Cytokine activity of the non-catalytic EMAP-2-like domain of mammalian tyrosyl-tRNA synthetase

Cytokine activity of the isolated recombinant C-terminal domain of mammalian lyrosyl-tRNA synthetasg (TyrRS), which is homologous to a tumor-derived cytokine, endothelial and monocyte activating polypeptide (EMAP-2) has been studied. It was shown that C-domain induced a ~ 2-fold increase of monocyte...

Full description

Saved in:
Bibliographic Details
Published in:Биополимеры и клетка
Date:1999
Main Authors: Kornelyuk, A., Tas, M., Dubrovsky, A., Murray, J.C.
Format: Article
Language:English
Published: Інститут молекулярної біології і генетики НАН України 1999
Subjects:
Online Access:https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/156329
Tags: Add Tag
No Tags, Be the first to tag this record!
Journal Title:Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
Cite this:Cytokine activity of the non-catalytic EMAP-2-like domain of mammalian tyrosyl-tRNA synthetase / A. Kornelyuk, M. Tas, A. Dubrovsky, J.C. Murray // Биополимеры и клетка. — 1999. — Т. 15, № 2. — С. 168-172. — Бібліогр.: 23 назв. — англ.

Institution

Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
id nasplib_isofts_kiev_ua-123456789-156329
record_format dspace
spelling Kornelyuk, A.
Tas, M.
Dubrovsky, A.
Murray, J.C.
2019-06-18T11:38:37Z
2019-06-18T11:38:37Z
1999
Cytokine activity of the non-catalytic EMAP-2-like domain of mammalian tyrosyl-tRNA synthetase / A. Kornelyuk, M. Tas, A. Dubrovsky, J.C. Murray // Биополимеры и клетка. — 1999. — Т. 15, № 2. — С. 168-172. — Бібліогр.: 23 назв. — англ.
0233-7657
DOI: http://dx.doi.org/10.7124/bc.000516
https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/156329
577.152.611
Cytokine activity of the isolated recombinant C-terminal domain of mammalian lyrosyl-tRNA synthetasg (TyrRS), which is homologous to a tumor-derived cytokine, endothelial and monocyte activating polypeptide (EMAP-2) has been studied. It was shown that C-domain induced a ~ 2-fold increase of monocyte chemotaxis. This effect is comparable with the values of chemotaxis induction by EMAP-2 cytokine and proEMAP-2. The truncated catalytic form of bovine TyrRS (2 x 39 kDa) lias no effect on monocyte chemotaxis. C-domain of TyrRS also induced a ~ 3-fold increase in tissue factor activity in cultured human endothelial cells. A hypothesis is forwarded that the isolated C-domain of mammalian TyrRS may be released at proteoiytic cleavage of TyrRS by some protease, activated ui stress conditions, and functions as a mediator via signal transduction through interaction with a putative EMAP-2 receptor.
Досліджено цитокінову активність ізольованого рекомбінантного С-кінцевого домена тирозил-тРНК синтетази (тирРС) ссавців, гомологічного ЕМАР-2 цитокіну. Показано, що С-домен індукує збільшення хемотаксису моноцитів у 2 рази. Цей ефект близький до такого, спричиненого ЕМАР-2 та ргоЕМАР-2. Протеолітично модифікована каталітична фор­ма тирРС (2 у- 39 кДа) не впливала на хемотаксис моноцитів. С-домен тирРС також індукує зростання активності тка­нинного фактора ендотеліальних клітин людини в 3 рази. Пропонується гіпотеза стосовно того, що ізольований С-до­мен може вивільнятися при протеолітичному розщепленні тирРС певною протеазою, яка активується в стресових умовах, і функціонувати як медіатор шляхом передачі сигналу при взаємодії з рецептором ЕМАР-2 цитокіну
