Выделение основных тканеспецифических антигенов из миокарда здоровых лиц и больных дилятационной кардиомиопатией
Описаны методы выделения основных ткане специфических антигенов нормального и пораженного дилятационной кардиомиопатией (ДКМП) миокарда (актин, миозин и тропо миозин) и аорты человека, исследованы их физико-химические свойства. Показано существенное снижение содержания данных белков в пораженном ДКМ...
Збережено в:
| Опубліковано в: : | Биополимеры и клетка |
|---|---|
| Дата: | 1993 |
| Автори: | , , , , , |
| Формат: | Стаття |
| Мова: | Russian |
| Опубліковано: |
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
1993
|
| Теми: | |
| Онлайн доступ: | https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/156286 |
| Теги: |
Додати тег
Немає тегів, Будьте першим, хто поставить тег для цього запису!
|
| Назва журналу: | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| Цитувати: | Выделение основных тканеспецифических антигенов из миокарда здоровых лиц и больных дилятационной кардиомиопатией / В.И. Бобык, А.В. Веберов, Д.В. Рябенко, Г.В. Дубровская, Н.В. Роднин, Л.Л. Сидорик // Биополимеры и клетка. — 1993. — Т. 9, № 6. — С. 63-66. — Бібліогр.: 11 назв. — рос. |
Репозитарії
Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine| id |
nasplib_isofts_kiev_ua-123456789-156286 |
|---|---|
| record_format |
dspace |
| spelling |
Бобык, В.И. Веберов, А.В. Рябенко, Д.В. Дубровская, Г.В. Роднин, Н.В. Сидорик, Л.Л. 2019-06-18T10:47:13Z 2019-06-18T10:47:13Z 1993 Выделение основных тканеспецифических антигенов из миокарда здоровых лиц и больных дилятационной кардиомиопатией / В.И. Бобык, А.В. Веберов, Д.В. Рябенко, Г.В. Дубровская, Н.В. Роднин, Л.Л. Сидорик // Биополимеры и клетка. — 1993. — Т. 9, № 6. — С. 63-66. — Бібліогр.: 11 назв. — рос. 0233-7657 DOI: http://dx.doi.org/10.7124/bc.000383 https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/156286 577.152 Описаны методы выделения основных ткане специфических антигенов нормального и пораженного дилятационной кардиомиопатией (ДКМП) миокарда (актин, миозин и тропо миозин) и аорты человека, исследованы их физико-химические свойства. Показано существенное снижение содержания данных белков в пораженном ДКМП миокарде по сравнению с нормальным. Описано методи виділення основних тканиноспецифічних антигенів нормального та ураженого дилятаційною кардіоміопатією (ДКМП) міокарда (актин, міозин, тропоміозин) і аорти людини, досліджено їх фізико-хімічні властивості. Показано суттєве зниження вмісту згаданих білків в ураженому ДКМП міокарді порівняно з нормальним. The methods for the purification of the main tissue-specific antigens-(actin, myosin and tropomyosin) from the normal and affected by dilatative cardiomyopathia human heart are described. Some their physico-chemical properties were investigated. The dicrease of the contractive proteins content in the DCMP myocard in comparisons with the normal was shown. ru Інститут молекулярної біології і генетики НАН України Биополимеры и клетка Клеточная биология Выделение основных тканеспецифических антигенов из миокарда здоровых лиц и больных дилятационной кардиомиопатией Виділення основних тканоспецифічних антигенів з міокарда здорових осіб і хворих на дилятаціону кардіоміопатію The purification of the main tissue-specific antigens from the normal and effected by dilatative cardiomyopathia human heart Article published earlier |
| institution |
Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| collection |
DSpace DC |
| title |
Выделение основных тканеспецифических антигенов из миокарда здоровых лиц и больных дилятационной кардиомиопатией |
| spellingShingle |
