Структурно-функциональные свойства гемоглобинов двух видов пресмыкающихся: черепахи Testudo horesfieldi и ужа водяного Natrix tesselata
Методом ЯMP-релаксации изучена внутримолекулярная подвижность электрофоретически гомогенных фракций гемоглобинов водяного ужа и черепахи. Установлены различия и взаимосвязь уровня внутримолекулярной подвижности со сродством фракций гемоглобинов к кислороду. Методом ЯМР-релаксації вивчено внутрішньом...
Gespeichert in:
| Veröffentlicht in: | Биополимеры и клетка |
|---|---|
| Datum: | 1993 |
| 1. Verfasser: | |
| Format: | Artikel |
| Sprache: | Russian |
| Veröffentlicht: |
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
1993
|
| Schlagworte: | |
| Online Zugang: | https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/156277 |
| Tags: |
Tag hinzufügen
Keine Tags, Fügen Sie den ersten Tag hinzu!
|
| Назва журналу: | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| Zitieren: | Структурно-функциональные свойства гемоглобинов двух видов пресмыкающихся: черепахи Testudo horesfieldi и ужа водяного Natrix tesselata / С.В. Коношенко // Биополимеры и клетка. — 1993. — Т. 9, № 6. — С. 49-52. — Бібліогр.: 10 назв. — рос. |
Institution
Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine| Zusammenfassung: | Методом ЯMP-релаксации изучена внутримолекулярная подвижность электрофоретически гомогенных фракций гемоглобинов водяного ужа и черепахи. Установлены различия и взаимосвязь уровня внутримолекулярной подвижности со сродством фракций гемоглобинов к кислороду.
Методом ЯМР-релаксації вивчено внутрішньомолекулярну рухливість електрофоретично гомогенних фракцій гемоглобінів водяного вужа та черелахп. Встановлено розбіжності і взаємозв'язок ірівня в.нутрішньомолекулярної рухливості із спорідненістю фракцій гемоглобінів до кисню.
Intramolecular movement of electrophoretically homogeneous fractions of hemoglobins in two reptiles species: Testudo horesficldi and Natrix tesselata has been studied by NMR-relaxation. Species differences of these hemoglobins and the connection of intramolecular movement with affinity to oxygen of hemoglobins fractions has been determined.
|
|---|---|
| ISSN: | 0233-7657 |