Молекулярно-биологическое исследование альтернативной оксидазы растений
В обзоре изложены современные данные по молекулярной биологии, иммунологии и регуляции in vivo альтернативной оксидазы (АОК) растений. Описаны гены АОК, белок и механизмы регуляции АОК. В огляді підсумовано сучасні дані з молекулярної біології, імунології та регуляції in vivo альтернативної оксидази...
Saved in:
| Published in: | Биополимеры и клетка |
|---|---|
| Date: | 1999 |
| Main Author: | |
| Format: | Article |
| Language: | Russian |
| Published: |
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
1999
|
| Subjects: | |
| Online Access: | https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/156325 |
| Tags: |
Add Tag
No Tags, Be the first to tag this record!
|
| Journal Title: | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| Cite this: | Молекулярно-биологическое исследование альтернативной оксидазы растений / В. С. Кравец // Биополимеры и клетка. — 1999. — Т. 15, № 2. — С. 133-137. — Бібліогр.: 43 назв. — рос. |
Institution
Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine| _version_ | 1859610613408333824 |
|---|---|
| author | Кравец, В.С. |
| author_facet | Кравец, В.С. |
| citation_txt | Молекулярно-биологическое исследование альтернативной оксидазы растений / В. С. Кравец // Биополимеры и клетка. — 1999. — Т. 15, № 2. — С. 133-137. — Бібліогр.: 43 назв. — рос. |
| collection | DSpace DC |
| container_title | Биополимеры и клетка |
| description | В обзоре изложены современные данные по молекулярной биологии, иммунологии и регуляции in vivo альтернативной оксидазы (АОК) растений. Описаны гены АОК, белок и механизмы регуляции АОК.
В огляді підсумовано сучасні дані з молекулярної біології, імунології та регуляції in vivo альтернативної оксидази (АОК) рослин. Гени АОК і її білок охарактеризовано та описано механізми регуляції активності АОК
The review summarizes the recent data on molecular biology, immunology and regulation in vivo of the alternative oxidase (AOX) in plant mitochondria. The AOX genes and protein have been characterized and the mechanisms that regulate the AOX activity have been described.
|
| first_indexed | 2025-11-28T11:09:20Z |
| format | Article |
| fulltext |
ISSN 0233-7657. Биополимеры и клетка. 1999. Т. 15. № 2
Молекулярно-биологическое исследование
альтернативной оксидазы растений
В. С. Кравец
Институт физиологам растений и генетики HAH Украины
Ул. Васильковская, 31/17, Киев, 252022, Украина
В обзоре изложены современные данные по молекулярной биологии, иммунологии и регуляции in
vivo альтернативной оксидазы (АОК) растений Описаны гены АОК, белок и механизмы регуляции
АОК.
Альтернативная оксидаза (АОК) дыхательной цепи
растений катализирует поглощение кислорода, не-
чувствительное к цианиду. Она является оксидазой
убихинона, которая ответвляется от главной цепи
на уровне убихинона и обходит протон-транслоки-
рующий цитохромный комплекс.
Полипептиды, имеющие молекулярную массу
35, 36 и 37 кДа, ассоциированы с AOK у цветущих
початков Sauromatum guttatum, получены монокло-
нальные антитела к этим белкам (1 J. Не так давно
была выделена кДНК, кодирующая белок AOK [2 |.
Локализация и ориентация AOK в мембранах
митохондрий точно не установлены. Вначале пред-
полагалось, что оксидаза функционирует на мат-
риксной стороне мембраны [3 ]. Недавние исследо-
вания с использованием трипсина субмитохондри-
альных везикул Arum, имеющих различную
ориентапию, также свидетельствуют о том, что
активная сторона AOK расположена на матриксной
стороне внутренней мембраны митохондрии [41.
Выводы, сделанные на основе определения последо-
вательности аминокислот белка AOK S. guttatum,
напротив, предполагают, что фермент содержит
три спиральных домена, которые, если собраны в
мембране в два поворота, образуют белок, прони-
зывающий мембрану и имеющий относительно
большие гидрофильные домены на обеих сторонах
внутренней мембраны [2].