Выделение основных тканеспецифических антигенов из миокарда здоровых лиц и больных дилятационной кардиомиопатией Бобык, В.И. Веберов, А.В. Рябенко, Д.В. Дубровская, Г.В. Роднин, Н.В. Сидорик, Л.Л. Клеточная биология |
| title_short |
Выделение основных тканеспецифических антигенов из миокарда здоровых лиц и больных дилятационной кардиомиопатией |
| title_full |
Выделение основных тканеспецифических антигенов из миокарда здоровых лиц и больных дилятационной кардиомиопатией |
| title_fullStr |
Выделение основных тканеспецифических антигенов из миокарда здоровых лиц и больных дилятационной кардиомиопатией |
| title_full_unstemmed |
Выделение основных тканеспецифических антигенов из миокарда здоровых лиц и больных дилятационной кардиомиопатией |
| title_sort |
выделение основных тканеспецифических антигенов из миокарда здоровых лиц и больных дилятационной кардиомиопатией |
| author |
Бобык, В.И. Веберов, А.В. Рябенко, Д.В. Дубровская, Г.В. Роднин, Н.В. Сидорик, Л.Л. |
| author_facet |
Бобык, В.И. Веберов, А.В. Рябенко, Д.В. Дубровская, Г.В. Роднин, Н.В. Сидорик, Л.Л. |
| topic |
Клеточная биология |
| topic_facet |
Клеточная биология |
| publishDate |
1993 |
| language |
Russian |
| container_title |
Биополимеры и клетка |
| publisher |
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України |
| format |
Article |
| title_alt |
Виділення основних тканоспецифічних антигенів з міокарда здорових осіб і хворих на дилятаціону кардіоміопатію The purification of the main tissue-specific antigens from the normal and effected by dilatative cardiomyopathia human heart |
| description |
Описаны методы выделения основных ткане специфических антигенов нормального и пораженного дилятационной кардиомиопатией (ДКМП) миокарда (актин, миозин и тропо миозин) и аорты человека, исследованы их физико-химические свойства. Показано существенное снижение содержания данных белков в пораженном ДКМП миокарде по сравнению с нормальным.
Описано методи виділення основних тканиноспецифічних антигенів нормального та ураженого дилятаційною кардіоміопатією (ДКМП) міокарда (актин, міозин, тропоміозин) і аорти людини, досліджено їх фізико-хімічні властивості. Показано суттєве зниження вмісту згаданих білків в ураженому ДКМП міокарді порівняно з нормальним.
The methods for the purification of the main tissue-specific antigens-(actin, myosin and tropomyosin) from the normal and affected by dilatative cardiomyopathia human heart are described. Some their physico-chemical properties were investigated. The dicrease of the contractive proteins content in the DCMP myocard in comparisons with the normal was shown.
|
| issn |
0233-7657 |
| url |
https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/156286 |
| citation_txt |
Выделение основных тканеспецифических антигенов из миокарда здоровых лиц и больных дилятационной кардиомиопатией / В.И. Бобык, А.В. Веберов, Д.В. Рябенко, Г.В. Дубровская, Н.В. Роднин, Л.Л. Сидорик // Биополимеры и клетка. — 1993. — Т. 9, № 6. — С. 63-66. — Бібліогр.: 11 назв. — рос. |
| work_keys_str_mv |
AT bobykvi vydelenieosnovnyhtkanespecifičeskihantigenovizmiokardazdorovyhlicibolʹnyhdilâtacionnoikardiomiopatiei AT veberovav vydelenieosnovnyhtkanespecifičeskihantigenovizmiokardazdorovyhlicibolʹnyhdilâtacionnoikardiomiopatiei AT râbenkodv vydelenieosnovnyhtkanespecifičeskihantigenovizmiokardazdorovyhlicibolʹnyhdilâtacionnoikardiomiopatiei AT dubrovskaâgv vydelenieosnovnyhtkanespecifičeskihantigenovizmiokardazdorovyhlicibolʹnyhdilâtacionnoikardiomiopatiei AT rodninnv vydelenieosnovnyhtkanespecifičeskihantigenovizmiokardazdorovyhlicibolʹnyhdilâtacionnoikardiomiopatiei AT sidorikll vydelenieosnovnyhtkanespecifičeskihantigenovizmiokardazdorovyhlicibolʹnyhdilâtacionnoikardiomiopatiei AT bobykvi