Изучена цитокиновая активность изолированного рекомбинантного С-концевого домена тирозил-тРНК синтетазы (тирРС) млекопитающих, гомологичного ЕМАР-2 цитокину. Показано, что С-домен индуцирует увеличение хемотаксиса моноцитов в 2 раза. Этот эффект близок к таковому, вызываемому ЕМАР-2 и ргоЕМАР-2. Пратеолитически моди­фицированная каталитическая форма тирРС (2 х 39 кДа) не влияет на хемотаксис моноцитов. С-домен тир PC также индуцирует рост активности тканевого фактора эндотелиальных клеток человека в 3 раза. Предложена гипотеза относительно того, что изолированный С-домен может высвобож­даться при протеолитическом расщеплении тирРС определен­ной протеазой, активируемой в стрессовых условиях, и функ­ционировать как медиатор путем передачи сигнала при взаи­модействии с рецептором цитокина ЕМАР-2.
This work was supported by the Cancer Research Campaign and by a Wellcome Trust Travel Grant to A. I. K.
en
Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
Биополимеры и клетка
Приоритетные работы
Cytokine activity of the non-catalytic EMAP-2-like domain of mammalian tyrosyl-tRNA synthetase
Цитокінова активність иекаталітичного EMAP-2-подібного домена тирозил-тРНК синтетази ссавців
Цитокиновая активность некаталитического EMAP-2-подобного домена тирозил-тРНК синтетазы млекопитающих
Article
published earlier
institution Digital Library of Periodicals of National Academy of Sciences of Ukraine
collection DSpace DC
title Cytokine activity of the non-catalytic EMAP-2-like domain of mammalian tyrosyl-tRNA synthetase
spellingShingle Cytokine activity of the non-catalytic EMAP-2-like domain of mammalian tyrosyl-tRNA synthetase
Kornelyuk, A.
Tas, M.
Dubrovsky, A.
Murray, J.C.
Приоритетные работы
title_short Cytokine activity of the non-catalytic EMAP-2-like domain of mammalian tyrosyl-tRNA synthetase
title_full Cytokine activity of the non-catalytic EMAP-2-like domain of mammalian tyrosyl-tRNA synthetase
title_fullStr Cytokine activity of the non-catalytic EMAP-2-like domain of mammalian tyrosyl-tRNA synthetase
title_full_unstemmed Cytokine activity of the non-catalytic EMAP-2-like domain of mammalian tyrosyl-tRNA synthetase
title_sort cytokine activity of the non-catalytic emap-2-like domain of mammalian tyrosyl-trna synthetase
author Kornelyuk, A.
Tas, M.
Dubrovsky, A.
Murray, J.C.
author_facet Kornelyuk, A.
Tas, M.
Dubrovsky, A.
Murray, J.C.
topic Приоритетные работы
topic_facet Приоритетные работы
publishDate 1999
language English
container_title Биополимеры и клетка
publisher Інститут молекулярної біології і генетики НАН України
format Article
title_alt Цитокінова активність иекаталітичного EMAP-2-подібного домена тирозил-тРНК синтетази ссавців
Цитокиновая активность некаталитического EMAP-2-подобного домена тирозил-тРНК синтетазы млекопитающих
description Cytokine activity of the isolated recombinant C-terminal domain of mammalian lyrosyl-tRNA synthetasg (TyrRS), which is homologous to a tumor-derived cytokine, endothelial and monocyte activating polypeptide (EMAP-2) has been studied. It was shown that C-domain induced a ~ 2-fold increase of monocyte chemotaxis. This effect is comparable with the values of chemotaxis induction by EMAP-2 cytokine and proEMAP-2. The truncated catalytic form of bovine TyrRS (2 x 39 kDa) lias no effect on monocyte chemotaxis. C-domain of TyrRS also induced a ~ 3-fold increase in tissue factor activity in cultured human endothelial cells. A hypothesis is forwarded that