Функции AOK у растений полностью не выяс-
(C) В. С. КРАВЕЦ, 1999
нены, исключая ее роль в термогенных тканях
цветов, где генерация тепла посредством альтерна-
тивного пути содействует опылению [5]. Синтез
AOK индуцируется окислительным стрессом у рас-
тений [6 ], а также ингибированием цитохромной
цепи в культуре ткани [7, 8 ]. Приведенные резуль-
таты свидетельствуют о том, что функции AOK
состоят в предотвращении чрезмерного восстанов-
ления дыхательной цепи и последующей генерации
вредных реактивных видов кислорода.
AOK растений кодируется ядерным геномом и
состоит из 1—3 поли пептидов с молекулярной час-
сой 32—39 кДа в зависимости от видов растений
[9]. Вероятно, она функционирует как димер (од-
нородный или же неоднородный IlO]) и, скорее
всего, содержит железо, как восстанавливаемый
лиганд f i l l .
Регуляция на уровне новообразования белка.
У всех растений, исследованных на сегодняшний
день, нечувствительное к цианиду дыхание корре-
лирует с наличием белков, реагирующих с моно-
клональными антителами, образованными на AOK
S. guttatum [I, 12].
Следует отметить, что максимум нечувстви-
тельного к цианиду поглощения кислорода изоли-
рованными митохондриями варьирует пропорцио-
нально имеющейся в их клетках АОК. Так., в
органеллах из термогенных тканей ароидных коли-
чество AOK приблизительно в 20 раз выше, чем у
митохондрий сои, и активность AOK варьирует
приблизительно в тех же пределах [13]. Индукция
дыхания, нечувствительного к цианиду, у цвегоч-
133
KPABEU В. С.
ных початков S. guttatum. на протяжении гермоге-
неза коррелирует с увеличением белка АОК, опре-
деляемого с помощью методов иммунологии [12]. У
семядолей сои способность к повышению активно-
сти AOK после прорастания и в течение старения
согласуется с увеличением белка, определяемого с
помощью western-блот-гибридизации. Вероятно,
самые лучшие илл юстрации дан нош типа контроля
активности AOK посредством синтеза белка были
получены в исследованиях с трансгенными расте-
ниями табака [14].
У растений, не имеющих АОК, "устойчивое к
цианиду дыхание фактически не проявлялось, в то
время как для растений, экспрессия AOK у кото-
рых была сильнее по сравнению с диким типом,
отмечена значительно более высокая активность
АОК, что свидетельствует о тесной корреляции
между новообразованием AOK и уровнем ее актив-
ности. Следует подчеркнуть, что одновременно с
синтезом белка и, возможно, транскрипцией генов,
способных определять потенциал активности AOK
в тканях, существует ряд других факторов, обус-
ловливающих уровень реализации потенциала ак-
тивности АОК.
Регуляция за счет восстановления состояния
АОК. Исследования свойсгв AOK митохондрий сои
свидетельствует о том, что активная AOK сущест-
вует в органеллах в виде нековалентно соединенно-
го димера [10]. Димер может быть также соединен
ковалентно дисульфидной связью после введения
оксидантов к изолированным митохондриям [10,
15].
Окисленный димер легко определяется как бе-
лок с высшей молекулярной массой (около 70 кДа)
в SDS-ΠΑΑΓ при отсутствии восстановителей и
проявляет незначительную активность до того вре-
мени, пока не будет повторно восстановлен [10,
15]. Окисленный димер совершенно не активирует-
ся при введении пирувата [15). Таким образом,
потенциальная активность данного количества
AOK может быть определена отношением окислен-
ного к восстановленному белку. Это отношение,
вероятно, существенно варьирует у разных видов.
Так, в митохондриях сои AOK находится в основ-
ном в восстановленном состоянии и остается актив-
ной после выделения органелл [10, 16 ]. В митохон-
дриях, изолированных из табака, AOK находится в
значительно окисленной ф о р м е , и для проявления
активности ее необходимо сначала восстановить.
