_isofts_kiev_ua-123456789-156249 |
| institution | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| issn | 0233-7657 |
| language | Russian |
| last_indexed | 2025-12-07T18:06:57Z |
| publishDate | 1993 |
| publisher | Інститут молекулярної біології і генетики НАН України |
| record_format | dspace |
| spelling | Бондаренко, Л.Б. Яхимович, Р.И. 2019-06-18T10:22:13Z 2019-06-18T10:22:13Z 1993 Влияние избытка Ca и различных доз соединений D-витаминной природы на изоэлектрические спектры коллагенов I типа кожи цыплят / Л.Б. Бондаренко, Р.И. Яхимович // Биополимеры и клетка. — 1993. — Т. 9, № 5. — С. 51-54. — Бібліогр.: 7 назв. — рос. 0233-7657 DOI: http://dx.doi.org/10.7124/bc.000371 https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/156249 577.161.2 В опытах на цыплятах изучено влияние избытка Ca и различных доз соединений D-витаминной природы на изоэлектрические спектры коллагенов I типа кожи. Установлены значения pi коллагенов I типа кожи цыплят и показано, что при рахите коллагеновая спираль имеет более сильный положительный заряд, чем в случае нормального белка. Избыток Ca в рационе не оказывал заметного воздействия на pi молекул коллагенов I типа кожи. Влияние производных витамина D3, хотя и было аналогичным по характеру его действия, но отличалось степенью выраженности. У дослідах на курчатах вивчено вплив надлишку Ca і різних доз сполук D-вітамінної природи на ізоелектричної спектри коллагенов I типу шкіри. Встановлено значення pi колагенів I типу шкіри курчат і показано, що при рахіті колагенова спіраль має більш сильний позитивний заряд, ніж у випадку нормального білка. Надлишок Ca в раціоні не чинив помітного впливу на pi молекул колагенів I типу шкіри. Вплив похідних вітаміну D3, хоча і був аналогічним за характером дії, але відрізнявся ступенем прояву. Influence of Ca load and different doses of vitamin D analogs on skin type I collagen isoelectric specters was studied. Chicken's skin type I collagens pi were established. It was shown that rachittc collagen molecule had more positive charge then in norm. Ca load hadn't greate influence on skin collagen molecules pi. Effects of vitamin D3 derivatives were analogous to its influence, but with different degrees of expression. ru Інститут молекулярної біології і генетики НАН України Биополимеры и клетка Структура и функции биополимеров Влияние избытка Ca и различных доз соединений D-витаминной природы на изоэлектрические спектры коллагенов I типа кожи цыплят Вплив надлишку Ca і різних доз сполук D-вітамінної природи на ізоелектричної спектри коллагенов I типу шкіри курчат Influence of Ca load and different doses of vitamin D analogs on chicken's skin type i collagens isoelectric specters Article published earlier |
| spellingShingle | Влияние избытка Ca и различных доз соединений D-витаминной природы на изоэлектрические спектры коллагенов I типа кожи цыплят Бондаренко, Л.Б. Яхимович, Р.И. Структура и функции биополимеров |
| title | Влияние избытка Ca и различных доз соединений D-витаминной природы на изоэлектрические спектры коллагенов I типа кожи цыплят |
| title_alt | Вплив надлишку Ca і різних доз сполук D-вітамінної природи на ізоелектричної спектри коллагенов I типу шкіри курчат Influence of Ca load and different doses of vitamin D analogs on chicken's skin type i collagens isoelectric specters |
| title_full | Влияние избытка Ca и различных доз соединений D-витаминной природы на изоэлектрические спектры коллагенов I типа кожи цыплят |
| title_fullStr | Влияние избытка Ca и различных доз соединений D-витаминной природы на изоэлектрические спектры коллагенов I типа кожи цыплят |
| title_full_unstemmed | Влияние избытка Ca и различных доз соединений D-витаминной природы на изоэлектрические спектры коллагенов I типа кожи цыплят |
| title_short | Влияние избытка Ca и различных доз соединений D-витаминной природы на изоэлектрические спектры коллагенов I типа кожи цыплят |
| title_sort | влияние избытка ca и различных доз соединений d-витаминной природы на изоэлектрические спектры коллагенов i типа кожи цыплят |
| topic | Структура и функции биополимеров |
| topic_facet | Структура и функции биополимеров |
| url | https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/156249 |
| work_keys_str_mv | AT bondarenkolb vliânieizbytkacairazličnyhdozsoedineniidvitaminnoiprirodynaizoélektričeskiespektrykollagenovitipakožicyplât AT âhimovičri vliânieizbytkacairazličnyhdozsoedineniidvitaminnoiprirodynaizoélektričeskiespektrykollagenovitipakožicyplât AT bondarenkolb vplivnadliškucaíríznihdozspolukdvítamínnoíprirodinaízoelektričnoíspektrikollagenovitipuškírikurčat AT âhimovičri vplivnadliškucaíríznihdozspolukdvítamínnoíprirodinaízoelektričnoíspektrikollagenovitipuškírikurčat AT bondarenkolb influenceofcaloadanddifferentdosesofvitamindanalogsonchickensskintypeicollagensisoelectricspecters AT âhimovičri influenceofcaloadanddifferentdosesofvitamindanalogsonchickensskintypeicollagensisoelectricspecters |