the isolated C-domain of mammalian TyrRS may be released at proteoiytic cleavage of TyrRS by some protease, activated ui stress conditions, and functions as a mediator via signal transduction through interaction with a putative EMAP-2 receptor. Досліджено цитокінову активність ізольованого рекомбінантного С-кінцевого домена тирозил-тРНК синтетази (тирРС) ссавців, гомологічного ЕМАР-2 цитокіну. Показано, що С-домен індукує збільшення хемотаксису моноцитів у 2 рази. Цей ефект близький до такого, спричиненого ЕМАР-2 та ргоЕМАР-2. Протеолітично модифікована каталітична фор­ма тирРС (2 у- 39 кДа) не впливала на хемотаксис моноцитів. С-домен тирРС також індукує зростання активності тка­нинного фактора ендотеліальних клітин людини в 3 рази. Пропонується гіпотеза стосовно того, що ізольований С-до­мен може вивільнятися при протеолітичному розщепленні тирРС певною протеазою, яка активується в стресових умовах, і функціонувати як медіатор шляхом передачі сигналу при взаємодії з рецептором ЕМАР-2 цитокіну Изучена цитокиновая активность изолированного рекомбинантного С-концевого домена тирозил-тРНК синтетазы (тирРС) млекопитающих, гомологичного ЕМАР-2 цитокину. Показано, что С-домен индуцирует увеличение хемотаксиса моноцитов в 2 раза. Этот эффект близок к таковому, вызываемому ЕМАР-2 и ргоЕМАР-2. Пратеолитически моди­фицированная каталитическая форма тирРС (2 х 39 кДа) не влияет на хемотаксис моноцитов. С-домен тир PC также индуцирует рост активности тканевого фактора эндотелиальных клеток человека в 3 раза. Предложена гипотеза относительно того, что изолированный С-домен может высвобож­даться при протеолитическом расщеплении тирРС определен­ной протеазой, активируемой в стрессовых условиях, и функ­ционировать как медиатор путем передачи сигнала при взаи­модействии с рецептором цитокина ЕМАР-2.
issn 0233-7657
url https://nasplib.isofts.kiev.ua/handle/123456789/156329
citation_txt Cytokine activity of the non-catalytic EMAP-2-like domain of mammalian tyrosyl-tRNA synthetase / A. Kornelyuk, M. Tas, A. Dubrovsky, J.C. Murray // Биополимеры и клетка. — 1999. — Т. 15, № 2. — С. 168-172. — Бібліогр.: 23 назв. — англ.
work_keys_str_mv AT kornelyuka cytokineactivityofthenoncatalyticemap2likedomainofmammaliantyrosyltrnasynthetase
AT tasm cytokineactivityofthenoncatalyticemap2likedomainofmammaliantyrosyltrnasynthetase
AT dubrovskya cytokineactivityofthenoncatalyticemap2likedomainofmammaliantyrosyltrnasynthetase
AT murrayjc cytokineactivityofthenoncatalyticemap2likedomainofmammaliantyrosyltrnasynthetase
AT kornelyuka citokínovaaktivnístʹiekatalítičnogoemap2podíbnogodomenatiroziltrnksintetazissavcív
AT tasm citokínovaaktivnístʹiekatalítičnogoemap2podíbnogodomenatiroziltrnksintetazissavcív
AT dubrovskya citokínovaaktivnístʹiekatalítičnogoemap2podíbnogodomenatiroziltrnksintetazissavcív
AT murrayjc citokínovaaktivnístʹiekatalítičnogoemap2podíbnogodomenatiroziltrnksintetazissavcív
AT kornelyuka citokinovaâaktivnostʹnekatalitičeskogoemap2podobnogodomenatiroziltrnksintetazymlekopitaûŝih
AT tasm citokinovaâaktivnostʹnekatalitičeskogoemap2podobnogodomenatiroziltrnksintetazymlekopitaûŝih
AT dubrovskya citokinovaâaktivnostʹnekatalitičeskogoemap2podobnogodomenatiroziltrnksintetazymlekopitaûŝih
AT murrayjc citokinovaâaktivnostʹnekatalitičeskogoemap2podobnogodomenatiroziltrnksintetazymlekopitaûŝih
first_indexed 2025-12-07T15:11:25Z
last_indexed 2025-12-07T15:11:25Z
_version_ 1850862768898441216