Статус восстановленное™ AOK в изолированных
митохондриях необязательно отображает состояние
in vivo, по крайней мере, в початках ароидных.
Вместе с тем современные исследования свидетель-
ствуют о том, что восстановление AOK происходит
относительно медленно в процессе выделения орга-
нелл.
Восстановление AOK у изолированных мито-
хондрий, вероятно, зависит от введения некоторых
соединений, таких, например, как ДТТ [10], но
может произойти и после окисления определенных
интермедиатов цикла трикарбоновых кислот. В ми-
тохондриях листьев табака цитрат/изоцитрат явля-
ются наиболее эффективными интермедиатами да-
же при условии слабого окисления. Малат также
способен восстанавливать АОК, но сукцинат, гли-
цин и 2-оксоглутарат менее эффективны даже в
случае быстрого окисления двух первых субстра-
тов.
Изоцитрат и малат являются единственными
субстратами, способными восстанавливать NADP
непосредственно в митохондриях растений [4 ]. Эти
наблюдения могут свидетельствовать о том, что
восстановление AOK зависит от формирования
NADPH в матриксе органелл. Результаты указыва-
ют также на то, что пулы NADH и NADPH не
взаимодействуют легко в митохондриях табака.
Очевидно, что NADPH восстанавливает AOK через
интермедиа™, но они до сих пор не идентифици-
рованы [13]. Можно назвать два возможных вос-
становителя для AOK [10] — это тиоредоксин и
восстановленный глутатион. Восстановление их
обоих, как правило, происходит при участии
NADPH в качестве кофактора. Митохондриальная
форма тиоредоксина была идентифицирована [171.
Глутатион редуктата также имеется в митохондри-
ях растений [4]. Бактериальный тиоредоксин спо-
собен восстанавливать AOK у «вывороченных» на-
ружу субмитохондриальных частичек [10]. Пока-
зано также, что экзогенный восстановленный
глутатион может в такой же мере осуществлять
этот процесс [13].
Регуляция с участием органических кислот. В
митохондриях термогенных тканей, таких как аро-
идные, нечувствительное к цианиду дыхание от-
мкчается у различных субстратов, включая хиноны
[1, 18]. Вместе с тем в митохондриях нетермоген-
ных тканей наблюдается значительное различие в
активности взаимодействия AOK с различными
субстратами [19]. Максимальная интенсивность от-
мечается, как правило, при окислении сукцината.
NAD-подобные субстраты часто имеют намного
низшую активность, но также восстанавливают
убихиноны (Q) в незначительной степени [20 ]. С
другой стороны, экзогенный NADH слабо окисляет-
ся через AOK даже при условии, что он поддержи-
вает QH на том же уровне, что и сукцинат, и в
результате экзогенный хинол полностью окисляет-
ся [20, 21 ].
134
ИССЛЕДОВАНИЕ АЛЬТЕРНАТИВНОЙ ОКСИДАЗЫ РАСТЕНИЙ
Как было в показано дальнейшем, определен-
ные органические кислоты способны активировать
AOK и устранять различия между субстратами
[22 ]. Глиоксилат и пируват являются наиболее
эффективными активаторами АОК, вместе с тем
гидроксипируват и 2-оксоглутарат также эффек-
тивны при высоких концентрациях [13]. Актива-
ция этими кислотами не включает их метаболизма
[22 ]. Формирование внутримитохондриального пи-
рувата в процессе окисления сукцината и малата
может объ SEC нить, почему именно эти соединения
служат самыми лучшими субстратами для AOK
[16].
В митохондриях картофеля нечувствительное к
цианиду окисление экзогенного NADH стимулиру-
ется добавлением D-малата или сукцината даже
при наличии малоната для блокирования окисле-
ния сукцината [23, 24]. Но эти соединения необхо-
димы в высоких концентрациях и неэффективны в
митохондриях сои и табака [13, 22].
Пируват стимулирует AOK при низких кон-
центрациях (К 05 = 0,1 мМ в условиях его экзоген-
ного использования и, вероятно, место активации
находится на матриксной стороне внутренней мем-
браны [16]. Он также эффективно действует у
«вывороченных» наружу субмитохондриальных ча-
стичек и в случае с солюбилизированной АОК.