vidílennâosnovnihtkanospecifíčnihantigenívzmíokardazdorovihosíbíhvorihnadilâtacíonukardíomíopatíû AT veberovav vidílennâosnovnihtkanospecifíčnihantigenívzmíokardazdorovihosíbíhvorihnadilâtacíonukardíomíopatíû AT râbenkodv vidílennâosnovnihtkanospecifíčnihantigenívzmíokardazdorovihosíbíhvorihnadilâtacíonukardíomíopatíû AT dubrovskaâgv vidílennâosnovnihtkanospecifíčnihantigenívzmíokardazdorovihosíbíhvorihnadilâtacíonukardíomíopatíû AT rodninnv vidílennâosnovnihtkanospecifíčnihantigenívzmíokardazdorovihosíbíhvorihnadilâtacíonukardíomíopatíû AT sidorikll vidílennâosnovnihtkanospecifíčnihantigenívzmíokardazdorovihosíbíhvorihnadilâtacíonukardíomíopatíû AT bobykvi thepurificationofthemaintissuespecificantigensfromthenormalandeffectedbydilatativecardiomyopathiahumanheart AT veberovav thepurificationofthemaintissuespecificantigensfromthenormalandeffectedbydilatativecardiomyopathiahumanheart AT râbenkodv thepurificationofthemaintissuespecificantigensfromthenormalandeffectedbydilatativecardiomyopathiahumanheart AT dubrovskaâgv thepurificationofthemaintissuespecificantigensfromthenormalandeffectedbydilatativecardiomyopathiahumanheart AT rodninnv thepurificationofthemaintissuespecificantigensfromthenormalandeffectedbydilatativecardiomyopathiahumanheart AT sidorikll thepurificationofthemaintissuespecificantigensfromthenormalandeffectedbydilatativecardiomyopathiahumanheart |
| first_indexed |
2025-11-24T16:09:58Z |
| last_indexed |
2025-11-24T16:09:58Z |
| _version_ |
1850850919669825536 |
| fulltext |
Клеточная
биология
УДК 577.152
В. И. Бобык, А. В. Веберов, Д. В. Рябенко,
Г. В. Дубровская, Н. В. Роднин, Л. Л. Сидорик
ВЫДЕЛЕНИЕ ОСНОВНЫХ ТКАНЕСПЕЦИФИЧЕСКИХ
АНТИГЕНОВ ИЗ МИОКАРДА ЗДОРОВЫХ ЛИЦ
И БОЛЬНЫХ ДИЛЯТАЦИОННОЙ КАРДИОМИОПАТИЕЙ
Описаны методы выделения основных ткане специфических антигенов нормального и по-
раженного дилятационной кардиомиопатией (ДКМП) миокарда (актин, миозин и тро-
по миозин) и аорты человека, исследованы их физико-химические свойства. Показано
существенное снижение содержания данных белков в пораженном ДКМП миокарде по
сравнению с нормальным.
Введение. При ряде патологий сердечно-сосудистой системы челове-
ка обнаружены аутоантитела к различным белкам, а также надмоле-
кулярным структурам миокарда [1]. Одним из заболеваний, при ко-
торых существенный вклад в развитие патологических процессов
вносят аутоиммунные реакции, является дилятационная кардиомиопа-
тия (ДКМП).
Сократительный аппарат мышечных волокон представляет собой
многокомпонентную белковую систему, в состав которой входят около
20 различных протеинов. Среди них миозин, актин, тропомиозин, α-, β-,
γ-актинины и др. белки, выделению и изучению которых посвящен ряд
исследований [2—5]. В наибольших количествах представлены три
первых белка, содержание которых составляет 55, 15 и 3 % соответст-
венно. Кроме того, данные белки играют наиболее существенную роль
в процессах сокращения миокарда, в связи с чем нарушения в их функ-
ционировании могут обусловливать несостоятельность сердечной мыш-
цы при ДКМП, приводящей к развитию сердечной недостаточности.
С нашей точки зрения, исследование аутоантителогенеза против
актина, миозина, тропомиозина миокарда, а также белков аорты (кол-
лагены, структурные D-гликопротеиды, эластин) позволит изучить про-
цессы возникновения и развития указанного заболевания.
Данная работа посвящена выделению и очистке препаратов ткапе-
специфических антигенов из миокарда и аорты человека для дальней-
ших иммунохимических исследований.
Материалы и методы. Ткани нормального миокарда и миокарда
больных ДКМП любезно предоставлены сотрудниками УкрНИИ кар-
диологии им. акад. Н. Д. Стражеско. До выделения. антигенов ткань
освобождали от жира и тщательно отмывали от остатков крови холод-
ной дистиллированной водой.
