Исследование методом ИК-спектроскопии структуры альбумина крови здоровых доноров и больных с хронической почечной недостаточностью

• Опубліковано в: : Биополимеры и клетка
• Дата: 1993
• Автори: Иванов, А.И., Короленко, Е.А., Королик, Е.В., Сарнацкая, В.В., Мелещенко, Л.А., Николаев, В.Г., Жбанков, Р.Г., фон Аппен, К.
• Формат: Стаття
• Мова: Russian
• Опубліковано: Інститут молекулярної біології і генетики НАН України 1993
• Теми: Структура и функции биополимеров
• Онлайн доступ: https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/156275
• Назва журналу: Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
• Цитувати: Исследование методом ИК-спектроскопии структуры альбумина крови здоровых доноров и больных с хронической почечной недостаточностью / А.И. Иванов, Е.А. Короленко, Е.В. Королик, В.В. Сарнацкая, Л.А. Мелещенко, В.Г. Николаев, Р.Г. Жбанков, К. фон Аппен // Биополимеры и клетка. — 1993. — Т. 9, № 6. — С. 35-40. — Бібліогр.: 19 назв. — рос.

Методами И К-спектроскопии и кругового дихроизма показано, что при хронической почечной недостаточности не происходит изменений во вторичной структуре сывороточного альбумина человека. Наблюдаемые различия спектров деконволюции сывороточного альбумина больных с ХПН, находившихся на программном хроническом гемодиализе от 0,5 до 5 лет, по сравнению со спектрами деконволюции альбумина здоровых доноров, вероятнее всего, обусловлены изменением микроокружения части боковых радикалов оспарагиновой и глутаминовой кислот, а также аминогрупп лизиновых остатков в молекулах «уремического» альбумина. Методами, ІЧ-спектроскопії та кругового дихроїзму показано, що за хронічної ниркової недостатності (XHH) не відбувається змін у вторинній структурі сироваткового альбуміну людини (CAЛ). Спостережені розбіжності спектрів деконволюції CAЛ хворих на ХНН, які знаходилися на програмному хронічному гемодіалізі від 0,5 до 5 років, порівняно зі спектрами деконволюції альбуміну здорових донорів, скоріш за все, обумовлені змінами мікрооточення частини бічних радикалів аспарагінової і глутамінової кислот, а також аміногруп лізинових залишків у молекулах «уремічного» альбуміна. After IR and CD spectroscopy investigations there were not observed any differences between secondary structures of blood albumins from healthy donors and uremic patients. Some special features of deconvolved IR spectra of albumin from patients with short terms of hemodialysis could be a result of change in microenvironment of part from side chains of aspartic, glutamic acids and lysine in «uremi'c» albumin molecules.