Приведенные наблюдения свидетельствуют о том,
что пируват взаимодействует непосредственно с
АОК. Стимуляция пируватом является обратимой,
его присутствие необходимо для поддержания ак-
тивности AOK [16}. Однако окисленная форма
AOK не может быть активирована пируватом [10].
В митохондриях листьев табака, где AOK сущест-
венно окисляется после изоляции органелл, актив-
ность AOK находится на низком уровне до того
периода, пока пируват и восстановитель не будут
введены в среду инкубации органелл. Таким обра-
зом, степень восстановления AOK определяет по-
тенциальную активность АОК, а уровень цирувата
обусловливает, до какой степени эта потенциаль-
ная способность реализуется.
В 1987 году был получен и очищен белок AOK
митохондрий термогенных растений S. guttatum
[1 ]. Получены также антитела к белку АОК,
облегчившие изучение ее структуры и свойств.
Установлено, что антитела к AOK распознают три
митохондриальных белка, молекулярная масса ко-
торых 35, 36 и 37 кДа [1 ]. Было показано, что эти
антитела распознают белок AOK у Neurospora сга-
ssa [1 ], а также таковой у высших растений, таких
как соя [25, 26], табак [8] и кукуруза [27].
Иммуноблотинг митохондриального белка сои и
фасоли сиратро (.Macroptilium atropurpureum) пока-
зал, что у обоих растений выявляются две полосы
(34 и 36 кДа) белков AOK в семядолях и одна
полоса (36 кДа) — в органеллах клеток корней,
что свидетельствует о тканеспецифической экс-
прессии АОК.
С использованием антител к AOK была пол-
учена кДНК, и геном AOK из S. guttatum был
изолирован и охарактеризован [2, 28]. В дальней-
ших исследованиях установлена последователь-
ность кДНК из Hansenula anomala [29 ], N. crassa
[30], Trypanosoma brucei [31] и ряда высших
растений, включая Arabidopsis thaliana [32], табак
[14, 33], сою [34], картофель [35] и манго [36].
Исследования, проведенные с применением Cay-
зерн-гибридизации, указывали на кодирование
AOK одним ядерным геном у S. guttatum [28 ] и А.
thaliana [32 ]. На основании этих данных было
высказано предположение о том, что существова-
ние у S. guttatum белков AOK с различной молеку-
лярной массой обусловлено посттрансляционной
модификацией АОК. Однако проведенные в даль-
нейшем исследования импорта in vitro белков AOK
митохондриями, изолированными из различных
тканей (семядоли и корни) сои, свидетельствуют о
том, что различия в импорте и модификации пред-
шественника AOK между этими тканями отсу тст-
вуют [37 ]. Эти результаты противоречили сущест-
вующим представлениям о происхождении белков с
различной молекулярной массой.
Далее было сообщено о том, что AOK сои и
табака кодируются как мультигенное семейство
тремя и двумя копиями генов соответственно [38 ].
Кроме того, клоны к ДНК AOK1, А0К2 и AC КЗ сои
были изолированы и полностью установлены по-
следовательности ну клеотидов и аминокислот [34 ].
Исследования, проведенные с использованием им-
муноблот-анализа и других методов, свидетельст-
вуют о том, что гены AOK сои дифференциально
експрессируются тканеспецифическим образом.
Было показано, что белки AOK митохондрий семя-
долей сои с молекулярной массой 34 и 36 кДа
являются белками А0К2 и АОКЗ.
Установлено также, что белок митохондрий
корней с молекулярной массой 36 кДа является
белком AOFIB [39]. На. основании этих результатов
можно сделать вывод о том, что ряд полос AOK на
иммуноблоте митохондриального белка различных
тканей являтюся продуктами мулътигешюго семей-
ства АОК.
Проведенный не так давно анализ наследова-
ния белков митохондрий AOK A. thaliana свиде-
тельствуют о том, что они, как и аналогичные
белки сои и табака, кодируются небольшим семей-
ством генов [39].