Гомогенат ткани миокарда экстрагировали раствором Бейли (0,5 M
KCl, 0,03 M NaHCO3), после чего разводили в 20 раз холодной би-
дистиллированной водой. В результате актомиозиновый комплекс вы-
падал в осадок. Осадок собирали центрифугированием и использовали
для выделения актина и миозина.
<ё) В. И. Бобык, А. В. Веберов, Д. В. Рябенко, Г. В. Дубровская, Н. В. Роднин,
Л. Л. Сидорик, 1993
ISSN 0233-7657. БИОПОЛИМЕРЫ И КЛЕТКА. 1993. Т. 9. № 6 5-3-757 6 3
Полученный актомиозиновый комплекс растворяли в 0,5 M KCl,
после чего добавляли 1,5 объема воды и оставляли до выпадения
осадка. Для оценки нативности выделенного препарата миозина опре-
деляли его АТФазную активность [6].
А б о н и р о в а н н ы й осадок актомиозинового комплекса после удале-
ния ацетона растворяли в воде. Далее высаливали при 25 % насыще-
ния сульфата аммония. После диализа препарат актина растворяли в
буфере, содержащем АТФ и ионы Ca2+, а затем доочищали на колонке
DEAE-Toyopearl 650М (рис. 1) [7].
Гомогенат ткани миокарда экстрагировали водой, затем центри-
фугировали и удаляли примеси липидов обработкой этанолом и эфи-
Рис. 1. Хроматография препарата актина на DEAE-Toyopear l 650М. Колонка 1 , 5 Х
X 20 см. Элюция линейным градиентом 0—1 M NaCl в буфере: 5 0 мМ трис-HCI, р Н 8 , 0 ,
0,5 мМ АТФ, 0,2 мМ CaCl 2
Рис. 2. Хроматография препарата тропомиозина на DEAE-Toyopear l 650М. Колонка
1 , 5 X 2 0 см. Элюция линейным градиентом 0—1 M NaCl в 50 мМ Na-фосфатном буфере,
рН 8,0
ром. Осадок экстрагировали 1 M KCl, после чего рН раствора дово-
дили соляной кислотой до 4,3. Полученный осадок собирали центрифу-
гированием, разводили водой в 5 раз и доводили рН раствора до 7,0 с
помощью ЫаНСОз. Из полученного раствора тропомиозин высаливали
при насыщении сульфата аммония 41—70%. После диализа препарат
тропомиозина дополнительно очищали на колонке с DEAE-Toyopearl
650М (рис. 2).
Для выделения антигенов из аорты человека использовали после-
довательную экстракцию гомогената ткани 1 M CaCl2 (коллаген I);
2,5 %-м NaCl (коллаген II) , 2 % - й трихлоруксусной кислотой (колла-
ген III), 5 %-й ТХУ при 40 °С (структурные D-гликопротеиды) и 0,5 M
KOH (эластин). Полученные препараты белков концентрировали диа-
лизом против воды, в результате чего структурные белки аорты выпа-
дали в осадок [8].
Чистоту препаратов антигенов контролировали с помощью элект-
рофореза в полиакриламидном геле (ПААГ) с DS-Na по методу
Лэммли [9] в градиенте концентрации акриламида 7—22%. Молеку-
лярную массу полученных антигенов определяли с помощью калибро-
вочной кривой для смеси стандартных белков.
Концентрацию белка находили по методу Брэдфорда [10], а так-
же спектрофотометрически, используя определенные нами коэффициен-
ты молярной экстинкции Л 2 8 0 1 с м 1,2; 1,24; 1,4 для миозина, актина и
тропомиозина соответственно.
Результаты и обсуждение. В таблице приведены сравнительные
выходы основных белков из нормального и пораженного ДКМП мио-
карда человека. Видно, что выход белков из нормального миокарда
существенно выше. Очевидно, это объясняется разрушением части кар-
диомиоцитов при ДКМП и заменой соединительнотканными компонен-
тами значительной части мышечной ткани.