135
КР\ВЕЦ В. С.
В процессе исследования белков AOK сои уста-
новлено, что они кодируются, по крайней мере,
тремя копиями генов АОК. Показано участие двух
копий генов в наследовании белков AOK табака
[38 ]. Кроме того, полностью определена последова-
тельность нуклеотидов кДНК сои AOKl, АОК2 и
АОКЗ [34].'
Показано, что как минимум два из четырех
генов AOK A. thaliana (АОК Ia и AOKlb) организо-
ваны в тандем — участок приблизительно 5 тыс.
пар нуклеотидов (п. н.) на одной из хромосом А.
thaliana. Ген AOKla расположен на 1,5 тыс. п. н.
ниже гена AOKlb с той же ориентацией. На
сегодня имеется несколько примеров, где два пред-
ставителя семейства генов образуют кластер в том
же направлении в геноме растений (например,
гены каталазы (catl / cat!) клещевины [40] и инду-
цируемые низкой температурой и высушиванием
(rd29A/rd29B) [41], обозначаемые также как
Iti78/lti65 [42], гены A. thaliana). Предполагается,
что этот тандем пары генов образовался в резуль-
тате удвоения генов [39 ].
Последовательность нуклеотидов AOKla соот-
ветствует таковой последовательности, установлен-
ной ранее для гена AOK [32], за исключением
отличий в двух нуклеотидах [39 ]. Была установле-
на локализация гена AOK для A. thaliana на
хромосоме 3 [32], поскольку геи AOKla имеет
высокую степень сходства с ранее описанным геном
АОК. Есть основания считать местом локализации
тандема генов AOKla/AOKlb хромосому 3 A. tha-
liana [39 ]. На сегодня еще не установлено, на
какой хромосоме локализованы два других гена
AOK — AOKlc и А0К2. Несмотря на то, что не
получено в изолированном виде клона, содержаще-
го гены AOKlb/AOKla плюс AOKlc и/или А0К2,
не исключена возможность локализации семейства
генов AOK в едином месте на хромосоме, напри-
мер, все гены AOK имеют тандемное расположение
[39].
Аналогичное тандемное расположение генов
АОК, AOKla и AOKlb выявлено не только у А.
thaliana, но и у риса [43 J. Установлено, что ами-
нокислотная последовательность белка AOKla риса
имеет большее сходство с белком гена риса AOKlb,
чем с белком гена AOKla A. thaliana [43].
Показано, что повышение активности альтер-
нативного пути в митохондриях клеток ряда расте-
ний в процессе их роста при низких температурах
[27 ], сопровождающееся увеличением содержания
белка AOK у кукурузы и табака [8, 27], обуслов-
лено, по крайней мере частично, индукцией экс-
прессии генов AOK [43 ].
136
В. С. Кравець
Молекулярно-біологічне дослідження альтернативної оксидази
рослин
Резюме
В огляді підсумовано сучасні дані з молекулярної біології,
імунології та регуляції in vivo альтернативної оксидази (АОК)
рослин. Гени AOK і її білок охарактеризовано та описано
механізми регуляції активності АОК.
V. S. Kravets
Molecular biology of the alternative plant oxidase
Summary
The review summarizes the recent data on molecular biology,
immunology and regulation in vivo of the alternative oxidase
(AOX) in plant mitochondria. The AOX genes and protein have
been characterized and the mechanisms that regulate the AOX
activity have been described.
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ
1. Elthon Т. E., Mcintosh L. Identification of the alternative
terminal oxidase of higher plant mitochondria / / Proc. Nat.
Acad. Sci. USA.—1987.—84,— P. 8399—8403.
2. Rhoads D. M., Mcintosh L. Isolation and characterization of
a cDNA clone incoding an alternative oxidase protein of
Sauromatum guttatum (Schott) / / Proc. Nat. Acad. Sci.
USA. —1991.—88.—P. 2122—2126.
3. Rich P. R., Boveris A., Bonner W. D. Jr., Moore A. L.
Hydrogen peroxide generation by the alternative oxidase of
higher plants / / Biochem. and Biophys. Res. Communs.—
1976.—71,—P. 695—703.
4. Rasmusson A. G., Moller I. M. NADP-utilizing enzymes in the
matrix of plant mitochondria / / Plant Physiol.—1990.—94.—
P. 1012—1018.
5. Meeuse B. J. D. Thermogenic respiration in aroids / / Annu.
Rev. Plant Physiol.—1975.—26.—P. 117—126.
6. Purvis A. C., Shewfelt R. L. Does the alternative pathway
ameliorate chiling injury in sensitive plant tissues? / / Physiol.
Plant —1993.—88,—P. 712—718.
7. Minagawa N., Koga S., Nakano M., Sakajo S., Yoshimoto A.
Possible involvement of superoxide anion in the induction of
cyanide-resistant respiration in Hansenula anomala II FEBS
Lett.—1992,—302.—P. 217—219.
8. Vanlerberghe G. C., Mcintosh L. Coordinate regulation of
cytochrome and alternative pathway respiraiion in tobacco / /
Plant Physiol.—1992,—100.—P. 1846—1851
9. Mcintosh L. Molecular biology of the alternative oxidase I i
Plant Physiol.—1994.—105.—P. 781—786.
10. Umbach A. L·, Siedow J. N. Covalent and noncovalen! dimers
of the cyanide-resistant alternative oxidase protein in higher
plant mitochondria and their relationship to enzyme activity / /
Plant Physiol.—1993,—103.—P. 845—854.
11. Minagawa N., Sakajo S., Komiyama T., Yoshimoto A. Essen-
tial role of ferrous iron in cyanide-resistant respiration in
Hansenula anomala Il FEBS Lett.—1990.—267 —P. 114—
116.
12. Elthon T. E., Nickels R. L., Mcintosh L. Monoclonal an-
tibodies to the alternative oxidase of higher plant mitochondria
/ / Plant Physiol.—1989.—89.—P. 1311 — 1317.
13. Day D. A., Wiskich J. T. Regulation of alternative oxidase
activity in higher plants / / J. Bioenerg. and Biomembr.—
1995.—27, N 4.—P. 379—385.
14. Vanlerberghe G. C., Mcintosh L. Mitochondrial electron trans-
ИССЛЕДОВАНИЕ АЛЬТЕРНАТИВНОЙ ОКСИДАЗЫ !РАСТЕНИЙ
port regulation of nuclear gene expression / / Plant Physiol.—
1994. —105.—P. 867—874.
15. Umbach A L, Wiskich /., Siedow A. L. Regulation of
alternative oxidase kinetics by pyruvate and intermolecular
disulfide bond redox status in soybean seedling mitochondria
/ / FEBS Lett.—1994,—348.—P. 181 — 184.
16. Day D. A., Millar Η. A., Wiskich J. T., Whelan J. Regulation
of alternative oxidase activity by pyruvate, in soybean mito-
chondria / / Plant Physiol.—1994.—106.—P. 1421 — 1427.
17 Bodenstein-Lang J., Buch A., Follman H. Animal and plant
mitochondria contain specific thioredoxins / / FEBS Lett.—
1989,—258.—P. 22—26.
18. Siedow J N., Moore A. L. A kinetic model for the regulation
of election transfer through the cyanide-resistant pathway in
plr.ni mitochondria / / Biochim. et biophys. acta.—1993.—
1142.—P. 165—174.
t9. Lance C., Chauveau M., Dizengremel P. The cyanide-resistant
pathway of plant mitochondria / / Encyclopedia of Plant
Physiology / Eds R. Douce, D. A. Day.—Berlin: Springer,
1985.—Vol. 18.—P. 202—247.
20. Day D. A., Dry I. B., Soole K. L., Wiskich J. T., Moore A. L.
Regulation of alternative pathway activity in plant mitochondria
/ / Plant Physiol. —1991.—95.—P. 948—953.
21. Moore A. L., Siedow J. N. The regulation and nature of the
cyanide-ressistant alternative oxidase of plant mitochondria / /
Biochim. et biophys. acta.—1991 .—1058.—P. 121—140.