64 ISSN 0233-7657. БИОПОЛИМЕРЫ И КЛЕТКА. 1993. Т. 9. № 6 5-3-757 64
По данным электрофореза в ПААГ, миозин из сердца человека
представлен двумя субъединицами (рис. 3), которые соответствуют лег-
кой (около 30 000) и тяжелой (около 200 000) цепям миозина. В от-
личие от миозина из сердечной мышцы быка, в котором легкая цепь
представлена двумя молекулярными формами с M r 27 000 и 19 000, в
миокарде человека легкая цепь либо не образует двух молекулярных
форм, либо они имеют одинаковую молекулярную массу.
Полученный нами препарат актина представлял собой при элект-
рофорезе в ПААГ одну полосу с M r около 40000, что соответствует
литературным данным о молекуляр-
ной массе актинов из других источни- / 2 S M :
ков. Определенная нами изоэлектриче- ***
екая точка для данного белка (около
5,5) дает возможность отнести его к
α-форме актина. Следует отметить, ^ * —
что изоэлектрические точки не отли-
чались для актина из нормального и
пораженного ДКМП миокарда.
Из литературных данных [7] из-
вестно, что молекула тропомиозина т
представляет собой димер, состоящий
из двух субъединиц с M r около 33 000,
при этом каждая из них содержит по
Сравнительное содержание основных
сократительных белков миокарда
здоровых лиц и пораокенного ДКМП
Белок Нормальный
миокард, %
Пораженный
ДКМП
миокард, %
Актин IOO 50
Мио.-іип 100 54
Т р о п о м п о ш н 100 61
Рис. 3. Электрофорез в денатурирую-
щих условиях тканеспецифических
антигенов из миокарда человека: 1—
миозин, 2 — тропомиозин, 3 — актин,
M — смесь стандартных белков (тяже-
лая цепь миозина, 200 000; фосфори-
лаза В-97,4000; бычий сывороточный
альбумин, 68 000; овальбумип 43 000;
карбоангидраза, 29 000; β-лактогло-
булин, 18 000; лизоцим, 14 300)
284 остатка аминокислот. При исследовании полученного нами препара-
та обнаружена одна основная полоса с M r около 32 000. Во всех пре-
паратах присутствовала также минорная полоса с Mr около 30 000. Ве-
роятно, она представляет собой примесь тропонина, который весьма
прочно ассоциирован с тропомиозином, и разделение их без существен-
ной денатурации препарата белка затруднительно. В работе [11] пока-
зано, что субъединицы тропомиозина из скелетных мышц кур идентичны
по молекулярной массе, но различаются по изоэлектрическоп точке.
В то же время нами при изоэлектрофокусировании обнаружена лишь
одна полоса с изоэлектрической точкой около 5,8. Различия в изоэлект-
рических точках субъединиц тропомиозина связывают с их различным
фосфорилированием. Очевидно, в случае тропомиозина, полученного из
миокарда человека, субъединицы данного белка фосфорилированы
одинаково.
Таким образом, полученные нами данные свидетельствуют о том,
что препараты тканеспецифических белков из миокарда человека до-
статочно гомогенны, по своим физико-химическим свойствам схожи с
аналогичными белками из других источников и могут быть использо-
ваны в качестве аутоантигенов для дальнейших иммунохимических
исследований.
Р е з ю м е . Описано методи виділення основних тканиноспецифічних антигенів
нормального та ураженого дилятаційною кардіоміопатією (ДКМП) міокарда (актин,
міозин, тропоміозин) і аорти людини, досліджено їх фізико-хімічні властивості. Показа-
но суттєве зниження вмісту згаданих білків в ураженому Д К М П міокарді порівняно з
нормальним.
ISSN 0233-7657. БИОПОЛИМЕРЫ И КЛЕТКА. 1993. Т. 9. № 6 5 - 3 - 7 5 7 65
S u m m a r y . The methods for the purification of the main t issue-specif ic ant igens
(actin, myos in and tropomyos in) from the normal and affected by di latative cardiomyo-
pathia human heart are described. S o m e their physico-chemical properties were inves t iga -
ted. The dicrease of the contractive proteins content in the DCMP myocard in compar i son
with the normal w a s shown.
С П И С О К Л И Т Е Р А Т У Р Ы
1. Клиническая иммунология и аллергология / П о д ред. JI. Иегера.— М. : Медицина,.
1990.—Т. 3 .—527 с.