22. Millar A. H., Wiscich /., Whelan J., Day D. A. Organic acid
activation of the alternative oxidase of plant mitochondria / /
FEBS Lett.—1993.—329,— P. 259—262.
23. Wagner A. M., Kraak M. H. S., van Emmerick W. A. M., van
der Plas L. H. W. Respiration of plant mitochondria with
various substrates: Alternative pathway with NADH and TCA
cycle derived substrates / / Plant Physiol. Biochem. —1989.—
27,—P. 837—845.
24. Liden A. C., Akerlund Η. E. Induction and activation of the
alternative oxidase of potato tuber mitochondria / / Physiol.
Plant. —1993,—87.—P. 134—141.
25. Kearns A., Whelan J., Young S., Elthon T. E., Day D A.
Tissue specific expression of the alternative oxidase in soybean
and siratro / / Plant Physiol.—1992.—99.—P. 712—717.
26. Obenland D., Diethelm R., Shibles R., Stewart C. Relationship
of alternative respiratory capacity and alternative oxidase
amount during soybean seedling growth / / Plant Cell Phy-
siol.—1990.—31.—P. 897—901.
27. Stewart C. R., Martin Β. A., Reding L, Cerwick S. Seedling
growth, mitochondrial characteristics, and alternative respira-
tory capacity of corn genotypes differing in cold tolerance / /
Plant Physiol. —1990.—92,—P. 761—766.
28. Rhoads D. M., Mcintosh L. The salicylic acid-inducible
alternative oxidase gene AOXl and genes encoding pathogene-
sis-related proteins share regions of sequence similarity In their
promoters / / Plant Мої. Biol.—1993.—21,—P. 615—624.
29. Sakajo S., Minagawa N., Komiyama T., Yoshimoto A. Mole-
cular cloning of cDNA for antimycin Α-inducible mRNA and its
role in cyanide-resistant respiration in Hansenula anomala Il
Biochim, et biophys. acta.—1991.—1090.—P. 102—108
30. Li Q., Ritzel R. G., McLean L L T., Mcintosh L., Ко T.,
Bertrand H., Nargang F. E. Cloning and analysis of the
alternative oxidase gene of Neurospora crassa Il Genetics.—
1996.—142,—P. 129—140.
31. Chaudhuri M., Hill G. C. Cloning, sequencing and functional
activity of the Trypanosoma brucei brucei alternative oxidase
/ / Мої. Iliochem. Parasitol.—1996.—83.—P. 125—129.
32. Kumar A. M, Soil D. Arabidopsis alternative oxidase sustains
Escherichia coli respiration 11 Proc. Nat. Acad. Sci. USA.—
1992.—89.—P. 10842—10846.
33. Whelan J., Smith M. K,, Meijer M., Yu J W., Badger M. R.,
Price G D., Day D. A. Cloning of an additional cDNA for
alternative oxidase in tobacco I l Plant Physiol.—1995.—
107,—P. 1469—1470.
34. Whelan J., Mcintosh L, Day D. A. Sequencing of a soybean
alternative oxidase cDNA clone / / Plant Physiol.—1993.—
103.—P. 1481.
35. Hiser C., Kapranov P., Mcintosh L. Genetic modification of
respirator/ capacity in potato / / Plant Physiol.—1996.—
110.—P. 277—286.
36. Cruz-Hernandez A., Gomez-Lim M. A. Alternative oxidase
from mango (Mangifera indica L.) is differentially regulated
during fruit ripening / / Planta. —1995.—197,—P. 569—576.
37. Whelan J., Hugosson M., Glaser E., Day D. A. Studies on the
import and processing of the alternative oxidase precursor by
isolated soybean mitochondria / / Plan! Мої. Biol.—1995.—
27,—P. 769—778.
38. Whelan J., Millar A. H., Day D. A. The alternative oxidase is
encoded in a multlgene family in soybean 11 Planta.—1996.—
198.—P. 197—201.
39. Saistw D., Nambara E., Naito S., Tsutsumi N., Hirai A.,
Nakazorw M. Characterization of the gene family for allerna-
tive oxidase from Arabidopsis thaliana Il Plant Мої. Biol.—
1997.—35.—P. 585—596.
40. Suzuki M-, Ario T., Hattori T., Nakamura K, Asahi T.
Isolation and characterization of two tighly linked cala.lase
genes from castor bean that aire differentially regulated / /
Plant Мої. Biol.—1994.—25.—P. 507—516.
41. Yamagucki-Shinozaki K., Shirwzaki K Characterization of the
expression of a desiccation-responsive rd29 gerie of Aralndop-
sis thaliana and analysis of its promoter in transgenic plants / /
Мої. and Gen. Genet.—1993.—236.—P. 331—340.
42. Nordin K, Vahala Τ., Palva E. T. Differential expression of
two related, low-temperature-induced genes in Arabidopsis
thaliana H Plant Мої. Biol.—1993.—21,—P. 641—653.
43. Ito Y., Saisho D., Nakazono M., Tsutsumi N., Hirai A.
Transcript levels of tandem-arranged alternative oxidase genes
in rice are increased by low temperature / / Gene.—1997.—
203.—P. 121 — 129.
УДК 577.23: 581.198
Поступила в редакцию 21.12.98
137
|
| id | nasplib_isofts_kiev_ua-123456789-156325 |
| institution | Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine |
| issn | 0233-7657 |
| language | Russian |
| last_indexed | 2025-11-28T11:09:20Z |
| publishDate | 1999 |
| publisher | Інститут молекулярної біології і генетики НАН України |
| record_format | dspace |
| spelling | Кравец, В.С. 2019-06-18T11:36:12Z 2019-06-18T11:36:12Z 1999 Молекулярно-биологическое исследование альтернативной оксидазы растений / В. С. Кравец // Биополимеры и клетка. — 1999. — Т. 15, № 2. — С. 133-137. — Бібліогр.: 43 назв. — рос. 0233-7657 DOI: http://dx.doi.org/10.7124/bc.000510 https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/156325 577.23: 581.198 В обзоре изложены современные данные по молекулярной биологии, иммунологии и регуляции in vivo альтернативной оксидазы (АОК) растений. Описаны гены АОК, белок и механизмы регуляции АОК. В огляді підсумовано сучасні дані з молекулярної біології, імунології та регуляції in vivo альтернативної оксидази (АОК) рослин. Гени АОК і її білок охарактеризовано та описано механізми регуляції активності АОК The review summarizes the recent data on molecular biology, immunology and regulation in vivo of the alternative oxidase (AOX) in plant mitochondria. The AOX genes and protein have been characterized and the mechanisms that regulate the AOX activity have been described. ru Інститут молекулярної біології і генетики НАН України Биополимеры и клетка Обзоры Молекулярно-биологическое исследование альтернативной оксидазы растений Молекулярно-біологічне дослідження альтернативної оксидази рослин Molecular biology of the alternative plant oxidase Article published earlier |
| spellingShingle | Молекулярно-биологическое исследование альтернативной оксидазы растений Кравец, В.С. Обзоры |
| title | Молекулярно-биологическое исследование альтернативной оксидазы растений |
| title_alt | Молекулярно-біологічне дослідження альтернативної оксидази рослин Molecular biology of the alternative plant oxidase |
| title_full | Молекулярно-биологическое исследование альтернативной оксидазы растений |
| title_fullStr | Молекулярно-биологическое исследование альтернативной оксидазы растений |
| title_full_unstemmed | Молекулярно-биологическое исследование альтернативной оксидазы растений |
| title_short | Молекулярно-биологическое исследование альтернативной оксидазы растений |
| title_sort | молекулярно-биологическое исследование альтернативной оксидазы растений |
| topic | Обзоры |
| topic_facet | Обзоры |
| url | https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/156325 |
| work_keys_str_mv | AT kravecvs molekulârnobiologičeskoeissledovaniealʹternativnoioksidazyrastenii AT kravecvs molekulârnobíologíčnedoslídžennâalʹternativnoíoksidaziroslin AT kravecvs molecularbiologyofthealternativeplantoxidase |