2. Rose N. R., Neumann D. Α., Herskowitz A. Auto immune myocardit is: concepts and
quest ions / / Immunol . Today.—1991.—12, N 8.— P. 253—255.
3. Coderholm B., Wieslander J., Bygren P., Neinegard D. Pat ients with IgA nephropathy
have circulat ing ant i -basement membrane antibodies react ing with structures common
co l lagen I, II and I V / / P r o c . Nat. Acad. Sci. U S A . — 1 9 8 6 . — 8 3 — P. 6151—6155.
4. Michael D., Michael S., Tsoukas W. C., Hoffmann G. W. Distribution of ant ibodies
aga ins t co l l agen in A I D S risk groups and homosexual A I D S patients s u g g e s t s a link
between autoimmunity and the immunopathogenes i s of A I D S / / J . Immunol .—1990 .—
144, N 4 . — P . 1241 — 1250.
5. Dan-Goor M., Muhland A. Ant ibody directed aga ins t 142-148 sequence of the myosin,
heavy chain interferes with myosin-act in interaction / / Biochemistry .—1991.—30,
N 2.— P. 400—405.
6. Spudich J. A., Walt S. The regulat ion of rabbit skeletal musc le c o n t r a c t i o n / / J . Biol .
C h e m . - 1 9 7 1 . — 2 4 6 , N 1 5 . — P . 4866—4871.
7. Epstein H. FFischman D. A. Molecular analys i s of protein assembly in musc le de-
v e l o p m e n t / / Sc ience .—1991.—251.— P. 1039—1044.
8. Ивановский Ю. В., Нагорнев Β. Α., Зубжицкий Ю. Η. Получение иммунных сыворо-
ток против антигенов аорты для иммуноморфологического изучения эксперимен-
тального а т е р о с к л е р о з а / / Б ю л . эксперим. биологии и медицины.—1975.— № 3,—
С. 72—77.
9. Laemmli U. К. C l e a v a g e of structural proteins during the assembly of the bacterio-
phage T 4 / / N a t u r e . — 1 9 7 0 . — 2 2 7 , N 5 2 . — P . 680—685.
10. Bradford M. M. A rapid and sensi t ive method for the quantitation of microgram
quantit ies of protein ut i l i z ing the principle of protein-dye b i n d i n g / / A n a l . Biochem.—
1976 .—72 .—P. 248—254.
11. Moore L. A., Arrizubieta M. J., Tidyman W. E. et al. Ana lys i s of the chicken fast myo-
sin heavy chain f a m i l y / / J . Мої. B i o l . — 1 9 9 2 . — 2 2 5 . — P . 1143—1151.
Ин-т молекуляр. биологии и генетики АН Украины, Киев Получено 28.06.93
УкрНИИ кардиологии им. акад. А. Д . Стражеско М З Украины, Киев
УДК 58.04:581.162.41:635.64
Ю. В. Чесноков, О. Б. Шевкун, А. А. Глушакова
УСТОЙЧИВОСТЬ К КАНАМИЦИНУ
ПРОРАСТАЮЩЕЙ IN VITRO ПЫЛЬЦЫ ТОМАТА
В работе исследовано влияние различных концентраций канамицина на общий процент
прорастания пыльцевых зерен и длину пыльцевых трубок у пыльцы томата. Установле-
на корреляция между спорофитом и гаметофитом растений томата по признаку -ус-
тойчивость к канамицину», в том числе выявлены различия между гомо- и гетерози-
готным состояниями у устойчивых к канамицину растений с помощью селекции на уров-
не гаметофита на стадии зрелой пыльцы. Обсуждаются возможные эффекты воздей-
ствия канамицина на физиологическую и генетическую Активность прорастающей пыль-
цы различных (устойчивый и неустойчивый к канамицину) генотипов томата.
Введение. Мужской гаметофит, обладая сравнительно простой морфо-
логией, тем не менее, в процессе своего развития и функционирования
проявляет значительную физиологическую и биохимическую активность,
транскрибируя и транслируя большое число генов своего гаплоидного
генома [1—4].
© Ю. В. Чесноков, О. Б. Шевкун, А. А. Глушакова, 1993
66 ISSN 0233-7657. БИОПОЛИМЕРЫ И КЛЕТКА. 1993. Т. 9. № 6 5-3-757 66
|